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2020 년 1 월 30 일

# 주요 바이러스 구조에 대한 이미징 연구는 HIV 약물이 원자 수준에서 어떻게 작용하는지 보여줍니다.

Salk Institute 연구 결과는 HIV에 대한 새롭고 개선된 치료법의 개발을 알리는 데 도움이 될 것입니다.

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2020 년 1 월 30 일

## 주요 바이러스 구조에 대한 이미징 연구는 HIV 약물이 원자 수준에서 어떻게 작용하는지 보여줍니다.

**Salk Institute 연구 결과는 HIV에 대한 새롭고 개선된 치료법의 개발을 알리는 데 도움이 될 것입니다.**

2020 년 1 월 30 일

LA JOLLA—Salk 과학자들은 강력한 종류의 HIV 약물이 HIV 기계의 핵심 부품에 결합하는 방법을 발견했습니다. 서로 다른 약물이 부착된 상태에서 처음으로 이 복합체의 XNUMX차원 구조를 해결함으로써 연구원들은 치료법이 왜 그렇게 강력한지 보여주었습니다. 에 등장한 작품 [_과학_](https://science.sciencemag.org/content/early/2020/01/29/science.aay8015#) 30년 2020월 XNUMX일에 HIV에 대한 새로운 치료법을 설계하거나 개선하는 데 도움이 될 수 있는 통찰력을 제공합니다.

“우리가 연구한 약물은 오늘날 임상에서 사용할 수 있는 최신 화합물일 뿐만 아니라 몇 가지 중요한 전임상 분자입니다. 지금까지 아무도 그들이 이 HIV 복합체에 어떻게 결합하는지 정확히 알지 못했습니다.”라고 이 연구의 수석 저자는 말합니다. [드미트리 리움키스](https://www.salk.edu/ko/%EA%B3%BC%ED%95%99%EC%9E%90/%EB%93%9C%EB%AF%B8%ED%8A%B8%EB%A6%AC-%EB%A6%BC%ED%82%A4%EC%8A%A4/), Salk 유전학 연구실의 조교수. "약물이 어떻게 작용하는지 더 잘 이해하면 약물을 개선하고 새로운 치료 화합물을 설계하는 데 도움이 될 것입니다."

![이 그림은 HIV가 세포에 침입할 수 있도록 하는 바이러스 기계인 인타솜(노란색)의 주요 부위에 결합하는 INSTI로 알려진 HIV 약물의 분자 구조를 보여줍니다. 빨간색 구체는 DNA를 나타냅니다.](https://www.salk.edu/wp-content/uploads/2020/01/LyumkisScience_10_CMYK_1500-458x593.jpg)이 그림은 HIV가 인간의 면역 세포를 감염시키도록 하는 바이러스 기계인 HIV 인타솜(둘러싸는 구조)의 활성 부위에 결합된 HIV 약물(중앙)의 분자 구조를 묘사합니다. 바인딩 포켓을 채우면 약물이 기계의 정상적인 기능을 차단하여 바이러스가 표적 세포에 감염되는 것을 방지합니다.

[여기를 클릭하세요.](https://www.salk.edu/wp-content/uploads/2020/01/LyumkisScience_10_CMYK_1500.jpg) 고해상도 이미지를 위해.

신용: 소크 연구소

인타솜은 바이러스가 인간 세포에 들어갈 때 형성되는 바이러스 DNA 가닥과 HIV 단백질 통합효소로 구성된 감염을 가능하게 하는 바이러스의 중요한 구조입니다. 인타좀은 각 인간 세포로 이동한 다음 바이러스의 유전 물질을 인간 DNA에 통합하는 데 필요한 화학 반응을 수행합니다.

인테그라제 가닥 전달 억제제(INSTI)라고 하는 일부 약물은 인타솜을 차단하는 데 성공했습니다. 복합체가 바이러스 DNA를 인간 게놈에 통합할 수 없을 때 HIV는 인간 세포를 감염시킬 수 없습니다. 현재 미국 식품의약국(FDA)의 승인을 받은 INSTI는 XNUMX개뿐 아니라 개발 중인 다른 것들도 있습니다.

