본 발명 의 다른 유도체 는 본 발명 의 항체 의 글 리코 실화 ( glycosylation ) 변이체 를 포함 한다 . 항체 가 이 의 불변 영역 의 보존 된 위치 에서 글 리코 실화 된 경우 항체 기능 , 특히 상기 설명 된 것 들 과 같 은 이펙터 기능 에 대해 중대 한 효과 를 미치 는 것 으로 알려져 있 다 ( 참조 : Boyd et al ( 1996 ) , Mol . Immunol . 32 , 1311 - 1318 ) . 하나 이상 의 탄수화물 부분 이 첨가 되 거나 , 치환 되 거나 , 결실 되 거나 , 변형 된 , 본 발명 의 치료 용 항체 의 글리 코 실화 변이체 가 고려 된다 . 아스파라긴 - X - 세린 또는 아스파라긴 - X - 트레오닌 모티프 가 도입 되 면 탄수화물 부분 의 효소 적 결합 을 위한 잠재 적 부위 가 생성 되 므로 , 이 는 항체 의 글 리코 실화 를 조작 하 기 위해 사용 될 수 있 다 . 문헌 [ Raju et al ( 2001 ) Biochemistry 40 , 8868 - 8876 ] 에서 는 , TNFR - IgG 면역 부착 소 ( immunoadhesin ) 의 말단 시 알릴 화 ( sialylation ) 가 , 베타 - 1 , 4 - 갈 락 토실 트랜스퍼 라 아제 및 / 또는 알파 2 , 3 시 알릴 트랜스퍼 라 아제 를 사용 한 리갈 락 토실 화 ( regalactosylation ) 및 / 또는 리시 알릴 화 ( resialylation ) 공정 을 통해 증가 되 었 다 . 말단 시 알릴 화 를 증가 시키 는 것 은 면역 글로불린 의 반감기 를 증가 시키 는 것 으로 믿 어 진다 . 항체 는 대부분 의 당단백질 과 마찬가지 로 전형 적 으로 글 리코 폼 ( glycoform ) 의 혼합물 로서 천연 적 으로 생성 된다 . 이러 한 혼합물 은 , 항체 가 진 핵 세포 , 특히 포유 동물 세포 에서 생성 되 는 경우 에 특히 분명 하 다 . 규정 된 ( defined ) 글 리코 폼 을 제조 하 기 위해 다양 한 방법 이 개발 되 었 다 ( 참조 : Zhang et alScience ( 2004 ) , 303 , 371 , Sears et al , Science , ( 2001 ) 291 , 2344 , Wacker et al ( 2002 ) Science , 298 1790 , Davis et al ( 2002 ) Chem . Rev . 102 , 579 , Hang et al ( 2001 ) Acc . Chem . Res 34 , 727 ) . 따라서 , 본 발명 은 상기 항체 의 규정 된 개수 ( 예 를 들 어 , 7 개 이하 , 예 를 들 어 5 개 이하 , 예 를 들 어 2 개 또는 1 개 ) 의 글 리코 폼 ( 들 ) 을 포함 하 는 본원 에 기재 된 다수 의 치료 용 항체 ( IgG 이소 타입 , 예 를 들 어 IgG 1 일 수 있 음 ) 에 관한 것 이 다 .