Questa analisi assegna dapprima un valore per ciascun residuo, poi un valore medio per l'intera struttura al fine di valutare la qualità di impaccamento del modello proteico, riferendosi a 200 proteine la cui struttura è stata identificata mediante l'utilizzo di raggi X che riportano uno score mediano di -0.5 +/-0.4. Se il valore medio riportato è inferiore a -3, la molecola è giudicata non attendibile. Molecole scarsamente rifinite, molecole ottimizzate dal punto di vista energetico ma strutturalmente errate oppure modelli omologici riportano valori compresi tra -3 e -1. Analisi della chiralità La chiralità di un atomo può essere espressa in una forma detta " improper dihedral A-X-Y-Z" per un atomo A connesso con tre atomi X, Y, Z. Per atomi chirali ci si aspetta un valore di improper diedrhal compreso tra +/-35. Gli atomi chirali presenti nel modello da valutare vengono paragonati a quelli presenti nel database di WHATIF. In base all'analogia con questi, ad essi viene assegnato un valore detto Zscore. Nella tabella vengono riportati residui in cui è stata riscontrata una eccessiva divergenza con la chiralità aspettata. In questo caso la Lys 608 presenta dei problemi in tutti i modelli omologici, in ogni caso il numero di outliers continua ad essere limitato.