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  1902年,維克多·亨利(Victor Henri)提出了對酶動力學進行定量的理論,但是由於忽略了溶液中氫離子濃度的影響,他的實驗結果無法驗證這一理論。在1909年,Peter Lauritz Sørensen提出了對數的pH尺度並引入“緩衝”這一概念後,德國化學家Leonor Michaelis和他的加拿大博士後Maud Leonora Menten重複了Henri的實驗,實驗結果肯定了Henri所提出的方程。這一方程被稱為Henri-Michaelis-Menten kinetics或Michaelis-Menten kinetics,中文對應名稱為米氏方程。這一工作被G. E. Briggs和J. B. S. Haldane所進一步發展,此二人所提出的動力學方程至今仍得到廣泛使用。

  多層基板的反應,後續複雜的速率方程描述如何襯底的約束,以及以何種順序。

  一個很重要的目的測量酶動力學是確定化學機制的一種酶反應,即該序列的化學步驟變換到基板產品。

  酶抑制劑是減少或消除酶活性的分子,而酶活化劑是增加酶的催化速率的分子。這些相互作用可以是可逆的(即取消該抑制劑恢復酶活性)或不可逆的(即抑制劑永久地失活酶)。
酶動力學,又被稱為酶催化動力學、酶反應動力學或酵素動力學,是研究酶催化的化學反應速率的學科。酶動力學對於某一特定酶的研究,可以提供許多重要資訊。如該種酶的催化機理、在代謝途徑中的作用、其在細胞中的活性如何被調控以及相關藥物和毒藥如何抑制其活性。