L'acquisizione e il deposito di ferro sono altamente regolati da meccanismi trascrizionali e posttrascrizionali, sia a livello cellulare che sistemico. Le catene di ferritina e il recettore della transferrina 1 possono essere trascrizionalmente regolati da citochine o fattori di differenziazione. Il meccanismo di controllo post-trascrizionale di ferritina e TfR1 coinvolge le proteine regolatrici del ferro (IRPs). Sono state identificate due proteine IRP, IRP1 e IRP2. Entrambe hanno un legame ad alta affinità con le strutture IRE (iron responsive elements) presenti nell'mRNA dei loro geni bersaglio. Il legame delle IRP alla sequenza IRE nella regione 5'-non tradotta dell'mRNA della ferritina H e L, così come della ferroportina, reprime la traduzione, mentre il legame delle IRE nella regione 3'-non tradotta del TfR1 ne stabilizza l'mRNA e ne impedisce la degradazione [34]. Un aumento dei livelli di ferro favorisce la conversione di IRP1 dalla sua forma attiva RNA-binding ad aconitasi, un enzima che contiene un cluster ferro-zolfo, e questo inibisce la sua attività di legame alle sequenze IRE. Al contrario, IRP2 manca di un cluster ferro-zolfo, ma i livelli elevati di ferro inducono la sua degradazione.