Le molecole dolci, per esempio gli zuccheri, si legano ad un recettore specifico di membrana, attivandolo. Tale recettore è accoppiato ad una speciale proteina G detta gustoducina, che viene attivata, perde affinità con il GDP legato sulla sua subunità α e lega invece GTP. La gusducina attiva l'adenilato ciclasi che amplifica la risposta generando il secondo messaggero cAMP da ATP. Il cAMP si lega alla proteina chinasi A (PKA) che a sua volta fosforila alcuni canali del K+, chiudendoli, facendo quindi permanere K+ nel citoplasma e depolarizzando la cellula. La depolarizzazione conseguente attiva canali del Ca2+ voltaggio dipendenti che scatenano la trasmissione sinaptica. La proteina G accoppiata al recettore del dolce può però attivare invece che l'adenilato ciclasi la fosfolipasi C, un enzima che converte il lipide di membrana PIP2 in IP3, il quale a sua volta si lega a canali del Ca2+ del reticolo endoplasmatico rugoso provocando l'afflusso di Ca2+ dalle cisterne del RER al citoplasma e depolarizzando la cellula, scatenando nel contempo la trasmissione sinaptica.