Ogni monomero ha una struttura terziaria simile a quella della mioglobina e ognuno ospita in una tasca idrofobica il gruppo prostetico (il gruppo eme), vero cuore della macromolecola, legato covalentemente con un'istidina responsabile di importanti funzioni che verranno esaminate in seguito; interazioni ioniche e idrofobiche e interazioni π-π con un residuo di fenilalanina contribuiscono a mantenere l'eme in posizione. Ogni eme è costituito da un complesso ferro-protoporfirina IX responsabile del legame facilmente reversibile con l'ossigeno. Nella proteina l'eme deossigenato assume una struttura lievemente concava (vedi figure). Il gruppo prostetico, al legame con l'ossigeno, subisce un cambiamento, appiattendosi. Il "collasso della cupola" provoca lo spostamento di 0,6 Å dello ione ferroso e dell'istidina a esso legata, la quale fa muovere l'α elica di cui fa parte rispetto alle parti di proteina (idealmente fisse) che legano il complesso porfirinico, provocando un cambiamento conformazionale che coinvolge tutte e quattro le subunità; le conseguenze di questo evento saranno descritte in dettaglio nella prossima sezione.