La parvalbumina è costituita da una sola catena polipeptidica formata, a seconda delle isoforme, da un numero di residui variabili tra 95 e 113. L'isoforma utilizzata negli studi di struttura della proteina è di 109 residui. È caratterizzata dalla presenza di tre motivi a EF-hand ed è strutturalmente correlata alla troponina C. La proteina è suddivisa in tre domini (AB, CD, EF) molto simili tra loro, ognuno dei quali contiene un motivo elica-giro-elica ("helix-loop-helix"). Il dominio AB presenta una delezione di due amminoacidi rispetto agli altri domini, i domini CD e EF costituiscono i domini N-terminale e C-terminale rispettivamente.