Estar vivo é ter a capacidade de produzir ou transformar moléculas orgânicas. A maioria da síntese, degradação ou transformação de moléculas orgânicas (metabolismo) é mediada por proteínas. Logo para estar vivo é preciso ter proteínas funcionais, pois a vida em funcionamento é uma atividade proteica.
G.J. Mulder
G.J. Mulder (1839) descreveu a composição química de proteínas a partir da albumina, sem ter se dado conta que se tratava de um polímero.
Ele foi o primeiro a usar o termo cunhado por Jöns Jakob Berzelius, proteína derivado do grego protein (πρωτεΐνη), que significa primeiro, isso tem bastante sentido, pois se acredita que elas vieram antes do RNA e DNA.
Indícios da primazia das proteínas são os seguintes fatos:
1- os precursores de nucleotídeos são produzidos a partir de aminoácidos (IMP: glutamina, glicina e aspartato. UMP: glutamato e aspartato);
2- existem proteínas com capacidade de autoduplicação (príons);
3- os ácidos nucleicos são duplicados e transcritos por proteínas.
As Proteínas são moléculas orgânicas de estrutura complexa e massa molecular elevada (de 5.000 a 1.000.000 ou mais unidades de massa atômica).
Elas são sintetizadas pelos organismos vivos através da condensação de um grande número de moléculas de alfa-aminoácido, através de ligações denominadas ligações peptídicas.
Todas as proteínas codificadas pelo DNA são formadas a partir da ligação em sequencia de apenas 20 aminoácidos.
Funções: Elas fazem parte da estrutura dos cromossomos, controlam a expressão dos genes, viabilizam a divisão celular, regulam a produção de energia, geram força mecânica e eletroquímica, atuam na diferenciação das células que vão formar os tecidos, participam do desenvolvimento embrionário e determinam, enfim, como os organismos vão se formar, crescer e morrer.
Fonte de proteínas na alimentação humana: A principais fontes de origem animal são: Carnes, Ovos e Laticínios. Já as melhores fontes de orgiem vegetal são: Feijões, Lentilhas,Soja e Amendoim.
Estrutura das proteínas:
As proteínas são polímeros de aminoácidos, unidos por ligações peptídicas, que são uma reações de síntese por desidratação.
Aproximadamente, 500 tipos de aminoácidos já foram descobertos na natureza. No entanto, somente 20 (Tabela abaixo) atuam como constituintes das proteínas do nosso organismo.
Combinações complexas destes 20 tipos resultam em mais de 100 mil tipos de proteínas. Quando ingerimos alimentos como peixes e cereais, as proteínas neles contidos são primeiramente degradadas em 20 tipos de aminoácidos, e então reconstruídas em outras proteínas no interior do nosso organismo.
Uma vez penetrados na corrente sanguínea, os aminoácidos são rapidamente transportados através do corpo. Um pequeno número deles é utilizado imediatamente, dependendo das necessidades dos vários tecidos nessa ocasião.
Num intervalo de tempo equivalente a 10 minutos, todos os aminoácidos são usados na síntese de proteína ou são armazenados. O excesso de aminoácidos é utilizado como parte de energia ou estocado na forma de gordura branca.
Os aminoácidos são estocados principalmente no fígado, mucosa intestinal, sangue ou no interior das células na forma de proteínas intracelulares. Imediatamente após os aminoácidos terem penetrado na corrente sanguínea, suas concentrações se elevam discretamente, devido à rapidez com que são utilizados ou estocados.
Durante o período de um dia, os aminoácidos são sistematicamente reconvocados e transportados pelo sangue até os locais onde são requisitados. Vários gramas de proteínas são transportados a cada hora na forma de aminoácidos circulantes. O crescimento muscular depende da eficiência com que os aminoácidos atingem os tecidos que necessitam deles.
ALGUNS ASPECTOS DA ESTRUTURA QUÍMICA DOS AMINOÁCIDOS
Aminoácidos são ácidos orgânicos que encerram em sua molécula um ou mais grupamentos Amina. Existem vários tipos de aminoácidos, sendo os mais importantes os alfa-aminoácidos.
