Enzim kinetiği - Vikipedi
Enzimin yapısının bilinmesi kinetik verilerin yorumlanmasında faydalıdır. Örneğin, yapının bilinmesi sayesinde substrat ve ürünlerin kataliz sırasında nasıl ...
Enzim kinetiği - Vikipedi[İçeriğe atla](#bodyContent)

Ana menü

Ana menü

kenar çubuğuna taşıgizle

Gezinti


- [Anasayfa](/wiki/Anasayfa "Anasayfayı ziyaret et [z]")
- [Hakkımızda](/wiki/Vikipedi:Hakk%C4%B1nda)
- [İçindekiler](/wiki/Vikipedi:G%C3%B6z_at)
- [Rastgele madde](/wiki/%C3%96zel:Rastgele "Rastgele bir sayfaya gidin [x]")
- [Seçkin içerik](/wiki/Vikipedi:Se%C3%A7kin_i%C3%A7erik)
- [Yakınımdakiler](/wiki/%C3%96zel:Yak%C4%B1n%C4%B1mdakiler)

Katılım


- [Bağış yapın](//donate.wikimedia.org/wiki/Special:FundraiserRedirector?utm_source=donate&utm_medium=sidebar&utm_campaign=C13_tr.wikipedia.org&uselang=tr "Bizi destekleyin")
- [Deneme tahtası](/wiki/Vikipedi:Deneme_tahtas%C4%B1)
- [Köy çeşmesi](/wiki/Vikipedi:K%C3%B6y_%C3%A7e%C5%9Fmesi "Güncel olaylarla ilgili son bilgiler")
- [Son değişiklikler](/wiki/%C3%96zel:SonDe%C4%9Fi%C5%9Fiklikler "Vikide yapılmış son değişikliklerin listesi [r]")
- [Dosya yükle](/wiki/Vikipedi:Y%C3%BCkle)
- [Topluluk portali](/wiki/Vikipedi:Topluluk_portali "Proje hakkında, neler yapabilirsiniz, ne nerededir")
- [Wikimedia dükkânı](//shop.wikimedia.org)
- [Yardım](/wiki/Yard%C4%B1m:%C4%B0%C3%A7indekiler "Yardım almak için")

[![](/static/images/icons/wikipedia.png)![Vikipedi](/static/images/mobile/copyright/wikipedia-wordmark-tr.svg)![Özgür Ansiklopedi](/static/images/mobile/copyright/wikipedia-tagline-tr.svg)](/wiki/Anasayfa)

[Ara](/wiki/%C3%96zel:Ara "Vikipedi içinde ara [f]")

Ara

Görünüm

- [Hesap oluştur](/w/index.php?title=%C3%96zel:HesapOlu%C5%9Ftur&returnto=Enzim+kineti%C4%9Fi "Bir hesap oluşturup oturum açmanız tavsiye edilmektedir ancak bu zorunlu değildir")
- [Oturum aç](/w/index.php?title=%C3%96zel:Kullan%C4%B1c%C4%B1OturumuA%C3%A7ma&returnto=Enzim+kineti%C4%9Fi "Oturum açmanız tavsiye edilmektedir; ancak bu zorunlu değildir [o]")

Kişisel araçlar

- [Hesap oluştur](/w/index.php?title=%C3%96zel:HesapOlu%C5%9Ftur&returnto=Enzim+kineti%C4%9Fi "Bir hesap oluşturup oturum açmanız tavsiye edilmektedir ancak bu zorunlu değildir")
- [Oturum aç](/w/index.php?title=%C3%96zel:Kullan%C4%B1c%C4%B1OturumuA%C3%A7ma&returnto=Enzim+kineti%C4%9Fi "Oturum açmanız tavsiye edilmektedir; ancak bu zorunlu değildir [o]")

Çıkış yapmış editörler için sayfalar [daha fazla bilgi](/wiki/Yard%C4%B1m:Giri%C5%9F)

- [Katkılar](/wiki/%C3%96zel:Katk%C4%B1lar%C4%B1m "Bu IP adresinden yapılmış değişiklikler listesi [y]")
- [Mesaj](/wiki/%C3%96zel:MesajSayfam "Bu IP adresindeki düzenlemeler hakkında tartışma [n]")

