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  胰凝乳蛋白酶是在胰臟中被合成。開始合成的是胰凝乳蛋白酶原(胰凝乳蛋白酶的前體),不具有酶活性。在隨胰液進入小腸後,被胰蛋白酶剪下為兩部分(兩部分之間依然通過二硫鍵相連),隨後被剪下的胰凝乳蛋白酶原可以互相剪下去一段短的肽段,形成由二硫鍵相連的三條多肽鏈的具有完整活性的胰凝乳蛋白酶。  這種活化機制保證了胰凝乳蛋白酶只在體內特定地點獲得催化活性,避免對機體造成損傷。

  胰凝乳蛋白酶是在哺乳動物及其他動物體內的消化系統中發揮作用。它是通過催化一個水解反應(在沒有酶催化的情況下,反應速度非常慢)來剪下肽鍵。胰凝乳蛋白酶的偏好受質包括酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸以及亮氨酸和甲硫氨酸。與其他蛋白酶相似,胰凝乳蛋白酶也可以在體外水解酯鍵;因此可以用一些受質類似物,如N-乙醯-L-酪氨酸對硝基苯酯,來作為酶反應試劑。  胰凝乳蛋白酶上195位絲氨酸殘基的羥基氧是一個強的親核物,可以進攻肽鍵上的羰基碳,使酶與底物共價連線形成短暫的酶-底物中間體,隨後不穩定的肽鍵發生斷裂。這一催化機制的發現是基於對酶與底物類似物(N-乙醯-L-酪氨酸對硝基苯酯)反應動力學的研究;由於反應產物對硝基苯酚顯黃色,就可以通過在405nm下測量反應混合物的吸光值來計算產物濃度。  胰凝乳蛋白酶的催化反應可以分為兩個階段:開始時的快速反應和隨後遵從米氏方程的穩定反應,又被稱為“乒乓”機制。這一反應模式可以用胰凝乳蛋白酶催化的兩個步驟來解釋,即先乙醯化底物形成酶-底物中間物;再去乙醯化,酶回覆到初始狀態。
胰凝乳蛋白酶(Chymotrypsin,bovine γ,,),也叫糜蛋白酶。胰凝乳蛋白酶是一種能夠分解蛋白質的消化性酶,活性基團為絲氨酸,故屬於絲氨酸蛋白酶。胰凝乳蛋白酶在酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸(都是芳香族氨基酸)的羧基處切斷肽鍵,從而裂解蛋白質。如果反應有足夠的時間,胰凝乳蛋白酶也可以水解是以亮氨酸為主的羧基端肽鍵。