이러한 분자의 성공에도 불구하고 연구자들은 주로 구조 연구를 위해 인타솜을 분리하는 데 어려움이 있기 때문에 HIV 인타솜을 억제하는 방법을 연구하는 데 어려움을 겪었습니다. 과거에 인타좀과 INSTI에 대한 대부분의 연구는 프로토타입 포미 바이러스(PFV)라고 하는 또 다른 레트로바이러스에 대해 수행되었습니다. 2017년 Lyumkis와 그의 동료들은 [정제된 HIV 인타솜의 구조](https://www.salk.edu/ko/%EB%B3%B4%EB%8F%84-%EC%9E%90%EB%A3%8C/%EC%86%8C%EA%B8%88-%EA%B3%BC%ED%95%99%EC%9E%90-%EA%B7%A0%EC%97%B4-%EA%B5%AC%EC%A1%B0-%EC%97%90%EC%9D%B4%EC%A6%88-%EA%B8%B0%EA%B3%84/).

새로운 작업에서 Lyumkis의 팀은 한 단계 더 나아갔습니다. 그들은 4개의 INSTI(상용 약물 빅테그라비르 또는 4f, 4d 및 XNUMXc로 알려진 XNUMX개의 실험 화합물) 중 하나에 의해 적극적으로 차단되는 동안 HIV 인타솜의 구조를 얻었습니다. 연구팀은 이미징 기술인 기울어진 단일 입자 저온 전자 현미경(cryo-EM)을 사용했습니다. [그들은 최적화를 도왔습니다](https://www.salk.edu/ko/%EB%B3%B4%EB%8F%84-%EC%9E%90%EB%A3%8C/%EA%B8%B0%EC%9A%B8%EC%96%B4%EC%A7%84-%ED%98%84%EB%AF%B8%EA%B2%BD-%EA%B8%B0%EC%88%A0%EC%9D%80-%EB%8B%A8%EB%B0%B1%EC%A7%88-%EA%B5%AC%EC%A1%B0%EB%A5%BC-%EB%8D%94-%EC%9E%98-%EB%B3%B4%EC%97%AC%EC%A4%8D%EB%8B%88%EB%8B%A4./), 각 인타솜-약물 복합체의 구조를 밝히기 위해.

Lyumkis가 처음 관찰한 것은 PFV 인타솜에서 관찰된 것과 HIV 인타솜에 부착된 약물이 얼마나 다른가였습니다. 예를 들어, 4f로 알려진 화합물은 PFV 인타솜에 결합할 때 거꾸로 루프를 이루지만 HIV 버전의 복합체에 부착할 때 상대적으로 평평하게 유지되며, 이는 연구원들이 잠재적인 미래 분자의 결합 특성을 개선하는 데 도움이 될 수 있습니다.

이 연구의 공동 제XNUMX저자이자 Lyumkis 연구실의 직원 과학자인 Dario Passos는 “오늘날까지 모든 사람들이 여전히 이러한 약물의 작용 메커니즘을 합리화하고 이해하기 위해 PFV 인타좀 구조를 사용하고 있습니다. "그러나 우리는 우리가 더 발전하기를 원한다면 현장이 실제로 이동하고 HIV 구조를 연구할 필요가 있음을 보여주었습니다."

