タンパク質凝集
タンパク質の凝集（ぎょうしゅう、）は、天然変性タンパク質やミスフォールドタンパク質（誤ったフォールディングを行ったタンパク質）が細胞内や細胞外に蓄積して塊を形成する生物学的現象である。ミスフォールドタンパク質の凝集体は疾患と関係していることが多い。タンパク質の凝集はALS、アルツハイマー病、パーキンソン病、プリオン病を含む、アミロイドーシスとよばれる広範囲の疾患との関係が示唆されている。

タンパク質は合成後、最も熱力学的に有利な三次元コンフォメーションへとフォールディングし、その状態はネイティブ状態と呼ばれる。このフォールディング過程は疎水効果によって駆動される。タンパク質の疎水的部分は自身をタンパク質の内部に埋め込むことで細胞の親水的環境から自身を隠す傾向がある。そのため、一般的にはタンパク質の外部は親水的となり、内部は疎水的となる。

タンパク質の構造は非共有結合的相互作用や、2つのシステイン残基の間のジスルフィド結合によって安定化される。非共有結合的相互作用には、イオン性相互作用や弱いファンデルワールス相互作用が含まれる。イオン性相互作用はアニオンとカチオンの間で形成され、タンパク質の安定化を助ける塩橋を形成する。ファンデルワールス相互作用には非極性相互作用（ロンドン分散力など）と極性相互作用（水素結合や双極子間相互作用など）が含まれる。これらはタンパク質の二次構造（αヘリックスやβシートなど）や三次構造の形成に重要な役割を果たしている。タンパク質内のアミノ酸残基間の相互作用はタンパク質の最終的な構造に非常に重要である。

アミノ酸配列の変化などによって非共有結合的相互作用が変化した場合には、タンパク質はミスフォールディングやアンフォールディング（フォールディングの解消）を起こしやすくなる。こうした場合、細胞がタンパク質のリフォールディング（再フォールディング）の補助やアンフォールドタンパク質の分解を行わなければ、アンフォールド/ミスフォールドタンパク質は露出した疎水的部分を介して他のタンパク質の露出した疎水的部分と相互作用して凝集する可能性がある。タンパク質凝集体には、アモルファス凝集体（不定形凝集体、amorphous aggregates）、オリゴマー、アミロイド線維という3つの主要なタイプが存在する。
Q8054
タンパク質
Concept
Q3408242
天然変性タンパク質
Concept
Q847556
フォールディング
Concept
Q206901
ALS
Concept
Q11081
アルツハイマー病
Concept
Q11085
パーキンソン病
Concept
Q703961
プリオン病
Concept
Q816798
アミロイドーシス
Concept
Q899157
疎水効果
UNK
Q127920
共有結合
Concept
Q186474
システイン
Concept
Q423252
ジスルフィド結合
Concept
Q36496
イオン
Concept
Q189627
ファンデルワールス相互作用
Concept
Q899119
塩橋
Concept
Q519418
ロンドン分散力
Concept
Q169324
水素結合
Concept
Q215589
双極子
Concept
Q904984
二次構造
Concept
Q283399
αヘリックス
Concept
Q283449
βシート
Concept
Q898483
三次構造
Concept
Q726004
オリゴマー
Concept
Q6740853
アミロイド
Concept
Q7251455
タンパク質凝集
Concept
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