Così, in presenza dell'inibitore, l'effettiva "K"m e "V"max dell'enzima divengono rispettivamente (α/α')"K"m e (1/α')"V"max. In ogni caso, l'equazione di Michaelis-Menten modificata assume che il legame dell'inibitore con l'enzima abbia raggiunto l'equilibrio, il che può essere un processo molto lento per gli inibitori con costanti di dissociazione molto basse (sub-nanomolari). In questi casi, è più pratico trattare l'inibitore come un inibitore irreversibile (come descritto in seguito); tuttavia, può essere ancora possibile stimare cineticamente "K"i' se "K"i è misurabile indipendentemente.