Fórmula Geral dos Alfa Aminoácidos
Qualquer molécula de alfa aminoácido tem um grupo carboxila (COOH) e um grupo amina ligados a um átomo de carbono (carbono alfa). Nesse mesmo carbono ficam ligados ainda um átomo de hidrogênio e um radical (R). O radical (R) representa um radical orgânico, diferente em cada molécula de aminoácido encontrado na matéria viva.
Os aminoácidos possuem caráter anfótero, ou seja, quando em solução podem funcionar como ácidos ou como bases. Do mesmo modo que outros compostos iônicos os aminoácidos são mais solúveis em solventes polares do que apolares. As propriedades iônicas das cadeias laterais influenciam as propriedades físicas e químicas dos AA. Os aminoácidos usados na síntese de proteínas são "canhotos".
O que são Amino Ácidos canhotos?
Há moléculas formadas pelos mesmos elementos e ligações químicas, mas se apresentam em dois tipos distintos, que apontam para direções opostas - um para a esquerda, outro para a direita -, como se estivessem diante da própria imagem refletida no espelho.
Na formação de proteínas participam apenas os aminoácidos canhotos, quimicamente chamados levógeros ou simplesmente L.
As moléculas destras, conhecidas como dextrógeros ou D, são simplesmente eliminadas do jogo, embora as duas formas se apresentem juntas e em proporções iguais na natureza.
Na formação das ligações peptídicas, os encaixes são tão seletivos que impedem que os aminoácidos L se misturem com os D.
Tanto os aminoácidos canhotos e destros formam estruturas cilíndricas, diferenciadas apenas pelo fato de serem espelhadas (quiralidade), com oito aminoácidos do mesmo tipo.
Atualmente, a fim de realizarem-se estudos bioquímicos, é usada uma técnica para obtenção de AA derivada de uma técnica versátil de espectrometria de massas, aplicada, por exemplo, em exames antidopings, no controle de qualidade de combustíveis e até mesmo no sequenciamento do conjunto de proteínas de um organismo (proteoma).
A inovação consiste no uso de uma fibra recoberta de silicone que, depois de uma exposição de apenas um minuto, absorve os poluentes do ar, do vapor e de líquidos. A fibra facilita a captação, transporte e avaliação das substâncias, depois transferidas para o espectrômetro, no qual são examinadas.
Um exemplo de utilização prática da técnica é a extração dos aminoácidos cisteína e de homocisteína do plasma sanguíneo. Estes aminoácidos, em concentrações elevadas, representam um fator de risco para doenças cardiovasculares. Para sua quantificação eles são capturados do plasma sanguíneo utilizando-se uma membrana de silicone (BICUDO, 2002).
É sabido há muito tempo que vida na Terra favorece aminoácidos canhotos. Os Drs. John Cronin e Sandra Pizzarello da Arizona State University mostraram recentemente que há um leve excesso de alguns aminoácidos canhotos em meteoritos ricos em carbono.
O fato de que vários aminoácidos diferentes de mais de um meteorito partilharem esta propriedade com a vida na Terra sugere que a característica canhota dos aminoácidos em nossos corpos pode ter sido determinada por contribuição extraterrestre (GUIA DE REFERÊNCIA, s.d.).
Em resumo: os aminoácidos usados na síntese de proteínas são todos do tipo alfa-aminoácido levógiros.
Características químicas dos aminoácidos:
1- As cadeias laterais polares não carregadas contêm grupos hidroxila – OH (exs: serina e treonina), amida CONH2 (exs: asparagina e glutamina) ou tiol – SH (ex: cisteína).
2- As cadeias laterais polares carregadas são negativas (ác. Aspártico e ác. Glutâmico) ou positivas (lisina, arginina e histidina).
3- O menor radical é o da glicina, que se resume a apenas um átomo de Hidrogênio.
Nomenclatura: se costuma usar a abreviação de 3 letras para os aminácidos, mas tambémhá o símbolo de uma só letra para cada aminoácido (Glicina – G; Ác. Aspártico – D; Tirosina –Y).
