これらの構造変化は他の活性型GPCRの構造にも見られる特徴の1つであり、GALR2でも同様の構造変化が起こっていることがわかりました。図2.結合に関わると示唆された10種のアミノ酸の変異体を作製し、それぞれの活性測定を行なった(左)。GPCRの1種であるヒトβ2ARの結晶構造(非活性型)とGALR2の構造(活性型)の重ね合わせにより保存された各モチーフを比較した結果、活性化に伴い受容体の構造変化を観測した(右)。本研究により明らかとなったGALR2とガラニンの複合体の立体構造情報は、今後、アルツハイマーやうつ病をはじめとする神経疾患の新規薬剤の開発や既存薬剤の改良、また、Gタンパク質を介したシグナル伝達の機構などの生理学的知見において重要な役割を果たすことが期待されます。分子制御への応用」と科研費(基盤B)の支援を受けて遂行しました。:極低温状態の氷中に包埋したタンパク質試料についてクライオ電子顕微鏡を用いて撮影、得られたタンパク質粒子像の画像処理を行い、3次元再構成することでタンパク質の立体構造を明らかにする手法。GPCR):ヒトゲノム中に800種類ほど存在していると考えられている7回膜貫通型の膜タンパク質でありGタンパク質を介して細胞外の情報を細胞内へ伝える役割を担う。reserved.PAGETOPclose。