정제 된 CD 19 - D 1 + 2 - 트라 스투 주 맙 scFv ( VH / VL ) 융합 단백질 은 FMC 63 항체 에 겉보기 EC 50 0 . 14 nM 로 결합 되 었 으며 ( 도 34 ) , 이 는 FMD 63 - 유도 된 CAR 구축물 scFv 에 대한 정제 된 CD 19 결합 에 대해 기재 된 0 . 4 nM 의 EC 50 와 매우 유사 하 였 다 ( 문헌 [ Nicholson , I . C . et al . 1998 . Mol . Immunol . , 34 : 1157 - 1165 ] ) . FMC 63 - 결합 된 CD 19 - D 1 + 2 - 트라 스투 주 맙 scFv ( VH / VL ) 융합 단백질 의 Her 2 에 대한 결합 친화도 를 ELISA 포맷 에서 평가 하 였 다 . 도 35 에 나타낸 바 와 같이 , 이러 한 포맷 에서 겉보기 친화도 는 0 . 18 nM 이 었 다 ( 원 은 정제 된 CD 19 단백질 대 조구 를 나타내 며 , 이 는 Her 2 에 결합 하 지 않 았 으며 , 따라서 검출 되 지 않 았 다 ) . 융합 단백질 내 scFv 의 발현 된 항 - Her 2 scFv 에 대한 친화도 가 비교 되 었 다 . 단백질 상등 액 의 겉보기 친화도 는 Her 2 에 대해 매우 유사 하 였으며 , 발현 된 scFv 겉보기 친화 도 0 . 77 nM 에 비교 하 여 , 발현 된 융합 단백질 결합 은 0 . 33 nM 의 겉보기 친화도 를 가졌 다 ( 도 36 ) . 정제 된 융합 단백질 의 친화도 는 0 . 4 nM 였으며 , 이 는 정제 가 Her 2 에 대한 융합 단백질 의 결합 능 에 영향 을 미치 지 않 았 음 을 보여준다 ( 도 36 ) . 이 들 친화도 는 트라 스투 주 맙 scFv 에 대해 간행 된 것 에 매우 유사 하 다 ( 0 . 3 nM , 문헌 [ Zhao et al . 2009 J . Immunol . 183 : 5563 - 5574 ] ) .