LIGAÇÕES PEPTÍDICAS
Uma ligação peptídica é uma ligação química que ocorre entre duas moléculas quando o grupo carboxilo de uma molécula reage com o grupo amina de outra molécula, liberando uma molécula de água ( H2O ). Isto é uma reação de síntese por desidratação que ocorre entre moléculas de aminoácidos.
A união de dois aminoácidos forma uma molécula denominada dipeptídeo, e o encadeamento de vários aminoácidos forma uma macromolécula proteica chamada de polipeptídeo ou cadeia polipeptídica.
As moléculas proteicas podem se organizar funcionalmente de forma isolada, como é o caso da albumina (proteína da clara do ovo) ou em conjunto formando estruturas compostas por mais de uma cadeia peptídica associada a íons, como por exemplo, a hemoglobina composta por quatro subunidades globulares de proteínas combinadas. Cada subunidade possui um grupo heme, que contem um átomo de Ferro.
Hemoglobina
Uma proteína pode conter milhares de aminoácidos, com sequencia destas unidades determinada pela informação genética. A mior proteína humana é a Titina que têm 26.925 aminoácidos e está presente na estrutura contrátil dos músculos estriados. Abaixo o esquema de como a Titina associa os filamentos de actina e miosina dos sarcômeros.
As proteínas possuem características próprias e desempenham funções específicas no organismo. Portanto, todo o funcionamento de um organismo é conduzido pelo controle da síntese de proteínas, a partir das moléculas de DNA.
O DNA dirige as transcrições, com a fabricação de RNAs: transportadores, ribossômicos e mensageiros. Estes elementos, cada um com incumbência, proporcionam a produção de uma ou várias proteínas.
Qualquer anormalidade genética, transcricional ou traducional (mutações ou eventuais erros), incidem diretamente sobre a proteína, comprometendo a forma e o funcionamento desta.
Abaixo vemos a representação esquemática da hemoglobina, comparando-se a forma normal e a forma mutante S, que causa a anemia falciforme.
Comparação entre a Hemoglobina Normal e a Hemoglobina S
Vê-se que a diferença entre ambas é de apenas um aminoácido nas cadeias beta, mas esta alteração tem um grande efeito em condições de baixa pressão de O2, quando a hemoglobina S se associa formando uma estrutura linear que altera a forma da hemácia.
A doença falciforme é a enfermidade hereditária de maior prevalência no mundo.
Leitura complementar: Aspectos gerais da síntese de proteínas.
Referências, links e fontes das imagens:
1- BICUDO, Francisco. O triunfo dos canhotos. Pesquisa On-line FAPESP. (Edição Impressa 79 - Setembro 2002) acesso em 30/04/2010, 12:05.
2- BRASIL ESCOLA. Proteínas.
3- CAMERON’S BLOG Amino Acids Table
4- GALIZA-NETO, Gentil Claudino ; PITOMBEIRA, Maria da Silva. Aspectos moleculares da anemia falciforme. (ARTIGO DE REVISÃO) J. Bras. Patol. Med. Lab. vol.39 no.1 Rio de Janeiro 2003, doi: 10.1590/S1676-24442003000100011.
5- GUIA-HEU. Guia de Referência: Aminoácidos.
6- HOU, Jingtong ; JUN, Se-Ran ; ZHANG,Chao ; KIM, Sung-Hou “Global mapping of the protein structure space and application in structure-based inference of protein function,” (pdf), Mar. 8, 2005 issue of Proceedings of the National Academy of Sciences.
7- JORNAL DO CREMERJ. A Atenção ao Paciente com Doença Falciforme no Estado do Rio.
8- THEORETICAL AND COMPUTATIONAL BIOPHYSICS GROUP. The Titin/Telethonin Complex
9- TIO SAM ENCICLOPÉDIA. Ligações Peptídicas.
10- VOET, D. ; VOET, J. ; PRATT, J.W. Fundamentos de Bioquímica: a vida em nível molecular. 2ed. Porto Alegre : ARTMED, 2008.
11- YARRIS, Lynn. A New Guide to Exploring the Protein Universe. News Center Berkeley Lab.
Editor Gladis Franck às 20:56
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Tags: Bioquímica Metabólica
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