관련 기술 분야 에 공지 되 고 본원 에 기재 된 방법 에 따라 수득 된 항체 는 관련 기술 분야 에 널리 공지 된 방법 을 사용 하 여 특징 화 될 수 있 다 . 예 를 들 어 , 하나 의 방법 은 항원 이 결합 하 는 에 피토프 를 확인 하 는 것 , " 또는 "" 에 피토프 맵 핑 "" 이 다 . 예 를 들 어 ", 문헌 [ Chapter 11 of Harlow and Lane , Using Antibodies , a Laboratory Manual , Cold Spring Harbor Laboratory Press , Cold Spring Harbor , N . Y . , 1999 ] 에 기재 된 바 와 같이 , 항체 - 항원 복합체 의 결정 구조 해석 , 경쟁 검정 , 유전자 단편 발현 검정 , 및 합성 펩티드 - 기반 검정 을 포함 하 여 단백질 상 에서 에 피토프 의 위치 를 맵 핑 하 고 특징 화 하 는 관련 기술 분야 에 공지 된 많 은 방법 이 존재 한다 . 추가 의 예 에서 , 에 피토프 맵 핑 을 사용 하 여 항체 가 결합 하 는 서열 을 결정 할 수 있 다 . 에 피토프 는 선형 에 피토프 일 수 있 고 , 즉 아미노산 의 단일 스트레치 내 에 함유 될 수 있 거나 , 또는 반드시 단일 스트레치 ( 1 차 구조 선형 서열 ) 내 에 함유 될 필요 는 없 을 수 있 는 아미노산 의 3 차원 상호 작용 에 의해 형성 된 입체형 상 에 피토프 일 수 있 다 . 다양 한 길이 ( 예 를 들 어 , 적어도 4 - 6 개 의 아미노산 길이 ) 의 펩티드 는 단리 또는 합성 되 고 ( 예 를 들 어 , 재조합 적 으로 ) , 항체 와 의 결합 검정 에 사용 될 수 있 다 . 또 다른 예 에서 , 항체 가 결합 하 는 에 피토프 를 표적 항원 서열 로부터 유래 된 중첩 펩티드 를 사용 하 여 항체 에 의한 결합 을 결정 함 으로써 체계 적 인 스크리닝 에서 결정 할 수 있 다 . 유전자 단편 발현 검정 에 따르 면 , 표적 항원 을 코딩 하 는 오픈 리딩 프레임 은 무작위 로 또는 특정 유전자 구축물 에 의해 단편 화 되 고 , 발현 된 항원 단편 의 시험 될 항체 와 의 반응 성 이 결정 된다 . 유전자 단편 은 , 예 를 들 어 PCR 에 의해 생산 된 다음 , 방사성 아미노산 의 존재 하 에 시험 관내 에서 단백질 로 전사 및 번역 될 수 있 다 . 이어서 , 방사성 표지 된 항원 단편 에 대한 항체 의 결합 은 면역 침전 및 겔 전기영동 에 의해 결정 된다 . 특정 에 피토프 는 또한 파지 입자 의 표면 상 에 디스플레이 된 무작위 펩티드 서열 의 대형 라이브러리 ( 파지 라이브러리 ) 를 사용 함 으로써 확인 될 수 있 다 . 대안 적 으로 , 중첩 펩티드 단편 의 규정 된 라이브러리 는 간단 한 결합 검정 에서 시험 항체 에 대한 결합 에 대해 시험 될 수 있 다 . 추가 의 예 에서 , 항원 결합 도메인 의 돌연변이 유발 , 도메인 스와핑 실험 및 알라닌 스캐닝 돌연변이 유발 이 에 피토프 결합 에 요구 되 고 / 되 거나 , 충분 하 고 / 하 거나 , 필요 한 잔기 를 확인 하 기 위해 수행 될 수 있 다 . 예 를 들 어 , BCMA 폴리펩티드 의 다양 한 단편 이 밀접 하 게 관련 되 었 지만 항원 성 이 다른 단백질 ( 예컨대 뉴로 트 로 핀 단백질 패밀리 의 또 다른 구성원 ) 로부터 의 서열 로 대체 ( 스와핑 ) 된 표적 항원 의 돌연변이 를 사용 하 여 도메인 스와핑 실험 이 수행 될 수 있 다 . 돌연 변이체 BCMA 에 대한 항체 의 결합 을 평가 함 으로써 , 항체 결합 에 대한 특정 한 항원 단편 의 중요 성 을 평가 할 수 있 다 .