Enzîm
Enzîm, makromolekulên proteînî ne ku wekî katalîzatorên biyolojîkî (biyokatalîst) tevdigerin. Hemû zîndewer di xaneyên xwe de enzîmên xwe berhem dikin.

Enzîm û enerjiya aktîvasyonê 
Di nav xaneyên mirov de her roj  bi sedan reaksiyonên biyokîmyayî rû dide. Xane bi saya  ev reaksiyonan, hemû pêwistiyên jiyanê bi cih tîne. Peydakirina ATP, duhendebûna ADN,  dabeşbûna xaneyê, çêkirina endamokan, çêkirin an jî herisîna makromolekulan û hwd hemû  bi reaksiyonên kîmyayayî yên xaneyê tên pêkanîn. Ji bo her reaksiyonê pêdivî bi enerjiyê heye. 
	
Bingeha reaksiyonên kîmyayî, an çêkirin an jî qetandina bendên navbera molekulan e.  Wekî mînak laktoz dîsakkarîd e, ji bo hîdrolîza laktozê li gel benda navbera molekula avê, divê benda navbera glukoz û galaktozê jî were qetandin. Laktoz bi serê xwe molekulek xweragir e. Molekulên xweragir tevî reaksiyonan nabin. Eger xweragiriya molekulê were xerakirin, wê  molekul bibe molekula xwenegir , tenê bi vê gavê reaksiyona kîmyayî dest pê dike. Wekî mînak; eger şekir (glukoz) di nav lûleya ezmûnê de bên şewitandin, ango bi oksîjenê têkeve reaksiyonê, dawiya dawî li gel tînê, karbonadîoksîd û av jî çê dibe. Ji ber tînê, germahî jî zêde dibe. Şekir bi tena serê xwe naşewite, divê li gel hebûna oksîjenê germahiya hawirdor jî bi qasê 150°C be, loma ji bo şewitandina şekir, divê pêşî lûleya ezmûnê were germkirin. Dema  germahiya şekir gihîşt 150°C yê şewitandina şekir jî dest pê dike. Ango ji bo şekir bikeve reaksiyonê, pêdivî  bi enerjiya tînê heye. Şekir bi vî enerjiyê çalak dibe û dikeve reaksiyonê. Glukoz di nav xaneyên mirov de jî tê şewitandinê (henaseya xaneyê) bi vî awayê ji enerjiya glukozê ATP tê çêkirin. Lê divê dema şewitandina glukozê germahiya xaneyê jî 37-39 °C yê zêdetir nebe. Na eger germahiya xaneyê zêdetir bibe, vê gavê xane dimire. Gelo molekulên şekir di germahiyekê wisa kêm de çawa çalak dibin û xwenegir dibin? Bê guman tenê bersîvek vê pirsê heye, ew jî bikaranîna enzîm e.

Enerjiya herî kêm a ji bo çalakkirina molekulan, wekî enerjiya çalakkirinê an jî enerjiya aktîvasyonê (EA) nav dibe. Ji ber astengiya enerjiya aktîvasyonê, reakaksiyonên kîmyayî zû bi zû dest pê nakin. Divê di pêşî de enerjiya aktivasyonê were peydakirin.

Pêkhateya enzîman  
Enzîm makromolekulên taybet in. Enzîm bi piranî ji proteîn pêk tên. Erkê enzîmê, katalîzekirina reaksiyonê ye. Enzîm asta enerjîya çalakkirinê ya reaksîyonê kêm dike û reaksiyonê dilezîne. Ji ber vî taybetmendiya enzîmê, dema reaksiyon pêk tê, tîna hawirdorê xaneyê zêde nabe û tu  xetera germahiyê li xaneyê çê nabe. Enzîm bi xwe tevî reaksiyona kîmyayî nabe, ango di  destpêka reaksiyonêde mêjara enzîm çiqas be, di dawiya reaksiyone jî ew qas enzîm bêyî ko kêm bibe an jî biguhere ji reaksiyonê derdikeve. Reaksiyonên kîmyayî bê enzîm jî çê dibin. Lê bi enzîm reaksiyon bi dehmîlyonan qat leztir  dibe. Bi kurtasî em dikarin bibêjin, di laşê mirov de reaksiyonên enzimî bi gelemperî di germahiya  35-39° C yê de bi awayek gelek lezgîn çê dibin.

