Quando la rodopsina viene colpita da fotoni l'11-cis-retinale si isomerizza a tutto-trans-retinale in pochi picosecondi. La rodopsina in seguito all'isomerizzazione si riorganizza in varie forme intermedie della durata di poche decine di nanosecondi o di poche decine di microsecondi, ciascuna e dalla conformazione sconosciuta, precisamente la batorodopsina, la lumirodopsina, la metarodopsina I, fino ad assumere una conformazione più stabile nella metarodopsina II, detta anche rodopsina attiva. La metarodopsina II si lega alla trasducina, una proteina G trimerica con legato GDP e il legame favorisce lo scambio del GDP con GTP. Il complesso metarodopsina II-trasducina con legato GTP si dissocia subito nella subunità α della trasducina, con legato GTP, nel complesso formato dalle subunità β e γ della trasducina e nella metarodopsina II.