(統合生理学))、中川敦史教授(蛋白質研究所)の共同研究チームは、我々の体がバイ菌を退治する際に、水素イオンを通すタンパク質の2つが互いに合体し、体温に合わせて体内のpHをコントロールする仕組みを原子レベルで明らかにしました。Communications誌(5月8日16時00分グリニッジ標準時)に発表されます。Hv1"「電位依存性プロトンチャネルHv1の細胞内コイルドコイルは2量体のゲーティング歩調を合わせ温度感知機構を担う。水素イオンは酸・アルカリバランスの調節や生理活性物質の原料となるなど生体にとって重要な働きを担っています。我々の体はバイ菌を退治する際に、武器として活性酸素を作っていますが、このときに大量の水素イオンが細胞内に残り、そのままでは活性酸素を作り続けることができません。この水素イオンの、いわばベントとして働いて活性酸素の産生を維持するのが、細胞膜に開いた水素イオンの通り道(水素イオンチャネル)です。これまで、この水素イオンチャネルは2つがペアとなり機能する事は知られていましたが、「どのように合体するのか?」「なぜ合体するのか?」といったことはわかっていませんでした。ビームライン(BL44XU)を使用して解明を進めたところ、螺旋状に合体する領域の構造は体温(37°C)付近でほどける性質を示すことがわかりました。この合体する領域を介して2つの水素イオンチャネルが互いの状態を見極めており、これによって水素イオンの通り方が体温付近で最適化されていることを明らかにしました。種々の疾患に関連したタンパク質で、近年薬剤開発のターゲットとして注目されています。