Her çiqas hin enzîmên ji ARNyê (Asîda rîbonukleyî) çêbûyî hebin jî (mînak: rîbozîm), enzîm bi gelemperî ji proteîn pêk tên. Proteînên bi şeklê teşaya sêyemî  enzîman çê dikin. Proteînê enzîman proteînên gogî ne. Hin enzîm tenê ji proteîn pêk tê, ev enzîm wekî enzîma sadê tê navkirin. Hin enzîm jî li gel proteînê, madeyên neproteînî jî li xwe digire, ev enzîman jî wekî enzîmên yekbûyî  tên navkirin. Beşa neproteînî ya enzîmê wekî kofaktor tê navkirin. Dibe ko kofaktor ji  madeyên organîk (endamî) an ji yên înorganîk (neendamî) çêbûyî be. Hesin (Fe2+), sifir (Cu2+), magnezyûm (Mg2+), manganez (Mn2+), nîkel (Ni2+), zink (tûtya) (Zn2+) û hwd madeyên înorganîk ên kofaktorin. Eger di pêkhateya enzîmê de li gel beşa proteîn, vîtamîn an jî hin molekulên organik cih bigire, ev beşa organîk a enzîmê wekî koenzîm tê navkirin. Pêwist nîn e ko koenzîmek an jî kofaktorek tenê bi yek enzîmek hevgirtî be. Wekî mînak  bi sedan enzîmên corbecor koenzîma NADH ê bi kar tînin. Beşa proteînî ya enzîma yekbûyî ya bi kofaktor re negirêdayî, wekê apoenzîm tê navkirin. Apoenzîm a bi kofaktor re girêdayî wekî holoenzîm  tê navkirin.

Taybetmendiya enzîman 

Her enzîmek tenê li ser reaksiyonek an jî madeyek  bandordar e. Ji bo enzîm li ser reaksiyonê  bandor bike, divê navbera rûxara enzîmê û a madeyên di reaksiyone de lihevhatîbûn hebe. 

Madeya (daring) ko di reaksiyonê de di bandora enzîmê de dimîne wekî substrat tê navkirin. Dibe ko substrat yek an jî pirtir cor be. Wekî mînak, nîşa substarda enzîma amîlazê ye. Dema em xwarinan dicûn, amîlaz di nav lîka (tûk) me de tevlê xurekê dibe, lê tenê nîşayê diherisîne. Tu bandora amîlazê li ser proteîn û rûnên di nava xwarinê da, tune ye. Beşa rûxara enzîmê ya li ser substrat bandor dike û reaksiyonê lêztir dike wekî rûxara çalak  bi nav dibe. Li dawiya  reaksiyonê madeyên nû ji substratan çê dibin, evan madeyan wekî ber  tên navkirin.

Gelemperiya enzîmên herisê  bi dualî kar dikin. Wekî mînak hem hîdrolîz hem jî di dehîdrasyona laktozê de heman enzîm, enzîma lakaz kar dike.

Navlêkirina enzîman 
Enzîm navê xwe ji substartê digire. Bi gelemperî navê enzîman bi paşgira -az  dawî dibe. Ango terma pêşgir navê substratê ye, terma pêşgir û a paşgir bi hevdu navê enzîmê diyar dikin. Li jêr hin mînakên van enzîman heye.  
       

                                                                                                                      
Navên hin enzîman ne bi paşgira -az , lê bi paşgira -jen an jî -în bi dawî dibe.  Enzîmên pasîv (neçalak) bi paşgira -jen, heman enzîma çalak jî bi paşgira -în bi nav dibe. Wekî mînak; 

				
Hin caran enzîm navê xwe ji reaksiyonê jî digirin. Wekî mînak; Enzîmên herisê, enzîmên henaseyê, enzîmên fotosentezê û hwd.

Lihevkirina enzîm û substratê 

Di der barê li hevkirina enzîm û substratê de du teorî heye. Bi îngîlîzî navê teoriya yekem modela "lock and key", a duyem jî wekî modela "induced fit" tê navkirin.

