Si potrebbe credere che le proteine (così come i carboidrati) possano essere assorbite dal lume intestinale solo dopo essere state scomposte in monomeri, ovvero gli amminoacidi liberi, ma realmente non è così. Gli amminoacidi sono assorbiti nella loro forma di monomeri tramite un processo di trasporto sodio-dipendente, dove sono spinti attraverso le membrane cellulari dell'intestino tenue (enterociti) e poi nel circolo ematico. A livello della mucosa intestinale sono presenti dei carriers (trasportatori) che hanno una più elevata affinità con gli aminoacidi legati tra loro con legame peptidico, quindi gli oligopeptidi, e soprattutto i tripeptidi, possono essere mantenuti nella loro forma, e poi ulteriormente scomposti ad amminoacidi all'interno delle cellule della parete intestinale. Al contrario, molecole peptidiche con una catena composta da più di 3 amminoacidi non vengono assorbiti in maniera significativa. Attraverso questi trasportatori si riesce ad assimilare in modo più efficace, per una migliore ritenzione di azoto, gli amminoacidi che si presentano in tripeptidi che non in forma di singoli aminoacidi liberi, come quelli che si assumono in forma di alimenti proteici solidi con la normale dieta. Questi oligopeptidi, vengono assorbiti mediante un sistema di trasporto secondario attivo accoppiato al gradiente dello ione idrogeno (H+), e non è collegato al sistema di trasporto sodio-dipendente come nel caso dei monomeri. Esistono vari trasportatori per gli specifici amminoacidi. Una volta nella cellula epiteliale, questi piccoli peptidi sono idrolizzati in aminoacidi. Entrambi i tipi di assorbimento richiedono ATP. Successivamente gli amminoacidi liberi entrano nel sangue attraverso un supporto di diffusione facilitata nella membrana cellulare.