Hemoglobin ya iku metaloprotein (protéin kang ngandhut zat besi) ing jero sèl getih abang kang nduwé kagunan minangka pengangkut oksigèn saka paru-paru tumuju kabèh pérangan awak, ing mamalia lan kéwan liyané. Hemoglobin uga ngusungi karbon dioksida mbalik menyang paru-paru kanggo ditokaké metu saka awak. Molekul hemoglobin kawangun saka globin, apoprotein, lan patang gugus heme, siji molekul organik kanthi siji atom besi. Mutasi ing gèn protéin hemoglobin njalari siji golongan lelara nurun kang diarani hemoglobinopati, ing antarané kang paling asring tinemu ya iku anemia sèl sabit lan talasemia.

Struktur 

Hemoglobin duwé struktur kang bisa diudhar. Struktur hemoglobin kawangun saka sawatra unit. Ing punjer molekul kawangun saka cincin heterosiklik kang diarani porfirin kang nahan siji atom besi, atom besi iki minangka lokal talènan oksigèn. Porfirin kang ngandhut besi diarani heme. Hemoglobin kasusun saka patang molekul protéin (globulin chain) kang kahubung antara siji lan sijiné. hemoglobin norma wong diwasa (HbA) kawangun saka 2 alpha-globulin chains lan 2 beta-globulin chains, déné ing bayi kang isih ing njero kandhutan utawa wis lair kawangun saka sawatéara ranté beta lan molekul hemoglobin kang kawentuk saka 2 ranté alfa lan 2 ranté gama kang diarani HbF. Ing manungsa diwasa hemoglobin wujud tetramer (ngandhut 4 subunit protéin), kang kawangun saka 2 subunit alfa lan beta saben tentramer. tentramer iku kagubet kanthi cara nonkovalen. Subunit-subunité kayaé sétruktural lan ukurané arep padha. Saben subunit nduwé bobot molekul kurang saka 16,000 Dalton, saéngga bobot molekul total tentramer dadi kira-kira 64,000 Dalton. Saben subunit hemoglobin ngandhut siji heme, saéngga kabèh hemoglobin nduwé kapasitas patang molekul oksigèn. Zat heme iki sing ndadèkaké getih wernané abang.

Reaksi bertahap:
 Hb + O2 <-> HbO2
 HbO2 + O2 <-> Hb(O2)2
 Hb(O2)2 + O2 <-> Hb(O2)3
 Hb(O2)3 + O2 <-> Hb(O2)4

Reaksi keseluruhan:
 Hb + 4O2 -> Hb(O2)4

Kagunan 

 Transpor oksigèn
hemoglobin nduwé kemampuan kanggo nalèni oksigèn kanthi lemah lan kanthi cara reversibel. Kagunan hemoglobin ing awak gumantung ing kemampuan kanggo talènan karo oksigèn ing jero peru-peru banjur ngeculaké oksigèn iku tumuju kapiler jaringan ing endi tekanan gas saka oksigèn adoh luwih sithik tinimbang ing jero pari-paru. Saben molekul hemoglobin ngandhut patang atom besi lan bisa ngangkud molekul oksigèn. Nalika nindakaké fungsiné nggawa oksigèn menyang kabèh pérangan awak, hemoglobin nalèni oksigèn lumantar talènan kimia mirunggan. Reaksi kang minangka talènanan antara Hb lan oksigèn mau bisa ditulis:

Hb + O2 <-----> HbO2

 Transportasi karbondioksida dan ion hidrogen
Ing konsèntrasi karbondioksia dhuwur lan pH cendhak, kaya ing jero jaringan, sawatara pérangan karbondioksida bakal ditalèni déning hemoglobin. Daya tali tumrap oksigèn bakal mudhun, saéngga oksigèn diculaké. Suwaliké nalika ditalèni ing jero paru-paru, daya tali hemoglobin kanggo karbondioksida mudhun. Dadi, kejenuhan hemoglobin diprabawani déning pH lan konsèntrasi karbondioksida.

Wujud Hemoglobin 

Hemoglobin kawentuk saka sawatara bentuk, ya iku:

 Oksihaemoglobin, hemoglobin tanpa oksigèn (hemoglobin tereduksi) kang nduwé warna ungu enom, hemoglobin teroksidasi kebak kanthi saben pasangan heme+globulin nggawa atom oksigèn 2, awerna kuning abang. Lambang oksihemoglobin ya iku HbO8, nanging HbO2 ya iku konvensional.
 Karboksihaemoglobin, minangka karbon monoksida kang ditalèni marang hemoglobin ping 200 luwih gedhé tinimbang oksigèn. Saéngga ana karbon monoksida, mula luwih bisa kawentuk karboksihaemoglobin. karboksihaemoglobin awerna abang cèri, mligi ing larutan cuwèr.
 Methaemoglobin, minangka hementin-globin kang ngandhut FeIII- OH (symbol: Hi), methaemoglobin ora bisa ngangkud oksigèn aknggo ambegan.
 Suiphaemoglobin, minangka struktur kang ora tetep, kang ana gegayutané karo methaemoglobin lan uga ora bisa ngangkud oksigèn ambegan. Dituwuhaké déning obat-obatan, pengawèt panganan, lan banyu wédang kang kena polusi.
 Haemoglobin terglikosilasi, minangka haemoglobin kang ditalèni menyang glukosa kanggo minangka derivate kang stabil tumrap panguripané eritrosit.
 Mioglobin. minangka hemoglobin kang disedherhanakaké, ana ing otot balung lan jantung. Ing papan mioglobin uga bisa makarya minangka reservoir oksigèn kang sithik lan diculaké sawisé iskemia amarga bobot molekul cendhak, mioglobin bisa rikat doresiki saka plasma lan ana mingangka mioglobinuria. Mioglobinuria ya iku indeks karusakan sèl ototkang sènsitif saka obahé awak.
 Haptoglobin, minangka globulin spèsifik kang nalèni hemoglobin ing globin. Kagunané kanggo ngéwahi zat besi sawisé hemeolisa intravakuler. Haptoglobin nalèni hemoglobin kira-kira 1,25 g/l plasma lan mung konsèntrasi iku ana hemoglobin bébas kang ilang ing uyuh lan katalèn menyang haemopeksin.
 Haemopeksin, minangka glikoprotein kang katalèn karo sisa haemoglobin. Konsentrasiné ing jero plasma normal ya iku kira-kira 0,5 g/l.
 Methaemalbumin, minangka komponèn hemeatin + albumin, awerna coklat lan ana ing jero plasma kang mesthi normal. Jalaran Methaemalbuminemia liya ya iku perdharahan menyang kavitas abdominalais utawa pankreatis haemoragika akuta, pencernaan déning pankreas ngowahi hemoglobin dadi hematin kang diabsorbsi lan ditalèni menyang albumin plasma.

Pranala njaba 
 1A3N  - PDB struktur hemoglobin Manusia.

Cathetan suku 

Hematologi