La saturazione dell'emoglobina per l'ossigeno è influenzata dalla pressione parziale dell'ossigeno che con legame cooperativo aumenta l'affinità dell'emoglobina verso l'ossigeno in risposta a un aumento della quantità di ossigeno, per cui l'emoglobina cambia conformazione passando da uno stato conformazionale a bassa affinità per l'ossigeno, definito Stato T (teso), a uno ad alta affinità per l'ossigeno, definito Stato R (rilassato). Ciò si verifica a livello alveolare permettendo la cattura dell'ossigeno da parte dell'emoglobina, mentre il contrario succede a livello periferico, dove l'emoglobina passa dallo stato R allo stato T rilasciando ossigeno ai tessuti che possono così assumerlo per utilizzarlo attraverso le ossidazioni. L'emoglobina ha un comportamento altamente cooperativo, con un coefficiente di Hill teorico pari a 4 e uno sperimentale pari a 2,8.