다른 구체 예 에서 , 항체 의 생물학 적 반감기 가 감소 되 도록 항체 의 Fc 힌지 영역 이 돌연변이 된다 . 더 구체 적 으로 , 자생 Fc - 힌지 도메인 SpA 결합 에 비하 여 항체 의 Staphylococcyl 단백질 A ( SpA ) 결합 이 손상 되 도록 하나 이상 의 아미노산 돌연변이 가 Fc - 힌지 단편 의 CH 2 - CH 3 도메인 계면 영역 에 도입 된다 . 이 접근 법 은 U . S . 특허 No . 6165745 ( Ward et al . ) 에 더 상세히 설명 된다 . 다른 구체 예 에서 , 항체 는 항체 의 생물학 적 반감기 가 증가 되 도록 변형 된다 . 다양 한 접근 법 이 가능 하 다 . 예 를 들 어 , U . S . 특허 No . 6277375 ( Ward ) 에 설명 된 대로 다음 돌연변이 T 252 L , T 254 S 및 T 256 F 중 하나 이상 이 도입 될 수 있 다 . 또는 달리 , 생물학 적 반감기 를 증가 시키 기 위해서 는 IgG 의 Fc 영역 의 CH 1 도메인 의 2 개 루프 로부터 취해진 구제 수용체 결합 에 피토프 를 함유 하 도록 항체 가 CH 1 또는 CL 영역 내 에서 변경 될 수 있 으며 , 이것 은 U . S . 특허 No . 5869046 과 6121022 ( Presta et al . ) 에 설명 된다 . 또 다른 구체 예 에서 , 항체 의 이펙터 기능 ( 들 ) 이 변경 되 도록 적어도 하나 의 아미노산 잔기 를 상이 한 아미노산 잔기 로 치환 함 으로써 Fc 영역 이 변경 된다 . 예 를 들 어 , 아미노산 잔기 234 , 235 , 236 , 237 , 297 , 318 , 320 및 322 로부터 선택 된 하나 이상 의 아미노산 잔기 가 항체 의 이펙터 리간드 친화성 은 변경 되 지만 모 항체 의 항원 - 결합 능력 은 보유 하 도록 하 는 상이 한 아미노산 잔기 로 치환 될 수 있 다 . 친화성 이 변경 된 이펙터 리간드 는 , 예 를 들 어 Fc 수용체 또는 보체 의 C 1 성분 일 수 있 다 . 이 접근 법 은 U . S . 특허 No . 5624821 과 5648260 ( Winter et al . ) 에 더 상세히 설명 된다 . 또 다른 예 에서 , 아미노산 잔기 329 , 331 및 322 로부터 선택 된 하나 이상 의 아미노산 잔기 가 항체 의 C 1 q 결합 이 변경 되 고 및 / 또는 보체 - 의존 성 세포독성 ( CDC ) 이 감소 되 거나 제거 되 도록 하 는 상이 한 아미노산 잔기 로 치환 될 수 있 다 . 이 접근 법 은 U . S . 특허 No . 6194551 ( Idusogie et al . ) 에 더 상세히 설명 된다 . 다른 예 에서 는 , 아미노산 위치 231 및 239 내 의 하나 이상 의 아미노산 잔기 가 변경 됨 으로써 보체 를 고정 하 는 항체 의 능력 이 변경 된다 . 이 접근 법 은 PCT 공보 WO 94 / 29351 ( Bodmer et al . ) 에 더 상세히 설명 된다 . 또 다른 예 로서 , 항체 - 의존 성 세포 세포독성 ( ADCC ) 을 매개 하 는 항체 의 능력 이 증가 되 고 및 / 또는 Fey 수용체 에 대한 항체 의 친화성 이 증가 되 도록 Fc 영역 이 변형 되 는데 , 이것 은 다음 위치 238 , 239 , 248 , 249 , 252 , 254 , 255 , 256 , 258 , 265 , 267 , 268 , 269 , 270 , 272 , 276 , 278 , 280 , 283 , 285 , 286 , 289 , 290 , 292 , 293 , 294 , 295 , 296 , 298 , 301 , 303 , 305 , 307 , 309 , 312 , 315 , 320 , 322 , 324 , 326 , 327 , 329 , 330 , 331 , 333 , 334 , 335 , 337 , 338 , 340 , 360 , 373 , 376 , 378 , 382 , 388 , 389 , 398 , 414 , 416 , 419 , 430 , 434 , 435 , 437 , 438 또는 439 에 있 는 하나 이상 의 아미노산 을 변형 함 으로써 이루어진다 . 이 접근 법 은 PCT 공보 WO 00 / 42072 ( Presta ) 에 더 상세히 설명 된다 . 또한 , FcyRI , FcyRII , FcyRIII 및 FcRn 에 대한 인간 IgG 1 상 의 결합 부위 가 지도 화 되 었 고 , 결합 이 개선 된 변이체 들 이 설명 되 었 다 ( Shields R . L . et al . , ( 2001 ) J . Biol . Chem . 276 : 6591 - 6604 참조 ) . 위치 256 , 290 , 298 , 333 , 334 및 339 에 있 는 특정 돌연변이 는 FcRIII 와 의 결합 을 개선 하 는 것 으로 나타났 다 . 추가 로 , 다음 돌연변이 조합 T 256 A / S 298 A , S 298 A / E 333 A , S 298 A / K 224 A 및 S 298 A / E 333 A / K 334 A 은 FcyRIII 결합 을 개선 하 는 것 으로 나타났 다 .