## İçindekiler

kenar çubuğuna taşıgizle

- Giriş

- [1Genel ilkeler](#Genel_ilkeler)
- [2Enzim ölçümleri](#Enzim_ölçümleri)
- [3Tek substrat reaksiyonları](#Tek_substrat_reaksiyonları)Tek substrat reaksiyonları alt bölümünü aç/kapa  - [3.1Michaelis-Menten kinetiği](#Michaelis-Menten_kinetiği)
  - [3.2Michaelis-Menten denkleminin zaman bağımlı kinetik analizi için kullanımı](#Michaelis-Menten_denkleminin_zaman_bağımlı_kinetik_analizi_için_kullanımı)
  - [3.3Michaelis–Menten denklemi için doğrusal grafikler](#Michaelis–Menten_denklemi_için_doğrusal_grafikler)
  - [3.4Kinetik sabitlerin pratik anlamı](#Kinetik_sabitlerin_pratik_anlamı)
  - [3.5Ararürünlü Micahelis-Menten kinetiği](#Ararürünlü_Micahelis-Menten_kinetiği)
- [4Çok-substratlı reaksiyonlar](#Çok-substratlı_reaksiyonlar)Çok-substratlı reaksiyonlar alt bölümünü aç/kapa  - [4.1Üçlü kompleks mekanizmaları](#Üçlü_kompleks_mekanizmaları)
  - [4.2Pinpon mekanizması](#Pinpon_mekanizması)
- [5Michaelis–Menten dışı kinetikler](#Michaelis–Menten_dışı_kinetikler)
- [6Sabit hâl öncesi kinetik](#Sabit_hâl_öncesi_kinetik)
- [7Kimyasal mekanizma](#Kimyasal_mekanizma)
- [8Enzim inhibisyonu ve aktivasyonu](#Enzim_inhibisyonu_ve_aktivasyonu)Enzim inhibisyonu ve aktivasyonu alt bölümünü aç/kapa  - [8.1Tersinir inhibitörler](#Tersinir_inhibitörler)
  - [8.2Tersinmez inhibitörler](#Tersinmez_inhibitörler)
- [9Kataliz mekanizması](#Kataliz_mekanizması)
- [10Ayrıca bakınız](#Ayrıca_bakınız)
- [11Dipnotlar](#Dipnotlar)
- [12Kaynakça](#Kaynakça)
- [13Konuyla ilgili yayınlar](#Konuyla_ilgili_yayınlar)
- [14Dış bağlantılar](#Dış_bağlantılar)

İçindekiler tablosunu değiştir

# Enzim kinetiği

31 dil

- [العربية](https://ar.wikipedia.org/wiki/%D8%AD%D8%B1%D9%83%D9%8A%D8%A7%D8%AA_%D8%A7%D9%84%D8%A5%D9%86%D8%B2%D9%8A%D9%85 "حركيات الإنزيم - Arapça")
- [Asturianu](https://ast.wikipedia.org/wiki/Cin%C3%A9tica_enzim%C3%A1tica "Cinética enzimática - Asturyasça")
- [Bosanski](https://bs.wikipedia.org/wiki/Kinetika_enzima "Kinetika enzima - Boşnakça")
- [Català](https://ca.wikipedia.org/wiki/Cin%C3%A8tica_enzim%C3%A0tica "Cinètica enzimàtica - Katalanca")
- [Čeština](https://cs.wikipedia.org/wiki/Enzymatick%C3%A1_kinetika "Enzymatická kinetika - Çekçe")
- [Dansk](https://da.wikipedia.org/wiki/Enzymkinetik "Enzymkinetik - Danca")
- [Deutsch](https://de.wikipedia.org/wiki/Enzymkinetik "Enzymkinetik - Almanca")
- [English](https://en.wikipedia.org/wiki/Enzyme_kinetics "Enzyme kinetics - İngilizce")
- [Español](https://es.wikipedia.org/wiki/Cin%C3%A9tica_enzim%C3%A1tica "Cinética enzimática - İspanyolca")
- [Eesti](https://et.wikipedia.org/wiki/Ens%C3%BC%C3%BCmikineetika "Ensüümikineetika - Estonca")
- [Euskara](https://eu.wikipedia.org/wiki/Entzimen_zinetika "Entzimen zinetika - Baskça")
