효소 - 위키백과, 우리 모두의 백과사전 효소 위키백과, 우리 모두의 백과사전. 둘러보기로 가기 검색하러 가기 인간 글리옥살라제 I. 효소 (, 영어 : enzyme ) 는 생명체 내부의 화학 반응을 매개하는 단백질 촉매이다. 효소는 기질과 결합하여 효소 - 기질 복합체를 형성함으로써 반응의 활성화 에너지를 낮추는 촉매 역할을 한다. 각 종류의 효소의 이름은 대개'- 에이스'( - ase, 영어 ) 또는'- 아제'( - ase, 독일어 ) 로 끝난다. [ 1 ] 효소는 기질에 대한 특이성을 가지고 있으며, 일반적으로 상온에서 체온 정도의 온도와 중성 pH에서 잘 작동한다. 하지만 특이한 생명체의 효소들은 극한 조건 ( 예 : 섭씨 72도, pH 2의 강한 산성 상태 등 ) 에서도 작동할 수 있다. 는 촉매하는 반응의 종류와 반응하는 기질의 종류에 따라 효소 번호 ( EC number ) 로 분류된다. 목차 1 용어의 유래 2 효소의 성질 2. 1 3차원 구조 2. 2 조효소 3 효소의 기질 특이성 4 효소의 활성화 에너지 4. 1 엔트로피와 깁스자유에너지 4. 2 반응속도 4. 2. 1 반응속도에 대한 정확한 열역학적 정의 4. 2.
##의 값이 되고 무작위성이 감소할 때는 음의 값이 된다. [ 13 ] 일에 실제로 이용할 수 있는 에너지를 자유에너지 변화라고 한다. 깁스는 화학 반응에서 이러한 에너지 변화와 관련된 이론을 제시했다. 닫힌 반응계에서 화학 반응은 평형이 될 때까지 자발적으로 진행한다. 이런 상황에서 일정한 온도, 압력에서 반응계가 초기상태에서 평형상태로 변화됨에 따른 에너지 변화가 자유에너지 변화가 된다. [ 13 ] 그것을 식으로 나타낸 것이 G = H - TS이다. G는 자유에너지를 나타내는 것이며, 이 자유에너지의 양은 엔탈피 ( H ), 엔트로피 ( S ), 절대온도 ( T ) 를 통해 결정된다. 즉, 어떤 화학 반응이 일정한 온도에서 일어날 때, 자유에너지의 변화는 ( 붕괴되거나 형성되는 화학결합과 비공유결합성 상호작용의 종류와 수에 의해 결정됨 ) 와 무작위성의 변화인 의하여 결정되는 것이다. : = - [ 13 ] 크기는 특별한 화학반응이나 반응계가 초기의 평형으로부터 얼마나 멀어져 있는가에 의존한다. 화학반응에 관계되는 각각의 화합물은 결합의 종류와 수에 관계되는 일정량의 위치 에너지를 가지고 있다. 자유에너지
##스자유에너지 4. 2 반응속도 4. 2. 1 반응속도에 대한 정확한 열역학적 정의 4. 2. 2 효소의 활성화 에너지의 변화와 반응 속도의 관계 4. 3 결합에너지 4. 3. 1 결합에너지와 그 작용기작 4. 3. 2 결합에너지의 효소 반응 기전에 대한 역할 정리 5 효소 반응 속도론 5. 1 반응 속도에 영향을 주는 요소 5. 2 미하엘리스 - 멘텐 식 6 효소의 분류 7 효소 저해제 8 각주 용어의 유래 [ 편집 ] 에두아르트 부흐너 1700년대 후기와 1800년대 초기에, 위에서 이루어지는 고기의 소화 [ 2 ] 와 식물의 추출물과 침이 녹말을 당으로 바꾸는 현상이 알려졌다. 그러나 이 작용의 기작은 밝혀지지 않았었다. [ 3 ] 19세기에 당이 효모에 의해 알코올로 바뀌는 발효에 대해 연구하던 중, 루이스 파스터는 효모에 의해 당이 발효되어 알코올을 만드는 반응이 " 발효소 " 에 의하여 촉매된다고 결론을 내렸다. [ 4 ] 최초로 이 용어를 사용한 사람은 독일 생리학자인 빌헬름 퀴네이다. " enzyme " 은 그리스어 : 즉 " in leaven " 이라는 뜻이며, leaven은 효모 ( yeast ) 를 의미한다. 한자어
