L'impalcatura fondamentale della membrana basale è costituita da due reti indipendenti, ma strettamente unite l'una all'altra, formate dal collageno non fibrillare di tipo IV ("collageno laminare") e dalla glicoproteina laminina. Il collageno di tipo IV è una molecola lunga (∼2,000 Å) e flessibile, che si orienta parallelamente alla superficie, mentre la laminina è una voluminosa molecola (∼900 kDa) a forma di croce latina. Soltanto la rete della laminina è connessa direttamente alla membrana plasmatica delle cellule endoteliali, sulla quale si trovano specifici recettori integrinici. La formazione della rete di laminina richiede il legame del braccio lungo della laminina con le rispettive integrine endoteliali, seguito dalla spontanea formazione di legami tra i tre bracci corti delle molecole di laminina. Della membrana basale fanno parte anche altre proteine, in particolare la glicoproteina entactina/nidogeno, l'eparansolfato-proteoglicano perlecano e altri tipi di collageno: VII ("collageno di ancoraggio" che lega il collageno IV alle sottostanti fibre reticolari della matrice extracellulare), VIII, XV e XVIII. Il perlecano (∼450 kDa), un proteoglicano con tre catene di eparansolfato, e il nidogeno (∼150 kDa) legano sia il collageno IV che la laminina, stabilizzando e rinforzando l'impalcatura della doppia rete della membrana basale. Come la laminina, anche il perlecano interagisce con le integrine della membrana plasmatica delle cellule endoteliali. 