- [فارسی](https://fa.wikipedia.org/wiki/%D8%B3%DB%8C%D9%86%D8%AA%DB%8C%DA%A9_%D8%A2%D9%86%D8%B2%DB%8C%D9%85%DB%8C "سینتیک آنزیمی - Farsça")
- [Suomi](https://fi.wikipedia.org/wiki/Entsyymikinetiikka "Entsyymikinetiikka - Fince")
- [Français](https://fr.wikipedia.org/wiki/Cin%C3%A9tique_enzymatique "Cinétique enzymatique - Fransızca")
- [עברית](https://he.wikipedia.org/wiki/%D7%A7%D7%99%D7%A0%D7%98%D7%99%D7%A7%D7%94_%D7%90%D7%A0%D7%96%D7%99%D7%9E%D7%98%D7%99%D7%AA "קינטיקה אנזימטית - İbranice")
- [हिन्दी](https://hi.wikipedia.org/wiki/%E0%A4%8F%E0%A4%82%E0%A4%9C%E0%A4%BE%E0%A4%87%E0%A4%AE_%E0%A4%95%E0%A5%88%E0%A4%A8%E0%A5%87%E0%A4%9F%E0%A5%80%E0%A4%95%E0%A5%8D%E0%A4%B8 "एंजाइम कैनेटीक्स - Hintçe")
- [Magyar](https://hu.wikipedia.org/wiki/Enzimkinetika "Enzimkinetika - Macarca")
- [Bahasa Indonesia](https://id.wikipedia.org/wiki/Kinetika_enzim "Kinetika enzim - Endonezce")
- [日本語](https://ja.wikipedia.org/wiki/%E9%85%B5%E7%B4%A0%E5%8F%8D%E5%BF%9C%E9%80%9F%E5%BA%A6%E8%AB%96 "酵素反応速度論 - Japonca")
- [ಕನ್ನಡ](https://kn.wikipedia.org/wiki/%E0%B2%95%E0%B2%BF%E0%B2%A3%E0%B3%8D%E0%B2%B5_%E0%B2%9A%E0%B2%B2%E0%B2%A8%E0%B2%B6%E0%B2%BE%E0%B2%B8%E0%B3%8D%E0%B2%A4%E0%B3%8D%E0%B2%B0 "ಕಿಣ್ವ ಚಲನಶಾಸ್ತ್ರ - Kannada dili")
- [한국어](https://ko.wikipedia.org/wiki/%ED%9A%A8%EC%86%8C_%EB%B0%98%EC%9D%91%EC%86%8D%EB%8F%84%EB%A1%A0 "효소 반응속도론 - Korece")
- [Nederlands](https://nl.wikipedia.org/wiki/Enzymkinetiek "Enzymkinetiek - Felemenkçe")
- [Polski](https://pl.wikipedia.org/wiki/Wikiprojekt:T%C5%82umaczenie_artyku%C5%82%C3%B3w/Kinetyka_enzymatyczna "Wikiprojekt:Tłumaczenie artykułów/Kinetyka enzymatyczna - Lehçe")
- [Português](https://pt.wikipedia.org/wiki/Cin%C3%A9tica_enzim%C3%A1tica "Cinética enzimática - Portekizce")
- [Română](https://ro.wikipedia.org/wiki/Cinetic%C4%83_enzimatic%C4%83 "Cinetică enzimatică - Rumence")
- [Русский](https://ru.wikipedia.org/wiki/%D0%A4%D0%B5%D1%80%D0%BC%D0%B5%D0%BD%D1%82%D0%B0%D1%82%D0%B8%D0%B2%D0%BD%D0%B0%D1%8F_%D0%BA%D0%B8%D0%BD%D0%B5%D1%82%D0%B8%D0%BA%D0%B0 "Ферментативная кинетика - Rusça")
- [Srpskohrvatski / српскохрватски](https://sh.wikipedia.org/wiki/Enzimska_kinetika "Enzimska kinetika - Sırp-Hırvat Dili")
- [Simple English](https://simple.wikipedia.org/wiki/Enzyme_kinetics "Enzyme kinetics - Simple English")
- [Српски / srpski](https://sr.wikipedia.org/wiki/%D0%95%D0%BD%D0%B7%D0%B8%D0%BC%D1%81%D0%BA%D0%B0_%D0%BA%D0%B8%D0%BD%D0%B5%D1%82%D0%B8%D0%BA%D0%B0 "Ензимска кинетика - Sırpça")
- [ไทย](https://th.wikipedia.org/wiki/%E0%B8%88%E0%B8%A5%E0%B8%99%E0%B8%A8%E0%B8%B2%E0%B8%AA%E0%B8%95%E0%B8%A3%E0%B9%8C%E0%B8%82%E0%B8%AD%E0%B8%87%E0%B9%80%E0%B8%AD%E0%B8%99%E0%B9%84%E0%B8%8B%E0%B8%A1%E0%B9%8C "จลนศาสตร์ของเอนไซม์ - Tayca")
- [中文](https://zh.wikipedia.org/wiki/%E9%85%B6%E5%8A%A8%E5%8A%9B%E5%AD%A6 "酶动力学 - Çince")