##키는 글의 최근 올리기특수 문서 목록고유 링크문서 정보위키데이터 항목이 문서 인용하기 다른 프로젝트 공용 인쇄 / 내보내기 책 만들기PDF로 다운로드인쇄용 판 다른 언어 ( ) 日 本 語 Franca / / srpskiSeelterskBasa / / 中 文 - - 語 링크 편집 이 문서는 2019년 5월 10일 ( 금 ) 20 : 08에 마지막으로 편집되었습니다. 모든 문서는 크리에이티브 커먼즈 저작자표시 - 동일조건변경허락 3. 0에 따라 사용할 수 있으며, 추가적인 조건이 적용될 수 있습니다. 자세한 내용은 이용 약관을 참고하십시오. 미국 및 다른 국가에 등록되어 있는 Wikimedia Foundation, Inc. 소유의 등록 상표입니다. 개인정보 정책 위키백과 소개 면책 조항 개발자 쿠키 정책 모바일 보기
멘텐 식은 정류 상태 근사법을 이용하여 효소 반응의 속도를 구하는 방법이다. 효소의 분류 [ 편집 ] 이 부분의 본문은 효소 번호입니다. 수많은 효소를 명명하고 분류하기 위하여, 국제적인 합의를 통해 효소의 분류 기준을 책정했다. 먼저 모든 효소를 촉매 하는 반응의 형태에 따라 주로 6가지 범위로 나누고, 각각을 다시 여러 개의 하위범위로 나누도록 한다. EC 1 : 산화 환원 효소류 : 산화 환원 반응을 촉매한다. EC 2 : 전달 효소류 : 작용기를 옮긴다. ( 예 : 메틸기, 인산기 ) EC 3 : 가수 분해 효소류 : 가수 분해를 촉매한다. EC 4 : 분해 효소류 : 가수 분해와 산화 이외의 다양한 자름을 촉매한다. EC 5 : 이성질화 효소류 : 이성질화를 촉매한다. EC 6 : 연결 효소류 : 공유 결합으로 두 분자를 묶는다. 각각의 효소에는 6개의 숫자로 된 분류번호와 그것이 촉매하는 반응을 나타내는 계통명이 부여된다. [ 19 ] 효소 저해제 [ 편집 ] 이 부분의 본문은 효소 저해제입니다. 효소반응률은 다양한 효소 저해제에 의해 조절 될 수 있다. 저해제의 종류로는 경쟁적 저해제, 비경쟁적 저해제, 불경쟁적 저해제 ( 무경쟁적 저해제 )
##를 가져온다. 전이상태에서 형성되는 약한 상호작용에 의한 결합에너지는 전자의 재배치에 의한 뒤틀림을 사용하여 기질이 반응하는 것을 열역학적으로 보상한다. 기질과의 효소 사이에 부분적으로 여러 개의 약한 상호작용이 새로이 형성되면서 효소의 입체형태의 변화가 유도된다. [ 17 ] 효소 반응 속도론 [ 편집 ] 반응 속도에 영향을 주는 요소 [ 편집 ] 효소의 촉매 반응 속도에 가장 큰 영향을 미치는 것은 기질의 농도이다. 기질의 농도가 효소 농도보다 클 때 초기속도를 측정하여 기질 농도가 반응속도에 미치는 영향을 살펴볼 수 있다. [ 18 ] 기질의 농도가 비교적 낮을 때에는 초기속도가 기질 농도가 증가됨에 따라 비례하는 형태를 보인다. 기질 농도를 높여 나갈수록, 초기속도 그래프의 기울기가 점차 감소한다. 결국 기질을 무한히 넣어주어도 그 속도가 증가하지 않는 지점이 나오는데 이를 최대 속도라 한다. 미하엘리스 - 멘텐 식 [ 편집 ] 이 부분의 본문은 미하엘리스 - 멘텐 식입니다. 효소 반응시 기질농도에 따른 초기속도의 의존성 미하엘리스 - 멘텐 식은 정류 상태 근사법을 이용하여 효소 반응의 속도를 구하는 방법이다. 효소의 분류 [ 편집 ] 이 부분의
