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  在基因組學和轉錄組學之後,蛋白質組學是在生物系統研究的下一個步驟。它是比基因組更為複雜,因為生物的基因組或多或少還是恆定的,但是蛋白質是細胞和細胞各不相同,並且在時間上各不相同。在不同的細胞型別中獨特的基因被表達,這意味著在細胞中所產生的即使是基本的蛋白質組也需要被鑑定。  過去這種現象是通過RNA分析完成的,但發現它與蛋白質含量不相關。現在已知mRNA並不總是翻譯成蛋白質,並且對於給定量的mRNA產生的蛋白質的量取決於它從中轉錄的基因和細胞的當前生理狀態。蛋白質組學證實了蛋白質的存在並提供了存在數量的直接量度。

  不僅不同的mRNA翻譯成不同的蛋白質,而且很多蛋白質被翻譯後也在細胞中會有非常多樣的化學修飾。這些化學修飾都對蛋白質的功能非常關鍵。

  磷酸化是一種最為常見的後翻譯修飾。例如在很多細胞訊號通路中,很多的生物酶以及結構蛋白都有磷酸化修飾,以此可以被更多其它的蛋白質識別。這種修飾常常發生在絲氨酸(serine)和蘇氨酸(threonine)氨基酸上。

  該修飾可通過E3泛素連結酶來進行。被泛素化修飾的蛋白通常會被細胞進一步降解。這是一種很基本的蛋白調控基理。如果知道所有的被哪類泛素連結酶修飾的蛋白家族,那麼通過研究細胞中各種泛素連結酶的表達水平可以間接的推匯出細胞中對應蛋白的表達水平。

  還有很多其它的重要的修飾,例如甲基化修飾,乙醯基化修飾,糖基化修飾,氧化修飾,硝基化修飾等。

  細胞可以在不同時間或在不同條件下製備不同組的蛋白質,例如在發育,細胞分化,細胞週期或癌變。 如上所述,進一步增加蛋白質組複雜性,大多數蛋白質被經歷廣泛的翻譯後修飾。  因此,即使研究主題受到限制,“蛋白質組學”研究也可能很快變得複雜。 在更加雄心勃勃的環境中,例如當尋找特定癌症亞型的生物標記時,蛋白質組學科學家可能會選擇研究來自多個癌症患者的多個血清樣本,以最大限度地減少混雜因素並解釋實驗噪音。 因此,有時需要複雜的實驗設計來解釋蛋白質組的動態複雜性。

  在蛋白質組學中,有多種方法可以研究蛋白質。 通常,可以通過使用抗體(免疫測定)或質譜法檢測蛋白質。 如果分析複雜的生物樣品,需要在定量斑點印跡分析(quantitative dot blot analysis) (縮寫:qdb)中使用非常特異的抗體,或者在檢測步驟之前需要使用生化分離,因為樣品中的分析物太多而無法進行 準確的檢測和量化。

  人類基因和蛋白質研究的一個主要發展是鑑定用於治療疾病的潛在新藥。這依賴於基因組和蛋白質組資訊來識別與疾病相關的蛋白質,然後計算機軟體可以將其用作新藥物的靶標。例如,如果某種蛋白質與疾病有關,則其3D結構提供了設計藥物以干擾蛋白質作用的資訊。適合酶的活性位點但不能被酶釋放的分子使酶失活。這是新藥物發現工具的基礎,旨在尋找新的藥物來滅活與疾病有關的蛋白質。由於發現個體之間存在遺傳差異,研究人員希望利用這些技術開發出對個體更有效的個人化藥物。  蛋白質組學還用於揭示覆雜的植物 - 昆蟲相互作用,這有助於識別參與植物對食草動物的防禦反應的候選基因。

  美國國立衛生研究院已將生物標記定義為“一種客觀測量和評估的特徵,作為正常生物過程,致病過程或對治療干預的藥理學反應的指標”。  瞭解蛋白質組,每種蛋白質的結構和功能以及蛋白質-蛋白質相互作用的複雜性對於開發未來最有效的診斷技術和疾病治療方法至關重要。 例如,蛋白質組學在鑑定候選生物標記物(體液中對診斷有價值的蛋白質),鑑定免疫應答靶向的細菌抗原以及鑑定可能的感染性或腫瘤性疾病的免疫組織化學標記物方面非常有用。  蛋白質組學的一個有趣用途是使用特定的蛋白質生物標誌物來診斷疾病。 許多技術允許測試在特定疾病期間產生的蛋白質,這有助於快速診斷疾病。 技術包括西方墨點法,免疫組織化學染色,酶聯免疫吸附試驗(ELISA)或質譜法。 分泌蛋白質組學(Secretomics)是利用蛋白質組學方法研究分泌蛋白和分泌途徑的蛋白質組學的子領域,最近已成為發現疾病生物標誌物的重要工具。
蛋白質組學(英語:proteomics,又譯作蛋白質體學),是對蛋白質特別是其結構和功能的大規模研究,是在90年代初期,由Marc Wikins和學者們首先提出的新名詞。更重要的是,基因組是相當穩定的實體,而蛋白質組通過與基因組的相互作用而不斷髮生著改變。一個生命體在其機體的不同部分以及生命週期的不同階段,其蛋白表達可能存在巨大的差異。