[Bağlantıları değiştir](https://www.wikidata.org/wiki/Special:EntityPage/Q883112#sitelinks-wikipedia "Dillerarası bağlantıları değiştir")

- [Madde](/wiki/Enzim_kineti%C4%9Fi "İçerik sayfasını göster [c]")
- [Tartışma](/wiki/Tart%C4%B1%C5%9Fma:Enzim_kineti%C4%9Fi "İçerik ile ilgili tartışma [t]")

Türkçe

- [Oku](/wiki/Enzim_kineti%C4%9Fi)
- [Değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&veaction=edit "Bu sayfayı değiştir [v]")
- [Kaynağı değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=edit "Bu sayfanın kaynak kodunu düzenleyin [e]")
- [Geçmişi gör](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=history "Bu sayfanın geçmiş sürümleri [h]")

Araçlar

Araçlar

kenar çubuğuna taşıgizle

Eylemler


- [Oku](/wiki/Enzim_kineti%C4%9Fi)
- [Değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&veaction=edit "Bu sayfayı değiştir [v]")
- [Kaynağı değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=edit "Bu sayfanın kaynak kodunu düzenleyin [e]")
- [Geçmişi gör](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=history)

Genel


- [Sayfaya bağlantılar](/wiki/%C3%96zel:SayfayaBa%C4%9Flant%C4%B1lar/Enzim_kineti%C4%9Fi "Bu sayfaya bağlantı vermiş tüm viki sayfalarının listesi [j]")
- [İlgili değişiklikler](/wiki/%C3%96zel:%C4%B0lgiliDe%C4%9Fi%C5%9Fiklikler/Enzim_kineti%C4%9Fi "Bu sayfadan bağlantı verilen sayfalardaki son değişiklikler [k]")
- [Özel sayfalar](/wiki/%C3%96zel:%C3%96zelSayfalar "Tüm özel sayfaların listesi [q]")
- [Kalıcı bağlantı](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&oldid=33075033 "Bu sayfanın bu revizyonuna kalıcı bağlantı")
- [Sayfa bilgisi](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=info "Bu sayfa hakkında daha fazla bilgi")
- [Bu sayfayı kaynak göster](/w/index.php?title=%C3%96zel:KaynakG%C3%B6ster&page=Enzim_kineti%C4%9Fi&id=33075033&wpFormIdentifier=titleform "Bu sayfadan nasıl kaynak göstereceği hakkında bilgi")
- [Kısaltılmış URL'yi al](/w/index.php?title=%C3%96zel:UrlShortener&url=https%3A%2F%2Ftr.wikipedia.org%2Fwiki%2FEnzim_kineti%25C4%259Fi)
- [Karekodu indir](/w/index.php?title=%C3%96zel:QrCode&url=https%3A%2F%2Ftr.wikipedia.org%2Fwiki%2FEnzim_kineti%25C4%259Fi)
- [Vikiveri ögesi](https://www.wikidata.org/wiki/Special:EntityPage/Q883112 "Veri havuzundaki ilgili ögeye bağlantı [g]")

Yazdır/dışa aktar


- [Bir kitap oluştur](/w/index.php?title=%C3%96zel:Kitap&bookcmd=book_creator&referer=Enzim+kineti%C4%9Fi)
- [PDF olarak indir](/w/index.php?title=%C3%96zel:DownloadAsPdf&page=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=show-download-screen)
- [Basılmaya uygun görünüm](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&printable=yes "Bu sayfanın basılmaya uygun sürümü [p]")

Diğer projelerde


- [Wikimedia Commons](https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Enzyme_kinetics)

Görünüm

kenar çubuğuna taşıgizle

Vikipedi, özgür ansiklopedi

[![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/6d/EcDHFR_raytraced.png/300px-EcDHFR_raytraced.png)](/wiki/Dosya:EcDHFR_raytraced.png) [Dihidrofolat redüktaz](/w/index.php?title=Dihidrofolat_red%C3%BCktaz&action=edit&redlink=1 "Dihidrofolat redüktaz (sayfa mevcut değil)") enzimi, aktif bölgeye bağlı iki substratı ile, [dihidrofolat](/w/index.php?title=Dihidrofolik_asit&action=edit&redlink=1 "Dihidrofolik asit (sayfa mevcut değil)") (sağda) ve [NADPH](/wiki/Nikotinamit_adenin_din%C3%BCkleotit_fosfat "Nikotinamit adenin dinükleotit fosfat") (solda), Protein, [şerit çizimi](/w/index.php?title=%C5%9Eerit_%C3%A7izimi&action=edit&redlink=1 "Şerit çizimi (sayfa mevcut değil)") ile gösterilmiştir, [alfa sarmallar](/wiki/Alfa_sarmal "Alfa sarmal") kırmızı, [beta yapraklar](/wiki/Beta_yaprak "Beta yaprak") sarı ve [dönmeler](/wiki/D%C3%B6n%C3%BC%C5%9F_(biyokimya) "Dönüş (biyokimya)") mavidir. [7DFR](http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=7DFR) 2 Mart 2012 tarihinde [Wayback Machine](/wiki/Wayback_Machine "Wayback Machine") sitesinde [arşivlendi](https://web.archive.org/web/20120302014510/http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=7DFR). koordinatlarlarından üretilmiştir.

**Enzim kinetiği** enzimler tarafından katalizlenen [kimyasal reaksiyonların](/wiki/Kimyasal_tepkime "Kimyasal tepkime") bilimidir. Enzim kinetiğinde [reaksiyon hızı](/wiki/Reaksiyon_h%C4%B1z%C4%B1 "Reaksiyon hızı") ölçülür ve reaksiyon şartlarını değiştirmenin etkisi araştırılır. Bir enzimin [kinetiğinin](/wiki/Kimyasal_kinetik "Kimyasal kinetik") bu şekilde çalışılması enzimin katalitik mekanizmasını, metabolizmadaki rolünü, aktivitesinin nasıl kontrol edildiğini ve bir [ilaç](/wiki/%C4%B0la%C3%A7 "İlaç") veya [zehrin](/wiki/Zehir "Zehir") enzimi nasıl [inhibe](/w/index.php?title=Enzim_inhibisyonu&action=edit&redlink=1 "Enzim inhibisyonu (sayfa mevcut değil)") edebileceğini ortaya koyabilir.

Enzimler genelde diğer molekülleri (enzimin [substratları](/wiki/Substrat "Substrat")) manipüle eden protein molekülleridir. Bu hedef moleküller enzimin [aktif bölgesine](/wiki/Aktif_b%C3%B6lge "Aktif bölge") bağlanır ve, [enzim mekanizması](/wiki/Enzim_katalizi "Enzim katalizi") denen bir seri adımlar sonucunda, ürünlere dönüşür. Bu mekanizmalar tek substratlı ve çok substratlı mekanizmalar olarak ayrılabilir. Tek bir substrata bağlanan enzimler ( [triozfosfat izomeraz](/w/index.php?title=Triozfosfatizomeraz&action=edit&redlink=1 "Triozfosfatizomeraz (sayfa mevcut değil)") gibi) üzerinde yapılan kinetik çalışmalar, enzimin substratına bağlanma [afinitesini](/w/index.php?title=Ayr%C4%B1%C5%9Fma_katsay%C4%B1s%C4%B1&action=edit&redlink=1 "Ayrışma katsayısı (sayfa mevcut değil)") (ilgisini) ve devir hızını ölçmeyi amaçlar.

