Treonina
La treonina (abreviada Thr o T) es uno de los veinte aminoácidos que componen las proteínas; su cadena lateral es hidrófila. Está codificada en el ARN mensajero como ACU, ACC, ACA o ACG.

La L-treonina (levo treonina) se obtiene casi preferentemente mediante un proceso de fermentación por parte de los microorganismos (por ejemplo levaduras modificadas genéticamente), aunque también puede obtenerse por aislamiento a partir de hidrolizados de proteínas para su uso farmacéutico.

Historia
La treonina fue el último de los 20 aminoácidos proteinogénicos comunes descubiertos en 1935 por el estadounidense William Cumming Rose, colaborando con Curtis Meyer y William Rose. El aminoácido treonina fue nombrado porque era similar en estructura a la treosa, un monosacárido de cuatro carbonos o carbohidrato con fórmula molecular .

Biosíntesis
Como un aminoácido esencial, treonina no es sintetizado en suficiente cantidad en humanos, por lo que debe ingerirse en proteínas que consume. En plantas y microorganismos, la treonina es sintetizada a partir del ácido aspártico por la vía α-Aspartil-semialdehído y homoserina. Enzimas involucradas en su síntesis incluyen:
La Treonina actúa conjuntamente con otros dos aminoácidos: la metionina y el ácido aspartico ejerciendo labor de metabolizar las grasas que se depositan en órganos como el hígado. 

 Asparto quinasa
 α-Aspartil-semialdehído  deshidrogenasa
 Homoserina deshidrogenasa
 Homoserina quinasa
 Treonina sintasa

Fuentes
Entre los alimentos ricos en treonina, se incluyen el requesón, las aves, el pescado, la carne, las lentejas y las semillas de sésamo.

Referencias

Enlaces externos
 Biosíntesis de Treonina

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Ciencia y tecnología de Estados Unidos del siglo XX
Ciencia de 1935
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