HGF. È sintetizzato come pro-HGF, inattivo, ed è secreto in forma monomerica. E' convertito in forma dimerica, attiva, in seguito a taglio proteolitico tra l'arginina 494 e la valina 495. Si forma così un eterodimero α-β, le cui catene sono unite da un ponte disolfuro (Figura 2). La proteolisi avviene ad opera di diverse serina-proteasi extracellulari, tra cui uPA, tPA e i fattori della coagulazione X, XI, XII (Birchmeier et al., 2003).La catena α è costituita da un hairpin loop all'N-terminale seguito da quattro kringle domain (K1-4), costituiti da 80 aminoacidi con una struttura a due anelli, formata da tre ponti disolfuro. Il taglio proteolitico che trasforma pro-HGF in HGF avviene a valle del dominio K4, in un sito simile alla tripsina (Comoglio et al., 2008).La catena β è omologa alle serina-proteasi della cascata della coagulazione (tipo plasminogeno) ma non ha attività proteolitica (Comoglio et al., 2008).