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  1836年,泰奧多爾·施旺(英語:Theodor Schwann)在對消化過程進行的研究中,發現了一種能夠參與消化作用的物質,並將其命名為胃蛋白酶。胃蛋白酶也是第一個從動物身上獲得的酶。

  胃蛋白酶先是表達為酶原,即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的無活性的前體,其一級結構比胃蛋白酶多出了44個氨基酸。  在胃中,胃粘膜主細胞釋放出胃蛋白酶原。這一酶原在遇到胃酸(由胃壁細胞所釋放)中的鹽酸後被啟用。當胃對食物進行消化時,在被稱為胃泌素的一種激素和迷走神經作用下,啟動胃蛋白酶原和鹽酸從胃壁中釋放。在鹽酸所創造的酸性環境中,胃蛋白酶原發生去摺疊,使得其可以以自催化方式對自身進行剪下,從而生成具有活性的胃蛋白酶。隨後,生成的胃蛋白酶繼續對胃蛋白酶原進行剪下,將44個氨基酸殘基切去,產生更多的胃蛋白酶。  這種在沒有食物消化時保持酶原形式的機制,避免了過量的胃蛋白酶對胃壁自身進行消化,是一種保護機制。  某一肽鍵氨基端數第三個氨基酸為鹼性氨基酸(如賴氨酸、精氨酸和組氨酸)或者該肽鍵的氨基端為精氨酸時,則不能有效地對此肽鍵進行剪下。這種剪下特異性在pH值為1.3時表現得更不明顯:只傾向於剪下氨基端為苯丙氨酸或亮氨酸的肽鍵。  胃蛋白酶在酸性環境中具有較高活性,其最適pH值約為3。在中性或鹼性pH值的溶液中,胃蛋白酶會發生解鏈而喪失活性。  胃蛋白酶的活效能夠被pepstatin所抑制。

  胃蛋白酶應儲存在低溫環境中(-20°C至-80°C),以防止其發生自降解。儲存於pH值大於11的溶液中或對其進行還原性甲基化也可以有效防止自降解的發生;當pH值回到6時,胃蛋白酶的活性即可恢復。

  以下三種基因編碼等價人類胃蛋白酶原A的酶: 第四個人類基因編碼胃亞蛋白酶,即胃蛋白酶原C:

  其他消化性蛋白酶:
胃蛋白酶(英語:pepsin)是一種消化性蛋白酶,由胃部中的胃粘膜主細胞(gastric chief cell)所分泌,功能是將食物中的蛋白質分解為小的肽片段。胃蛋白酶的前體被稱為胃蛋白酶原。