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プロテオパチー
 医学では、プロテオパチー (proteopathy; プロテオパシーとも) (; Proteo- ["pref". protein]; -pathy ["suff". disease]; proteopathies "pl".; proteopathic "adj") は、特定のタンパク質が構造的に異常になり、体の細胞、組織、臓器の機能を破壊する疾患のクラスを指す。多くの場合、タンパク質は正常な構成にフォールディング (折り畳み) できない。このミスフォールディング (誤った折り畳み) 状態では、タンパク質は何らかの方法で毒性になるか (毒性)、または通常の機能を失う可能性がある。 
プロテオパチー (proteopathies) (別名: プロテイノパチー (proteinopathies)、タンパク質構造障害 (protein conformational disorders)、またはタンパク質のミスフォールディング疾患 (protein misfolding diseases) として知られている) は、クロイツフェルト・ヤコブ病や他のプリオン病、アルツハイマー病、パーキンソン病、アミロイドーシス、多系統萎縮症、および他の疾患の広い範囲が含まれている(プロテオパチーのリストを参照)。プロテオパチー ("proteopathy") という用語は、最初にラリー・ウォーカー () とハリー・レヴィン (Harry LeVine) によって2000年に提案された。
プロテオパチーの概念は、その起源を19世紀半ばまで遡ることができ、1854年、ルドルフ・ウィルヒョウ (Rudolf Virchow) は、アミロイド (amyloid; デンプンのような) という用語を作り、セルロースに似た化学反応を示す大脳アミロイド小体の物質を説明した。1859年、フリードライヒ () とケクレ (Kekulé) は、「アミロイド」がセルロースからなるのではなく、実際にはタンパク質を豊富に含んでいることを示した。その後の研究では、多くの異なるタンパク質がアミロイドを形成し、それらは、コンゴーレッド染色後の偏光顕微鏡観察時の交差偏光下での複屈折性や、電子顕微鏡で観察されるフィブリル状 (繊維状) の超微細構造、という共通点を持っていることが示されている。しかし、いくつかの蛋白質性病変は複屈折を欠き、アルツハイマー病患者の脳内にアミロイドβ (Aβ) タンパク質がびまん性に沈着しているような古典的なアミロイド線維をほとんど含まないか、または全く含まない。さらに、罹患臓器の細胞に毒性があるのはオリゴマーとして知られている小さな非フィブリル性タンパク質の凝集体であり、フィブリル性形態のアミロイド原性タンパク質は比較的良性である可能性があるという証拠が明らかになった。 