Tra tutti i meccanismi descritti precedentemente, sembrerebbe che BCL-XL svolga un ruolo centrale come molecola a valle della cascata di segnalazione citochinica a livello ematopoietico. BCL-XL è espresso nelle cellule staminali ematopoietiche CD34 + /CD38 -( La struttura del BCL-XL consiste in 8 α-eliche, connesse da "loops" di varia lunghezza. Le due eliche centrali (α5 e α6) formano il "core" della proteina. Questo "core" proteico è idrofobico ed è affiancato da un lato dalle α3 e α4 e dall'altro lato da α1, α2 e α7 (115) ( Figura 14). La caratteristica inusuale di BCL-XL è che presenta un loop molto lungo tra α1 e α2. Questo loop non interferisce nell'attività anti-apoptotica di BCL-XL e può avere un ruolo nella regolazione della sua attività (115). La struttura tridimensionale (3D) fornisce un approfondimento per quanto riguarda i domini di omologia BCL2 (BH) (Figura 14). I domini BH1, BH2 e BH3 sono vicini tra di loro e definiscono una tasca idrofobica sulla superficie della proteina. Il pavimento della tasca è formato da α3 e α4. La tasca idrofobica è il sito di interazione con le proteine pro-apoptotiche della famiglia BCL2 come BAK e BAD (77). BCL-XL forma etero-dimeri con BAK, BAK o BCL2 e agisce come un regolatore anti-apoptotico, inoltre inibisce anche il rilascio del citocromo c nel citosol (116). La struttura 3D di BCL-XL è analoga al dominio di inserzione sulla membrana della tossina difterica (115).