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  儲鐵蛋白由24個亞基環繞成空心的球狀,內含八條親水性離子通道,與六條疏水性的離子通道,各物種間序列保守性高。在形成的球殼之中,鐵離子和磷酸鹽、氫氧根離子一同形成結晶,與礦物中的水合氧化鐵()具有類似的化學性質,每個儲鐵蛋白可以儲存約4500個三價鐵離子。

  哺乳類動物儲鐵蛋白的次單體有輕鏈(或稱為肝臟型,L)與重鏈(或稱為心臟型,H)之分,儘管此二單體高度同源,但其質量與等電點()皆不相同,只有重型儲鐵蛋白才有利用氧氣將二價鐵離子轉為三價鐵離子的能力,反應式如下:  4 Fe + O + 6 HO => 4 FeOOH + 8 H  使鐵離子能順利進入儲鐵蛋白。所以增加重型次單體,能增加該細胞利用鐵的能力;而輕型次單體多的話,則能增加儲存的效率。  不同的組織也有不同分佈型態,心臟中以重型次單體為主,而肝臟則是輕型次單體較多。而隨著血紅素形成或細胞分裂,會使重型次單體的比例提高。在這之中可以發現,兩基因的表現是可以被體內調控,而輕型與重型次單體能因環境需求作改變,也提供了極具彈性的鐵離子來源。

  影響鐵離子釋放的因子,與儲鐵蛋白的鐵含量無關,而是與儲鐵蛋白的大小與成熟度有關。儲存的鐵離子若要釋放,需要FMNH2、NADH或者維生素C的幫助,使三價鐵離子還原成二價鐵離子,以還原態與與運鐵蛋白結合之後,其後再氧化成三價鐵離子運輸。

  Harrison, P. M., Treffry, A., and Lilley, T. H. (1986). Ferritin as an iron storage protein: mechanisms of iron uptake. J. Inorg. Biochem. 27, 287.  Levi, S., Luzzago, A., Cesareni, G., Cozzi, A., Franceschinelli, F., Albertini, A., and Arosio, P. (1988). Mechanism of ferritin iron uptake: activity of the H-chain and deletion mapping of the ferro-oxidase site. A study of iron uptake and ferro-oxidase activity of human liver, recombinant H-chain ferritins, and two H-chain deletion mutants. J. Biol. Chem. 263, 18086.  Theil, E. C. (1987). Ferritin: structure, gene regulation and cellular function in animals, plants and microorganisms. Annual Reviews of Biochemistry 56, 289.
鐵蛋白是一種常見的球狀蛋白質,由24個蛋白亞基構成,它能在所有型別的細胞中表達,是原核生物與真核生物用於儲存鐵離子的主要蛋白質。鐵蛋白的主要功能是使鐵離子的儲存維持在溶解狀態並且對細胞無害;對於人類來說,它是一個鐵缺乏和鐵過載的緩衝區。沒有與鐵離子的儲鐵蛋白稱為原儲鐵蛋白(或“去鐵鐵蛋白”)。