Enzimler birden çok substrata bağlanınca, (sağda gösterilen) [dihidrofolat redüktaz](/w/index.php?title=Dihidrofolat_red%C3%BCktaz&action=edit&redlink=1 "Dihidrofolat redüktaz (sayfa mevcut değil)") gibi, enzim kinetiği bu substratların bağlanma sırasını ve ürünlerin salınma sırasını gösterebilir. Bir tek substrata bağlanıp birden çok ürün salan enzimlere örnek, proteazlardır, bunlar bir protein substratı kesip iki polipeptit ürün oluştururlar. Başka enzimler iki substratı birleştirir, öreneğin [DNA polimeraz](/wiki/DNA_polimeraz "DNA polimeraz")'ın [DNA](/wiki/DNA "DNA")'ya bir [nükleotit](/wiki/N%C3%BCkleotit "Nükleotit") eklemesi gibi. Bu mekanizmalar genelde karmaşık bir adımlar dizisi olsa da, tipik olarak bir _hız belirleyici basamak_, tüm reaksiyonun hızını belirler. Bu [hız belirleyici basamak](/w/index.php?title=H%C4%B1z_belirleyici_basamak&action=edit&redlink=1 "Hız belirleyici basamak (sayfa mevcut değil)") kimyasal bir reaksiyon veya, enzim veya substratlarında [konformasyonel](/wiki/Konformasyonel_izomerizm "Konformasyonel izomerizm") bir değişim olabilir, ürünlerin enzimden salınması sırasında görüldüğü gibi.

[Enzimin yapısının](/wiki/Protein_yap%C4%B1s%C4%B1 "Protein yapısı") bilinmesi kinetik verilerin yorumlanmasında faydalıdır. Örneğin, yapının bilinmesi sayesinde substrat ve ürünlerin kataliz sırasında nasıl bağlandıkları, reaksiyon sırasından hangi değişikliklerin meydana geldiği ve hatta mekanizmadaki belli amino asit [kalıntılarınını](/wiki/Kal%C4%B1nt%C4%B1_(biyokimya) "Kalıntı (biyokimya)") rolleri tahmin edilebilir. Bazı enzimler mekanizma sırasında önemli derecede biçimlerini değiştirirler; böylesi durumlarda enzimin tek başına yapısının ve enzimatik reaksiyona girmeyen substrat analogları ona bağlı ikenki yapısının belirlenmesi yararlı olur.

Tüm biyolojik katalizörler protein değildir; [ribozim](/wiki/Ribozim "Ribozim") ve [ribozom](/wiki/Ribozom "Ribozom") gibi [RNA](/wiki/RNA "RNA")-temelli katalizörler pek çok hücresel işlev için esastırlar, örneğin [RNA uçbirleştirmesi](/wiki/U%C3%A7birle%C5%9Ftirme_(genetik) "Uçbirleştirme (genetik)") ( _splicing_) ve çeviri ( [translasyon](/wiki/Translasyon "Translasyon")) gibi. Ribozimler ve enzimler arasındaki temel fark, RNA katalizörlerin nükleotitlerden, enzimlerin ise amino asitlerden oluşmasıdır. Ribozimler daha sınırlı bir reaksiyonlar grubunu katalizler, ama reaksiyon mekanizmaları ve kinetikleri protein enzimleri ile aynı yöntemlerle analiz edilebilir ve sınıflandırılabilir.

## Genel ilkeler

\[ [değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&veaction=edit&section=1 "Değiştirilen bölüm: Genel ilkeler") \| [kaynağı değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=edit&section=1 "Bölümün kaynak kodunu değiştir: Genel ilkeler")\]

[![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/0/09/KinEnzymo%28en%29.svg/300px-KinEnzymo%28en%29.svg.png)](/wiki/Dosya:KinEnzymo(en).svg) Substrat konsantrasyonu arttıkça reaksiyon hızı da artar ama yüksek substrat konsantrasyonunda doyuma ulaşır.

Bir enzim tarafından katalizlenen reaksiyon, katalizlenmeyen reaksiyon ile aynı denge özelliklerine sahiptir. Diğer [katalizörler](/wiki/Kataliz%C3%B6r "Katalizör") gibi, enzimler substrat ve ürünler arasındaki [dengenin](/wiki/Kimyasal_denge "Kimyasal denge") konumunu değiştirmezler.[\[1\]](#cite_note-1) Ancak, katalizlenmeyen bir kimyasal reaksiyondan farklı olarak, enzimle katalizlenen reaksiyonlar doyum kinetiği gösterirler. Belli bir enzim konsantrasyonu ve nispeten düşük substrat konsantrasyonu için, reaksiyon hızı substrat konsantrasyonu ile doğrusal orantılı olarak artar; enzim moleküllerinin çoğu, reaksiyonu katalizlemek için müsaittir ve substrat konsantrasyonun artırılması, enzim ve substrat moleküllerinin birbirine rastlama hızının artması demektir. Ancak, nispeten yüksek substrat konsantrasyonlarıda, reasiyon hızı asimptotik şekilde teorik maksimuma yaklaşır; enzim aktif bölgelerinin hemen hepsi doludur ve reaksiyon hızını, enzimin kendine has (içsel) devir hızı belirler. Bu iki sınır durumun ortasındaki substrat konsantrasyonu _K_ M olarak belirtilir. Bir diğer deyişle, en yüksek reaksiyon hızının ( _V_ max) yarısının elde edildiği substrat konsantrasyonu _K_ M olarak tanımlanır.

