Nella malattia di Fabry la maggior parte delle mutazioni sono missense e causano la sintesi di una proteina instabile, ma ancora funzionante 32,187 .Nonostante ciò, l'enzima non è in grado di raggiungere il compartimento lisosomiale. Studi sul trasporto e sulla degradazione di forme mutate di αgalattosidasi A mostrano che gli enzimi mutati vengono trattenuti nel reticolo endoplasmatico e degradati a causa del loro misfolding 188 . Questa osservazione rappresenta il presupposto per l'utilizzo di molecole chaperons che agiscono sullo specifico sito attivo dell'enzima, stabilizzandone la conformazione o riducendone il misfolding, con il risultato di prevenire la prematura degradazione nel reticolo endoplasmatico 189,190,191,192 .Inibitori enzimatici appartenenti alla famiglia degli iminozuccheri si sono dimostrati efficaci come molecole chaperons, causando un aumento e una stabilizzazione dell'attività enzimatica residua in colture di linfoblasti 193,194 .1-Deoxygalactonojirymicin (DGJ), attualmente in corso di studio con il nome commerciale di Amigal (migalastat hydrochloride; Amicus Therapeutics, Cranbury, NJ, USA), è un iminozucchero che mima l'αgalattosio del GL3, il substrato dell'α-galattosidasi A, quando esso lega il sito attivo dell'enzima. Il legame del DGJ con l'enzima determina un corretto folding e una stabilizzazione della proteina, evitandone la degradazione nel reticolo endoplasmatico e permettendone una normale maturazione fino al raggiungimento dei lisosomi 192 . Il DGJ è efficace solo in pazienti con specifiche mutazioni che causano la sintesi di un enzima con attività residua. Studi di fase II e III sono in corso.