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  1909年Laschtschenko發現蛋清中有殺菌物質。1922年,亞歷山大·弗萊明在研究鼻腔粘液的抗菌作用時發現並命名了溶菌酶。  1965年,大衛·菲利浦用X射線衍射技術研究溶菌酶晶體,解析出了2埃解析度的晶體結構。這是第二個使用X射線衍射技術得到的蛋白質結構,也是第一個解析出的酶結構。大衛·菲利浦根據次結構提出了溶菌酶催化的機理,該催化機理最近得到了修正。

  溶菌酶是體內免疫系統的一部分,可殺滅革蘭氏陽性菌。溶菌酶結合到細菌表面,減少負電荷並協助對細菌的吞噬作用。新生兒缺乏溶菌酶會導致肺支氣管發育不良(bronchopulmonary dysplasia)。食用缺乏溶菌酶的配方奶粉會使嬰兒腹瀉的概率提高三倍。眼淚中缺乏溶菌酶會導致結膜炎。  某些癌細胞會分泌過量的溶菌酶,導致血液中溶菌酶含量過高,造成腎衰竭和低血鉀。

  溶菌酶進攻肽聚糖(細菌細胞壁的組分,特別在革蘭氏陽性菌的細胞壁中含量豐富)水解連線N-乙醯胞壁酸和N-乙醯葡糖胺第四位碳原子的糖苷鍵。整個過程是,首先溶菌酶通過其兩個結構域之間的“溝”結合到肽聚糖分子上;隨後其底物在酶中形成過渡態的構象。根據Phillips機制,溶菌酶與葡聚六糖結合。然後溶菌酶將葡聚六糖上的第四個糖扭曲為半椅形構象。在這種扭曲狀態(能量較高)中,糖苷鍵很容易就發生斷裂。  位於溶菌酶蛋白序列35位的穀氨酸(Glu35)和52位的天冬氨酸(Asp52)的側鏈被發現對於溶菌酶的活性非常關鍵。Glu35作為糖苷鍵的質子供體,剪下底物的C-O鍵;而Asp52作為親核試劑參與生成糖基酶中間體。隨後,糖基酶中間體與水分子發生反應,水解生成產物,而酶保持不變。

  在一些遺傳性澱粉變性症中發現,病人編碼的溶菌酶基因中含有一個突變,從而導致溶菌酶在體內多個組織中聚集。

  溶菌酶被廣泛用於實驗室中對細菌所進行的細胞破碎。  由於溶菌酶易於結晶,常被用於各種晶體學相關的研究。
溶菌酶(英文名稱:Lysozyme,又譯溶解酶)是一個分子量為14.4kDa的酶,它經由催化肽聚糖中N-乙醯胞壁酸和N-乙醯氨基葡萄糖殘基間和殼糊精中N-乙醯葡糖胺殘基間的1,4-β鏈的水解,而破壞細菌的細胞壁。一些人體細胞分泌液中含有溶菌酶在,如唾液、眼淚、鼻涕;溶菌酶也存在於粒線體中的細胞質顆粒體和蛋清中。