Bir enzimin en önemli iki kinetik özelliği, enzimin belli bir substrat ile ne kadar çabuk doyuma ulaştığı ve ulaşabildiği en hızlı reaksiyon hızıdır. Bu özelliklerin bilinmesi bir enzimin hücre içinde ne yaptığını ve o şartlardaki değişiklere nasıl tepki verdiği hakkında fikir verir.

## Enzim ölçümleri

\[ [değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&veaction=edit&section=2 "Değiştirilen bölüm: Enzim ölçümleri") \| [kaynağı değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=edit&section=2 "Bölümün kaynak kodunu değiştir: Enzim ölçümleri")\]

Ana madde: [Enzim ölçümleri](/w/index.php?title=Enzim_%C3%B6l%C3%A7%C3%BCmleri&action=edit&redlink=1 "Enzim ölçümleri (sayfa mevcut değil)")

[![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/86/Enzyme_progress_curve.svg/250px-Enzyme_progress_curve.svg.png)](/wiki/Dosya:Enzyme_progress_curve.svg) Bir enzim reaksiyonu için ilerleme eğrisi. İlk baştaki eğim **reaksiyonun ilk hızı** _v_'dir. [Michaelis–Menten denklemi](/wiki/Michaelis%E2%80%93Menten_kineti%C4%9Fi "Michaelis–Menten kinetiği") bu eğimin substrat konsantrasyonu ile nasıl değiştiğini betimler.

[Enzim ölçümleri](/wiki/Enzim_%C3%B6l%C3%A7%C3%BCm%C3%BC "Enzim ölçümü") enzim reakasiyonunun hızını ölçen laboratuvar yöntemleridir. Enzimler katalizledikleri reaksiyonlar tarafından tüketilmediği için, enzim ölçümlerinde reaksiyon hızını takip etmek için genelde ya substrat konsantrasyonu ya da ürün konsantrasyonu izlenir. Ölçüm için pek çok yöntem vardır. [Spektrofotometrik](/w/index.php?title=Mor_%C3%B6tesi-g%C3%B6r%C3%BCn%C3%BCr_%C4%B1%C5%9F%C4%B1k_spectroskopisi&action=edit&redlink=1 "Mor ötesi-görünür ışık spectroskopisi (sayfa mevcut değil)") ölçümlerde substrat ve ürünlerdeki ışık [absorbansındaki](/w/index.php?title=Absorbans&action=edit&redlink=1 "Absorbans (sayfa mevcut değil)") değişim gözlemlenir; radyometrik ölçümlerde radyoaktivitenin bir ürüne dahil oluşu veya substrattan ayrılmasına bakarak zamana göre ürün oluşumunu ölçülür. Spektrofotometrik ölçümler en kullanışlıdır, çünkü reaksiyon hızının sürekli olarak ölçülmesi mümkündür. Radyometrik ölçümler numunelerin alınıp onların ölçümünü gerektirse de (yani kesintili
ölçümlerdir) genelde daha duyarlıdırlar ve çok düşük enzim aktivite düzeyleri ölçülebilir.[\[2\]](#cite_note-2) Benzer bir yaklaşım, kütle spektrometresi kullanarak, ürüne stabil bir izotopun enkorpore olmasının veya substrattan salınmasının izlenmesidir.

En duyarlı enzim ölçümleri bir [mikroskop](/wiki/Mikroskop "Mikroskop") içinden odaklanmış bir [lazer](/wiki/Lazer "Lazer") kullanarak reaksiyonunu katalizleyen tek bir enzim molekülünü gözlemler.Bu ölçümler enzimin reaksiyon mekanizması sırasında [kofaktörlerin](/wiki/Kofakt%C3%B6r_(biyokimya) "Kofaktör (biyokimya)") [floresansındaki](/wiki/Floresans "Floresans") değişimi veya [protein](/wiki/Protein "Protein") üzerinde belli konumlara bağlanmış [floresan boyalardaki](/w/index.php?title=Floresan_boya&action=edit&redlink=1 "Floresan boya (sayfa mevcut değil)") değişimi ölçer, kataliz sırasındaki hareketleri izlemek için.[\[3\]](#cite_note-3) Milyonlarca enzim molekülünün ortalama davranışını gözlemleyen geleneksel enzim kinetiğine karşın, bu tür çalışmalar tekil enzimlerin kinetiği ve dinamiği hakkında yeni bir bakış açısı sağlar.[\[4\]](#cite_note-4)[\[5\]](#cite_note-5)

Bir enzim ölçümü için bir ilerleme eğrisi örneği yukarıda gösterilmiştir. Enzim, reaksiyonun başlamasında sonra kısa bir süre için doğrusal şekilde ürün meydana getirir. Reaksiyon ilerledikçe ve substrat tüketildikçe, hızı gittikçe azalır (substrat doyum seviyesinde olmadıkça). İlk (ve en yüksek) hızı ölçmek için, enzim ölçümleri tipik olarak substratın sadece yüzde birkaçı tüketilene kadar yapılır. Bu ilk hız döneminin uzunluğu ölçüm şartlarına bağlıdır ve milisaniyeleden saatlere kadar değişebilir. Ancak, sıvıların çok hızlı karşmasını sağlayan araçlar, bir sanıyeden kısa sürelerde ilk hızların ölçülebilmesini olanak verir.[\[6\]](#cite_note-6) Aşağıda anlatıldığı üzere, bu çok hızlı ölçümler, sabit durum öncesi ( _pre-steady state_) kinetiğinin ölçülmesi için şarttır.

