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  微管可在所有哺乳類動物細胞中存在,除了紅細胞(紅血球)外,所有微管均由約55kDa的α及β微管蛋白組成。它們正常時以異二聚體形式存在。並以頭尾相連的方式聚合,形成微管蛋白原纖維(protofilament),一般由13根這樣的原纖維構成一箇中空的微管,直徑22~25nm。少數變異的微管如線蟲等所有的則有其他數目的原纖維。微管確定膜性細胞器(membrane-enclosed organelle)的位置和作為膜泡運輸的導軌。微管是細胞骨架的架構主幹,並也是某些胞器的主體,例如中心粒就是由9組3聯微管組成的構造,而真核生物的纖毛與鞭毛也是由以微管為9+2結構,即由9個二聯微管和一對中央微管構成,其中二聯微管由AB兩個管組成,A管由13條原纖維組成,B管由10條原纖維組成,兩者共享5條。A管對著相鄰的B管伸出兩條動力蛋白臂,並向鞭毛中央發出一條輻。基體的微管組成為9+0,並且二聯微管被三聯微管所取代,結構類似於中心粒。組成的軸絲(axoneme)為主體。  從各種組織中提純微管蛋白可以發現還存在一些其他蛋白成分(5%-20%),稱之謂微管相關蛋白。這些蛋白具有組織特異性,表現出從相同αβ二聚體聚合形成的微管具有獨特的性質,已從人類不同組織中發現了多種α及β微管蛋白,並追蹤微管基因表現出部分基因家族,某些基因被認為是編碼獨特的微管蛋白。  微管形成的有些結構是比較穩定的,是由於微管結合蛋白的作用和酶修飾的原因。如神經細胞軸突、纖毛和鞭毛中的微管纖維。大多數微管纖維處於動態的聚合和災變(一種突然的,迅速的,一般不可逆轉的分解)狀態,這是實現其功能所必需的性質(如紡錘體)。與秋水仙素結合的微管蛋白可加合到微管上,並阻止其他微管蛋白單體繼續新增,進而破壞紡錘體的結構,長春花鹼具有類似的功能。紫杉酚(taxol),能促進微管的聚合,並使已形成的微管穩定,然而這種穩定性會破壞微管的正常功能。這些藥物可以利用破壞微管功能以阻止細胞分裂,成為癌症治療的新希望。重水亦有阻止微管解聚而破壞微管功能之作用,但其機理在於完全排除了所需的微量普通水。這需要連續幾天攝入完全是重水的水,因而實用價值不大。重水本身對細胞並無毒害。  在人類至少發現兩種明顯區別的α-微管蛋白及三種明顯區別的β-微管基因,它們產生具有特定功能的微管蛋白mRNA,由於這些編碼在結構組分上十分近似蛋白質分子,在不同組織存在多少特異性的具有差異表達的微管蛋白亞型,尚待深入研究。  除了α-與β-微管蛋白有編碼相似的不同變異型,近幾年來又發現了多種編碼差異更大的新的微管蛋白,形成不同的基因家族。其中γ微管蛋白位於細胞內的微管組織中心(microtubule organizing center, MTOC),是用以提供α及β微管蛋白進行聚合反應形成微管的起始核心。而δ與ε則被認為與中心粒的結構與形成有關。其他尚有η, ζ, θ等等多種變異,不過通常僅存在少數幾種真核單細胞生物如原蟲或纖毛蟲裡,可能跟這些生物獨特的結構與生理習性有關,進一步詳情仍待研究。

  微絲也普遍存在於所有真核細胞中,是一個實心狀的纖維,一般細胞中含量約佔細胞內總蛋白質的1%-2%,但在活動較強的細胞中可佔20%-30%。在一般細胞主要分佈於細胞的表面,直接影響細胞的形狀。微絲具有多種功能,在不同細胞的表現不同,在肌細胞組成粗肌絲、細肌絲,可以收縮(收縮蛋白),在非肌細胞中主要起支撐作用、非肌性運動和資訊傳導作用。  微絲主要由肌動蛋白構成,和一種分子馬達蛋白肌球蛋白一起作用,使細胞運動。它們參與細胞的變形蟲運動、植物細胞的細胞質流動與肌肉細胞的收縮:

  微絲中的肌動蛋白與肌球蛋白在細胞質形成三維的網路體系。肌動蛋白位於外質,肌球蛋白位於內質。肌球蛋白連結著細胞質顆粒,由ATP供給能量,肌球蛋白與細胞質顆粒的結合體沿著actin filament滑動,從而帶動整個細胞質的環流。

  (阿米巴運動)是肌肉細胞的收縮。如同微管蛋白,肌動蛋白的基因組成一個超家族,並組成多種極為相似的結構。例如,各種肌肉細胞有不同的肌動蛋白:  含ATP的G-肌動蛋白單體可聚合為含ADP的呈纖維狀的F-肌動蛋白,它們可由Mg及高濃度的K或Na誘導而聚合,聚合後ATP水解為ADP及C-肌動蛋白ADP單體,組成F-肌動蛋白。在骨骼肌的細肌絲(thin filament,由肌動蛋白構成)與粗肌絲(thick filament,由肌球蛋白構成)相互作用而使肌肉收縮(肌球蛋白可以起作肌動蛋白啟用的ATP酶的作用)。肌球蛋白也存在於哺乳動物的非肌細胞中(但以非聚合狀態存在)。

  細胞骨架的第三種纖維結構稱中等纖維或中間纖維,又稱中間絲,為中空的骨狀結構,直徑介於微管和微絲之間,其化學組成比較複雜,在不同細胞中,成分變化較大。中間纖維使細胞具有張力和抗剪下力。中間纖維有共同的基本結構,即構建成一箇中央α螺旋桿狀區,兩側則是大小和化學組成不同的端區。端區的多樣性決定了中間纖維外形和性質的差異和特異性。  以上這些結構單元並非是一成不變的,而是隨細胞的生命活動而呈現高度的動態性,它們均由單體蛋白以較弱的非共價鍵結合在一起,構成纖維型多聚體,很容易進行組裝和去組裝,這正是實現其功能所必需的特點。

  不僅如此,細胞骨架還包含有很多結構單元的附屬蛋白質,比如:  廣義的細胞骨架還包括核骨架(nucleoskeleton)、核纖層和細胞外基質,形成貫穿於細胞核、細胞質至細胞外的一體化網路結構。

  細胞骨架曾經被認為是僅僅是真核細胞的特徵,但同源的真核細胞骨架所有主要蛋白在原核細胞已被發現。雖然進化關係是如此遙遠,他們從蛋白質序列比較單獨不是顯而易見,它們的三維結構和類似的功能,在維持細胞形狀和極性的相似度提供了強有力的證據表明,真核的和原核的細胞骨架是真正同源的。但是,細菌細胞骨架中的某些結構可能還沒有被識別。

  FtsZ是第一個被發現的原核細胞骨架蛋白,組裝在接下來會發生細胞分裂,形成隔板的Z-環上,類似真核生物的肌動蛋白-肌球蛋白收縮環。
細胞骨架(英語:Cytoskeleton)一般是指細胞內細胞質中的由蛋白質構成的纖維的網路結構。它是一個動態結構,其中有一部分是不斷的被破壞,更新或新建的,有些細胞可以通過骨架的破壞和重建運動(尺蠖運動)。