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  泛素化是一種酶促的、蛋白質翻譯後修飾(PTM)過程,其中來自被啟用泛素的二甘氨酸模體中末端甘氨酸的羧基與被修飾蛋白中賴氨酸ε氨基相連形成一醯胺鍵。  將蛋白標記上泛素的過程(泛素化)包括了以下一系列步驟:  在泛素化級聯反應中各個步驟分為不同的層次的, E1 能夠結合多個 E2, E2 能夠結合多個E3,這種嚴密的分層現象能夠使細胞對泛素化進行更為精緻的調節。  泛素樣蛋白ubiquitin-like proteins (ULPs)也通過 E1–E2–E3 級聯絡統對蛋白質進行修飾,不過與泛素蛋白的修飾級聯絡統也存在一些差異。  E4 泛素鏈延長酶, 能夠在 E3 泛素連線酶產生的單泛素化蛋白上延長泛素。

  E3泛素連線酶具有兩個結構域中的一個: 泛素最終通過兩種方式轉移至蛋白質底物:  2004年,阿龍·切哈諾沃、阿夫拉姆·赫什科、歐文·羅斯因發現了泛素調節的蛋白質降解過程而獲得了諾貝爾化學獎。
泛素(英語:ubiquitin)是一種存在於大多數真核細胞中的小蛋白。它的主要功能是標記需要分解掉的蛋白質,使其水解。當附有泛素的蛋白質移動到桶狀的蛋白酶的時候,蛋白酶就會將該蛋白質水解。泛素也可以標記跨膜蛋白,如受體,將其從細胞膜上除去。