代謝回転数(たいしゃかいてんすう)は、酵素が活性部位ごとに、単位時間あたりにどれだけの数の基質を生成物に変換できるかの最大数を示す。表され、下式で求められる。酵素の活性部位の全濃度。触媒回転数(しょくばいかいてんすう)とは、ある触媒反応において、触媒が不活性化するまでに1モルあたり何モルの基質分子を生成物に変換したかを示す。不活性化しない理想的な触媒では回転数は無限大ということになる。Wiley-VCH.この項目は、化学に関連した書きかけの項目です。この項目を加筆・訂正などしてくださる協力者を求めています(プロジェクト:化学/Portal:化学)。マップ代謝マップ代謝マップ(たいしゃマップ)とは、代謝の中でも特に生物における代謝経路(パスウェイ)あるいはそれらからなるネットワークを図式化したものをいう。代謝マップは有向グラフであり、ノードが代謝を受ける化合物を、エッジが化学反応あるいはそれを触媒する酵素を示す。ウェブ上で公開されている代謝マップも幾つかあり、図上の酵素をクリックするとその詳細情報へリンクするようにしたものが多い。類似の図式としてシグナル伝達などの経路・ネットワークを示したものもある。中でもバイオインフォマティクス研究用ツールとして注目されるのがKEGG(京都遺伝子・ゲノム百科事典)である。これは遺伝子・ゲノムの情報を中心に据えた総合データベースだが、代謝・シグナル伝達等のマップと、各酵素とその遺伝子および基質・代謝物の情報が互いにリンクしており、関連した経路、遺伝子の類似性と機能との関係、生物種による違いなどを検索することができる。各種パスウェイなどの公共データベース。簡易な代謝マップ基本的な代謝のマッピングとその解説。ダイニンダイニンこの記事は検証可能な参考文献や出典が全く示されていないか、不十分です。出典を追加して記事の信頼性向上にご協力ください。分子モーターの一種で、ATPを加水分解して得られるエネルギーで微小管上を運動するタンパク質複合体である。真核生物の鞭毛・繊毛の運動を生み出すタンパク質として同定された[1]。dynein)と呼ばれる。dynein)と呼ばれる。これまでで知られる全ての亜種が微小管のマイナス端方向に移動する。中心体に向けた向心性輸送に関わる。鞭毛・繊毛内の軸糸ダイニンは、波打ち運動に関わる。ダイニンの構造ダイニンの機能単位は複数のポリペプチド鎖から成り、1-3の重鎖、数種の中鎖、及び軽鎖から形成される。その形態は一般に2つの重鎖それぞれが形成する頭部と、頭部から突き出たストークと呼ばれる部位、さらに柄の部分が基本となり、中鎖や軽鎖は柄の部分に結合している。ダイニンはストークの先端で微小管に結合し、微小管上を運動すると考えられている。重鎖ダイニン重鎖はダイニンの骨格を形成し、かつATPのエネルギーを運動に変化する機能を持つ。重鎖のアミノ末端が柄の部分となり、これはダイマー形成や、他のダイニン形成分子との相互作用を担う。ATPアーゼファミリーに属するドメインと、一つのC末端ドメインが形成する7個のサブユニット様構造となる。ATPアーゼドメイン4と5の間に存在する100アミノ酸残基程度の領域がストークとして突き出た部分となって微小管と作用すると考えられている。kDaの分子種は中間鎖及び軽鎖と呼ばれる。これらのタンパク質はダイニンの構造タンパク質としての機能、あるいは細胞質ダイニンが輸送する分子との相互作用を担うと考えられている。14082342.この項目は、自然科学に関連した書きかけの項目です。この項目を加筆・訂正などしてくださる協力者を求めています(Portal:自然科学)。oryzae由来のα-アミラーゼであり、典型的なα-アミラーゼ。oryzaeの小麦麩(ふすま)に麹菌を働かせた麹麩から、タカジアスターゼを発明した。このタカジアスターゼの原末には、タカアミラーゼA、グルコアミラーゼ、プロテアーゼ、リパーゼなどの多くの酵素が含まれていた。1951年に赤堀四郎が初めてこの原末からタカアミラーゼAの結晶化に成功し、その30年後(1984年)に、松浦らによってX線結晶構造解析がされた。α-アミラーゼのモデル構造[1]。