Le "proteine SLAM" ("Signaling Lymphocytic Activation Molecule") fanno parte della famiglia di CD2 e come questa contengono due domini Ig extracellulari, una regione idrofobica transmembrana e una lunga coda citoplasmatica che a differenza di CD2 è provvista di motivi contenenti tirosina ("ITSM", Immunoreceptor Tyrosin-based Switch Motif) Questi motivi ITSM sono diversi dai ITAM o ITIM riscontrabili in altri corecettori o costimolatori e sono chiamati "motivi interruttori" per la loro capacità di scambiare il legame con la tirosina fosfatasi SHP-2 e il legame con altri enzimi in base alla mancanza o meno di una proteine adattatrice chiamata SAP. Questa caratteristica fa delle proteine SLAM dei potenziali inibitori o attivatori. Una proteina SLAM si lega mediante i domini Ig ad un'altra proteina SLAM espressa sulla superficie di una cellula, per esempio una APC. Dopo il legame SLAM recluta l'adattatore SAP ("SLAM-associated protein") che contiene un dominio SH2 che si lega alle tirosine fosforilate dalla chinasi Fyn.