¿Qué es la palmitoilación?
What is palmitoylation
Palmitoylation is the covalent attachment of fatty acids, such as palmitic acid, to cysteine (S-palmitoylation) and less frequently to serine and threonine (O-palmitoylation) residues of proteins, which are typically membrane proteins. The precise function of palmitoylation depends on the particular protein being considered. Palmitoylation enhances the hydrophobicity of proteins and contributes to their membrane association. Palmitoylation also appears to play a significant role in subcellular trafficking of proteins between membrane compartments, as well as in modulating protein–protein interactions. In contrast to prenylation and myristoylation, palmitoylation is usually reversible (because the bond between palmitic acid and protein is often a thioester bond). The reverse reaction in mammalian cells is catalyzed by acyl-protein thioesterases (APTs) in the cytosol and palmitoyl protein thioesterases in lysosomes. Because palmitoylation is a dynamic, post-translational process, it is believed to be employed by the cell to alter the subcellular localization, protein–protein interactions, or binding capacities of a protein.

An example of a protein that undergoes palmitoylation is hemagglutinin, a membrane glycoprotein used by influenza to attach to host cell receptors. The palmitoylation cycles of a wide array of enzymes have been characterized in the past few years, including H-Ras, Gsα, the β2-adrenergic receptor, and endothelial nitric oxide synthase (eNOS). In signal transduction via G protein, palmitoylation of the α subunit, prenylation of the γ subunit, and myristoylation is involved in tethering the G protein to the inner surface of the plasma membrane so that the G protein can interact with its receptor.
La palmitoilación es la unión covalente de ácidos grasos, como el ácido palmítico, a residuos de cisteína (S-palmitoilación) y, con menor frecuencia, a residuos de serina y treonina (O-palmitoilación) de proteínas, que suelen ser proteínas de membrana. La función precisa de la palmitoilación depende de la proteína concreta que se considere. La palmitoilación aumenta la hidrofobicidad de las proteínas y contribuye a su asociación de membrana. La palmitoilación también parece desempeñar un papel importante en el tráfico subcelular de proteínas entre compartimentos de membrana, así como en la modulación de las interacciones proteína-proteína. A diferencia de la prenilación y la miristoilación, la palmitoilación suele ser reversible (porque el enlace entre el ácido palmítico y la proteína suele ser un enlace tioéster). La reacción inversa en las células de mamíferos la catalizan las acil-proteínas tioesterasas (APT) en el citosol y las palmitoil-proteínas tioesterasas en los lisosomas. Como la palmitoilación es un proceso post-traduccional dinámico, se cree que la célula lo emplea para alterar la localización subcelular, las interacciones proteína-proteína o las capacidades de unión de una proteína.

Un ejemplo de proteína que sufre palmitoilación es la hemaglutinina, una glicoproteína de membrana utilizada por la gripe para unirse a los receptores de la célula huésped. En los últimos años se han caracterizado los ciclos de palmitoilación de una amplia gama de enzimas, como H-Ras, Gsα, el receptor β2-adrenérgico y la óxido nítrico sintasa endotelial (eNOS). En la transducción de señales a través de la proteína G, la palmitoilación de la subunidad α, la prenilación de la subunidad γ y la miristoilación intervienen en la fijación de la proteína G a la superficie interna de la membrana plasmática para que la proteína G pueda interactuar con su receptor.
open_qa
es