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  鋅指首先在阿龍·克盧格(Aaron Klug)實驗室的爪蟾非洲爪蟾(Xenopus laevis)的轉錄研究中發現。 對特定RNA序列轉錄的研究表明,小轉錄因子(轉錄因子IIIA; TFIIIA)的結合強度是由於存在鋅配位的手指狀結構。 TFIIIA的氨基酸測序揭示了9個30個氨基酸的串聯序列,包括兩個不變對的半胱氨酸和組氨酸殘基。 擴充套件的X射線吸收精細結構證實了鋅配體的身份:兩個半胱氨酸和兩個組氨酸。 由這些配體鋅配位形成的DNA結合環被認為與手指相似,因此被命名為。 近來在各種生物體中表徵蛋白質的工作已經揭示了鋅離子在多肽穩定中的重要性。

  最初,術語鋅指僅用於描述非洲爪蟾中發現的DNA結合基序; 然而,它現在用於指代任何數量的與鋅離子配位相關的結構。 一般而言,鋅指與鋅離子配合半胱氨酸和組氨酸殘基。 最初,這些殘基的數量和順序被用於分類不同型別的鋅指(例如,CysHis, Cys, 和 Cys)。 最近,一種更系統的方法已被用於分類鋅指蛋白。 該方法根據摺疊域中蛋白質骨架的整體形狀將鋅指蛋白分類為“摺疊組(Fold Group)”。 鋅指最常見的“摺疊組”是His-like(“經典鋅指”),高音譜號(Treble clef),和鋅帶。  下表 顯示了不同的結構及其主要特徵:

  類Cys2β類摺疊組迄今為鋅指最佳特徵類別,並且在哺乳動物轉錄因子中極為常見。 這些結構域採用簡單的ββα摺疊並具有氨基酸序列模體:  X-Cys-X-Cys-X-His-X-His  這類鋅指可以具有多種功能,如結合RNA和調節蛋白質-蛋白質相互作用,但以其在序列特異性DNA結合蛋白例如Zif268(Egr1)中的作用而聞名。 在這樣的蛋白質中,單個鋅指結構域通常作為具有包含蛋白質的DNA結合結構域的兩個,三個或更多個指狀物的串聯重複發生。 這些串聯陣列可以結合在DNA的大溝中,並且通常間隔3-bp間隔。 每個結構域的α-螺旋(通常稱為“識別螺旋”)可以與DNA鹼基進行序列特定性的接觸; 來自單個識別螺旋的殘基可以接觸4個或更多個鹼基以產生與相鄰鋅指的接觸的重疊模式。
鋅指(英語:Zinc finger),又稱鋅手指,是一種小的蛋白質結構模體,其特徵在於配合一個或多個鋅離子(Zn)以穩定摺疊。最初用來描述非洲爪蟾卵母細胞轉錄因子IIIA假說結構的手指狀外觀,鋅指名稱現在已經包含了各種不同的蛋白質結構。 在1983年,非洲爪蟾TFIIIA最初被證明含有鋅,並且需要這種金屬才能執行,這是被報道的第一個基因調節蛋白中具有鋅的要求。