##ic regulation 문서를 참고하십시오. 다른 단백질들과 마찬가지로 효소는 긴 선형의 아미노산 사슬들이 접혀서 3차원 구조를 형성하는 형태이다. 각 특정한 아미노산 서열은 특별한 구조를 만들고 특정한 성질을 갖게 된다. 각각의 단백질 사슬들은 집단을 이루어 단백질 복합체를 형성할 수 있다. 효소의 활성은 이러한 3차원 구조에 의해서 결정된다. 대부분의 효소들은 온도와 화학적 요인에 의해서 3차원 구조가 변형되는 변성을 일으킬 수 있다. 이러한 변성은 때때로 가역적으로, 효소는 제 기능을 찾을 수도 있다. 조효소 [ 편집 ] 효소에 따라서는 반응에 필요한 보조 분자들이 있어야만 하는 경우가 있다. [ 10 ] 이러한 보조 분자에는 금속이온과 같은 무기화합물과 유기화합물이 포함된다. 이러한 분자들의 양을 조절함으로써, 화학 반응을 조절할 수 있다. [ 11 ] ( 일반적으로 비타민들이 사람의 물질대사 과정에서 조효소로 작동한다. ) 조효소들은 연속적으로 일어나야 하는 반응을 중간에서 연결시켜줌으로써, 복잡한 반응을 순서대로 일으킬 수 있다. 효소의 기질 특이성 [ 편집 ] 효소가 특정한 기질하고만 결합하여 반응을 촉매하는 성질을 말
##uration auf die Wirkung der Enzyme ". 《 Ber. Dt. Chem. Ges. 》 27 : 2985 - 93. doi : 10. 1002 / cber. 18940270364. | journal = 에 라인 피드 문자가 있음 ( 위치 9 ) ( 도움말 ) ↑ 가 나 다 라 마 David L. Nelson, Michael M. Cox., 《 Lehninger principles of biochemistry 4th 》, New York : W. H. Freeman, 2005, 23 ~ 24 ↑ 가 나 다 라 마 David L. Nelson, Michael M. Cox., 《 Lehninger principles of biochemistry 4th 》, New York : W. H. Freeman, 2005, 195 ~ 196 ↑ 상게서, 194 ~ 195 ↑ 가 나 다 David L. Nelson, Michael M. Cox., 《 Lehninger principles of biochemistry 4th 》, New York : W. H. Freeman, 2005, 196 ~ 199 ↑ 상게서, 199 ↑ Ellis RJ, " Macromolecular crowding : obvious but underappreciated ", Trends Biochem, 2001, Sc
##지 높여주어야 한다. 그림에서 제일 높은 지점에 분자가 위치한 것을 전이상태라고 한다. 전이상태는 결합의 파괴와 형성 그리고 전하의 변화라고 하는 것이, 기질에도 생성물에도 균등하게 진행될 수 있는 어떤 시점에 도달한 순간을 가리킨다. 바닥상태와 전이 상태의 에너지의 차를 활성화 에너지 ( ) 라고 부른다. 반응 속도는 이 활성화 에너지에 의하여 좌우된다. 온도를 높여 주게 되면 반응속도는 증가하는데, 이러한 상태는 에너지의 장벽을 넘어가는데 충분한 에너지를 가지고 있는 분자의 수가 많아지기 때문이다. 또한 활성화 에너지는 촉매를 가해 줌으로써 낮출 수 있다. 촉매는 반응의 활성화 에너지를 낮추어 줌으로써 반응 속도를 증가시킨다. 효소는 촉매의 일종인 생체촉매로서 반응속도를 증가시킨다. [ 15 ] 활성화 에너지는 세포가 계속해서 살아가는데 있어서 대단히 중요하다. 분자는 활성화 에너지가 높을수록 안정하며, 만일 이러한 에너지의 장벽이 없으면 복잡한 구조를 가지고 있는 생체의 거대분자는 좀 더 단순한 분자의 형태로 자발적으로 변화되어 버릴 것이다. 또한 세포가 가지고 있는 복잡하면서도 고도의 질서를 유지하고 있는 구조나 대사 경로는 존재 할 수
