La struttura della 5'UTR del messaggero di FMR1 è influenzata dal numero di ripetizioni CGG presenti; nella maggior parte degli alleli l'omogeneità del tratto ripetuto è interrotta dalla presenza di triplette AGG localizzate dopo intervalli periodici di 8-12 ripetizioni. La perdita delle interruzioni determina un allungamento della sequenza CGG pura e questo evento è considerato uno dei passaggi cruciali verso l'instabilità genetica delle ripetizioni con conseguente espansione di queste sequenze (Eichler et al., 1994;Dombrowski et al., 2002).È noto che la ripetizione CGG espansa degli alleli premutati ostacola, a livello del messaggero, la traduzione di FMRP in maniera lunghezza-dipendente; dal momento che l'mRNA di FMR1 è stato ritrovato associato a ribonucleoproteine (RNPs) inattive, è stato proposto che la difficoltà di traduzione sia dovuta allo stallo dei ribosomi sul messaggero (Kenneson et al., 2001;Primerano et al., 2002). In questo contesto è stato proposto che la struttura della 5'UTR di FMR1 a livello del trascritto abbia un ruolo cruciale nell'espressione di questo gene.Uno studio condotto per definire la struttura assunta dai trascritti di FMR1 wt con ripetizioni CGG pure o interrotte ha evidenziato che in presenza di tratti CGG puri si forma un'unica struttura a forcina (hairpin) molto stabile ed in grado di  2007). Pur (Purine-rich binding proteins) è una proteina che si lega agli acidi nucleici a singolo filamento ed è implicata in diversi processi biologici come il controllo della trascrizione, l'inizio della replicazione del DNA e il trasporto e la traduzione dell'RNA (Gallia et al., 2000;Johnson et al., 2003). Esperimenti di immunoistochimica condotti sulle retine di Drosophila dimostrano che nel contesto wt, dPur è espressa ubiquitariamente mentre la sovraespressione di (CGG) 90 -EGFP è associata alla formazioni di inclusioni e che tali inclusioni contengano sia Hsp70 che dPur. La premutazione di FMR1 potrebbe quindi alterare la distribuzione di dPur sequestrandola nelle inclusioni (Jin et al., 2007). L'hnRNP A2/B1 è in grado di mediare il legame tra le rCGG e la proteina CUGBP1; quest'ultima è una RBP scoperta per la sua capacità di legare ripetizione CUG e implicata nella patogenesi della Distrofia Miotonica di tipo 1 (DM1) (Sofoloa et al., 2007). Infine, l'overespressione di dPur, di hnRNP A2/B1 e di due sue omologhe di Drosophila e di CUGBP1 in modelli transgenici di Drosophila con neurodegenerazione dei fotorecettori mediata dall'espressione di rCGG è in grado di revertire il fenotipo.Tutti questi studi supportano l'ipotesi che il sequestro di tutte queste proteine da parte delle ripetizioni rCGG impedisca loro di svolgere le normali funzioni cellulari determinando quindi neurodegenerazione (Hagerman and Hagerman, 2002;Jin et al., 2003Sofoloa et al., 2007). Diverse Hsps come Hsp27 e B-cristallina sono in grado di essere fosforilate sotto il controllo di diversi pathway di trasduzione. Questo permette di variare le capacità intriseche di queste molecole nella risposta a diversi stimoli (Launay N. et al.,2006;Theriault et al.,2004). E' stato dimostrato che Hsp27 e B-cristallina modulano il pathway ubiquitina-proteasoma (Parcellier, A.et al.,2003;Lin,D.I. et al.,2006) assemblando-diassemblando complessi e prevenendo interazioni indesiderate e complessi (Duverger, O et al., 1997).Hsp27 e B-cristallina sono spesso up-regolate e accumulate nei corpi di inclusione presenti in diverse patologie. Sono presenti nelle fibre di Rosental nella malattia di Alexander, nei corpi di Lewy nelle placche dell'Alzheimer, nelle neurofibrille che compaiono nel Parkinson (Muchowski, P.J. et al.,2005). Il preciso motivo della frequente associazione tra queste Hsps e la formazione di queste strutture è probabilmente legato alla loro attività chaperonica. Infatti le molecole chaperoniche sono conosciute per essere la prima linea di difesa contro il misfolding proteico e contro l'aggregazione proteica poichè modulano precocemente l'nterazione delle proteine abberranti che causano la cascata patogenetica (Firdaus, W.J., 2006;Wyttenbach A.,2006).