* Tappa 1: Il PRPP reagisce con glutammina per mezzo della glutammina 5-fosforibosil-1-pirofosfato amidotransferasi (glutammina PRPP amidotransferasi), si ottiene così la 5-fosforibosilammina (PRA), glutammato e pirofosfato. Il pirofosfato è stato perso da PRPP e al suo posto è sostituito dal gruppo amminico donato dalla glutammina. L'enzima glutammina PRPP amidotransferasi è l'unico regolato allostericamente nella sintesi di IMP, in particolare la sintesi è aumentata in forte presenza di PRPP (e quindi con bassa presenza di IMP, AMP e GMP) e diminuita in forte presenza dei prodotti IMP, GMP o AMP. La proteina è un monomero di 135 kDa con un sito che lega nucleotidi ossipurinici (IMP, XMP e GMP) e l'altro aminopurinici (AMP). Quando AMP e un nucleotide ossipurinico si legano contemporaneamente l'inibizione è maggiore e l'enzima tende ad associarsi in un dimero poco funzionante. La glutammina benché regoli l'enzima non influenza più di tanto la sua funzione dato che si trova in quantità relativamente stabili nella cellula. L'enzima varierebbe la sua funzione secondo una curva iperbolica in base alla variazione della concentrazione di glutammina, mentre varia secondo una curva sigmoidale in base alla presenza di PRPP, le cui variazioni possono essere anche nell'ordine di 10 volte cioè un logaritmo.