Con il termine struttura terziaria s'intende il ripiegameno dell'intera catena peptidica nello spazio. I polipeptidi con più di qualche centinaio di residui amminoacidici si ripiegano spesso in unità globulari stabili chiamati domini. In figura 13 sono riportati esempi di conformazioni a singolo e doppio dominio. Mentre la struttura secondaria delle catene polipeptidiche si riferisce ad una speciale distribuzione spaziale di residui amminoacidici che sono adiacenti nella struttura primaria, la struttura terziaria tiene conto delle relazioni a lungo raggio esistenti nella sequenza amminoacidica. I segmenti delle catene polipeptidiche che devono interagire sono mantenuti nella loro posizione terziaria caratteristica da diversi tipi di interazioni deboli, come legami idrogeno o forze di Van der Waals. In alcuni casi, oltre a queste interazioni di natura essenzialmente elettrostatica, possono formarsi legami covalenti (ponti disolfuro) fra due catene laterali di residui di cisteina che, sia pur lontani nella sequenza amminoacidica, vengano a trovarsi in prossimità a causa dei ripiegamenti della catena. Questi legami, essendo legami covalenti forti, danno un contributo notevole alla stabilità della struttura terziaria. [8] Per buona parte delle proteine, la struttura terziaria rappresenta l'ultimo livello di organizzazione strutturale. È il caso delle proteine cosiddette monomeriche, costituite cioè da un'unica unità funzionale, biologicamente attiva. Molte altre proteine sono invece costituite dall'associazione di due o più unità di struttura terziaria (dette monomeri o subunità), uguali (proteine omo-oligomeriche) o diverse (proteine etero-oligomeriche).