Çoğu enzim kinetik çalışmaları enzim reaksiyonlarının bu ilk, yaklaşık doğrusal, kısmı üzerine yoğunlaşır. Ancak, tüm reaksiyonu ölçüp bu verileri doğrusal olmayan bir [hız denklemine](/w/index.php?title=H%C4%B1z_denklemi&action=edit&redlink=1 "Hız denklemi (sayfa mevcut değil)") uydurmak da mümkündür. Enzim reaksiyonlarının bu şekilde ölçülmesi, ilerleme eğrisi analizi (İng. _progress-curve analysis_) olarak adlandırılır.[\[7\]](#cite_note-7) Eğer ilk hız, [hızlı kinetik](/w/index.php?title=H%C4%B1zl%C4%B1_kinetik&action=edit&redlink=1 "Hızlı kinetik (sayfa mevcut değil)") ile doğru ölçülemeyecek kadar yüksek ise, bu yaklaşım yararlı bir alternatiftir.

## Tek substrat reaksiyonları

\[ [değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&veaction=edit&section=3 "Değiştirilen bölüm: Tek substrat reaksiyonları") \| [kaynağı değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=edit&section=3 "Bölümün kaynak kodunu değiştir: Tek substrat reaksiyonları")\]

Tek substrat mekanizmalı enzimlere örnek olarak, izomerazlar ( [triozfosfat izomeraz](/w/index.php?title=Triozfosfat_izomeraz&action=edit&redlink=1 "Triozfosfat izomeraz (sayfa mevcut değil)") veya [bisfosfogliserat mutaz](/w/index.php?title=Bisfosfogliserat_mutaz&action=edit&redlink=1 "Bisfosfogliserat mutaz (sayfa mevcut değil)") gibi), [adenilat siklaz](/w/index.php?title=Adenilat_siklaz&action=edit&redlink=1 "Adenilat siklaz (sayfa mevcut değil)") gibi hücre içi [liyazlar](/wiki/Liyaz "Liyaz") ve bir [RNA liyaz](/w/index.php?title=RNA_liyaz&action=edit&redlink=1 "RNA liyaz (sayfa mevcut değil)") olan [çekiçbaşı ribozimi](/w/index.php?title=%C3%87eki%C3%A7ba%C5%9F%C4%B1_ribozimi&action=edit&redlink=1 "Çekiçbaşı ribozimi (sayfa mevcut değil)") sayılabilir.[\[8\]](#cite_note-8) Ancak, tek bir substratı olan bazı enzimler bu mekanizma kategorisi içine girmezler. Bunun bir örneği olan [katalaz](/wiki/Katalaz "Katalaz"), substratı olan [hidrojen peroksit](/wiki/Hidrojen_peroksit "Hidrojen peroksit") ile reaksiyona girince yükseltgenir (okside olur) ve sonra ikinci bir substrat molekülü tarafından indirgenir. Substrat tek olsa da, modifiye olmuş bir enzim ara ürününün varlığı, katalaz mekanizmasının aslında bir pinpon (masa tenisi) mekanizması olduğunu gösterir. Bu mekanizma tipi aşağıda _Çok substratlı reaksiyonlar_ bölümü altında açıklanmıştır.

### Michaelis-Menten kinetiği

\[ [değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&veaction=edit&section=4 "Değiştirilen bölüm: Michaelis-Menten kinetiği") \| [kaynağı değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=edit&section=4 "Bölümün kaynak kodunu değiştir: Michaelis-Menten kinetiği")\]

Ana madde: [Michaelis–Menten kinetiği](/wiki/Michaelis%E2%80%93Menten_kineti%C4%9Fi "Michaelis–Menten kinetiği")

[![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/9/99/Michaelis-Menten_saturation_curve_of_an_enzyme_reaction.svg/300px-Michaelis-Menten_saturation_curve_of_an_enzyme_reaction.svg.png)](/wiki/Dosya:Michaelis-Menten_saturation_curve_of_an_enzyme_reaction.svg) Substrat konsantrasyonu ile hız arasındaki ilişkiyi gösteren bir enzim doyum eğrisi.[![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/b/bd/Mechanism_plus_rates.PNG/300px-Mechanism_plus_rates.PNG)](/wiki/Dosya:Mechanism_plus_rates.PNG) Bir enzim reaksiyonu için tek sustrat mekanizması. _k_ 1, _k_-1 ve _k_ 2 ayrı basamakların hız sabitleridir.

