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  首先在1800年代末期報道了血漿中的蛋白酶抑制活性,但是直到1950年代,絲氨酸蛋白酶抗凝血酶和α1-抗胰蛋白酶才被分離出。最初的研究集中在它們在人類疾病中的作用:α1-抗胰蛋白酶缺乏是最常見的遺傳疾病之一,引起肺氣腫,而抗凝血酶缺乏導致血栓形成。  在1980年代,才清楚這些抑制劑是包括蛋白酶抑制劑(例如α1-抗胰蛋白酶)和非抑制性成員(例如卵白蛋白)的相關的蛋白超家族的一部分。其名稱“絲氨酸蛋白酶抑制劑” (serpin, serine protease inhibitors)是基於超家族(絲氨酸蛋白酶抑制劑)最常見的活性而創造的。大約在同一時間,第一個絲氨酸蛋白酶抑制蛋白結構被解決了(首先在放鬆的構象,後來在應激構象)。結構表明抑制機制涉及異常的構象變化,並促使後續的絲氨酸蛋白酶抑制劑研究聚焦在結構上。  現在已經鑑定了超過1000種絲氨酸蛋白酶抑制劑,包括36種人類蛋白質,以及所有生物界中的分子--動物,植物,真菌,細菌和古菌以及一些病毒的。在2000年代,一個系統命名法被引入,以便根據其進化關係對絲氨酸蛋白酶抑制劑超家族成員進行分類。因此,絲氨酸蛋白酶抑制劑是蛋白酶抑制劑中最大的和最多樣的超家族。
絲氨酸蛋白酶抑制劑(英語:serpin;serine protease inhibitors)是具有相似結構蛋白質的蛋白質超家族,它是由於蛋白酶抑制活性被識別的,和在生命的各個界被發現的第一個蛋白質超家族。英文縮寫絲氨酸蛋白酶抑制劑(英語:serpin)最初被創造,是因為第一個絲氨酸蛋白酶抑制劑對胰凝乳蛋白酶樣絲氨酸蛋白酶(絲氨酸蛋白酶抑制劑)將要被識別的行為。它們值得注意的是其動作的不同尋常的機制,它們不可逆地通過經歷大的構象改變,擾亂其活性位點抑制它們的靶蛋白酶。與此相反,通過對於結合並阻止訪問蛋白酶活性位點的蛋白酶抑制劑是更常見的競爭抑制劑機制。