혈청 아밀로이드 A ( SAA ) 는 아밀로이드 A 단백질 의 순환 하 는 전구체 인 아밀로이드 침적물 의 섬유 성분 이 다 . 구조 적 연구 는 사람 SAA 가 이종성 이 고 다 형태 SAA 유전자 및 단백질 생성물 군 을 나타냄 을 보여 주 었 다 . SAA 유전자 슈퍼 패밀리 는 11 p 15 . 1 에 위치 하 는 밀접 하 게 연관 된 유전자 클러스터 를 포함 한다 [ 문헌 참조 : Sellar , GC et al . Genomics 19 : 221 - 227 ( 1994 ) ] . 4 개 의 SAA 유전자 는 사람 에서 보 고 되 었 다 . 4 개 의 SAA 유전자 에 의해 암호 화 된 단백질 의 대표 적 인 아미노산 서열 은 도 1 에 도시 되 어 있 다 . 2 개 유전자 ( SAA 1 및 SAA 2 ) 는 급성 상 혈청 아밀로이드 A ( A - SAA ) 를 암호 화 하 고 염증 에 반응 하 여 협력 적 으로 유도 된다 . SAA 1 및 SAA 2 는 암호 화 및 비암 호화 영역 둘 다 에서 95 % 서열 동일 성 을 공유 한다 . 도 18 및 도 19 에 도시 된 바 와 같이 알파 , 베타 및 감마 이 소형 의 사람 SAA 1 및 알파 및 베타 이 소형 의 사람 SAA 2 가 있 다 . SAA 3 은 슈도 유전자 이 다 . SAA 4 는 항상성 SAA 를 암호 화 하 고 최소 로 유도 될 수 있 다 [ 문헌 참조 : Cunnane G . Bailliere ' s Clin . Rheumatol . 13 ( 4 ) : 615 - 628 ] . 모든 사람 SAA / AA 분자 는 능히 중요 하 게 자체 응집 을 위해 이론 적 칼슘 결합 테트라 펩타이드 서열 Gly - Pro - Gly - Gly 을 함유 하 고 섬유 형성 에서 아밀로이드 의 섬유 외 잔기 를 갖 는다 [ 문헌 참조 : Fykse , E . M . et al . Biochem . J . 256 : 973 - 980 ( 1988 ) 및 Turnell et al . Mol . Biol . Med . 3 : 387 - 407 ( 1986 ) ] . SAA / AA 의 N 말단 부분 은 아마도 자 가 응집 을 위해 중요 한 소수성 이 강하 고 아밀로이드 침적물 에 다른 성분 이 다 [ 문헌 참조 : Husby et al . Clin . Immunol . Immunopathol . 70 ( 1 ) : 2 - 9 ( 1994 ) ] . 각각 이 소형 의 AA 의 서열 및 이 의 상응 하 는 SAA 이소 형 과 의 관계 는 도 2 내지 5 에 도시 되 어 있 다 . 예 를 들 어 , 사람 SAA 1 알파 이 소형 은 하 기 의 서열 을 갖 는다 :