Fino ad ora son state descritte a livello molecolare tre forme di PH, ma si ritiene che ne esistano più tipi (Fig. 1):-PH1 (OMIM#259900) è la forma più comune ed è causata da mutazioni del gene AGXT (OMIM*604285) responsabile della disfunzione dell'enzima perossisomiale alanina-gliossalato amminotransferasi (AGT);-PH2 (OMIM#260000) è associata alla disfunzione dell'enzima gliossalato reduttasi/idrossipiruvato reduttasi (GR/HPR) conseguente a mutazioni del gene GRHPR (OMIM*604296);-PH3 (OMIM#613616) è causata da mutazioni del gene HOGA1, codificante per l'enzima mitocondriale 4-idrossi-2-ossoglutarato aldolasi (in precedenza noto come DHDPSL) (OMIM*613616). AGT (alanina-gliossalato aminotransferasi) all'interno dei perossisomi catalizza la riduzione del gliossalato a glicina. GO (glicolato ossidasi), produce gliossalato a partire dal glicolato. DAO (D-ammino acido ossidasi) catalizza la reazione inversa di AGT, ossidando la glicina a glicolato. GR/HPR (gliossalato reduttasi/idrossipiruvato reduttasi) nel citosol e in minima parte nei mitocondri è responsabile della reazione di riduzione del gliossalato a glicolato. HOGA1 (4-idrossi-2-ossoglutarato aldolasi) nei mitocondri induce la trasformazione dell'idrossipiruvato (HOG) in piruvato e gliossalato. LDH (lattato deidrogenasi) ossida il gliossalato ad ossalato, ed è l'enzima responsabile dell'eccessiva produzione di ossalato nei soggetti affetti da PH. È stata ipotizzata la presenza di un possibile enzima (?) in grado di catalizzare la reazione di conversione di HOG in gliossalato nel citosol [6].