Modela koc û kilîd (Lock and Key) 
Ev model ji aliyê zanyarê alman Emil Fischer (wekî Emîl Fîşer bixwîne) ve di sala 1894ê de hatiye pêşniyarkirin. Li gor vî teoriyê rûxarên enzîm û substartê wekî mîna koc û kilîd li hev tên. Li gor teoriyê, enzîm dişibe kocê û substrat ji dişibe kilîdê. Mezinahî, firehî, qalindî, dirêjî û rûxarê kilîdê li gor kocê be wê gavê koc vedibe. Ango  tenê kilîda (substrata) li gor rûxara kocê (rûxara çalak a ezîmê) li hev tên.

Modela "Induced Fit" 

Ji aliyê zanyarê amerîkayî Daniel Koshland ve di sala 1958ê hatiye pêşniyarkirin. Li gor vî bîrdoziyê(teoriyê), rûxara çalak a enzîmê ne req e lê qaîşokî ye. Dema substrat xwe bi rûxara enzîmê ve girê dide, şiklê enzîm di despekê de tam ne li gor rûxara substratê ye. Rûxara enzîmê xwe li gor substratê diguherîne. Paşê enzîm substartê dorpêç dike digire nav xwe. Bi van gavan şûnde reaksiyon dest pê dike. Zanyarên biyolojî û yên kîmyayê, van salên dawî modela "Induced Fit"ê ji modela "Lock and Key"ê pirtir dipejirînin.

Hin hokarên ko li ser xebata enzîman bibandorin 
Hin hokar (faktor) li ser leza reaksiyonên enzîmî bibandorin. Evan hokarên li jêr, ên sereke ne. Xestiya (tîriya) enzîmê, xestiya substratê, bandora germahiyê, bandora pHyê, bandora xestiya berê, bandora aktîvator û înhîbîtoran, bandora xwêy û avê

Xestiya enzîmê û leza reaksiyonê 
a) Li gel hemû şert û mercên din ên reaksiyonê, eger di qada reaksiyonê de bi têra xwe substrat hebe û enzîm li reaksiyonê were zêdekirin, vê gavê her ko xestiya (konsantrasyona) enzîmê zêde bibe, leza reaksiyonê jî zêde dibe.

b) Di qada reaksiyonê de mêjera substartê sabît e û enzîm li reaksiyonê tên zêdekirin, pêşî  her ko xestiya enzîmê zêde dibe, leza reaksiyonê jî zêde dibe, lê paşê lêza reaksîyonê zêde nabe û digihêje asta sabît. Gelo ji ber çi reaksiyon bileztir nabe? Çi astengî li reaksiyonê dike?  Ma enzîm kar nake?

Di xala e0 de mêjera substrat ji ya enzîman zêdetir e, loma hemû substart bi enzîm re girêdayî nin ne û leza reaksiyonê kêm e. Di navbera e0 -e1 ê de her ko diçe mêjera enzîmê zêde dibe û hê pirtir substrat bi enzîman ve tên girêdan û reaksiyon leztir dibe. Di xala e1 de hemû substrat bi enzîman ve girêdayî ne, êdî substratên serbest nema ye. Di vî xalê de leza reaksiyonê digihîje asta herî bilind(Vmax ). Ji xala e1 ê pê ve êdî enzîm bi substrat ve nayê girêdanê, enzîmên zêde di qada reaksiyonê de serbest dimînin.

Xestiya substratê û leza reaksiyonê 

a) Di qada reaksiyonê de bi têra xwe enzîm hebe, bi lê zêdekirina substartê leza reaksiyonê jî zêde dibe. Gava mêjara enzîm û a substartê li reaksiyonê tê zêdekirin, şansa li hev qelibîna substrat û enzîmê zêde dibe. Ev rewş bandora erênî li ser çalakiya reaksiyonê dike.

b) Eger li qada reaksiyonê de mêjera enzîmê sabît be û mêjera substartê were zêdekirin, vê gavê leza reaksîyonê zêde dibe lê paşê leza reaksiyonê sabît dimîne. Di xala R yê de hemû enzîm bi substratan ve tên girêdan. Êdî bi têra xwe enzîm tune, substrat li qada reaksiyênê were zêdekirin jî rastê enzîman nayê, loma leza reaksiyonê naguhere.

