* I filamenti spessi sono composti prevalentemente dalla miosina. Si tratta di strutture lunghe 1,5 µm, spesse 15 nm, costituite da una porzione centrale "liscia" lunga 150-200 nm e da due porzioni periferiche lunghe ciascuna 600-700 nm provviste di ponti trasversali di 7-10 nm. La molecola di miosina è lunga 150 nm, larga 2 nm e dal peso di 500 KDa. È formata dalla coda, la porzione allungata posta al centro del sarcomero e da due teste trasversali (i ponti trasversali) globose. In realtà ciascuna molecola è un esamero costituito da due catene pesanti di 200 KDa ciascuna che formano tutta la coda e la porzione interna della testa, e da due coppie di catene leggere che si dispongono ai lati della porzione della catena pesante che va a formare la testa. Ciascuna testa possiede un rappresentante di entrambi i tipi di catena leggera, così che le teste sono uguali. Una delle due pesa 16 KDa, l'altra 26 KDa. Quando la miosina è trattata con tripsina, questa la divide formando la meromiosina leggera, priva di attività ATPasica e la meromiosina pesante, con attività ATPasica e legante l'actina. Nella meromiosina pesante è poi possibile distinguere una testa (subframmento 1) ed una coda (subframmento 2), separate da una zona di transizione flessibile. Le teste della miosina permettendo l'attacco con i filamenti sottili di actina e sono disposte alla periferia del filamento mentre le code sono al centro del sarcomero, così che due metà del filamento spesso hanno polarità opposta. Le teste sul filamento spesso sono sfasate tra loro di 14 nm e presentano un giro completo di sei teste ogni 40 nm. Durante la contrazione muscolare sono le teste di miosina a muoversi, ma il filamento spesso è sostanzialmente fermo.