Le frazioni di gradiente vengono saggiate mediante SDS-PAGE (Sodium Dodecyl Sulphate PolyAcrylamide Gel Electrophoresis) al fine di identificare quale di esse contiene la banda purificata di L1, proteina capsidica principale dello pseudo virione (peso molecolare: 55 kD).Viene preparato un gel di corsa (separating gel) all'8.5% di poliacrilamide: 2.13 ml Acrilamide 30%; 3.4 ml H20; 1.9 ml di Separating gel buffer 4X (Tris base 18.17g, 2 ml SDS al 20%, volume finale 100 ml, pH 8.8); 25 µl Ammonio persolfato al 25%, 5 µl Temed.Per preparare il gel di caricamento (stacking gel) vengono invece utilizzati: 300µl Acrilamide al 30%; 1 ml H20; 444 µl di Stacking gel buffer 4X (Tris base 18.17g, 2 ml di SDS al 20%, volume finale 100 ml, pH8.8); 10 µl Ammonio PerSolfato al 25%; 5 µl Temed.Ai campioni viene aggiunto un ugual volume (10 µl per ciascuna frazione) di tampone di caricamento SDS Sample Buffer 2X (50 mM Tris-HCl pH 6.8, 2% SDS 0.1% blu di bromofenolo, 10% glicerolo, 100 mM β-mercaptoetanolo) e vengono poi bolliti per 5 minuti per favorirne la denaturazione.La corsa elettroforetica è stata realizzata nel tampone 1× SDS-Polyacrilamide Running Buffer (Tris base 30g, glicina 144 g, 50 ml di SDS al 20%, volume finale di 1 litro) a 120 Volt fino all'impaccamento dei campioni lungo l'interfaccia tra gel di caricamento e gel di corsa, e poi a 150 Volt. Il gel viene colorato per 30 minuti in una soluzione di Blu di Coomassie (10% acido acetico, 40% metanolo, 0.1% Blue Coomassie). La decolorazione avviene in una soluzione al 5% di metanolo, 14% di acido acetico (destaining) per un tempo sufficiente a rimuoverne l'eccesso ed infine il gel viene posto nella soluzione fissativa (swelling). La colorazione Blue Coomassie del gel permette di evidenziare la presenza della proteina capsidica L1 dello pseudovirione, oltre che il grado di purezza della preparazione.