ホウレンソウRubisCOの立体構造(リボンモデル)脱炭酸酵素(Carboxy-lyases)は、有機化合物にカルボキシル基を加えたり除いたりする炭素-炭素結合のリアーゼである。デカルボキシラーゼ(decarboxylass)とも言う。これらの酵素はアミノ酸、α及びβケト酸等の脱炭酸を触媒する[1]。脱炭酸酵素は、EC番号4.1.1に分類される[2]。ピルビン酸の脱炭酸を触媒する酵素はピルビン酸デカルボキシラーゼ(ピルビン酸脱炭酸酵素)と呼ばれるように、通常、触媒する基質の名前を取って命名される。(英語サイト)脱離酵素リアーゼリアーゼ(lyase)とはEC第4群に属する酵素で、脱離反応により二重結合を生成したり、逆反応の付加反応により二重結合部位に置換基を導入する反応を触媒する酵素である[1]。英語に従ってライエースと表記される場合もある[2]。日本語では除去付加酵素〈じょきょふかこうそ〉[3]とも呼ばれる。カルボキシル基を付加あるいは脱離する。ケト酸を基質または生成物とする縮合あるいは脱離反応ヒドロリアーゼ類ヒドラターゼデヒドラターゼアンモニアリアーゼ・アミジンリアーゼ類その他の合成酵素アデニルシクラーゼ・グアニルシクラーゼシンターゼリアーゼの別名の一つにシンターゼ〈synthase〉がある。リアーゼの系統名は基質〈X〉と脱離する分子〈Y〉の名称にリアーゼの語尾をつけて、X:Yリアーゼと命名される。慣用名は語尾リアーゼの他に、生成物名称にシンターゼの語尾を付して命名される場合もある。酵素の平衡が生成物側に偏っているときにシンターゼが用いられる[4]。日本語ではシンターゼに「合成酵素」という語が充てられているが、シンターゼ以外のシンセターゼ〈EC第6群〉も合成酵素と呼ばれる為、合成酵素という日本語語尾からシンターゼかシンセターゼかを判断できない。「学術語の訳字通則」に従いリアーゼが正式となる。CA)あるいは炭酸デヒドラターゼとは金属プロテイン酵素[1]に属する酵素で二酸化炭素と水を炭酸水素イオンと水素イオンとに迅速に変換する酵素である。この反応は触媒が存在しないときわめて遅い[2]。炭酸脱水酵素はこの反応速度を非常に増大させる。反応速度はこの酵素の形態により異なり、104から106反応毎秒である.[3]。CAは活性中心に亜鉛イオンを含有する。自然界の炭酸脱水酵素は幾つかの形態が存在する[4]。研究されているものが「α-炭酸脱水酵素」で動物の体内に存在する。His96そしてHis119である3つのヒスチジン残基のイミダソール環が配位している。動物においてこの酵素の主たる機能は、二酸化炭素と炭酸水素イオンとを相互変換することで、血液や他の組織の酸-塩基平衡を維持し、組織から二酸化炭素を運び出す補助をする。植物においては「β-炭酸脱水酵素」と呼ばれる形態の異なる酵素が含まれる。その酵素は進化的には起源を異にするが、同じ反応に関与し、活性中心には亜鉛イオンが存在する。植物において炭酸脱水酵素はCO2濃度の上昇を補助し、葉緑体中でリブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ酵素の炭酸固定反応を増大させている。この反応により光合成ではCO2ガスを有機化合物の糖に固定しているが、CO2の炭素のみが利用され、炭酸や炭酸水素イオンでは利用されない。2000年にはカドミウム含有炭酸脱水酵素[5]が亜鉛が限定される海洋の珪藻から発見されている。大洋では亜鉛はその濃度は定常的に低い濃度であり、珪藻のような植物プランクトン生育の制限になりうる。環境中で使用できる他の金属イオンを利用する。この発見以前は一般にはカドミウムは生物学的な機能がない非常に毒性のある重金属であると考えられていた。2005年の時点では炭酸脱水酵素に結合する例だけがカドミウムが関与する生化学反応である。炭酸脱水酵素は次の反応を触媒する。[6](組織中ではCO2濃度は高い)炭酸脱水酵素の反応速度はすべての酵素の中でも早いもののひとつであり、通常、反応速度の足かせとなるのは基質(二酸化炭素)の拡散速度である。