Germahiya dorhêlê û leza reaksiyonê 

Ji bo berdewamiya reaksiyonê, divê enzîm û substrat li hev biqelibin û navbera wan da bendên kîmyayî yên qels ava bibe. Enerjiya tînê bandor li ser enerjiya kînetîk a molekulan dike. Eger tîna dorhêla reaksiyonê bên zêdekirin, germahiya dorhêlê jî zêde dibe. Gava germahiya qada reaksiyonê zêde dibe, îcar enerjiya kînetîk a molekulan jî zêde dibe. Molekul bi saya vî enerjiyê li dorhêla reaksiyonê bi leztir tevdigerin û li hev diqelibin. Di laşê ajalên xwîngerm( balînde û memikdar) de enzîm di germahiya 35-40°C de herî baş çalak in. Ev asta germahiyê ji bo enzîman wekî germahiya optîmum tê bi nav kirin. Ji bo hemû zîndeweran germahiya optîmum ne yeksan e. Wekî mînak, corek ji bakteriyên Arke yên bi navê bakteriyên termofîlî di nav ava germik a bi germahiya 40 – 120 °C de dijîn.

Enzîm herî baş di germahiya optîmumê de çalak in. Eger germahiya dorhêla enzîmê ji pileya optîmumê kêmtir be, pêşî xebata enzîm kêm dibe û çalakiya reaksiyonê hedî dibe, paşê çalakiya enzîm bi tevayî radiweste. Piraniya enzîman di dorhêlên sar da neçalak in. Serma, enerjiya kînetîka molekulan kêm dike, loma molekulên enzîmê di sermayê de nalivin û bi subtratê ve nayên girêdan. Enzîm di sermayê de kar nakin lê, xera jî nabin. Eger germahiya dorhêlê zêde bibe, enzîm dîsa çalak dibin. Ji ber vî taybetmendiya enzîman, xwarin û vexwarin dema zivistanê an jî di cihê sar de zû bi zû genî nabin. 

Hemû enzîm ji proteîn pêk tên.Şiklê proteînên enzîman, proteînên bi teşeya sêyemî ne. Zincîrên dirêj ên polîpetîdê li gel bendên peptîdî, bi bendên dîsulfîdî, bendên hîdrojenî û bi bendên îyonî bi hev re girêdayîne. Bi gelemperî guherîna pH an jî zêdekirina germahiya dorhêlê, ji derdora proteînê dûrkirina avê an jî lê zêdekirina metalên îyonî, teşeya proteînê diguherîne.

Proteînên enzîmên mirovan di pileya bilintir ji ya germahiya optîmumê de hin bendên navbera zincîra xwe winda dikin, bi vî awayê şiklê proteînê diguhere. Ev guhertina teşeya proteînê wekî denaturasyon bi nav dibe. Gava proteîna enzîmê denature dibe, şiklê ruxara enzîmê jî diguhere, enzîm substratê nas nake, bi substratê ve nayê girêdan, loma enzîm reaksiyonê çalak nake. Ji xeynî bakteriyên Arke yên termofîlî, enzîmên zîndeweran bi gelemperî di pileya 50-60 °C yê de denature dibin. Enzîmên carek denature bûyî germahiya dorhêlê bizivire germahiya optîmumê jî êdî çalak nabin. Ango enzîm di germahiya bilind de bi temamî xira dibe.

pH ya dorhêlê û leza reaksiyonê 
pH yekeya pîvanê ye. Di nav gîrawe yê de mêjera îyonên Hîdrojenê bi pH ê tê pîvandin. Wateya pH bi Îngîlîzî ‘power of Hydrogen’ e, ango pH di nav gîraweyê de xestiya iyonên hîdrojenê dîyar dike. Nîrxa pH ji hejmarên 0 heta 14yê pêk te. Li gor vî nîrxandinê hejmarên 0 heta 6ê asîdiya gîraweyê, hejmarên 8 heta 14yê jî alkaliya gîraweyê diyar dike. Gîraweyên bi pH ya 7, wekî gîraweyên nêtar (bêbar) bi nav dibin. Gîraweya bi  pH 2 li gor a pH 5ê  hê zêdetir îyonên hîdrojenê lixwe digire, loma gîraweya pH 5 nîşana asîda qels (lewaz), pH 2 nîşana asîda hêzdar e.