![왼쪽부터: Dario Oliveira Passos, Dmitry Lyumkis, Ilona K. Jóźwik](https://www.salk.edu/wp-content/uploads/2020/02/Lyumkis-200207-551A2115-1500-458x305.jpg)왼쪽부터: Dario Oliveira Passos, Dmitry Lyumkis, Ilona K. Jóźwik

[여기를 클릭하세요.](https://www.salk.edu/wp-content/uploads/2020/02/Lyumkis-200207-551A2115-1500.jpg) 고해상도 이미지를 위해

신용: 소크 연구소

"우리와 다른 많은 사람들은 수십 년 동안 이 목표를 향해 노력해 왔으며 마침내 이제 HIV 억제제가 어떻게 상세하게 작용하고 신약 개발을 돕는지 이해할 수 있게 되어 기쁩니다." 국립 당뇨병 및 소화기 및 신장 질환 연구소의 공동 제XNUMX저자이자 스태프 과학자인 Min Li는 말합니다.

이 구조는 또한 약물이 왜 그렇게 강력한지, 그리고 약물 내성을 피하는 데 그토록 좋은 이유를 밝혔습니다. Lyumkis와 그의 동료들이 발견한 INSTI는 일반적으로 DNA가 차지하는 전체 공간을 채웁니다. 즉, HIV 인타솜에 INSTI 약물이 결합하는 것을 차단하는 돌연변이가 발생하면 DNA가 부착되는 것도 차단하여 복합체가 인간 세포에 침입하는 데 쓸모 없게 됩니다.

마지막으로 Salk 연구원이 얻은 구조의 매우 높은 해상도를 통해 약물이 이 결합 주머니와 화학적으로 상호작용하는 방식과 INSTI가 어떻게 물 분자를 대체했는지에 대한 세부 정보를 볼 수 있어 INSTI를 만드는 요소에 대한 더 많은 정보를 팀에 제공했습니다. 클리닉에서 매우 성공적입니다.

"이전 구조에서 우리는 인타좀 생물학에 대해 배웠습니다."라고 Lyumkis는 말합니다. "그러나 여기에서 우리는 약물이 어떻게 이러한 중요한 바이러스 어셈블리를 표적으로 삼을 수 있는지에 대한 치료적 관점에 대한 통찰력을 얻기 시작했습니다."

연구원들은 전임상 테스트와 새로운 구조적 통찰력을 기반으로 다른 화합물보다 HIV에 대한 가능성이 더 높은 4d로 알려진 화합물에 초점을 맞춘 실험 약물에 대한 추가 작업을 계획하고 있습니다. 그들은 또한 INSTI에 대한 내성이 생기는 경우 인타솜의 구조에 어떤 일이 일어나는지 더 잘 이해하기를 원합니다. 이것은 미래에 더 효율적인 약물을 설계하는 데 도움이 될 수 있다고 Lyumkis는 말합니다.

이 연구에 참여한 다른 연구자들은 Salk의 Ilona Jóźwik과 Youngmin Jeon입니다. 국립 당뇨병 및 소화기 질환 연구소의 Renbin Yang 및 Robert Craigie; 국립 암 연구소의 Xue Zhi Zhao, Steven Smith, Stephen Hughes 및 Terrence Burke Jr.; 스크립스 연구소의 Diogo Santos-Martins와 Stefano Forli.

관련된 작업과 연구자들은 국립보건원, 당뇨병 및 소화기 질환 국립 연구소의 교내 프로그램, 국립 암 연구소의 교내 프로그램, 미국 국립암연구소의 교내 AIDS 표적 항바이러스 프로그램의 보조금으로 지원되었습니다. 국립 보건원.

**DOI :** 10.1126/science.aay8015

##### 간행물 정보

* * *

**일지**

_과학_

**TITLE**

[HIV Intasomes에 결합하는 가닥 이동 억제제의 구조적 기초](https://science.sciencemag.org/content/early/2020/01/29/science.aay8015)

**작가**

Dario Oliveira Passos, Min Li, Ilona K. Jóźwik, Xue Zhi Zhao, Diogo Santos-Martins, Renbin Yang, Steven J. Smith, Youngmin Jeon, Stefano Forli, Stephen H. Hughes, Terrence R. Burke, Jr., Robert Craigie , 드미트리 류키스

##### 연구 분야

* * *

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