단백질 의 구조 를 볼 때 , 5 '- 크 산 틸 산 아미 나 아 제 는 글루타민 을 분해 하 는 글루 타미 나제 ( glutaminase ) 활성 을 지니 는 도메인 ( domain ) 과 트랜스퍼 라 제 활성 을 지니 는 도메인 으로 잘 구별 되 어 있 다 ( Nat . Str . Biol . 3 ( 1 ) , 74 - 86 , 1996 ) . 글루 타미 나제 의 활성 을 지니 고 있 는 N - 터 미 날 도메인 의 경우 는 잘 연구 된 카바 밀 포스 페이트 신서 타아 제 ( carbamyl phosphate synthetase ) 와 구조 적 으로 유사 하 다 . 또한 , 글루 타미 나제 ( glutaminase ) 의 활성 은 시스테인 , 히스티딘 , 글루탐산 의 활성 트라이어드 ( catalytic triad ) 에 의해 주요 하 게 이뤄지며 , 이 는 시스테인 프로 티 아제 ( cysteine protease ) 의 기 작과 유사 하 다 ( Cell Mol . Life Sci . 54 , 205 - 222 , 1998 ) . 특히 , 대장균 에서 는 아미노산 서열 86 번 째 시스테인 , 181 번 째 히스티딘 , 183 번 째 글루탐산 이 활성 트라이어드 를 이루 게 된다 . 글루 타미 나제 로서 의 기 작 을 자세히 보 면 , 활성 부위 의 시스테인 과 글루타민 이 감마 글루 타밀 티오 에스터 ( g - glutamyl thioester ) 를 형성 하 고 히스티딘 염기 로 작용 하 여 가 수분 해 함 으로써 , 글루타민 을 글루탐산 과 암모니아 로 분리 하 게 된다 ( Fukuyama et al . Biochemistry 3 , 1448 - 1492 , 1964 ; von der Saal et al . Biochemistry 24 , 5343 - 5350 , 1985 ) . 얻 어 진 암모니아 는 효소 에 형성 된 채널 을 통해 5 '- 크 산 틸 산 을 5 '- 구아닐산 으로 전환 시키 는 반응 에 참여 하 게 된다 ( Raushel et al . Biochemistry , 38 ( 25 ) , 7891 - 7899 , 1999 ) .