Qu'est-ce que la palmitoylation ?
What is palmitoylation
Palmitoylation is the covalent attachment of fatty acids, such as palmitic acid, to cysteine (S-palmitoylation) and less frequently to serine and threonine (O-palmitoylation) residues of proteins, which are typically membrane proteins. The precise function of palmitoylation depends on the particular protein being considered. Palmitoylation enhances the hydrophobicity of proteins and contributes to their membrane association. Palmitoylation also appears to play a significant role in subcellular trafficking of proteins between membrane compartments, as well as in modulating protein–protein interactions. In contrast to prenylation and myristoylation, palmitoylation is usually reversible (because the bond between palmitic acid and protein is often a thioester bond). The reverse reaction in mammalian cells is catalyzed by acyl-protein thioesterases (APTs) in the cytosol and palmitoyl protein thioesterases in lysosomes. Because palmitoylation is a dynamic, post-translational process, it is believed to be employed by the cell to alter the subcellular localization, protein–protein interactions, or binding capacities of a protein.

An example of a protein that undergoes palmitoylation is hemagglutinin, a membrane glycoprotein used by influenza to attach to host cell receptors. The palmitoylation cycles of a wide array of enzymes have been characterized in the past few years, including H-Ras, Gsα, the β2-adrenergic receptor, and endothelial nitric oxide synthase (eNOS). In signal transduction via G protein, palmitoylation of the α subunit, prenylation of the γ subunit, and myristoylation is involved in tethering the G protein to the inner surface of the plasma membrane so that the G protein can interact with its receptor.
La palmitoylation est la fixation covalente d'acides gras, tels que l'acide palmitique, à la cystéine (S-palmitoylation) et, moins fréquemment, aux résidus de sérine et de thréonine (O-palmitoylation) des protéines, qui sont généralement des protéines membranaires. La fonction précise de la palmitoylation dépend de la protéine considérée. La palmitoylation renforce l'hydrophobicité des protéines et contribue à leur association membranaire. La palmitoylation semble également jouer un rôle important dans le trafic subcellulaire des protéines entre les compartiments membranaires, ainsi que dans la modulation des interactions protéine-protéine. Contrairement à la prénylation et à la myristoylation, la palmitoylation est généralement réversible (car la liaison entre l'acide palmitique et la protéine est souvent une liaison thioester). Dans les cellules de mammifères, la réaction inverse est catalysée par les acyl-protéines thioestérases (APT) dans le cytosol et les palmitoyl-protéines thioestérases dans les lysosomes. La palmitoylation étant un processus post-traductionnel dynamique, on pense qu'elle est utilisée par la cellule pour modifier la localisation subcellulaire, les interactions protéine-protéine ou les capacités de liaison d'une protéine.

L'hémagglutinine, une glycoprotéine membranaire utilisée par la grippe pour s'attacher aux récepteurs de la cellule hôte, est un exemple de protéine qui subit une palmitoylation. Les cycles de palmitoylation d'un large éventail d'enzymes ont été caractérisés ces dernières années, notamment H-Ras, Gsα, le récepteur β2-adrénergique et l'oxyde nitrique synthase endothéliale (eNOS). Dans la transduction du signal par la protéine G, la palmitoylation de la sous-unité α, la prénylation de la sous-unité γ et la myristoylation sont impliquées dans l'attachement de la protéine G à la surface interne de la membrane plasmique afin que la protéine G puisse interagir avec son récepteur.
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