* I filamenti sottili sono prevalentemente composti dall'actina α, ciascun filamento è costituito da due filamenti di actina-G avvolti a doppia elica uno sull'altro, con un passo di 36 nm. L'actina-G ha struttura globulare ma polimerizza formando strutture filamentose che associate ad altre proteine costituiscono i filamenti sottili, composti di actina-F. Ciascuna molecole di actina G, dal diametro di 5,5 nm e peso 42 KDa presenta un sito di d'attacco per un'altra actina-G da una parte e dalla parte opposta un altro sito che la lega a quella davanti, il che significa che i due siti sono differenti e la proteina è asimmetrica. La disposizione "fronte-retro" di ciascuna actina-G fa assumere una polarità al filamento sottile e i due filamenti sottili che si affrontano hanno polarità opposta, ciò permette il loro avvicinamento durante la contrazione. Due filamenti sottili attaccati allo stesso livello di una linea Z (tra un sarcomero e il successivo) hanno quindi polarità opposta. Al filamento sottile si attaccano altre due importanti proteine, la tropomiosina e la troponina. La tropomiosina è una molecola filamentosa lunga 40 nm e dal peso di 70 KDa, costituita da subunità α e β (34 e 36 KDa) che si susseguono attaccandosi "coda-coda" per formare la struttura fibrosa. Si associano al filamento sottile esattamente nel solco lasciato dalle due eliche di F-actina, per tutta la sua lunghezza. Nel muscolo scheletrico sono state riscontrate isoforme della subunità α e pare che questa subunità sia più diffusa nelle fibre bianche rispetto alle rosse, dove predomina la subunità β. La troponina è una proteina globulare di 80 KDa costituita dalle subunità TNC, TNI e TNT. La subunità TNC possiede quattro siti di legame per il calcio, due ad alta affinità e sempre saturi in condizioni normali e due a bassa affinità, la subunità TNI si lega all'actina ed inibisce l'ATPasi, la subunità TNT si lega alla tropomiosina. Una molecola di troponina è collocata sul filamento sottile ogni 40 nm, posta tra l'actina e la tropomiosina.