elastase)は、おもに好中球のアズール顆粒に存在する分子量約29kDaのセリンプロテアーゼである。白血球エラスターゼはpHが中性の環境下で活性を有し、バリン残基のカルボキシル側のペプチド結合を切断する。細胞外マトリックスタンパク質であるコラーゲンやエラスチン、ラミニンなどを分解する。循環血液中では、α1アンチトリプシンやα2マクログロブリン(α2M)などの生理的中和因子により酵素活性が制御されている。核膜や活性化白血球の細胞表面にも存在し、好中球の分化や機能発現に重要である1)。:白血球エラスターゼをコードするELA2の遺伝子変異と関連する。変異タンパク質が合成過程で細胞内輸送の異常のために蓄積する結果、細胞毒性をもたらす可能性がある2)。(APL):APLの病因と推測され、PML-RARAキメラ遺伝子により生じるPML-RARa融合タンパク質が、白血球エラスターゼにより分解されることが報告されている。3)感染:細菌や真菌などの外来微生物の感染に対して、白血球エラスターゼは細胞質に放出されると、核へ移動しヒストンを分解する。(NETs)を形成し(参照:「NETs形成と血小板」)、感染の播種を防ぐために不可欠である3)(図)。(TFPI)の分解、uPAの不活化およびPAR2を活性化なども微小血管での止血栓の形成を促し、病原微生物の封じ込めには重要であるものの、同時に血管内に血栓形成を伴い臓器虚血をもたらす(参照:「感染と凝固」)。4)血栓溶解:炎症部位において白血球エラスターゼは、局所的に酵素活性を保持しフィブリン血栓を溶解する可能性がある。5)白血球エラスターゼのノックアウトマウスは、グラム陰性桿菌の分解・殺菌作用が低下することが報告されている4)。白血球エラスターゼ抗原量は、α1アンチトリプシンの複合体として測定されるが、臨床病態との関連性は高くない。白血球エラスターゼは、フィブリノゲンやフィブリンを分解し、プラスミンによる分解産物とは異なる分子種群を生じる。これらは特異的なモノクローナル抗体により測定され、白血球エラスターゼ活性を推測する指標のひとつである(e-XDPの項参照)。(SIRS)に伴う急性肺障害の治療に用いられている5)。