3 개 의 mAb 와 펩타이드 p # 39 의 상호 작용 은 포화 성 결합 을 낮 은 nM 범위 에서 EC 50 값 으로 나타냈 다 ( 상기 표 5 참조 ) . 대조 적 으로 , 사용 된 mAb 의 최고 농도 ( 100 nM ) 에서 도 , p # 41 펩타이드 에 대한 검출 가능 한 결합 이 거의 없 었 다 ( 도 33 - 각각 의 점 은 평균 ± SE ( 각각 의 농도 에서 n = 3 ) 를 나타낸다 ) . 이러 한 데이터 는 상기 기재 된 면역 조직 화학 적 결과 , 즉 펩타이드 p # 39 는 AA 아밀로이드 축적 조직 에 대한 mAb 의 결합 을 완전히 차단 할 수 있 음 을 확인 해 주 었 다 . 각각 의 mAb 와 p # 39 펩타이드 의 결합 에 대한 EC 50 계산 치 는 쥐 AA 아밀로이드 추출물 이 기질 로서 사용 된 경우 에서 와 본질 적 으로 동일 하 였 다 ( 도 34 - 각각 의 점 은 평균 ± SE ( 각각 의 농도 에서 n = 3 ) 를 나타낸다 ) . 마우스 AA 추출물 에 대한 mAb 결합 에 대한 EC 50 계산 치 는 p # 39 펩타이드 가 기질 로서 사용 된 경우 에 수득 된 것 과 본질 적 으로 동일 하 였 다 ( 도 34 및 표 5 참조 ) . 대조 적 으로 , 사람 AA 아밀로이드 추출물 이 마이크 로 플레이트 의 웰 상 에서 건조 된 경우 , EC 50 값 은 마우스 AA 및 펩타이드 p # 39 에 대하 여 관찰 된 것 보다 5 내지 7 배 낮 았 다 ( 도 35 - 각각 의 점 은 평균 ± SE ( 각각 의 농도 에서 n = 3 ) 를 나타낸다 ; 표 5 참조 ) . 7 D 8 mAb 결합 에 대한 EC 50 값 이 시험 된 3 개 의 항체 중 에서 가장 낮 기 때문 에 , 발명자 들 은 생체 내 공동 국소 화 및 영상 연구 에 대하 여 이러 한 시약 을 선택 하 였 다 . 쥐 단백질 에 대하 여 사람 SAA 서열 에서 2 개 의 아미노산 치환 은 EC 50 값 에 영향 을 미쳤 다 . 특정 이론 에 의해 제한 하 려는 것 은 아니 지만 , " 발명자 들 은 사람 AA 에 대한 높 은 EC 50 을 항원 결합 부위 에서 아미노산 측쇄 의 더욱 불량 한 "" 피트 ( fit ) "" 의 결과 라고 주장 했 다 . 그러나 ", 이러 한 효과 는 단지 ELISA 에서 와 같이 아밀로이드 추출물 이 표면 흡착 되 는 경우 의 상대 적 친화도 에서 5 배 감소 와 일치 한다 . 더욱이 , 이러 한 데이터 는 모든 3 개 의 mAb 가 쥐 와 사람 조직 AA 아밀로이드 침착 물 둘 다와 결합 하 였 다는 관찰 을 지지 한다 .