La metarodopsina II è fosforilata dalla rodopsina chinasi con consumo di ATP, quindi la metarodopsina II fosforilata si lega all'arrestina che blocca la sua interazione con la trasducina, per poi dissociarsi in opsina e retinale tutto-trans. Il retinale tutto-trans viene trasformato dalla retinale reduttasi in tutto trans-retinolo, questo in 11-cis-retinolo, quindi in 11-cis-retinale che si lega ancora una volta all'opsina per formare rodopsina e iniziare un nuovo ciclo visivo. Nel frattempo la subunità α della trasducina con legato GTP interagisce con la fosfodiesterasi (un tetramero formato da una subunità α, una β e due subunità regolatrici γ), il legame converte il GTP in GDP+P (la subunità α della trasducina è funzionalmente un ATPasi) e permette alla subunità α di ricomporre il trimero della trasducina+GDP, mentre la fosfodiesterasi si divide in un complesso formato dalle subunità α e β e in un altro formato dalle γ. 