Da studi effettuati con un inibitore competitivo del lisozima come il tri NAG (polimero di NAG) si è ipotizzato che nella tasca del legame con il substrato possano essere alloggiati sei residui saccaridici in sei differenti siti denominati A, B, C, D, E e F. Di questi residui uno, il residuo D, assume una struttura distorta per adattarsi alla fessura dell'enzima.