Polipeptidi anomali che sfuggono alla degradazione proteasoma dipendente e si aggregano nel citosol, possono essere trasportati tramite microtubuli ad un aggresoma, un organello scoperto di recente dove le proteine aggregate sono immagazzinate o degradate tramite autofagocitosi. La sinfilina 1, una proteina implicata nella malattia di Parkinson, è stata utilizzata come modello per studiare i meccanismi di formazione dell'aggresoma. Quando è espressa in cellule HEK293 naïve, la sinfilina 1 forma multipli aggregati piccoli e altamente mobili. Tuttavia, l'inibizione del proteasoma o della proteina da shock termico Hsp90 attiva rapidamente la loro traslocazione nell'aggresoma e, sorprendentemente, questa risposta risulta indipendente dal livello di espressione della sinfilina 1. Pertanto, la formazione dell'aggresoma, ma non l'aggregazione della sinfilina 1, rappresenta una risposta cellulare speciale al fallimento del meccanismo proteasoma/chaperone. È importante sottolineare che, la traslocazione ad aggresoma richiede uno speciale segnale avente come obiettivo l'aggresoma all'interno della sequenza di sinfilina 1, un dominio di ripetizione anchirina-like. D'altra parte, la formazione di aggregati più piccoli richiede un segmento completamente diverso all'interno della sinfilina 1, e ciò indica che l'aggregazione e i determinanti della formazione dell'aggresoma possono essere separati geneticamente.