(CRE)と特異的に結合する核蛋白質のDNA結合活性が抑制されることを見出した。ssCRE-BPの認識部位は、CRE配列以外に、その周囲のpurine-rich配列も必要であった。この一本鎖CRE結合蛋白質(ssCRE-BP)をマウス小脳から約13,000倍精製した。その部分アミノ酸配列を決定し、マウス脳ライブラリーからクローニングを行った。αと同じものであることが明らかとなった。αは、ヒトc-myc遺伝子上流の複製開始点のプリン基に富む一本鎖DNA配列を認識する蛋白質として見出され、複製や転写調節に関与していると考えられている。ssCRE-BPは、脳に特異的に多く発現しており、他の組織にはほとんど発現していなかった。ssCRE-BPのDNA結合ドメインは、50番目から215番目アミノ酸残基の部分に存在すると考えられた。GST-ssCRE-BPは、単独ではDNAとの結合活性は弱いが、カゼインやDNAアフィニテイーカラムの素通り分画を添加することにより、DNA結合能が著明に増大したことから、内在性のカゼイン様活性化因子が存在することが示唆された。この活性化因子は、約100kDaで、熱安定性、トリプシン感受性の蛋白質であった。カゼインは、ssCRE-BPのDNAに対する親和性を高めた。ssCRE-BPとは異なり、マウス各組織に普遍に存在する蛋白質であった。この活性化因子がモルヒネによって影響を受けることが考えられるので、現在、この因子について検討を行なっている。