Evolução conserva via metabólica
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No intuito de obter informações mais aprofundadas sobre os mecanismos de resposta das plantas a diversos fatores, pesquisadores do Instituto Salk para Estudos Biológicos, EUA, desenvolveram um estudo que mostrou a modificação ocorrida no Inibidor de Quinase BKI1, em resposta à presença do hormônio brassinosteróide – classe de fitosteróides polioxigenados dotados de forte atividade reguladora de crescimento vegetal. Os resultados foram publicados na edição do dia primeiro de fevereiro da revista Genes e Development.
Quinases são enzimas que catalizam a reação de fosforilação de proteínas. Esse fenômeno ocorre por meio da transferência de um grupo fosforila de ATP e, em casos excepcionais, de GTP, para treonina, serina ou resíduos de tirosina. A fosforilação destes resíduos é responsável por estímulos extracelulares e intracelulares, que fornecem um mecanismo altamente eficiente para o controle da atividade de proteínas.
Os Receptores Tirosina Quinase (RTK) fazem parte de uma grande família de proteínas de membrana que encontrados no reino dos metazoários e que se achava serem inexistentes em vegetais. Sua função principal é mediar a comunicação intercelular através do reconhecimento de ligantes extracelulares, e traduzir a informação em resposta celular apropriada.
A região intracelular de um RTK consiste em um domínio tirosina quinase e vários resíduos de tirosinas fosforiladas como receptor de ativação. Estas fosfotirosinas (pTyr) atuam como transmissores de informação, e a sequência que rodeia estes resíduos definem a especificidade do sinal. As proteínas intracelulares de sinalização ligam-se então àqueles sítios de fosforilação através de um domínio ligante fosfotirosina, iniciando uma complexa cascata de sinalização.
Apesar de controlar diversos processos importantes nos animais, os receptores de tirosina quinase parecem não existir em vegetais. No entanto, o estudo de plantas do gênero Arabidopsis, revelou dois receptores quinase, o BRASSINOSTEROID INSENSITIVE 1 (BRI1) e o BRI1-ASSOCIATED KINASE1 (BAK1), respectivamente, o receptor e co-receptor para os hormônios brassinosteróides, os quais apareceram autofosforilados em tirosinas.
Nesse trabalho, os pesquisadores mostraram que BKI1 é a tirosina fosforilada e que isso ocorreu devido a uma resposta causada pela presença do brassinosteróide. Nas plantas, as quinases são os receptores de maior importância. Essas enzimas realizam a transferência de grupos fosfato para proteínas e que pode ser por um dos três aminoácidos, tirosina, serina ou treonina.
O que se sabe é que, com a exceção de grupo específico, todos os receptores de quinases de vegetais são adicionados como quinases serina-treonina. Dentre essas exceções está o receptor para brassinolídeo – hormônio vegetal extraído da Brassica napus – essencial para a resposta das plantas à luz.
De acordo com informações obtidas em outros estudos, o receptor BRI1 mantém-se praticamente inativado devido à sua extremidade intracelular e a uma pequena proteína conhecida como inibidora BKI1. Eles descobriram também que a autofosforilação do receptor tem como consequência a liberação da proteína.
O estudo se desenvolveu no sentido de tentar compreender o mecanismo de ativação, levando-os a descobrir que o BKI1 age por meio de dois motivos que se mantiveram conservados durante o processo evolutivo: uma seqüência de 20 aminoácidos que se liga ao receptor quinase e os aminoácidos lisina-arginina, os quais prendem o peptídeo inibitório à membrana plasmática. A equipe de pesquisadores descobriu também que a fosforilação de uma tirosina importante na membrana libera o BKI1 dessa estrutura celular cessando a inibição da quinase e possibilitando que seja formado um complexo ativo de sinalização.