逆反応は相対的に遅い(速度定数は15秒程度である)。炭酸飲料が栓をあけたときにカンやビンでは速やかにガスが抜けずに、口に入れると急にガスが抜けるのは、唾液中に炭酸脱水酵素が含まれるためである。v:shapes="_x0000_i1026">(肺や腎の尿細管ではCO2濃度が低い。植物細胞ではこの反応が進行する)反応機構ヒトのカルボニックアンヒドラーゼIIの活性中心付近のクローズアップ。3つのヒスチジン残基(ピンク色)と亜鉛(紫)に配位した水酸化物イオン(赤と白)が見られる。PDBより.酵素の補欠分子族である亜鉛は3部位のヒスチジン側鎖に配位している。4つ目の配位座は水分子により占められている。水素-酸素結合は分極を生じ、酸素はわずかに陰性を帯びそれにより弱められている。4番目のヒスチジンが近づくと基質の水からプロトンを受け取る。この例は典型的な酸-塩基触媒モデルである。亜鉛から水酸化物イオンが解離する。活性部位も二酸化炭素に特異的なくぼみを持ち、水酸化物イオンを導入するのに都合が良い。この電子過剰の水酸化物イオンが二酸化炭素に攻撃を加え、炭酸水素イオンが生成する。カルボニックアンヒドラーゼIIのリボン図。3つのファミリーは.アミノ酸配列にほとんど相同性はなく、平行進化が顕著に現れた例と考えられている。CA-XV)β-CA真正細菌と植物の葉緑体に存在する炭酸脱水酵素はβファミリーに属する。このファミリーは次に示す2種類の配列モチーフにより同定される。C-[SA]-D-S-R-[LIVM]-x-[AP][EQ]-[YF]-A-[LIVM]-x(2)-[LIVM]-x(4)-[LIVMF](3)-x-G-H-x(2)-C-Gγ-CAγクラスファミリーの炭酸脱水酵素はメタン菌(メタンを生産する古細菌)より見出されている。δ-CAδクラスの炭酸脱水酵素は珪藻より見出された。この区分は最近[7]のもので、独立であるか疑問ももたれている。持つ海洋の藍色細菌などの細菌にのみ見出される。最近の3次元解析[7]によるとε-炭酸脱水酵素は、特に金属イオンサイト部位で、部分的にβ-炭酸脱水酵素と類似性をもつことが示唆されている。酵素中に1つ以上の金属原子を酵素活性中心に持つもの。酵素の分類命名は機能によってなされる為に、異なるアミノ酸配列のたんぱく質が同一酵素に区分される。7であり炭酸水素イオンのうちのわずかな部分がプロトン化しているだけである。タンパク質分子にリン酸基を付加する(リン酸化する)酵素である。タンパク質キナーゼあるいは英語風にプロテインカイネースとも呼ぶ。キナーゼ(リン酸基転移酵素)の中でタンパク質をリン酸化するキナーゼをプロテインキナーゼと呼ぶが、このプロテインキナーゼのことを特にキナーゼと呼ぶことが多い(本記事では以後単にキナーゼという)。その機能を維持するため、細胞内のタンパク質をリン酸化、脱リン酸化する反応を繰り返している。このリン酸化によってタンパク質は酵素活性、細胞内での局在や他のタンパク質との会合状態を変化させる。細胞内の30%ものタンパク質がキナーゼによる変化を受け、細胞内における様々なシグナル伝達や代謝の調節因子として機能している。キナーゼ遺伝子はヒトゲノム中に約500種類があり、また真核生物の全遺伝子の約2%を占める。キナーゼは、ATPのリン酸基をアミノ酸残基にあるヒドロキシ基に移動させ、共有結合させる活性を有する。キナーゼはアミノ酸のうち、主にセリン、スレオニン、チロシン残基をリン酸化させるが、キナーゼがリン酸化するアミノ酸の99%以上はセリン、スレオニンである(セリン/スレオニンキナーゼ)。0.1%に満たないチロシンのリン酸化(チロシンキナーゼ)の方が生物学的に重要なケースが多い。2.7.13に含まれる)もある。キナーゼの活性は精密に調節されており、キナーゼ自身もリン酸化によってオン・オフ調節を受ける。これは他のキナーゼのみならず、自分自身によって行われることもあり、“自己リン酸化”という。これらの調節は他の活性化(または抑制)タンパク質や低分子化合物の結合、細胞内での局在変化などによって起きる。キナーゼの機能異常は病気の原因になることも多い。