In verità, dal punto di vista clinico sono stati riportati casi in cui è presente la mutazione della isoforma II dell'enzima delta-aminolevulinico sintetasi (ALAS2); sono i casi di anemia sideroblastica ereditaria legata al cromosoma X (X-linked). Ma in altri pazienti con la stessa patologia, l'enzima non risulta mutato. Studi postumi hanno portato ad identificare una mutazione della proteina mitocondriale glutaredoxina 5 (GRX-5), una proteina ossido-riduttiva che bilancia l'equilibrio redox tra la forma ridotta (GSH) e quella ossidata (GSSG) del glutatione. La GRX-5 ha però una funzione aggiuntiva nel mitocondrio: serve alla costruzione dei centri ferro-zolfo di certe proteine respiratorie ed enzimi ossido riduttivi. La sua mutazione, quindi, compromette lo stato redox del mitocondrio e la sua catena respiratoria che porta come risultato alla eccessiva produzione di anioni superossido. Questi vengono trasformati dalla superossido dismutasi mitocondriale (SOD2) a perossido di idrogeno (H2O2), che innesca lo stress ossidativo principalmente sul glutatione e su certi enzimi del ciclo di Krebs. Viene così a crearsi un'interferenza sulla produzione di energia ed una cronica produzione di radicali liberi ossidanti. 