La struttura secondaria di una proteina consiste in modalità di ripiegamento della catena polipeptidica regolari e ripetute all'interno di regioni diverse della proteina stessa. Tali modalità, o motivi, sono descritte dallo schema di ponti a idrogeno della catena principale da cui sono stabilizzate e dai valori assunti dagli angoli di torsione definiti dal legame peptidico. I due motivi principali di struttura secondaria sono l'α-elica e il β-strand o foglietto β. Esse costituiscono, assieme, circa il 50% della struttura di ogni proteina. [6] In tabella 2 sono riportati i parametri che caratterizzano le principali strutture secondarie. Le convenzioni sugli angoli sono: lo zero è fissato per la conformazione all cis dello scheletro il verso di rotazione è orario se osservato dall'N terminale al C terminale. L'α-elica è caratterizzata da uno scheletro polipeptidico strettamente arrotolato intorno ad un immaginario asse tracciato longitudinalmente attraverso il centro dell'elica e le catene laterali R sporgono verso l'esterno dello scheletro elicoidale.L'unità ripetitiva è un singolo giro dell'elica che si estende per una lunghezza di 5.4 Å lungo l'asse della molecola. Ogni giro dell'elica contiene 3.6 residui amminoacidici.L'avvolgimento è, nella maggiorparte dei casi, destrorso (figura 9). Tale conformazione è favorita dalla formazione dei legami idrogeno tra l'atomo di idrogeno legato all'atomo di azoto elettropositivo di ogni legame peptidico e l'atomo di ossigeno carbonilico elettronegativo del quarto residuo amminoacidico successivo posto nella direzione ammino terminale dell'elica. All'interno dell'elica, ogni legame peptidico partecipa alla formazione dei legami idrogeno e stabillizza il sistema. Una limitazione nella formazione dell' α-elica è rappresentata dai residui di prolina e glicina. La prolina ha l'anello rigido nella catena laterale che destabilizza la conformazione ad elica per la rigidità del legame N -Cα. Inoltre l'atomo di azoto di un residuo di prolina, impegnato in un legame peptidico, non ha l'atomo di idrogeno sostituente che è necessario per generare un legame idrogeno con altri residui. La glicina ha una notevole flessibilità conformazionale: i suoi polimeri tendono ad assumere strutture avvolte casuali, molto diverse dall' α elica.