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  大部分酵素只會有一個活性位點,只對應一種受質。酵素的變性作用,通常是因為高溫或者是極端的PH值,造成酵素活性位點形狀的改變。  以下有兩種酵素結合的假說

  由Emil Fischer提出的,他的假設是說酵素的活性位點和受質可以很完美的結合,當兩者結合,受質的修飾就開始了。

  由Daniel Koshland提出的,它是鎖鑰理論的延伸,但它主張活性位點和受質不會完美結合,且活性位點是可以形狀改變到和受質完美結合的狀態;當受質接上後,誘導形狀改變,當受質離開後,酵素回到它原本的樣子。

  受質和酵素結合,透過氫鍵、疏水互動作用或兩者都有。活性位點上的殘基作為質子或其他受質化學基團的接受者或提供者,進而降低反應活化能,加快反應速率。當酵素和受質間的作用完後,產物在活性位點會相當的不穩定,進而離開酵素。

  酵素會運用輔因子來幫忙與受質的結合;輔酶也是輔因子的一種,在受質和酵素髮生化學反應時,就會離開。例如:金屬物質。

  抑制劑會阻擾受質和酵素的互動作用,進而降低反應速率。抑制劑有幾種不同的種類,分別有可逆和不可逆、競爭和非競爭;競爭型,一種和受質很像的物質,會和受質競爭酵素;非競爭型,一種會結合在非活性位點的物質,會影響受質和酵素的結合率。

  辨認活性位點,在藥學上很重要;藉由辨認出活性位點,設計出受質(藥物),可以阻斷它和受質結合;其中一個重要的因子在藥物設計,是抑制劑和酵素結合的強度。 例如AIDS

  異位結合位顧名思義和活性位點是不同的位置在酵素上,異位修飾通常發生在超過一個次單元的蛋白質,也常常參與代謝反應。
活性位點(英語:Active site),又稱活化位置,是指一個酵素中具有催化能力與結合位置的部位。其結構與化學性質可供辨識受質,並與受質結合。活化位置通常是酵素表面上一個類似口袋的區域,內部含有可與特定受質發生反應的殘基。