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  跨膜蛋白有兩種基本型別:

  

  從熱變性研究判定α-螺旋跨膜蛋白通常是穩定的,因為在膜內它們不完全解摺疊(在非極性介質中的完全展開需要斷裂太多的α-螺旋H-鍵)。另一方面,這些蛋白很容易“錯摺疊”,因為在膜中的非天然聚集轉化成熔球態,形成非天然的雙硫鍵,或者外周區域和不規則環的解摺疊,這些解使區域性穩定性降低。。  恰當地定義“解摺疊態”也很重要。在去汙劑膠束中的膜蛋白的“解摺疊態”不同於熱變性實驗中的“解摺疊態”。在去汙劑中的狀態代表了摺疊的疏水α-螺旋和去汙劑覆蓋的部分解摺疊片段。例如,在十二烷基磺酸鈉(SDS)膠束中的“解摺疊”的細菌視紫紅質有四個摺疊的跨膜α-螺旋,而其餘的蛋白則位於膠束-水介面並且可取不同的非天然的兩性分子的結構型別。在這樣的去汙劑失活的和天然態之間的自由能差相似於水溶性蛋白的穩定性(< 10 kcal/mol)。

  α-螺旋跨膜蛋白在體外("in vitro")的再摺疊在技術上是困難的。有相對較少的成功再摺疊實驗的例子,比如像對細菌視紫紅質的實驗。在體內(in vivo)通常所有這樣的蛋白是在大的膜易位子(translocon)中翻譯摺疊的。易位子通道對新生的跨膜α-螺旋提供了一種高度異質的環境。相對極性的兩性α-螺旋可以接受在易位子中的跨膜定向(儘管它可能是在膜表面或“在體外”解摺疊),因為它的極性殘基可以面對中心充水的易位子通道。這樣的機制對於將極性的α-螺旋結合到跨膜蛋白的結構中是必需的。如果蛋白保持解摺疊和附著在易位子上的時間太長,它會被專門的“質量控制”細胞體系所降解。

  根據化學變性研究,β-筒狀蛋白的穩定性與水溶性蛋白的穩定性相似。它們“在體內”的摺疊被水溶性分子伴侶如,蛋白Skp所易化。 . 它們包括,: 註釋:"n"和"S"分別代表貝塔摺疊鏈的數目和剪下次數 of the beta-barrel

  Transporter Classification database
跨膜蛋白(transmembrane protein,TP)是一種貫穿生物膜(細胞膜)兩端的蛋白。許多跨膜蛋白的功能是作為通道或“裝載碼頭”來實施拒絕或允許某種特定的物質跨過生物膜的運輸、進入細胞,同時,也使要廢棄的副產品運出細胞。當對某種分子做出相應時,這些“負責運載”的跨膜蛋白通過特定的摺疊和彎曲方式,實現該分子的跨過生物膜的運輸。