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  與其他細胞型別相比,使用紅細胞的便利性意味著它們已成為研究血影蛋白細胞骨架的標準模型。通過αI和βI單體的橫向締合形成二聚體,形成二聚體。 然後,二聚體以頭對頭的形式締合以產生四聚體。 這些四聚體與短肌動蛋白絲的端對端結合產生觀察到的六邊形複合物。  在人類中,通過間接相互作用,通過與EPB41和錨定蛋白的直接相互作用,與跨膜離子轉運蛋白Band 3蛋白質4.2結合血影蛋白尾區與跨膜蛋白質血型糖蛋白A 。 在動物中,血影蛋白形成網狀結構,為其提供紅細胞的形狀。  紅細胞模型證明了血影蛋白細胞骨架的重要性,因為血影蛋白中的突變通常導致紅細胞的遺傳性缺陷,包括遺傳性橢圓形細胞增多症和罕見的遺傳性球形紅細胞增多症。

  無脊椎動物有三種血影蛋白,α,β和β。 秀麗隱杆線蟲中β血影蛋白的突變導致形態發生中的缺陷,導致移動和繁殖的動物顯著更短但是大多數正常。 這些動物因其小的表型而被稱為“sma”,並且在秀麗隱杆線蟲sma-1基因中攜帶突變。 秀麗隱杆線蟲中β血影蛋白的突變導致一種不協調的表型,其中蠕蟲被癱瘓並且比野生型短得多。 除了形態學效應,Unc-70突變也產生缺陷神經元。 神經元數量正常但神經元向外生長有缺陷。

  

  血影蛋白基因家族在進化過程中經歷了擴張。 不是無脊椎動物中的一個α的和兩個β的基因,而脊椎動物中有兩個α血影蛋白(αI和αII)和五個β血影蛋白(βI到V),按發現順序命名。  在人類中,基因是:  轉錄因子GATA1促進血影蛋白的產生。
血影蛋白(Spectrin),一種細胞結構蛋白,大多位於紅血球細胞膜內側,是紅血球骨架的主要成分。血影蛋白在整個細胞膜內側形成可變形的架構,以維持紅血球的雙凹圓盤構造。血影蛋白形成五邊形或六邊形排列,形成支架並在維持細胞膜完整性和細胞骨架結構中起重要作用。六角形排列由血影蛋白亞基的四聚體形成,所述四聚體與四聚體兩端的短肌動蛋白絲相關聯。 這些短的肌動蛋白絲充當連線複合物,得以形成六邊形網。 該蛋白質被命名為血影蛋白,因為它首先作為人類紅細胞的主要蛋白質成分被分離出來,後者已經用溫和的洗滌劑處理過; 洗滌劑裂解細胞,血紅蛋白和其他細胞質成分被洗掉。