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  大部分配體和相應結合位點的結合都可用相應的親和性來表徵。一般情況下,受體與配體間的作用力越大,結合的親和性也越高,反之亦然。另外,親和性高的結合可以維持更長時間。受體與配體間高親和性的結合在生理上十分重要,特別是在結合所需能量會改變受體結構時,因為受體結構的改變能使相關的離子通道或酶的行為發生改變。  能夠改變受體的功能並引發相應生理反應的配體稱為相應受體的「激動劑」。激動劑的效果能由它所引發的生理反應的強度或引發相應生理反應所需要的激動劑的量表徵。與受體結合親和性高的配體在量相對少的情況下就足以最大程度地佔據結合位點,引發相應生理反應。反之,與受體結合親和性低的配體要想最大程度地佔據結合位點,引發相應生理反應則需要相對較大的量來實現。如右圖所示,兩種不同的激動劑都與相同的受體結合位點相結合,而其中只有一種激動劑可以最大程度地刺激受體,這種配體被稱為「完全激動劑」。另外一種激動劑只能部分地刺激受體發生生理反應,因而被稱為「部分激動劑」。該圖中所示的完全激動劑在濃度大約是5 x 10mol時,能啟用半數受體發生相應生理反應的。  能使得受體不發生相應生理反應的配體稱為「(受體)拮抗劑」。 如左圖所示,兩根曲線所代表的分別是兩種與受體結合親和性不同的配體。配體對受體的結合能力通常是由半數的受體結合位點被配體佔據時的濃度表徵的,該濃度稱為IC50,與解離常數"K"有關但有區別。圖中紅色曲線所表示的配體比起綠色曲線所表示的配體有更高的結合親和性和更小的"K"值。如果這兩種配體同時存在的話,那麼高親和性的配體與受體結合更多。這也就是一氧化碳能優先於氧氣與血紅蛋白結合,從而導致一氧化碳中毒的原理。  配體對受體的結合親和性通常藉由用放射性同位素標記的配體來確定,這種配體稱為「熱配體」。「同源競爭性結合實驗」("Homologous competitive binding experiments")的原理就是讓帶有放射性的「熱配體」和不帶放射性的「冷配體」競爭結合位點。不過,表面等離子體共振和雙偏振干涉等不涉及放射性標記的方法也可以藉由對濃度的測定,定量地測出配體對配體的親和性,不過這種方法還是要用到動力學在結合和解離方面的原理。另外,後兩種方法還要用到受體與配體的結合所引起的受體構象變化。最近,科學家還開發出了另一種非固定化的測定方法——微型熱泳(Microscale Thermophoresis,縮寫為MST)。這種測定結合親和性的方法不受配體分子量所限。  另外,也有研究使用統計力學的方法來測定配體對受體的結合親和性。

  單純的結合親和性資料並不能決定相關藥物的整體效價強度。藥物的潛能是結合親和性和配體效能複雜相互作用後的結果。配體的效能指的是配體讓受體產生相應的生理反應的能力和產生相應生理反應所需的劑量。根據所引起的反應不同,相關的配體可以被分為激動劑、拮抗劑、反激動劑等幾類。

  選擇性配體只能與寥寥幾種受體結合,而非選擇性配體則可以與相對較多的受體結合。這在藥理學中非常重要——非選擇性的藥物往往會產生更多的副作用,因為這類藥物在與能產生所需效果的受體結合的同時還會與其他的受體結合。

  雙價配體由兩個配體分子相連組成。這種配體已應用於對G蛋白偶聯受體低聚物的檢測和性質研究上。雙價配體分子通常很大,往往沒什麼藥用價值(參見裡賓斯基五規則),因此在臨床上沒有太大用處。

  特別結構(privileged scaffold)是指一種統計學意義上在已知藥物或特定生物活性化合物中反覆出現的分子框架或元素。這些特別的元素可為設計新的活性生物化合物或化合物庫奠定基礎。
在生物化學和藥理學中,配體(英語:ligand)是指一種能與受體結合以產生某種生理效果的物質。在蛋白質—配體複合物中,配體通常是與靶蛋白特定結合位點相連的訊號觸發分子。而在DNA—配體複合物中,與DNA雙鏈相連的配體在一般情況下可以是任何的小分子或離子甚至是蛋白質。值得注意的是,生物化學中的配體和化學中定義的配體(比如銅氨絡離子中,氨是銅離子的配體)並無實際聯絡,配體未必要結合在金屬原子上。