Dal momento che è noto che le tirosina-cinasi della famiglia di Src fosforilano numerosi residui tirosinici, è stata studiata la correlazione tra linee cellulari con alti o bassi livelli di Src e la quantità di fosfotirosine presenti. Maggiore è l'attività di Src, maggiore è la presenza di tirosine fosforilate e una inbizione di Src porta a un drastico calo della fosforilazione delle tirosine (Emaduddin et al., 2008).Il recettore risultato essere più fosforilato è Met (Emaduddin et al., 2008) che, come si è visto, è implicato negli stessi processi cellulari in cui è coinvolto Src. Sembra quindi che, oltre alla nota via anterograda di fosforilazione da Met verso Src, vi sia anche una via retrograda, da Src a Met (Emaduddin et al., 2008), così come da Src a EGFR (Mueller et al., 2008), che amplifica e mantiene gli effetti dell'attivazione dei recettori di membrana. La via retrograda inoltre permette alla cellula di eludere l'inattivazione di un recettore da parte di un inibitore delle tirosina-cinasi.Per esempio, in linee cellulari di carcinoma della mammella, l'attivazione di Met comporta la fosforilazione di EGFR tramite Src, anche in presenza dell'inibitore di EGFR, gefitinib (Mueller et al., 2008).L'azione di Src è necessaria per la trasduzione del segnale di Met, come si può dedurre dal fatto che la sua inibizione comporta una riduzione della motilità cellulare indotta da HGF (Rahimi et al., 1998). È stato anche dimostrato che Met e Src sono fisicamente associati (Ponzetto et al., 1994), così come lo sono Met e le altre cinasi della famiglia di Src. Fyn è stato il primo per cui è stata dimostrata questa associazione (Bardelli et al., 1992).Src si è rivelato essere essenziale nell'attivazione della Dgkα, cinasi che svolge un ruolo fondamentale nella trasduzione del segnale di HGF e di VEGF, come è stato dimostrato da Graziani (Cutrupi et al., 2000) La Dgkα fosforila il diacilglicerolo formando acido fosfatidico, che agisce come secondo messaggero e regola numerosi enzimi, tra cui mTOR, Raf, Sos, p190 RhoGAP e p120 RasGAP (Chianale et al., 2007).Src fosforila la tirosina 335 della Dgkα, tramite l'interazione tra il proprio dominio SH3 e una sequenza ricca in prolina al C-terminale della Dgkα, regolando così la sua localizzazione in membrana. Affinché la Dgkα possa stimolare la motilità cellulare è sufficiente che sia situato in membrana, come è stato dimostrato tramite la sintesi si una forma miristilata della cinasi (Baldanzi et al., 2008).La Dgkα ha un ruolo essenziale nella formazione dei lamellipodi, nella corretta localizzazione di paxillina nei complessi focali, nel trasporto di Rac in membrana e nella sua attivazione. Essa ha pertanto un ruolo fondamentale nella acquisizione di un fenotipo migratorio da parte delle cellule epiteliali, in seguito all'attivazione da parte di HGF (Chianale et al., 2007).