Qu'est-ce que la biologie structurale ?
What is structural biology?
Structural biology is a field that is many centuries old which, as defined by the Journal of Structural Biology, deals with structural analysis of living material (formed, composed of, and/or maintained and refined by living cells) at every level of organization. Early structural biologists throughout the 19th and early 20th centuries were primarily only able to study structures to the limit of the naked eye's visual acuity and through magnifying glasses and light microscopes.

In the 20th century, a variety of experimental techniques were developed to examine the 3D structures of biological molecules. The most prominent techniques are X-ray crystallography, nuclear magnetic resonance, and electron microscopy. Through the discovery of X-rays and its applications to protein crystals, structural biology was revolutionized, as now scientists could obtain the three-dimensional structures of biological molecules in atomic detail. Likewise, NMR spectroscopy allowed information about protein structure and dynamics to be obtained. Finally, in the 21st century, electron microscopy also saw a drastic revolution with the development of more coherent electron sources, aberration correction for electron microscopes, and reconstruction software that enabled the successful implementation of high resolution cryo-electron microscopy, thereby permitting the study of individual proteins and molecular complexes in three-dimensions at angstrom resolution.

With the development of these three techniques, the field of structural biology expanded and also became a branch of molecular biology, biochemistry, and biophysics concerned with the molecular structure of biological macromolecules (especially proteins, made up of amino acids, RNA or DNA, made up of nucleotides, and membranes, made up of lipids), how they acquire the structures they have, and how alterations in their structures affect their function. This subject is of great interest to biologists because macromolecules carry out most of the functions of cells, and it is only by coiling into specific three-dimensional shapes that they are able to perform these functions. This architecture, the "tertiary structure" of molecules, depends in a complicated way on each molecule's basic composition, or "primary structure." At lower resolutions, tools such as FIB-SEM tomography have allowed for greater understanding of cells and their organelles in 3-dimensions, and how each hierarchical level of various extracellular matrices contributes to function (for example in bone). In the past few years it has also become possible to predict highly accurate physical molecular models to complement the experimental study of biological structures. Computational techniques such as Molecular Dynamics simulations can be used in conjunction with empirical structure determination strategies to extend and study protein structure, conformation and function.
La biologie structurale est un domaine vieux de plusieurs siècles qui, selon la définition du Journal of Structural Biology, traite de l'analyse structurale de la matière vivante (formée, composée et/ou maintenue et affinée par des cellules vivantes) à tous les niveaux d'organisation. Les premiers biologistes structurels du XIXe siècle et du début du XXe siècle ne pouvaient étudier les structures qu'à la limite de l'acuité visuelle de l'œil nu, à l'aide de loupes et de microscopes optiques.

Au cours du XXe siècle, diverses techniques expérimentales ont été mises au point pour examiner les structures tridimensionnelles des molécules biologiques. Les techniques les plus connues sont la cristallographie aux rayons X, la résonance magnétique nucléaire et la microscopie électronique. La découverte des rayons X et de leurs applications aux cristaux de protéines a révolutionné la biologie structurale, car les scientifiques pouvaient désormais obtenir les structures tridimensionnelles des molécules biologiques dans les moindres détails. De même, la spectroscopie RMN a permis d'obtenir des informations sur la structure et la dynamique des protéines. Enfin, au 21e siècle, la microscopie électronique a également connu une révolution radicale avec le développement de sources d'électrons plus cohérentes, la correction des aberrations pour les microscopes électroniques et les logiciels de reconstruction qui ont permis la mise en œuvre réussie de la cryo-microscopie électronique à haute résolution, permettant ainsi l'étude de protéines individuelles et de complexes moléculaires en trois dimensions à une résolution de l'ordre de l'angström.

Avec le développement de ces trois techniques, le domaine de la biologie structurale s'est élargi et est devenu une branche de la biologie moléculaire, de la biochimie et de la biophysique qui s'intéresse à la structure moléculaire des macromolécules biologiques (en particulier les protéines, composées d'acides aminés, l'ARN ou l'ADN, composés de nucléotides, et les membranes, composées de lipides), à la manière dont elles acquièrent leurs structures et à la manière dont les altérations de leurs structures affectent leur fonction. Ce sujet est d'un grand intérêt pour les biologistes car les macromolécules assurent la plupart des fonctions des cellules et ce n'est qu'en s'enroulant dans des formes tridimensionnelles spécifiques qu'elles sont capables de remplir ces fonctions. Cette architecture, la "structure tertiaire" des molécules, dépend de manière complexe de la composition de base de chaque molécule, ou "structure primaire". À des résolutions plus faibles, des outils tels que la tomographie FIB-SEM ont permis de mieux comprendre les cellules et leurs organites en trois dimensions, et la manière dont chaque niveau hiérarchique de diverses matrices extracellulaires contribue à la fonction (par exemple dans les os). Ces dernières années, il est également devenu possible de prévoir des modèles moléculaires physiques très précis pour compléter l'étude expérimentale des structures biologiques. Des techniques informatiques telles que les simulations de dynamique moléculaire peuvent être utilisées en conjonction avec des stratégies empiriques de détermination des structures pour étendre et étudier la structure, la conformation et la fonction des protéines.
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