Selenocisteína
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La selenocisteína, que se considera el aminoácido número 21 entre los aminoácidos proteicos o canónicos, se descubrió en 1986 por la   bioquímica Thressa Stadtman en los National Institutes of Health. Su abreviatura normalizada de 3 letras es Sec, y la de una letra es U. Se codifica en el ARNm mediante un triplete UGA. Este codón, conocido por el nombre ópalo, codifica habitualmente la finalización de la traducción, pero en conjunción con una región del ARNm denominada SecIS (secuencia de inserción de la selenocisteína) pasa a codificar la incorporación de selenocisteína a la cadena polipeptídica. La secuencia SecIS se localiza en la región 3' no traducida (3'UTR) en arqueas y eucariotas, e inmediatamente después del codón ópalo en bacterias. La concentración de selenio en el medio celular también es relevante para la utilización de este aminoácido proteico; esto se debe a que el ARNt que incorpora la selenocisteína no contiene inicialmente dicho aminoácido, sino que se une con cisteina; posteriormente, la selenocisteína sintetasa cataliza la reacción de este aminoácido inicial con selenofosfato (un donador de selenio de alta energía), formando así el selenocisteinil-ARNt.<div style="float:right">
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Funciones 
La mayoría de las selenoproteínas poseen actividad enzimática, con la selenocisteína en el centro activo. En bacterias y arqueas estas enzimas realizan funciones catabólicas y de oxidación-reducción, mientras que en eucariotas tienen funciones antioxidantes y anabólicas.

Véase también 
 Aminoácido
 Aminoacil ARNt sintetasa
 Código genético
 Pirrolisina (el aminoácido proteico n.º 22)

Enlaces externos 
 ATSDR en Español - ToxFAQs™: selenio: Departamento de Salud y Servicios Humanos de EE.UU. (dominio público)
 Artículo sobre selenocisteína y pirrolisina en castellano, blog de divulgación científica
 Ilustración sobre la incorporación de la selenocisteína en castellano. [Atención: en el título de la primera pantalla se indica una fórmula de la selenocisteína que es incorrecta, corresponde realmente a selenometionina; la selenocisteína es HSe-CH2-CH(NH2)-COOH]
 Científico uruguayo halla por primera vez en hongos el aminoácido selenocisteína

Referencias
 

Proteínas
Compuestos de selenio
Aminoácidos
Ciencia y tecnología de Estados Unidos del siglo XX
Ciencia de 1986
Estados Unidos en 1986