شو طيف الرنين المغناطيسي النووي للبروتينات؟
التمثيل الطيفي للموجات المغناطيسية النووية للبروتينات (عادةً يختصر ب NMR البروتين) هو مجال من مجالات البيولوجيا الهيكلية حيث يستخدم التمثيل الطيفي NMR للحصول على معلومات عن هيكل وديناميكيات البروتينات، وكذلك الأحماض النووية، ومجمعاتها. الريادة في هذا المجال كانت من قبل ريتشارد آر إرنست وكورت ووتريتش في جامعة إيث، وآد باكس، ماريوس كلور، أنجيلا غرونينبورن في معهد الصحة الوطني، وغيرهارد فاغنر في جامعة هارفارد، من بين آخرين. عادةً بيحتوي تحديد الهيكل عن طريق التصوير الطيفي بالأشعة الرنانية النووية على عدة مراحل، وكل واحدة منها تستخدم مجموعة منفصلة من التقنيات المتخصصة للغاية. العينة بتتجهز، وتتعمل القياسات، وتتطبق الأساليب التفسيرية، وتتحسب الهيكل وتتم التحقق من صحته.  يشتمل التصوير النووي المغناطيسي على الخصائص الميكانيكية الكمية للنواة المركزية ("النواة") للذرة. هذي الخصائص بتعتمد على البيئة الجزيئية المحلية، وقياسها بيقدم خريطة لكيفية ربط الذرات كيميائيا، ومدى قربها في الفضاء، ومدى سرعة تحركها بالنسبة لبعضها البعض. هذي الخصائص هي في الأساس نفس اللي بتستخدم في التصوير بالرنين المغناطيسي (MRI) الأكثر مألوفة، لكن التطبيقات الجزيئية بتستخدم نهج مختلف إلى حد ما، مناسب لتغيير المقياس من الميليمترات (المثيرة للاهتمام لأخصائيي الأشعة) إلى النانومترات (العناصر المرتبطة عادة ما تكون جزء من نانومتر بعيدًا عن بعضها) ، عامل من مليون. التغيير في المقياس دا بيحتاج حساسية اكتشاف وأمان أعلى بكثير للقياس على المدى الطويل. بعكس التصوير بالرنين المغناطيسي، دراسات البيولوجيا الهيكلية ما بتولد صورة بشكل مباشر، بس بتعتمد على حسابات حاسوبية معقدة لتوليد نماذج جزيئية ثلاثية الأبعاد.  حالياً، معظم العينات بتتم فحصها في محلول بالماء، لكن الطرق بتتطور لتعمل مع العينات الصلبة. جمع البيانات يعتمد على وضع العينة داخل مغناطيس قوي، وإرسال إشارات تردد الراديو من خلال العينة، وقياس امتصاص تلك الإشارات. حسب بيئة الذرات داخل البروتين، نواة الذرات الفردية بتمتص ترددات مختلفة للإشارات الراديوية. زيادة على كده، إشارات الامتصاص من مختلف النوى ممكن تتعطل من النوى المجاورة. ممكن نستخدم المعلومات دي عشان نحدد المسافة بين النواة. بدورها، ممكن نستعمل المسافات دي عشان نحدد الهيكل الكلي للبروتين.  دراسة نموذجية ممكن تتضمن كيفية تفاعل بروتينينين مع بعضهم البعض، ممكن من أجل تطوير جزيئات صغيرة يمكن استخدامها للتحقيق في البيولوجيا العادية للتفاعل ("البيولوجيا الكيميائية") أو لتوفير أدلة ممكنة للاستخدام الصيدلي (تطوير الأدوية). في كثير من الأحيان، يمكن تحديد زوج البروتينات المتفاعلة من خلال دراسات علم الوراثة البشرية، والتي تشير إلى أن التفاعل يمكن أن يتعطل بسبب طفرات غير مواتية، أو أنها قد تلعب دورًا رئيسيًا في البيولوجيا العادية للكائن الحي "النموذجي" مثل ذبابة الفاكهة أو الخميرة أو الدودة C. elegans أو الفئران. لإعداد عينة، عادةً بتستخدم أساليب علم الأحياء الجزيئية لجعل الكميات عن طريق التخمير البكتيري. كمان بيسمح هذا بتغيير التركيب النظيري للجزيء، وهو مطلوب لأن النظائر تتصرف بشكل مختلف وتوفر طرق لتحديد إشارات NMR المتداخلة.