Eger pH ya dorhêla enzîmê were guhertin, dibe ko şiklê rûxara enzîmê jî biguhere. Îyonên hîdrojenê (H+) û yên hîdroksîlê(OH-) bi asîdên amînî re dikevin nav reaksiyonê û an bi koma amîn an jî bi koma karboksîlê ya asîda amînî ve bendên kîmyayî ava dikin. Hin caran jî îyonên hîdrojenê an jî yên hîdroksîle bi bendên iyonî yên enzîmê ve dikevin nav reaksiyonê. Ev rewş dibe sedema guherîna şiklê enzîmê. Her enzîm di gîraweya bi pH ya taybet de çalak e. Guherîna pH ya hawîrdorê, dibe sedema denaturasyona enzîmê. Enzîmên denaturebûyî dibe ko bizîvire şiklê xwe yên çalak, lê divê pêşî pH a havîrdor ji bo enzîmê bibe optimum. Amîlaz, pepsîn û trîpsîn enzîmên herisê ne. Xurekên karbohîdradî bi navbeynkariya amîlazê tên heriskirin. Amîlaz di nav tûka mirov de heye. pH ya lîka (tûk)  mirov li derdora 6,5 - 7,5 e. Devê mirov ji bo amîlazê dorhêla bi pH ya optîmum e, loma amîlaz çalak e û nîşa yê di devê mirov de diherisîne nav molekulên hûrtir. pH ya gedeya mîrov 1-2 ye. Amîlaz di vê pH de denature dibe, loma heriskirina nîşa di gedeyê de radiweste, ta ko xurek biçe nav rûviya zirav. Pepsîn enzîma herisînê ya proteînê ye. Ji bo pepsînê pH ya herî baş 1-3 ye, loma proteîn di nav gedeyê de bi navbeynkariya pepsînê, bi qismî tê heriskirin. Berevajkî asîdiya hêzdar a gedeyê, rûviya mirov alkalî ye. pH ya rûvî 7-8 e. Ji ber ko pH ya rûvî ji bo pepsînê neoptîmum e, di nav rûvî de amîlaz û trîpsîn çalak in. Pepsîn di rûviyên mirov de neçalak e.

pH ya nav rûvî ji aliyê xwê yên zeravê yên kezebê û îyonên bîkarbonatî yên pankreasê , tê hevsengkirin.

Bandora avê ya li ser çalakiya enzîman  
Hema bigre hemû enzîm ji bo çalakkirina reaksiyonê pêdivî bi avê dikin. Di reaksiyonên hîdrolîzî de av wekî substrat tê bikaranîn, wekî mînak, sukroz (şekirê çayê) karbohîdrada dîsakkarîdî ye. Sukroz bi çalakiya enzîma sukrazê hildiweşe, ji sukroza dîsakkarîdê, glukoz û fruktoza monosakkrîd çê dibe. Sukraz benda glîkozîdî ya navbera glukoz û fruktozê diqetîne û hîdrojen û hîdroksîla ji perçebûyina molekûla avê çêbûyî ne, bi herdu monosakkarîdan ve girê dide. Eger di qada vî reaksiyonê de av tune ba, vê gavê sukroz ne dihat heriskirin. Enzîm di nav avê de dibihujin(dihelin) û bi serbestî li der dor digerin, bi vî awayê şansê li hev qelibîna enzîm û substratê zêde dibe. Di pêkhateya enzîm de hin beşên hîdrofobî(dijav) û hîdrofîlî(avxwaz) hene, beşa hîdrofobî ya enzîmê xwe ji avê dûr dixe, beşa hîdrofîlî ya enzîmê jî, xwe nêzî avê dike. Loma enzîm di nav avê de şeklê xwe diguherîne.  

