암 면역 요법 에서 가장 통상 적 으로 사용 되 는 항체 인 IgG 1 유형 의 항체 는 각각 의 CH 2 도메인 내 의 Asn 297 에서 보존 된 N - 연결 된 글 리코 실화 부위 를 갖 는 당단백질 이 다 . Asn 297 에 부착 된 2 개 의 복합 바이 안테 나리 ( biantennary ) 올리 고 사카 라이드 가 CH 2 도메인 들 사이 에 묻혀 폴리펩타이드 주 쇄 와 의 광범위 한 접촉 부 를 형성 하 고 , 이 들 의 존재 는 항체 가 이펙터 기능 , 예컨대 , 항체 의존 적 세포 매개 된 세포독성 ( ADCC ) 을 매개 하 는 데 에 있 어서 필수 적 이 다 ( 문헌 ( Lifely et al . , Glycobiology 5 , 813 - 822 ( 1995 ) ; Jefferis et al . , Immunol Rev 163 , 59 - 76 ( 1998 ) ; Wright and Morrison , Trends Biotechnol 15 , 26 - 32 ( 1997 ) ) ) . 단백질 조작 연구 는 Fc γ R 들 이 IgG CH 2 도메인 의 보다 낮 은 힌지 영역 과 상호 작용 한다는 것 을 보여 주 었 다 ( 문헌 ( Lund et al . , J . Immunol . 157 : 4963 - 69 ( 1996 ) ) ) . 그러나 , Fc γ R 결합 은 CH 2 영역 내 의 올리 고 사카 라이드 의 존재 도 필요 로 한다 . 문헌 ( Lund et al . , J . Immunol . 157 : 4963 - 69 ( 1996 ) ) ; 및 문헌 ( Wright and Morrison , Trends Biotech . 15 : 26 - 31 ( 1997 ) ) 은 올리 고 사카 라이드 및 폴리펩타이드 둘 다 상호 작용 부위 에 직접 적 으로 기여 한다는 것 , 또는 올리 고 사카 라이드 가 활성 CH 2 폴리펩타이드 입체 구조 를 유지 하 는 데 에 필요 하 다는 것 을 암시 한다 . 따라서 , 올리 고 사카 라이드 구조 의 변형 은 IgG 1 과 Fc γ R 사이 의 상호 작용 의 친화성 을 증가 시키 고 IgG 1 의 ADCC 활성 을 증가 시키 기 위한 수단 으로서 연구 될 수 있 다 .