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  雖然蛋白質的三維結構是由它自身的氨基酸序列決定的,但並非所有蛋白質都能自然摺疊到其自然狀態(英文:Native Status,即蛋白質能發揮其功能的最終狀態),很多蛋白質的摺疊或者是在高溫失活後(即所謂的熱休克,英文:Heat shock),都通常需要分子伴侶的協助達到或恢復到其自然狀態。其實,分子伴侶並不是只在熱休克時才出現的,它們一直存在於細胞內。蛋白質在摺疊時,總體來說是朝著降低能量的方向進行的。不過有時候它會進入所謂的“能井”中(見圖2)。這些狀態並非其能量最低狀態,但是蛋白質卻因為缺乏外源能量而不能越出能井,或者是要很長的時間才能做到。這時分子伴侶會發揮其作用,幫助蛋白質摺疊回正確狀態並加速這一過程。從另一個角度看,所有的分子伴侶都能識別疏水性區域。因為自然狀態下的蛋白質會隱藏其疏水性區域,只有在不正確摺疊的情況下才暴露出這些區域。分子伴侶便依靠疏水性作用與其底物結合,發揮作用。  而分子伴侶Asf1則有著另外的功能。法國一個由Genevieve Almouzni帶領的研究小組通過遏制該蛋白,使用細胞分裂抑制劑和新增過量的組蛋白來研究該分子伴侶的功能。他們發現,如果細胞內該蛋白被遏制,細胞週期會停滯於S期。不過DNA複製的起始無礙,而複製的過程也不會受到任何檢查點(英文:Checkpoint)的阻撓。該小組人員懷疑該蛋白和解螺旋酶的活性有關。當Asf1不存在時,解螺旋酶功能失常。當細胞受到分裂抑制劑處理後,細胞分裂停止,而Asf1的含量也上升。另外,當細胞內被人工新增過量的組蛋白時,Asf1因忙於接載這些外源的組蛋白而不能處理母鏈上的組蛋白,細胞週期因此而停止。因此研究人員推測,Asf1傳遞母鏈上的組蛋白到子鏈,完成染色質的組裝。

  分子伴侶中很大一部分是熱休克蛋白(反過來也未必成立,就是說,並非所有熱休克蛋白都是分子伴侶)。這些蛋白在所謂的壓力源的刺激下,如高溫,葡萄糖供應不足,身體受到感染和癌症被啟用。下面根據Ranford, J.C. et al.列出主要的分子伴侶。
分子伴侶(英語:Chaperone,又見稱為:molecular chaperone,中文又可譯為侶伴蛋白。英文單詞原意是指姆,即負責監管、教育年輕未婚少女的行為的老年婦女。)是一類協助細胞內分子組裝和協助蛋白質摺疊的蛋白質。注意分子伴侶與伴侶素(英文:Chaperonin)的區別:後者只是分子伴侶中的一種,前者還包括熱休克蛋白Hsp60和Hsp10兩個家族。另外,使用ATP協助蛋白質摺疊只是一部分分子伴侶的功能,分子伴侶如Asf1者,能在細胞分裂過程中提升DNA解螺旋酶的活性並且將母鏈的組蛋白傳遞到子鏈。