蛋白质含有哪些化学元素？
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蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是-{zh-hans:通过;zh-tw:透過}-大量的非共价相互作用（如氢键、离子键、范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振以及冷冻电镜（cryo-EM）等技术来解析蛋白质结构。
蛋白质结构
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氨基酸是形成蛋白质的基本元件。每一种氨基酸都含有氨基端（-NH）和羧基端（-COOH），属于两性（可既带正电又带负电，即带有酸性又带有碱性）分子；其碳α原子上连接着侧链，而氨基端、羧基端和碳α原子则被称为主链（在蛋白质和多肽中）。氨基酸的特点主要由其侧链的化学性质的不同来表现。根据侧链化学性质的不同，氨基酸可以被分为带电氨基酸（如精氨酸、谷氨酸）、极性氨基酸（如丝氨酸）、非极性氨基酸（如苯丙氨酸）等。
生物化学
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在18世纪，和其他一些研究者发现蛋白质是一类独特的生物分子，他们发现用酸处理一些分子能够使其凝结或絮凝。当时他们注意到的例子有来自蛋清、血液、血清白蛋白、纤维素和小麦面筋裡的蛋白质。荷兰化学家对一般的蛋白质进行元素分析发现几乎所有的蛋白质都有相同的实验式。用“蛋白质”这一名词来描述这类分子是由穆德的合作者永斯·贝采利乌斯于1838年提出。穆德随后鉴定出蛋白质的降解产物，并发现其中含有为氨基酸的亮氨酸，并且得到它（非常接近正确值）的分子量为131原子质量单位。
蛋白质
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蛋白質是一种复杂的有机化合物，是由氨基酸分子呈线性排列所形成，相邻氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被翻译后修饰而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，发挥某一特定功能。 蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分，参与了细胞生命活动的每一个进程。 蛋白質普遍存在於人類食物之中，例如肉類、海鮮或大豆等。此外，經由有机合成技術，一些蛋白質也可以透過化學方式來合成。
食品化學
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在那时，蛋白质的化学结构仍未确定。 最被大众接受（并最终被证实正确）的蛋白质结构假设指出蛋白质是线性的多肽，即无支链聚合物的氨基酸以肽键相连。 然而，一个典型的蛋白质是非常长—数百个氨基酸基团—几位著名的科学家不能确定这样的长的线性大分子是否能稳定的存在于溶液中。 进一步怀疑产生蛋白质的多肽性质是因为观察到某些酶分解蛋白质而不是多肽，另一些分解多肽但是没有折叠蛋白质。 尝试在试管中合成蛋白质是不成功的，这主要是因为氨基酸的手性；天然存在的蛋白质是只由左旋的氨基酸组成的。因此，非正统的蛋白质结构的化学模型也被列入考虑范围，如埃米尔·阿布德哈尔登的二酮哌嗪假设 。 但是，没有一种非正统的模型能解释为什么蛋白质只产生氨基酸和多肽、蛋白质水解产物。由Linderstom-Lang 澄清，这些蛋白质水解数据显示，变性的蛋白质就是多肽，不过没有数据显示蛋白质的折叠结构；因此，变性可能涉及一个将折叠的蛋白质转化为多肽的化学变化。
环醇假说
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在很多有机化合物中能发现吲哚结构，比如色氨酸及含色氨酸的蛋白质，生物碱及色素中也包含有吲哚结构。
吲哚
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所有氨基酸都有共同的结构特征，包括与氨基连接的α碳原子，一个羧基和连接在α碳原子上的不同的侧链。但脯氨酸有着与这种基本结构不同之处：它含有一个侧链与氨基连接在一起所形成的特殊的环状结构，使得其氨基在肽键中的构象相对固定。 标准氨基酸的侧链是构成蛋白质结构的重要元素，它们具有不同的化学性质，因此对于蛋白质的功能至关重要。多肽链中的氨基酸之间是通过脱水反应所形成的肽键来互相连接；一旦形成肽键成为蛋白质的一部分，氨基酸就被称为“残基”，而连接在链的碳、氮、氧原子被称为“主链”或“蛋白质骨架”。由于肽键有两种共振态，具有一定的双键特性，使得相邻α碳之间形成肽平面；而肽键两侧的二面角确定了蛋白质骨架的局部形态。
蛋白质
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蛋白质（，旧称“朊”）是大型生物分子，或高分子，它由一个或多个由α-氨基酸残基组成的长链条组成。α-氨基酸分子呈线性排列，相邻α-氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起，最後經過折疊形成有功能的立體結構。蛋白质的α-氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些α-氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质和礦物質可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，這樣的大分子結構就像機械一樣，來发挥某一特定功能。
蛋白质
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对于天然蛋白质，可能需要一系列的纯化步骤才能获得纯度足以用于实验室应用的蛋白质。为了简化这一过程，通常采用基因工程的手段在目的蛋白质上添加一些化学特性，在不改变其结构和生物学活性的情况下使纯化过程更为简单。通常是将含有特定氨基酸序列的“标签”连接在目的蛋白质的N-端或C-端。例如，含有连续多个组氨酸的序列，称为组氨酸标签；将含有带组氨酸标签蛋白质的裂解液流过含有镍的亲和层析柱，组氨酸就可以与镍螯合从而结合在柱子上，而裂解液中其他蛋白质由于没有组氨酸标签而直接流出柱子，从而达到分离目的。通过基因工程（即DNA重组）改造而获得的蛋白质被称为重组蛋白质。
蛋白质
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蛋白质的结构具有四个层次：一级结构用于描述组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列；二级结构是依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，如α螺旋和β折叠；三级结构为通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构，是单个蛋白质分子的整体形状，常常可以用“折叠”一词来表示“三级结构”；四级结构则用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子的形态。
生物化学