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  在人體中,IgG於出生後3個月開始合成,3～5歲接近成人水平。  IgG由漿細胞合成。骨髓造血幹細胞最初分化為前B細胞,進一步發育成未成熟的B細胞,此時可在細胞表面表達IgM,此後相繼表達IgD並繼續發育。只有能表達IgM且不能識別自身抗原的未成熟B細胞才能繼續發育成熟成為具有免疫功能的B細胞。成熟的B細胞經外周血遷出,進入脾臟、淋巴結。遇到抗原刺激的B細胞會分化增殖為漿母細胞,少部分分化為記憶B細胞,大部分分化增殖為漿細胞。根據產生抗體時是否需要Th細胞,可將B細胞分為B1和B2兩個亞群,其中B2為T細胞依賴性細胞,這類細胞在受胸腺依賴性抗原刺激後發生免疫應答必須有Th協助,能發生再次應答。IgG即由B2分化成的漿細胞產生。

  IgG有4個亞類,根據它們在血清中的含量,命名為IgG1、IgG2、IgG3、IgG4。

  IgG是一種分子量約150kD的大分子,由4條肽鏈組成。重鏈為γ鏈,每條約50kD,兩條相同;輕鏈每條約25kD,通常一個天然抗體分子上兩條輕鏈的型別是相同的,但是同一個體內可存在分別帶有λ和κ鏈的抗體分子。正常人體血清的所有免疫球蛋白中λ:κ約為1:2。兩條重鏈在鉸鏈區通過二硫鍵相連。  抗體的可變區(也稱為V區,Fv區)有共6個互補決定區(CDR),它們共同組成抗體的抗原結合部位,決定抗體的特異性,負責識別和結合抗原。  抗體的恆定區(也稱為C區,Fc區)相較可變區氨基酸組成和排列順序比較恆定,因此同一類別抗體的免疫原性相同(即不同的IgG有相同的第二抗體)。IgG的恆定區有CH1、CH2、CH3三個結構域。

  測量IgG水平可以診斷一些症狀,臨床上一般認為檢測IgG水平可以反映機體對特定病原體的免疫狀況。IgG檢測不能用於過敏的診斷。此外,如上文所述,部分IgG可以通過其Fc段與葡萄球蛋白A結合,此現象可用於免疫診斷。
IgG(免疫球蛋白 G,英語:Immunoglobulin G)是人血清和細胞外液中含量最高的一類免疫球蛋白,約佔血清總免疫球蛋白的75%～80%,血清含量9.5～12.5mg/mL,是分子質量最小的一類免疫球蛋白,具有典型的免疫球蛋白單體結構,由脾臟、淋巴結、骨髓和腔上囊(僅禽類)中的漿細胞產生。IgG的亞類中的IgG1、IgG3、IgG4可以穿過胎盤屏障,是唯一一種能夠胎盤轉運的免疫球蛋白,在新生兒抗感染免疫中起重要作用。