In particolare l'ossidazione di alcuni residui aminoacidici (lisina, arginina, prolina e treonina) determina la carbonilazione delle proteine, cioè la creazione di gruppi CO: il contenuto carbonilico delle proteine è il "marker" dell'ossidazione proteica più utilizzato. La carbonilazione può alterare la conformazione della proteina e comprometterne la funzione. Gli acidi grassi polinsaturi (PUFA), contenuti nei fosfolipidi delle membrane cellulari e delle lipoproteine plasmatiche depositate nell'intima, sono estremamente suscettibili all'ossidazione a causa della presenza dei doppi legami (legami insaturi). L'ossidazione dei PUFA da parte dei ROS interessa i ponti metilenici (–CH2–) compresi tra due doppi legami (o gruppi metilenici biallilici: ―CH=CH―CH2―CH=CH―) che vengono convertiti in perossidi (lipoperossidi). Alla perossidazione segue la frammentazione dei lipoperossidi in una serie di molecole attive, fra le quali hanno massima importanza alcune aldeidi: malondialdeide (MDA), idrossinonenale (HNE), idrossiesaenale (HHE) e acroleina. Queste possono legarsi covalentemente alle proteine alterandone le funzioni.