がんに関して詳細な研究が行われており、キナーゼはがん細胞の増殖、移動、浸潤やアポトーシス(細胞死)の調節に関与する。特定のキナーゼを阻害することによって治療に役立てる薬物が開発されており、中にはゲフィチニブ(イレッサ®)やイマチニブ(グリベック®)のように、すでに臨床的に用いられているものもある。2.7.11.*)はセリンまたはスレオニンのヒドロキシ基をリン酸化する。これらはcAMPまたはcGMPジアシルグリセロールカルシウムイオンとカルモジュリンによって調節される。これらのキナーゼの特異性は特定のアミノ酸配列に基づくものではなく、リン酸化される基質はキーとなる数個のアミノ酸(疎水結合やイオン結合による)でキナーゼと結合するから、普通、キナーゼはある性質を共有する「基質ファミリー」全体に対して特異的である。ほとんどのキナーゼは、本当の基質のようにキナーゼに結合するがリン酸化を受けるアミノ酸を欠くような「擬似基質」によって阻害される。擬似基質が取り除かれるとキナーゼは機能を取り戻す。これらのキナーゼの触媒部位は高度に保存されている。IUBMBの命名委員会(NC-IUBMB)によって見直しされ、2005年にそれぞれ独自のEC番号が割り当てられた。2.7.11.19)は初めて発見された(1959年、エドヴィン・クレープスら)セリン/スレオニンキナーゼである。グリコーゲンホスホリラーゼ(グリコーゲンを加リン酸分解する酵素)を活性化する。2.7.11.11)は2つのドメインからなり、小ドメインはβシートを、大ドメインはαヘリックスを含む。基質とATPの結合部位は2つのドメインの間隙にある。ATPと基質が結合すると、2つのドメインは互いに回転するように動き、ATPの末端リン酸基と基質のターゲットアミノ酸が近寄って反応が起きやすい位置となる。制御[Aキナーゼは細胞内でcAMPによる調節を受け、グリコーゲン、糖、脂質の代謝の調節など、いくつかの機能を有する。cAMPがないときは4量体(調節サブユニット2個と触媒サブユニット2個:R2C2)からなり、調節サブユニットが触媒サブユニットの活性中心を封鎖している。cAMPが調節サブユニットに結合すると、2個のRCに解離し、これが活性を有する。触媒サブユニット自体もリン酸化によって調節される。Aキナーゼは次のようなフィードバック機構によってダウンレギュレーションされる:Aキナーゼによって活性化される基質の1つにホスホジエステラーゼがあり、これはcAMPをAMPに変換し、cAMP量を下げてAキナーゼの活性を低下させる。グリコーゲンの分解においては、Aキナーゼがホスホリラーゼキナーゼをリン酸化して活性化し、さらにこれがグリコーゲンホスホリラーゼをリン酸化して活性化するのである。少なくとも10種類以上のアイソザイムから構成されるタンパク質ファミリーである。PKCは基質に存在するセリンおよびスレオニン残基のヒドロキシル基をリン酸化する。1977年に西塚泰美らによって発見された。よって、在来型(conventionalあるいはclassical:α、βI、βII、γ)、新型(novel:δ、ε、η、θ)、非典型(atypical:ζ、λ/ι)の3つのサブファミリーに分類される。リン脂質によって活性化される。新型PKCはカルシウムイオン結合活性を失っており、ジアシルグリセロールによる活性化を受ける。ホスホリパーゼCによって産生されるため、在来型・新型PKCはシグナル伝達経路においてホスホリパーゼCの下流に位置する。非典型PKCはカルシムイオンおよびジアシルグリセロール結合活性を持たない。在来型PKCの1種であるCαを日本では特にCキナーゼと呼ぶことがある。DAG、Ca2+、リン脂質が活性化に必要。在来型PKCは、N末端側の調節領域とC末端側の触媒領域からなる。通常、PKCは調節領域に存在する偽基質領域による自己阻害作用のため不活性化状態で細胞質に存在し、セカンドメッセンジャー(カルシウムやジアシルグリセロール)によって活性化されると、細胞質に移行し基質をリン酸化する。