Introduzione Capitolo 1 -Proteine e amminoacidi 14 Altre limitazioni possono essere la repulsione o attrazione elettrostatica tra residui amminoacidici con gruppi R carichi, la dimensione dei gruppi R adiacenti, l'interazione tra catene laterali spaziate da 3 o 4 residui, le interazioni tra gli amminoacidi alle estremità dell'elica e il dipolo elettrico generato da questa struttura. [7] Occasionalmente, in piccoli segmenti di proteine globulari, è stata trovata l'elica 3 10 . Questa è essenzialmente una variante dell' α-elica ed ha 3 residui per spira (figura 9). Il foglietto β è caratterizzato da uno scheletro covalente di catene polipeptidiche con un andamento a zig-zag. Tali catene sono disposte l'una a fianco all'altra formando un modulo costituito da una serie di pieghettature. In tale conformazione i legami idrogeno si formano tra i segmenti adiacenti della catena polipeptidica. I gruppi R di residui amminoacidici adiacenti spogono al di fuori della struttura a zigzag alternativamente da una parte e dall'altra creando una tipica organizzazione sfalsata. Le catene polipeptidiche adiacenti ad un foglietto β ripiegato possono essere parallele, con lo stesso orientamento ammino-carbossi del polipeptide, oppure antiparallele, con orientamenti ammino-carbossi opposti (figura 10).   