Bioquímica Aplicada (Farmácia) Avaliação On-Line 3 (AOL 3) - Questionário - Arte no Papel Online
Bioquímica Aplicada (Farmácia) Avaliação On-Line 3 (AOL 3) - Questionário
As reações de transaminação podem gerar ou degradar um aminoácido. Ao contrário das reações de desaminação que apenas promovem a degradação dos aminoácidos. Sobre esse assunto, afirma-se:
I.Em razão da diversidade da cadeia lateral dos aminoácidos, há uma grande variedade de enzimas que promovem a degradação dos aminoácidos.
II.Os produtos da transaminação são um aminoácido e um alfa-cetoácido e das reações de desaminação um alfa-cetoácido e o íon amônio.
III. A degradação dos aminoácidos ocorre de maneira que o grupamento amino seja conservado em sua estrutura.
IV.Os aminoácidos produzidos endogenamente são gerados por meio de reações de desaminação do seu alfa-cetoácido correspondente com o glutamato.
V.Os aminoácidos em excesso na dieta ou mobilizados durante o jejum são transaminados ou desaminados.
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As reações de transaminação e desaminação apresentam características peculiares e importância no metabolismo proteico. Assinale a alternativa correta a respeito desse assunto.
As reações de transaminação apresentam ΔG maior que zero, sendo, portanto, reversíveis de acordo com a disponibilidade dos reagentes e com as necessidades celulares.
O estágio I da transaminação há adição de um grupo amino gerando um alfa-cetoácido.
Na etapa III do estágio I da transaminação a ligação entre a coenzima aminada e o restante da cadeia carbônica é fortalecida.
As transaminases utilizam como coenzima o piridoxal-5'-fosfato (PLP), um derivado da vitamina B6 (piridoxina).
Os aminoácidos não podem sofrer reações de desaminação direta sem antes terem passado pela transaminação.
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A amônia é produto de algumas reações no corpo, mas deve ser transformada em um metabolito menos tóxico, a ureia. Sobre a síntese da amônia e ureia, pode-se afirmar:
A geração de amônia frequentemente envolve a degradação da glutamina e do glutamato. A glutamina é um aminoácido neutro que transporta três grupos aminos da periferia para o fígado.
A intoxicação por amônia promove redução na adenosina trifosfato (ATP) cerebral e depleção nos níveis de glutamatopor aumento na síntese de glutamina.
A amônia livre geralmente deriva do anabolismo dos nucleotídeos que constituem os ácidos nucleicos ou dos aminoácidos que constituem as proteínas.
A glutaminase é uma enzima que catalisa a degradação da glutamina que participa da geração da ureia.
O nitrogênio pode ser excretado como íon amônio, ácido úrico ou ureia, presentes em vertebrados terrestres, répteis e vertebrados aquáticos, respectivamente.
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Alterações na eliminação da amônia podem promover o acúmulo nos sistemas biológicos e resultar em danos aos diversos tecidos. Qual o órgão mais suscetível aos efeitos tóxicos do excesso de amônia?
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O ciclo da ureia tem início na matriz mitocondrial e depois segue para o citosol. É composto de cinco reações cada uma catalisada por uma enzima. Assinale a alternativa que relaciona corretamente a ordem da reação – produto – enzima.
Reação 4 – urease – argininossuccinato – liase.
Reação 3 – argininossuccinato – argininossuccinato-oxidase.
Reação 5 – ureia – urease.
Reação 1 – carbamoil-fosfato – carbamoil fosfato redutase.
Reação 2 – citrulina – ornitina-carbamoil – transferase.
A conjugação de moléculas ao ácido glicurônico, normalmente, reduz a atividade farmacológica dela. Contudo, para alguns fármacos, a glicuronidação pode acarretar um aumento da sua atividade. Além disso, facilita a eliminação de bilirrubina. Sobre esses assuntos, é correto afirmar:
A hiperbilirrubinemia, isto é, o aumento das bilirrubinas na corrente sanguínea, pode ter diferentes causas, dentre elas a manutenção da atividade da enzima UGT1A1.