在来型PKCの調節領域には、連続した2つのC1ドメイン(ジアシルグリセロール結合ドメイン:C1AおよびC1B)とC2ドメイン(カルシウムイオン結合ドメイン)が存在する。likeドメインはカルシウムイオンを結合しない。非典型PKCは1つのC1ドメインのみを有するが、ジアシアルグリセロール結合活性は失なわれている。すべてのPKCアイソザイムの触媒領域はATP結合ドメインとキナーゼドメインからなる。COOH機能PKCのターゲット配列はAキナーゼのものに似ており、リン酸化を受けるセリン/スレオニン残基の近くに塩基性アミノ酸がある。あり、細胞内シグナル伝達において特に中心的な役割を担っていると考えられる。発がんプロモーターや抗がん剤として臨床試験が行われているブリオスタチン類の主要なターゲットとしても知られている。PKCはがんやアルツハイマー病など様々な疾患に関与していることも明らかになっている。カルモジュリン(CaM)キナーゼとも呼ばれ、主にCa2+/カルモジュリン複合体により活性化される。活性化に関して「記憶作用」、つまり活性化反応が終わっても活性化状態が長続きする性質がある。次の2つのタイプがある:特異型CaMキナーゼ:例としてミオシン軽鎖キナーゼ(MLCK)がある。これはミオシンをリン酸化して筋肉を収縮させる。多機能型CaMキナーゼ:CaMキナーゼIIとも呼ばれ、神経伝達物質の分泌、転写因子の制御、グリコーゲン代謝など様々な場面で働く。脳のタンパク質の1ないし2%がCaMキナーゼIIである。構造と自己調節CaMキナーゼはN末端側の触媒ドメイン、調節ドメイン、および付随ドメインからなる。Ca2+/カルモジュリンがない場合には触媒ドメインは調節ドメイン(基質に似た配列を含む)による自己抑制を受けている。CaMキナーゼはいくつかの分子が会合してホモオリゴマーまたはヘテロオリゴマーになっている。Ca2+/カルモジュリンによって活性化されると、CaMキナーゼ分子は互いにリン酸化しあう。2.7.11.24)の略。細胞をマイトジェン(細胞増殖促進物質の総称)で処理した場合に活性化したことからこの名がついた。(これは一般的な表記法でそれぞれKはキナーゼを意味するが、実際には色々な種類がある)というカスケードを形成して順次活性化され、最終的に転写因子をリン酸化して細胞周期や増殖を制御する。Mos/RafキナーゼRafはGTP結合型(活性型)のRas(がん遺伝子産物)をはじめとする低分子型GTP結合タンパク質やCキナーゼなどによって活性化され、下流のMEKキナーゼをリン酸化して活性化する。Mosは動物卵の減数分裂で特異的に発現し、その活性(下流のMEK-MAPK-p90Rskを含む)は減数分裂の進行及び減数第二分裂での分裂停止(ヒトデ等の無脊椎動物は減数分裂直後のG1期停止)に必須とされる。これらのキナーゼ自体も元来、原がん遺伝子(c-mos、c-raf)産物として同定されたものである。cdc2細胞周期の分裂期の制御因子として、分裂酵母、カエル、ヒトデなどいくつかの真核生物から独立に発見された。(2001年のノーベル生理学・医学賞の受賞対象となった研究である。形成など)を制御する。2.7.10.*)はタンパク質のチロシン残基を特異的にリン酸化する酵素である。多細胞生物のみに存在し、細胞の分化,増殖、接着、あるいは免疫反応などに関わるシグナル伝達に関与する。増殖因子が結合することによって活性化する受容体型と、増殖因子が結合しない非受容体型の2型に大別される。チロシンキナーゼが活性化されると、受容体自身、あるいは標的とするタンパクを特異的にリン酸化する。受容体自身の自己リン酸化により、このリン酸化部位を認識するさまざまなシグナル伝達因子が受容体に結合し、シグナル伝達が始まる。標的タンパクのリン酸化により、細胞内のさまざまなタンパクが次々と活性化し、シグナル伝達が始まる。過剰に活性化していることがある。ヒトのチロシンキナーゼは100種類以上あると予想されている[1]が、その大半は機能が分かっていない。受容体型チロシンキナーゼ細胞膜を膜貫する構造であり、細胞外に増殖因子の結合部位をもち、細胞質領域にチロシンキナーゼ活性部位をもつ。