Cross-reactivity and antigenic structure of the C 5 component of human complement
W e tr ied to f ind some corre la t ion be tween t he syn thes i s of p roazu lenes in t he essent ia l oil of s o m e species oi the genus Achilles and t he n u m b e r of c h r o m o s o m e s in thei r somat ic cells: 12 species were i nves t i ga t ed ; in each case, samples of wild and cu l t iva t ed p l an t s of local and foreign origin were inc luded (table). P roazu lenes were ident i f ied in a wa te r ex t r ac t ob ta ined f rom t he herbage, us ing t he m e t h o d of S tah l based on color reac t ion of azulenes wi th p d i m e t h y l a m i n o benza ldehyde [6]. The n u m b e r of ch romosomes in mi to t ic ceils in vege t a t i on or roots af ter ge rmi na t i on was de t e rmined b y t he m e t h o d ol E h r e n d o r f e r [7]. The e x p e r i m e n t s showed t h a t the genus Achilles is polyploid wi th the base n u m b e r x = 9 of ch romosomes . P roazu lenes were p r e sen t in all s amples of the species Achilles coZlina Becke t and Achilles pannonica Scheele; t he former is t e t r a ploid (2ar 36), t he la t t e r hexa or octoploid ( 2 n = 54 or 2n = 72; table). O the r species (except Achilles miile]oIium L.
Cross-reactions between human and animal plasma proteins
SummaryCross-reactions between human plasma proteins and their homologues in primate blood were investigated systematically. From the three groups of proteins distinguished earlier [2] two have been especially examined; these findings are reported and discussed in the present communication. The Immunological Evolution Group (IEG) I, comprising IgA (α-chain), IgD (δ-chain) and inter-α-trypsininhibitor, cross-reacts with pongid plasma only, IEG IIa, i.e. IgM (μ-chain), β2-glycoproteins II and III and cholinesterase, does so with the pongid and cercopithecoid plasmas tested; IEG IIb, including acid αl-glycoprotein, α2HS-glycoprotein, αl-trypsininhibitor, haptoglobin and hemopexin, cross-reacts with pongid, cercopithecoid and cebus (platyrrhinian) plasma and finally IEG IIc, consisting of transferrin and Gc-globulin, does so with all primate plasmas tested, including prosimians. All the proteins named do not cross-react however with non-primate proteins as do those of IEG III. It is concluded, that the determinants reacting in the primate proteins increase in their evolutionary ages from IEG I over IEG IIa, IIb to IIc in the same way as the last common ancestors of man and the crossreacting species increase.ZusammenfassungDie Kreuzreaktionen zwischen menschlichen Plasmaeiweißen und ihren Homologen im Blut von subhumanen Primaten wurden systematisch untersucht. Von den drei früher voneinander abgetrennten Gruppen [2] wurden zwei für die vorliegende Versuchsreihe herausgegriffen; eine von ihnen konnte weiter unterteilt werden. Die erhobenen Befunde werden berichtet und diskutiert. Die Immunologische Evolutions-Gruppe (IEG) I, die IgA (α-Kette), IgD (δ-Kette) und den Inter-α-Trypsininhibitor umfaßt, zeight Kreuzreaktionen nur mit den Plasmen von Pongiden. Die IEG IIa, zu der IgM (μ-Kette), die β2 II und III und Cholinesterase gehören, kreuzreagiert mit den entsprechenden Plasmaproteinen der geprüften Pongiden und Cercopithecoidea, die IEG IIb—das sind saueres αl-Glycoprotein, α2HS-Glycoprotein, αl-Trypsininhibitor, Haptoglobin und Haemopexin — mit Pongiden, Cercopithecoidea und Cebus (Platyrrhini) und endlich die IEG IIc, die sich aus Transferrin und dem Gc-Globulin zusammensetzt, mit allen geprüften Primatenplasmen einschließlich denen von Prosimiern. Alle hier genannten Plasmaeiweiße zeigen jedoch keine Kreuzreaktionen mit Proteinen von Nichtprimaten, wie dies bei der IEG III der Fall ist.Aus den vorliegenden Befunden wird der Schluß gezogen, daß die Determinanten der Primatenproteine, die jeweils reagieren, in ihrem phylogenetischen Alter von IEG Iüber IEG IIa, IIb, IIc im gleichen Maße ansteigen, wie die letzten gemeinsamen Vorfahren von Mensch und den kreuzreagierenden Arten.
Nonenzymatically galactosylated serum albumin in a galactosemic infant.
Galactosemia is a molecular disease of genetic origin that is characterized by a deficiency of galactose-1-phosphate uridyltransferase.1 , 2 The resulting severe impairment of galactose metabolism ...