共同研究で、タンパク質複合体の結晶構造に基づいて、水素の可逆的な酸化反応を触媒するヒドロゲナーゼの機能に必要なニッケルイオンを正確に取り込む仕組みを明らかにしました。細胞内のタンパク質の約半数は、鉄、亜鉛、銅、ニッケルなどの金属イオンを取り込み、金属タンパク質としてさまざまな生体内反応を触媒しています。これらの金属イオンは、生体内で微量しか存在しないため、各金属タンパク質は、メタロシャペロンと呼ばれるタンパク質の助けをかりて、正確かつ効率的に金属イオンを取り込んでいます。このようなメタロシャペロンが、どのように金属イオンを効率よく獲得してこれを受け渡すかについては、ほとんど明らかになっていませんでした。AR-NE3Aを用いたX線結晶解析によって解明しました。ヒドロゲナーゼは、次世代のエネルギーと考えられている水素の触媒開発研究において注目されています。HypAはHypBと複合体を形成することによって、その立体構造が大きく変化し、HypAの分子内でニッケルイオンの結合部位が形成されることが分かりました。その結果、ニッケルイオンに対する親和性が約600倍も上昇し、生体内の微量なニッケルイオンを取り込めるようになることが明らかになりました。HypAとHypBの複合体の形成と解離は、HypBの触媒するATP加水分解サイクルに伴って制御されていることが分かり、HypAがHypBから解離してニッケルイオンに対する親和性が低下することで、ニッケルイオンがヒドロゲナーゼに組み込まれることが示唆されました。これらの成果は、生物が微量金属イオンを正確に取り込む普遍的な仕組みの解明に大きく貢献すること、ならびに水素エネルギー開発のためのヒドロゲナーゼの応用研究に活用されることが期待されます。本研究成果は、米国科学アカデミー紀要に掲載されました。