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  20世紀80年代中期,人們雖然知道細胞記憶體在著分子馬達,它們是ATP酶,靠著細胞骨架(具體來說是其中的微管)在細胞內執行者運輸任務,但其具體結構仍未被確定。驅動蛋白的同僚——動力蛋白一直是該角色的主要候選者。一直到了1985年,Lasek, RJ和Brady, ST則在nature上發表了《AMP-PNP可以易化軸漿中運輸泡對微管的粘著》("Attachment of transported vesicles to microtubules in axoplasm is facilitated by AMP-PNP")一文,記述了他們的觀察所得:ATP同型物AMP-PNP可以抑制軸突裡的快速運輸,同時會使細胞器與微管連合更緊密。這說明了AMP-PNP可促進微管——細胞器——馬達分子複合體的形成。而這種馬達蛋白質,很快就在同年被Vale RD, Reese TS等人確定了。它們在烏賊那巨型的神經軸突軸漿中發現了一種可溶的蛋白質,可以使微管在玻璃上,乳膠微球在微管上和軸漿細胞器在微管上移動。而且他們發現牛的腦部有著與之同源的蛋白質。這種蛋白質在ATP同型物——亞氨二磷酸鹽(imidodiphosphate)的存在下,顯示相當強的微管親和力。他們還將它從微觀上分離,與ATP混合放到凝膠過濾(gel filtration)柱上,該蛋白質在柱上移行,並被測重,得出60萬atom的分子量,11到12和6到7萬atom的多肽鏈。這些資料有別於以往動力蛋白和肌球蛋白的資料。因此試驗人員認為,他們得到了一種新的分子馬達,並將之命名為驅動蛋白。而分子馬達的大熱門——動力蛋白存在的確鑿實驗證據則在兩年後的1987年才發表。  釀酒酵母("Saccharomyces cerevisiae")的驅動蛋白基因序列最初是1992年由Beltran,C所發表。而在NCBI上的人體驅動蛋白馬達域的mRNA和蛋白質序列則是由南京醫科大學在2001年提供的。接著,2002到2003年,富克葡萄孢盤菌("Botryotinia fuckeliana")、異旋孢腔菌("Cochliobolus heterostrophus")和玉米黑粉菌("Ustilago maydis")驅動蛋白馬達域的序列也被查明。同時,科學家還在如黑猩猩("Pan troglodytes")體內,預測了蛋白質異形體1和2,它們和人類的驅動蛋白顯示出98%的同源性,而各自演化成為相同蛋白質的期望值為0(就是指,假如兩個蛋白質獨立進化,是沒有可能達到如此98%相似的程度的)。換句話說,它們是來自同一祖先。

  驅動蛋白是由單體組成的聚合體。兩條包括催化活性的重鏈,而大部分驅動蛋白家族的成員重鏈都有一段α螺旋,兩個單體的α螺旋因組成捲曲螺旋(coiled coil)而緊密結合。另外它們還有兩條不具有催化活性的輕鏈。比如驅動蛋白-1是一alpha2-beta2的異四聚體,驅動蛋白-5則是同四聚體,驅動蛋白-2則是異三聚體。  驅動蛋白-1在高離子強度環境下會呈現其未摺疊狀態,沉降係數為9S。相反,它會在低離子濃度時摺疊,沉降係數變為9S。摺疊是重鏈的頭部和尾部的相互間作用促成的。這個結論,是根據實驗觀察得出的。無需輕鏈的存在,單單是由重鏈組成的二聚體也會從5S的未摺疊狀態改變構象成為7S的摺疊狀態。細胞卻要避免驅動蛋白的摺疊,因為摺疊狀態的驅動蛋白並不能快速行進,而且對微管的親和力也不高。  從掃描電子顯微鏡觀察得出的結果,驅動蛋白1和驅動蛋白14(有被命為英語:Ncd)雖然迴響著不同的方向運動,但是它們頭部與微觀結合的結構卻是相似的。

  驅動蛋白-1是第一種被發現的驅動蛋白,存在於目前已研究的所有多細胞生物即其所有細胞種類之中,並且可見於細胞生長的各個階段。大部分的驅動蛋白-1都遊離於胞質中,一些則會連線一些和胞膜相連的細胞器,如小泡,內質網,還有內質網與高爾基體之間的膜性結構。科學家將在試管中得到證實的抗驅動蛋白-1抗體注射入或者散佈在細胞上,再觀察其結果,可見微管依賴的溶酶體,高爾基體驅動的小泡,與胞膜連線的色素顆粒還有中間纖維的運輸都受到抑制。在另一組實驗中,科學家將反義寡核苷酸結合到驅動蛋白-1的mRNA上,抑制其翻譯,發現軸突內各種蛋白質的順行性運輸(anterograde axonal transport)都受阻。加上其它資料,可以推測驅動蛋白-1會拉動細胞器,在微管上朝著其+極運動。  科羅拉多大學(University of Colorado)的比爾·薩斯通帶領其實驗室對黑腹果蠅的驅動蛋白-1或驅動蛋白重鏈(kinesin heavy chain,簡稱Khc)的致死性隱性突變進行了研究,並得出結論:驅動蛋白-1是軸突快速運輸的一種馬達。果蠅在死亡之前,患有進行性遠端麻痺(progressive distal paralysis)。而且麻痺最嚴重的部位是後部體節的腹側面。這樣會造成其幼蟲身體收縮的不對稱,尾部會有節奏的往上翹並屈爬向前。這種表現型是神經系統因為軸突快速運輸功能障礙而受損。在果蠅幼蟲第二齡期(instar),體節神經軸突末端會與胞膜結合的細胞器共同形成膨大,這種堵塞應該是由失能的驅動蛋白,運輸無力,貨物被堆積積聚而造成的膨大會變得越來越大,這會引起遺傳性神經接合,順行性和逆行性(retrograde)快速運輸都會受阻。驅動蛋白這種變異會在第三齡期因為降低離子通道活性,而造成動作電位散佈受阻。因此實驗人員認為,細胞器阻塞使得離子通道成分順行性運輸受阻。來自免疫細胞學方面的證據更是進一步指出,甚至是II型成束蛋白(Fasciclin II),突觸結合蛋白(synaptotagmin)和突觸融合蛋白(syntaxin)這些神經突觸組成所需的蛋白質也一樣會受阻。運動神經元末端營養不足。因此這些果蠅在第三齡期後側體節軸突數量只有正常的1/5,前端的只有正常1/3。不但是突觸的數量,就是連神經遞質也會減少。又因為果蠅神經元胞體在頭部,其支配尾部體節的軸突要比支配前端的長,所以驅動蛋白-1的失活會導致這種長短距不一的效果。變異果蠅的奇怪表現型也得到了解釋。
驅動蛋白(英語:Kinesin)是一類蛋白質超級家族,屬於分子馬達的一種,其成員代表驅動蛋白-1(英語:Kinesin-1)在1985年被發現。驅動蛋白是由單體組成的多聚體,其“頭部”具有ATP酶活性,能通過水解ATP獲得能量,改變構型,進行運動。它和動力蛋白一樣,以微管構成的軌道進行滑行。與可以朝微管兩極運動的動力蛋白有些不一樣,一種驅動蛋白只能朝一個方向運動,如驅動蛋白-1可以沿著微管的+運動,而另一些驅動蛋白則沿著-極運動,在細胞內起運輸作用,比如牽拉染色體,參與有絲分裂、減數分裂和細胞遷移過程。