L'effetto determinate dalle mutazioni missenso è stato analizzato in pochi modelli sperimentali. L'analisi di undici mutazioni missenso è stato effettuato mediante l'espressione di RPS19 mutato in cellule embrionali renali ed ha permesso l'identificazione di due classi di mutazioni con differenti proprietà funzionali (64). La prima classe (p.Val15Phe, p.Leu18Pro, p.Ala57Pro, p.Ala61Glu, and p.Gly127Glu) comprende le mutazioni che causano un drastico aumento del turnover della proteina.La degradazione della proteina S19 mutata è parzialmente mediata dal proteasoma. Oltre a questa alta instabilità la localizzazione intracellulare della proteina è alterata. Non è stato osservato, utilizzando la microscopia ad immunofluorescenza, nessun segnale a livello nucleolare mentre la proteina wild type e proteine S19 diversamente mutate venivano chiaramente visualizzate. Il legame tra instabilità e l'assenza di localizzazione nucleolare non è chiaro.Lo studio delle mutazioni missense p.Val15Phe e p.Gly127Glu hanno condotto a risultati simili in un altro studio che suggeriva la presenza di sequenze di aminoacidi necessarie per la localizzazione nucleolare (65). Lam ha inoltre mostrato che le proteine ribosomiali si accumulano normalmente a livello nucleolare e che la maggior parte vengono degradate perché in eccesso rispetto alla capacità di assemblaggio del ribosoma. Questi dati sono a sostegno dell'ipotesi secondo cui la proteina S19 mutata si assembli in modo anomalo con altri componenti ribosomiali e venga pertanto degradata rapidamente nel nucleolo (64).