SYNTHETIC HONEY PREPARATION BY YEAST CELLS AND IMMOBILIZED YEAST CELLS FROM SALIVARY GLANDS OF HONEY BEES
Yeast from the salivary glands of honey bees Apis mellifera and Apis cerana was isolated and used for preparation of synthetic honey. Free as well as immobilized yeast cells of these two species were studied for efficiency in preparation of synthetic honey from sucrose solution. The solutions exhibited lowered pH and increased level of fructose and total amino acids. The content of synthetic honey increased with increase in the time of incubation till 48 hours and decreased thereafter. The obtained solution possessed properties similar to the natural honey.
Making artificial honey using yeast cells from salivary glands of honey bees.
The salivary glands of a honey bee, Apis cerana and the yeast cells isolated from these glands were studied for their effects on sucrose solution. This solution exhibited lowered pH and increased levels of fructose and total amino acids as the time of incubation proceeded. The solution thus made was similar to the natural honey.
Proteine des Bienenhonigs VII. Eigenschaften und Herkunft der Honigamylase
SummaryThe amylase was isolated and its properties analyzed. The amylases of rape- and fir-honey as well as the honey obtained after sugar feeding showed identical behaviour by hydrophobic interaction chromatography, ion exchange chromatography, affinity chromatography with α- and β-cyclodextrins and with wheat germ lectin and also by isoelectric focusing. The molecular weight of all three honey amylases was about 25,000. The honey amylase is an α-amylase and originates from the honey bee. Pollen and nectar are not sources of honey amylase.ZusammenfassungNachdem die Reindarstellung der Honigamylase gelungen ist, konnten ihre Eigenschaften überprüft werden. Die Amylasen aus Raps-, Tannen-und Zuckerfütterungshonig zeigten bei der hydrophoben Wechselwirkungschromatographie, der Ionenaustauschchromatographie, der Affinitätschromatographie an α- und β-Cyclodextrin und an Weizenkeimlectin und auch bei der isoelektrischen Focussierung ein einheitliches Verhalten; Hinweise auf Trachteinflüsse ergaben sich nicht. Gelchromatographisch wurde das Molekulargewicht aller drei Amylasen mit ca. 25,000 ermittelt. Wie die Untersuchung der Stärkeabbauprodukte zeigte, handelt es sich bei der Honigamylase um eine α-Amylase; dies stimmt auch mit dem Temperaturoptimum 40 °C, dem pH-Optimum 5,4 und mit den Stabilitätsdaten überein.[/p]Bei dem untersuchten Zuckerfütterungshonig kann die Amylase nur von der Biene stammen; dies gilt daher auch für die Amylase aus den untersuchten Raps- und Tannenhonigen. Orientierende Untersuchungen von Rapsrollen und Nektarproben auf Amylaseaktivität ergaben, daß diese keine Quellen für die Honigamylase sein können.[/p][/ba]