Tînîgirî (kapasîteya tîn girtinê) ya avê zêde ye, av guherîna germahiya hawirdorê rêk dixe û rê dide enzîman da ko di nav germahiya optimum de kar bikin. Bi vî awayê, enzîm li hawirdorek aram de, bandor ji guherîna germahiya hawirdorê nagire û çalaktir dibe. Li gelek deverên Kurdistanê, Kurd dema havînê hin xurekan li ber tavê hişk dikin û ji bo rojên zivistanê embar dikin. Îsot, masî, goşt, firingî (bacanê sor), bacanê reş, bastêq, mewij, tu, hejîr çortan hin ji zadên hişkkirî ne. Ji ber kêmasiya avê, di nav van xurekan da tu bakterî an jî kufik çê, nabe. Eger hin bakterî xwe li ser xurekên hişkkirî bigirin jî, enzîmên bakterî ji ber tunebûna (kemasiya) avê çalak nabê, loma bakterî li ser xurek zêde nabin û tehma xurek naguhere û xurek genî nabe.

Li ser çalakiya enzîman bandora madeyen înhîbîtor û aktîvator 

Ji bo kontrolkirina leza metabolîzmaya xwe, divê çalakiya enzîma zîndewerê di bin kontrola zîndewer de be. Zîndewer bi sê awayê çalakiya enzîman dike bin kontrolê;

 Di nav xaneyê de çêkirina enzîmê kontrol dike û mêjera enzîmî li gor metabolîzmayê durust dike.
 Di xane û şaneyan de cih û warê enzîman û belavbûna wan rêk dixe.
 Hêza katalîzkirinê ya molekulên enzîman rêk dixe.
	
Hin molekul wekî molekulên eyarker (regulator) tên navkirin. Molekulên leza çalakiya enzîmê zêde dikin, wekî aktîvator(çalakker) ,ên leza çalakiya enzîmê kêm dikin jî wekî înhîbîtor(rêgir) tên navkirin. Leza çalakiya reaksiyonên enzîmî bi çalakiya înhîbîtor û aktîvatoran tên eyar kirin. Guherîna germahiyê û pHyê jî wekî înhîbîtor bandor li ser enzîman dike, lê ev guherîna hawirdor ji bo gelemperîya enzîman heman bandorê dike û ji bo cureyek enzîm taybet nîn e. Bi zêdebûna germahiyê an jî pH ya reaksiyonê, pêşî çalakiya enzîm kêm dibe, paşê enzîm denature dibe loma reaksiyon bê enzîm dimîne. 

Piraniya Înhîbîtor û aktîvator xwe bi rûxara enzîmê ve girê didin û bandor li ser çalakiya enzîmê dikin. Eger înhîbîtor an jî aktîvator xwe li ser rûxara çalak a enzîmê girê bide, ev rewş wekî înhîbîtora kompetetîv, an jî aktîvatora kompetetîv tê navkirin. Wateya ‘kompetetîv’ hevrikîdar e. Navbera înhîbîtor û substratê de hevrikî(pêşbazî) heye ko, kî di peşî de xwe li rûxarê enzîmê ve girê bide. Lê eger înhîbîtor an jî aktîvator ne li ser rûxara çalak lê li ser aliyek din a ruxara enzîmê re xwe girê bidin, vê gavê ev molekulan vekî înhîbîtorên allosterî, an jî aktîvatorên allosterî bi nav dibin.‘Allosteric’ ji zimanê Yewnanî ji allos (a din) û stereos (req,cîsm)  çê bûye. Ango wateya allosterî aliyê rûxara enzîmê ya ne çalak e.

Aktîvator(çalakker) molekulên taybet in,aktîvator jî wekî înhîbîtoran bandor li ser leza reaksiyonê dikin. Berevajîyê inhîbîtoran, aktîvatorên enzîman, leza reaksiyonên enzîmî zêdetir dikin. Îyon, molekulên hûrik ên organîk, proteîn û lîpîd hin ji cureyên aktîvatoran in. Îyonên wekî K+, Mg+2, Zn+2, Fe+2, Ca+2 ,Co+2 û Cl-, Br-, F-  aktîvatorên gelemperî ne. Aktîvator bi çendek aweyan bandor li ser reaksiyonan dike. Piraniya aktîvator xwe li rûxara allosterî ya enzîmê ve girê didin û bi vî awayê wekî aktîvatorên allosterî tên navkirin. Aktîvatorên allosterî rûxara çalak a enzîmê hin çalaktir dikin. Hin aktîvator girêdana substarat û enzîmê hêsantir dike.