기질간의 상호작용의 안정화에만 국한되지 않는다. 결합에너지는 효소가 반응의 활성화 에너지를 저하시키는 데 사용되는 자유에너지의 중요한 공급원이 되고 있다. [ 16 ] 효소의 작용 효소가 반응을 촉매하기 위해서는 반응 전이 상태에서 기질과 상보적이 되어야만 한다. 다시 말하면 기질과 효소 간의 최적의 관계 ( 약한 상호작용 ) 는 전이 상태에서만 생길 수 있다는 것이다. 일부의 약한 상호작용이 ES복합체에서 형성되며 기질과 효소간의 약한 상호작용에 의한 완전히 상보적인 결합은 반응이 전이 상태가 되어서야 비로소 형성되는 것이다. 이 결합을 형성할 때에 방출되는 결합에너지의 일부가 에너지 장벽을 뛰어넘는 데에 필요한 에너지의 일부로서 사용된다. 반응이 일어나기 어려운 활성화 에너지와 반응이 일어나기 쉬운 결합에너지의 차이가 더 낮은 알짜 활성화 에너지가 된다. 전이상태는 기질이 에너지 언덕의 꼭대기에 있는 대단히 짧은 시간인데, 효소가 촉매하는 반응의 경우에 에너지 장벽의 높이가 아주 낮기 때문에 효소 반응은 비효소 반응보다 훨씬 빠른 것이다. [ 16 ] 여기서 가장 중요한 효소 반응의 원리는 효소와 기질 간의 약한 결합이 효소 촉매 반응의 주요한 에너지원이 된다는
효소(酵素, 영어: enzyme)는 기질과 결합해서 효소-기질 복합체를 형성하여 화학 반응의 활성화 에너지를 낮춤으로써 물질대사의 속도를 증가시키는 생체 촉매이다. 그리고 경우에 따라 속도를 조절하는 생체 보호기능을 수행하기도 한다. 효소는 기질을 생성물로 알려진 다른 분자로 전환시킨다. 세포의 거의 모든 대사 과정은 생명을 유지할 수 있을 만큼의 빠른 속도로 일어나야 하기 때문에 효소 촉매작용을 필요로 한다. 대사 경로는 효소에 의존하여 개별 단계들을 촉매한다. 효소에 대해 연구하는 학문을 효소학이라고 하며, 최근에 유사효소(pseudoenzyme) 분석의 새로운 분야가 성장하여 진화 과정에서 일부 효소가 생물학적 촉매 능력을 상실했다는 것을 알게 되었으며, 이는 종종 유사효소의 아미노산 서열과 특이한 유사촉매(pseudocatalytic) 특성에 기인한다.효소는 5,000가지 이상의 생화학 반응 유형들을 촉매하는 것으로 알려져 있다. 대부분의 효소들은 단백질이지만, 일부 효소들은 촉매 기능을 가지고 있는 RNA 분자이다. 촉매 기능을 가지고 있는 RNA를 리보자임이라고 한다. 효소의 특이성은 독특한 3차원 구조에서 비롯된다. 다른 촉매들과 마찬가지로, 효소는 화학 반응의 활성화 에너지를 낮춤으로써 반응 속도를 증가시킨다. 어떤 효소들은 기질을 생성물로 전환시키는 것을 수백만 배 더 빨리 일어나게 할 수 있다. 극단적인 예로는 오로티딘 일인산 탈카복실화효소가 있는데, 이 효소는 수백만 년이 걸릴 수 있는 반응을 밀리세컨드 단위로 일어나게 한다. 화학적으로 효소는 다른 촉매들과 같아서 화학 반응에서 소모되지 않으며 반응의 평형을 변화시키지도 않는다. 효소는 훨씬 더 특이적이라는 점에서 대부분의 다른 촉매들과 다르다. 효소의 활성은 다른 분자에 의해 영향을 받을 수 있다. 저해제는 효소의 활성을 감소시키는 분자인 반면, 활성화제는 효소의 활성을 증가시키는 분자이다. 많은 약과 독은 효소 저해제이다. 효소의 활성은 최적 온도와 pH 범위 밖에서 현저하게 감소하며, 많은 효소들은 과도한 열에 노출되면 영구적으로 변성되어 구조와 촉매 특성을 상실하게 된다. 예를 들어 어떤 효소들은 항생제의 합성에 상업적으로 사용된다. 일부 가정용 제품들은 화학 반응의 속도를 높이기 위해 효소를 사용한다. 생물학적 세탁 세제에 들어 있는 효소는 옷에 묻은 단백질, 녹말, 지방의 얼룩을 분해하고, 고기 연화제에 들어 있는 효소는 단백질들을 더 작은 분자들로 분해하여 고기를 씹기 쉽게 만든다.