α-α交联的Fe-Co杂化血红蛋白的 1 H NMR和EPR研究
用人血红蛋白(HbA)和HbC首次制备了 α 1 99 Lys- α 2 99 Lys交联的Fe(Ⅱ)-Co(Ⅱ)杂化血红蛋白:[α(Fe)β(Co)] A [α(Co)β(Co)] C XL,[α(Co)β(Fe)] A [α(Co)·β(Co)] C XL等。在500 MHz 1 H NMR和EPR谱仪上研究了它们在载氧、去氧和一氧化碳(CO)配位(无IHP或有IHP存在)时的三级和四级结构的变化。由样品的 1 HNMR谱的T态和R态标志峰的变化,证明了在氧的配位过程中,氧分子首先结合在 α (Fe)亚基上,而不是 β (Fe)亚基上。实验结果还表明Hb在吸氧过程中,除了T态和R态之外,还存在一些中间过渡态,IHP的加入大大有利于从R态转向T态。77 K下的EPR谱的结果同样证实了这一点。