Was ist Palmitoylierung?
What is palmitoylation
Palmitoylation is the covalent attachment of fatty acids, such as palmitic acid, to cysteine (S-palmitoylation) and less frequently to serine and threonine (O-palmitoylation) residues of proteins, which are typically membrane proteins. The precise function of palmitoylation depends on the particular protein being considered. Palmitoylation enhances the hydrophobicity of proteins and contributes to their membrane association. Palmitoylation also appears to play a significant role in subcellular trafficking of proteins between membrane compartments, as well as in modulating protein–protein interactions. In contrast to prenylation and myristoylation, palmitoylation is usually reversible (because the bond between palmitic acid and protein is often a thioester bond). The reverse reaction in mammalian cells is catalyzed by acyl-protein thioesterases (APTs) in the cytosol and palmitoyl protein thioesterases in lysosomes. Because palmitoylation is a dynamic, post-translational process, it is believed to be employed by the cell to alter the subcellular localization, protein–protein interactions, or binding capacities of a protein.

An example of a protein that undergoes palmitoylation is hemagglutinin, a membrane glycoprotein used by influenza to attach to host cell receptors. The palmitoylation cycles of a wide array of enzymes have been characterized in the past few years, including H-Ras, Gsα, the β2-adrenergic receptor, and endothelial nitric oxide synthase (eNOS). In signal transduction via G protein, palmitoylation of the α subunit, prenylation of the γ subunit, and myristoylation is involved in tethering the G protein to the inner surface of the plasma membrane so that the G protein can interact with its receptor.
Palmitoylierung ist die kovalente Bindung von Fettsäuren, wie z. B. Palmitinsäure, an Cystein (S-Palmitoylierung) und seltener an Serin- und Threoninreste (O-Palmitoylierung) von Proteinen, bei denen es sich in der Regel um Membranproteine handelt. Die genaue Funktion der Palmitoylierung hängt von dem jeweiligen Protein ab. Die Palmitoylierung erhöht die Hydrophobie von Proteinen und trägt zu ihrer Membranassoziation bei. Die Palmitoylierung scheint auch eine wichtige Rolle beim subzellulären Transport von Proteinen zwischen Membrankompartimenten zu spielen und Protein-Protein-Interaktionen zu beeinflussen. Im Gegensatz zur Prenylierung und Myristoylierung ist die Palmitoylierung in der Regel reversibel (weil die Bindung zwischen Palmitinsäure und Protein oft eine Thioesterbindung ist). Die umgekehrte Reaktion wird in Säugetierzellen von Acyl-Protein-Thioesterasen (APTs) im Zytosol und Palmitoyl-Protein-Thioesterasen in den Lysosomen katalysiert. Da es sich bei der Palmitoylierung um einen dynamischen, posttranslationalen Prozess handelt, geht man davon aus, dass die Zelle ihn einsetzt, um die subzelluläre Lokalisierung, Protein-Protein-Interaktionen oder Bindungsfähigkeiten eines Proteins zu verändern.

Ein Beispiel für ein Protein, das palmitoyliert wird, ist das Hämagglutinin, ein Membranglykoprotein, das von Influenza verwendet wird, um an die Rezeptoren der Wirtszelle zu binden. In den letzten Jahren wurden die Palmitoylierungszyklen einer ganzen Reihe von Enzymen charakterisiert, darunter H-Ras, Gsα, der β2-adrenerge Rezeptor und die endotheliale Stickstoffmonoxid-Synthase (eNOS). Bei der Signalübertragung über das G-Protein sind die Palmitoylierung der α-Untereinheit, die Prenylierung der γ-Untereinheit und die Myristoylierung an der Bindung des G-Proteins an die innere Oberfläche der Plasmamembran beteiligt, damit das G-Protein mit seinem Rezeptor interagieren kann.
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