쥐 및 인간 Fc 도메인 에 관한 연구 에서 , FcRn 의 결합 에 일부 Fc 잔기 의 중요 성 이 증명 되 었 다 . 쥐 및 인간 서열 은 Fc 영역 에서 약 64 % 서열 동일 성 ( sequence identity ) 을 갖 는다 ( EU 인덱스 의 번호 매김 에서 잔기 237 - 443 ) . Fc , FcRn 중쇄 , 그리고 FcRn 경쇄 ( 베타 - 2 - 마이크 로 글로불린 ) 의 쥐 / 인간 정렬 에 대하 여 도 3 , 4 및 5 를 참조 한다 . 인간 Fc / FcRn 복합체 모델 이 쥐 Fc / FcRn 복합체 의 기존 구조 로부터 구축 되 었 다 ( Martin et al . , 2001 , Mol Cell 7 : 867 - 877 , 이 는 본 발명 에 순전히 참조 로서 편입 됨 ) . 이 들 쥐 및 인간 서열 은 FcRn 결합 에 중요 한 일부 잔기 , 예 를 들 면 , H 310 및 H 435 를 공유 한다 ( Medesan et al . , 1997 J . Immunol . 158 ( 5 ) : 221 - 7 ; Shields et al . , 2001 , J . Biol . Chem . 276 ( 9 ) : 6591 - 6604 , 이 들 은 본 발명 에 순전히 참조 로서 편입 됨 ) . 하지만 , 다수 위치 에서 , 이 들 인간 및 쥐 단백질 은 상이 한 아미노산 을 보유 하 고 , 쥐 서열 에서 보다 인간 서열 에서 잔기 에 상이 한 환경 , 그리고 아마도 상이 한 개성 을 제공 한다 . 이러 한 변이성 은 한 동족체 ( homolog ) 로부터 다른 동족체 로 특징 을 전달 하 는 능력 을 제한 한다 .