Hin aktîvator inhîbîtoran ji ruxara çalak a enzîmê dûr dixin. Wekî mînak; jehra kêzik, pîrik û maran înhîbîtor e, xwe li ser rûxara enzîmê girê dide rê nade reaksiyonê. Li hember van jehran, dermanên dijî jehr (jehrkuj,dijehr) tên bikaranîn. Jehrkuj, jehrê ji rûxara çalak a enzîmê dûr dixe, bi vî awayê erkê aktîvatoriyê bi cih tîne.

Di jiyana rojene de bikaranîna enzîman 
Enzîm di nav xaneyên zîndeweran de tê çêkirin, lê li dervayê xaneyê jî reaksiyonan çalak dike. Enzîm ji xaneyên riwek, ajal an jî ji bakterî û karok(kuvark) tên tovkirin. Bi taybetî di warê pîşesaziyê de bi meyandina bakterî û karokan, gelek enzîm tên bidestxistin. Enzîm ji bo karê pîşesaziyê û karê zanistiyê wekî katalîzor tên bikaranîn. Di pîşesaziyêde bikaranîna enzîman, wekî teknolojiya enzîman bi nav dibe. 

 Enzîmên ADNyê (DNAaz),enzîmên ARNyê (RNAaz), ADN polîmeraz, ARN polîmeraz, ADN lîgaz û enzîma Rîvêrs transkrîptaz ji bo xebatên li ser Biyolojiya Molekulî tên bi kar anîn.
 Penêr, bîra, mey, sihik bi meyandinê çê dibin. Enzîmên bakterî û karokan şîrê dimeyîne penêr, ava tîriyê dimeyîne meyê û sihikê, ava cehê dimeyîne bîrayê.
 Hevîrtirş corek qarokên  tekxaneyî ye. Gava hevîrtirş li hevîrê nanê tên zêdekirin, enzîmên hevîrtirşê reaksiyona henaseya bêoksîjenê leztir dike û gaza karbonadîoksîtê di nav hevîr de tov dibe, hevîr tirş dibe û peqilkên gaza karbonadîoksîdê hevîrê hiltîne, bi vî awayê nan dipişpişe.
 Di pîşesaziya nîşayê de,enzîmên bi navê amîlaz, amîloglukozîdaz û glukoamîlaz nîşayê diguherîne doşava glukozê. Enzîma bi navê glukozîzomeraz, glukozê diguherîne doşava fruktozê. Bi vî awayê ji nîşaya bêtehm, glukoz û fruktoza tehmşîrîn tên bidestxistin. Ev glukoz û fuktoz wekî şekirê învert bi nav dibe. Bi gelemperî ev şekir pîşesaziya xwarinan da tên bikaranîn.
 Enzîmên bi navê amîlaz, zaylanaz, selulaz û lîgînînaz di pîşesaziya kaxizê de tên bi kar anîn.
Enzîmên bi navê proteaz û amîlaz di nav deterjanan da tên bikaranîn. Bi alîkariya van enzîman lekeyên ji ber proteîn û nîşayê çê bûyê, ji cilan bi hesanî tên paqijkirin. 
 Di pîşesaziya bîofuelê (sotemeniya raste rast ji zîndewer tê bi dest xistin) de selulaz ji bo parçekirina selulozê tê bikaranîn. Ji selulozê etanol tê bidestxistin.

Çavkanî

Girêdanên derve 
 Britannica: Enzyme
 RSC: Enzymes
 Khan Academy: Enzymes and the active site
 https://drive.google.com/open?id=0Bzsfm3UK07LzR1p0NExTV2I4S0k

 
Katalîz
Biyolojî
Biyomolekul