Le proteine CheW e CheA si legano al recettore. L'attivazione del recettore tramite uno stimolo esterno causa l'interruzione della cascata autofosforilativa della chinasi a istidina, CheA, normalmente attiva in assenza di sostanze attraenti. CheA, a sua volta, trasferisce i gruppi fosforilati a residui conservati di aspartato in risposta ai regolatori CheB e CheY CheA è una chinasi istidina e non trasferisce attivamente il gruppo fosforilato. Il regolatore di risposta CheB prende il gruppo fosforilato da CheA. Questo meccanismo di trasduzione del segnale è chiamato “Sistema a Due Componenti” ed è una forma comune di trasduzione del segnale nei batteri. CheY fosforilata induce "tumbling" interagendo con la proteina di innesco flagellare FliM, causando un cambiamento della rotazione del flagello da antioraria ad oraria. Il cambiamento nello stato di rotazione di un singolo flagello può rompere l'intero fastello dei flagelli e causare un "tumble". in presenza di sostanze attraenti, invece,i recettori MCP (Metil-accepting chemotaxis proteins) si trovano ad essere carichi e CheA non interrompe la propria autofosforilazione. In questo modo la proteina CheY non viene fosforilata e non interagisce più con le proteine del flagello FliM. La mancata interazione tra queste due proteine si traduce in un movimento "run" da parte della cellula batterica che continuera a muoversi nella direzione dalla quale ha percepito la sostanza chemoattraente.