As UGTs podem ser alvos de interações medicamentosas onde algumas drogas ocasionam o aumento da atividade dessas enzimas, sendo chamadas indutoras, e outras podem causar a redução da sua atividade, sendo chamadas de inibidoras.
A bilirrubina é conjugada ao ácido glicurônico em uma reação catalisada pela isoenzima UGT1A1 que ocorre no retículo endoplasmático rugoso.
O diglicuronato de bilirrubina forma a bile onde é convertido em estercobilina, que é excretada junto às fezes.
O diglicuronato de bilirrubina apresenta menor hidrossolubilidade que o seu substrato, sendo a principal forma de excreção da bilirrubina do nosso organismo.
O oxalacetato é um intermediário metabólito importante de vias metabólicas e anabólicas. É uma molécula orgânica, formada por quatro átomos de carbono, que apresenta dois grupos ácidos carboxílicos em sua estrutura. Sobre esse composto, está correto o que se afirma em:
O oxalacetato atravessa a membrana interna da mitocôndria onde pode ser transaminado com o aspartato.
O oxalacetato oferece o grupo carbonil para o acetil-CoA, facilitando que seja oxidada de maneira mais eficiente pois se trata de um radical bastante reativo.
O oxalacetato pode ser produzido a partir da descarboxilação do piruvato, pela enzima piruvato-carboxilase.
O oxalacetato é substrato para a primeira reação do ciclo do ácido cítrico, em que é conjugado ao grupo Coenzima-A da molécula acetil-CoA, formando o citrato.
Na última reação do ciclo do ácido cítrico, o oxalacetato é oxidado para formar o malato que será regenerado nessa etapa final.
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As reações de conjugação ao ácido glicurônico aumentam a hidrofilicidade das moléculas que precisam ser excretadas do organismo, como xenobióticos e bilirrubina. Sobre as reações de glicuronidação é incorreto afirmar:
A conjugação do ácido glicurônico à um substrato é catalisada pelas enzimas UDP-glicuronosiltransferases (UGTs) que apresentam como cofator a uridina difosfato UDP-ácido glicurônico.
O ácido glicurônico é uma molécula hidrofílica em razão do grupo carboxila presente em seu carbono.
Os conjugados de ácido glicurônico e substrato são denominados glicuronídeos e podem ser excretados na urina ou na bile.
Os xenobióticos que apresentam grupos hidroxila, carboxila ou amina são facilmente ligados ao ácido glicurônico pelas UGTs.
As reações de glicuronidação fazem parte da fase I da etapa de biotransformação dos xenobióticos.
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O oxalacetato é produzido a partir de produtos de degradação de carboidratos ou, também, de alguns aminoácidos. Participa do ciclo do ácido cítrico, da gliconeogênese, da biossíntese e do catabolismo de aminoácidos. Julgue os itens a seguir:
I. O oxalacetato é utilizado para a produção dos aminoácidos essenciais como aspartato e asparagina.
II. A transaminação do aspartato pela enzima aspartato aminotransferase origina diretamente o oxalacetato (seu α-cetoácido).
III. Na gliconeogênese para que a conversão de piruvato em fosfoenolpiruvato ocorra, inicialmente o piruvato é convertido em oxalacetato.
IV. No citosol, o oxalacetato é reduzido a malato pela enzima malato-desidrogenase citosólica.
V. O oxalacetato atua como um intermediário do transporte da acetil-CoA da matriz mitocondrial em direção ao núcleo.
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Os fármacos devem ser capazes de formar conjugados com aminoácidos para promover sua eliminação. Os dois mais utilizados são os ácidos benzoico (forma dissociada: benzoato) e o ácido fenilacético. Esses fármacos se conjugam com os seguintes aminoácidos, respectivamente: