È possibile inoltre salvare attraverso la funzione "Save interaction" un file contenente le varie interazioni tra ligando e sito attivo. Nelle tabelle 6 e 7 sono riportate quelle principali per le catene A e B, escludendo le interazioni relative alle molecole di acqua e agli ioni magnesio. Per quanto riguarda queste ultime, ci sono alcune differenze nella formazione di ponti a idrogeno con le molecole   In conclusione, attraverso questi tre strumenti (Astex Vewer, Ligand Explorer e MOE), è stato possibile individuare con precisione il sito attivo ATPasico della proteina.Le informazioni sulla polarità o apolarità dei residui, ottenute anche attraverso l'analisi dei legami a idrogeno e delle interazioni idrofobiche, e sulla loro particolare esposizione risulteranno particolarmente utili nei successivi studi di docking. Nella progettazione di un possibile inibitore, infatti, sarà necessario tenere conto di questi dati per prevederne le interazioni con il sito attivo.Va sottolineato che tutti i dati ottenuti concordano con quelli di letteratura 50 .Caratterizzazione Per fare ciò, saranno utilizzati i vari strumenti online descritti nella precedente sezione e i risultati saranno confrontati con quelli di letteratura.Prendendo in considerazione la struttura dimerica della proteina, le cavità che costituiscono i siti funzionali di una catena dell'enzima, cioè quelle ospitanti l'ATP e quelle responsabili dell'attivazione e della catalisi, sono delimitate dall'altra catena. Questo fatto evidentemente impedisce l'accesso ai substrati, giustificando quanto detto nell'introduzione, ovvero che la struttura dimerica è inattiva (Fig. 41). Per queste ragioni, l'analisi delle cavità proteiche sarà effettuata sul monomero, in particolare sul monomero A.Per semplificare l'operazione di confronto tra i vari risultati ottenuti con i diversi programmi, manterrò sempre la stessa orientazione spaziale del monomero, mettendo in evidenzia la cavità dei siti attivi, come mostrato in figura 42. 