한 양태 에서 , 본 발명 은 항체 의존 적 세포 성 세포독성 을 포함 하 는 증가 된 이펙터 기능 을 갖 는 항 - TNC A 2 항체 의 당 형태 ( glycoform ) 를 제공 한다 . 항체 의 글 리코 실화 조작 은 이미 기재 되 어 있 다 . 예 를 들 면 , 전체 적 으로 본원 에 참고 로 도입 되 는 미국 특허 제 6 , 602 , 684 호 를 참조 한다 . 글 리코 실화 에 관여 하 는 유전자 의 변경 된 활성 을 갖 는 숙주 세포 로부터 항 - TNC A 2 항체 를 제조 하 는 방법 도 본원 에 상세히 기재 되 어 있 다 ( 예 를 들 면 , " 하 기 "" 재조합 방법 및 조성물 "" 이 라는 표제 를 갖 는 단락 참조 ) . IgG 분자 는 이 의 Fc 영역 내 에서 2 개 ( 각각 의 중쇄 상 에서 1 개 씩 ) 의 N - 연결 된 올리 고사카 라이드 를 보유 한다 . 임의 의 당단백질 로서 항체 는 동일 한 폴리펩타이드 주 쇄 를 공유 하 지만 글 리코 실화 부위 에 부착 된 상이 한 올리 고사카 라이드 를 갖 는 당 형태 의 집단 으로서 생성 된다 . 혈청 IgG 의 Fc 영역 에서 통상 적 으로 발견 되 는 올리 고사카 라이드 는 낮 은 수준 의 말단 시알 산 및 이등분 N - 아세틸 글루코스 아민 ( GlcNAc ) "," 및 다양 한 정도 의 말단 갈 락 토실 화 및 코어 푸코 실화 ( 바이 안테 나리 올리 고사카 라이드 구조 의 "" 줄기 "" 에서 GlcNAc 잔기 에 부착 된 푸 코스 ) 를 갖 는 결합체 바이 안테 나리 유형 의 올리 고 사카 라이드 이다 ( 문헌 ( Wormald et al . ", Biochemistry 36 : 130 - 38 ( 1997 ) ) ) . 몇몇 연구 는 Fc γ R 결합 을 위해 필요 한 최소한 의 탄수화물 구조 가 올리 고 사카 라이드 코어 내 에 존재 한다고 암시 한다 ( 문헌 ( Lund et al . , J . Immunol . 157 : 4963 - 69 ( 1996 ) ) ) .