Nella parte di Abl che partecipa alla fusione è contenuto un dominio ad attività "tirosino-chinasica", cioè con capacità di fosforilare (cioè di trasferire gruppi fosfato donati da una molecola di ATP) residui di tirosine appartenenti a proteine in grado di legarsi ad Abl e per questo dette substrati. Il risultato di questa fusione è quello di rendere l'attività chinasica di Bcr/Abl (eredidata da Abl) costitutiva; in altre parole l'attività tirosinico-chinasica di Bcr/Abl non è più regolata, a differenza che nella proteina normale Abl. Inoltre Bcr/Abl viene anche delocalizzata; mentre Abl normale è una proteina nucleare, Bcr/Abl è esclusivamente localizzata nel citoplasma. La deregolazione e la delocalizzazione dell'attività chinasica di Bcr/Abl portano all'attivazione inappropriata di vie di trasduzione del segnale quali le vie di Ras/Raf, PI3 chinasi/Akt e all'aumento dei livelli di Bcl2; questi fenomeni trasferiscono alla cellula Bcr/Abl+ forti segnali di tipo proliferativo e antiapoptotico, mentre la differenziazione cellulare non è inizialmente compromessa.