Enzimle katalizlenmiş reaksiyonlar doyumlu olduğu için, kataliz hızları artan substrata doğrusal bir tepki göstermez. Eğer ilk reaksiyon hızı çeşitli substrat konsantrasyonları (\[S\] ile gösterilir) için ölçülürse, reaksiyon hızı ( _v_) \[S\] arttıkça artar, sağda gösterildiği gibi. Ancak, \[S\] yükseldikçe, enzim doygunlaşır (satüre olur) ve hız, enzimin en büyük hızı olan _V_ max'a ulaşır.

[Tek substratlı reaksiyon için Michaelis-Menten kinetik modeli](/wiki/Michaelis%E2%80%93Menten_kineti%C4%9Fi "Michaelis–Menten kinetiği") sağda gösterilmiştir. Enzim E ve substratı S arasında önce bir [iki moleküllü reaksiyon](/wiki/Kimyasal_kinetik "Kimyasal kinetik") olup bir enzim-substrat reaksiyonu ES meydana gelir. [Tek moleküllü reaksiyon](/wiki/Kimyasal_kinetik "Kimyasal kinetik")ES⟶kcatE+P{\\displaystyle ES{\\overset {k\_{cat}}{\\longrightarrow }}E+P}![{\displaystyle ES{\overset {k_{cat}}{\longrightarrow }}E+P}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/b4f56f6f2e115393da6b315edc56b9bf13fca3a6) için enzim reaksiyonu çok karmaşık olabilirse de, tipik olarak hız belirleyici tek bir enzimatik adım vardır. Bu sayede bu reaksiyon, tek bir katalitik basamağı olan, tek moleküllü hız sabiti görünüşte _k_ cat imiş gibi modellenebilir.

Eğer reaksiyon yolu bir veya birkaç araürün üzerinden gidiyorsa, _k_ cat birkaç öğesel (elementer) hız sabitinin fonsiyonu olacaktır. Oysa en basit durum olan tek bir öğesel reaksiyonda (yani araürün olmaması hâlinde), öğesel tek moleküllü sabit _k_ 2'ye eşit olacaktır. Görünür tek-moleküllü hız sabiti _k_ cat _devir hızı_ olarak da adlandırılır ve bu, saniyedeki katalizlenen en yüksek enzim reaksiyon sayısına karşılık gelir.

[Michaelis–Menten denklemi](/wiki/Michaelis%E2%80%93Menten_kineti%C4%9Fi "Michaelis–Menten kinetiği")[\[9\]](#cite_note-9) (başlangıç) reaksiyon hızı _v_ 0'nin substrata bağlanma denge konumuna ve hız sabiti _k_ 2'ye nasıl bağlı olduğunu betimler.

v0=Vmax\[S\]KM+\[S\]{\\displaystyle v\_{0}={\\frac {V\_{\\max\[}{\\mbox{S}}\]}{K\_{M}+\[{\\mbox{S}}\]}}}![{\displaystyle v_{0}={\frac {V_{\max[}{\mbox{S}}]}{K_{M}+[{\mbox{S}}]}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/5b95905c4ce373fddfc860731fbe53d2dce324d8)_(Michaelis–Menten denklemi)_

sabitler:

KM=defk2+k−1k1≈KDVmax=defkcat\[E\]tot{\\displaystyle {\\begin{aligned}K\_{M}\ &{\\stackrel {\\mathrm {def} }{=}}\ {\\frac {k\_{2}+k\_{-1}}{k\_{1}}}\\approx K\_{D}\\\V\_{\\max }\ &{\\stackrel {\\mathrm {def} }{=}}\ k\_{cat}{\[}E{\]}\_{tot}\\end{aligned}}}![{\displaystyle {\begin{aligned}K_{M}\ &{\stackrel {\mathrm {def} }{=}}\ {\frac {k_{2}+k_{-1}}{k_{1}}}\approx K_{D}\\V_{\max }\ &{\stackrel {\mathrm {def} }{=}}\ k_{cat}{[}E{]}_{tot}\end{aligned}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/1bea49834aba9fe3634d90051b5274c6f226ac7c)

Bu Michaelis-Menten denklemi çoğu tek substratlı enzim kinetiğinin temelinde yatar. Mekanizma hakkında genel bir varsayım, araürün veya ürün inhibisyonu olmadığı ve [alosterisite](/w/index.php?title=Alosterik_d%C3%BCzenleme&action=edit&redlink=1 "Alosterik düzenleme (sayfa mevcut değil)") veya [kooperativite](/w/index.php?title=Kooperatif_ba%C4%9Flanma&action=edit&redlink=1 "Kooperatif bağlanma (sayfa mevcut değil)") olmadığıdır. Bu denklemin altında yatan iki önemli varsayım daha vardır. Birincisi, sabit-durumumsuluk varsayımı (İng. _quasi-steady-state assumption_) (veya sahte sabit durum hipotezi) olarak adlandırılır, substrata bağlı enzim konsantrasyonundaki (ve dolayısıyla bağlı olmayan enzimin konsantrasyonundaki de) değişim hızının, ürün ve substratın konsantrasyonlarındaki değişmeden çok daha az olduğudur, dolayısıyla kompleksteki değişimin zamana bağlı değişiminin sıfıra eşitlenebileceğidir.
d\[ES\]/dt=!0{\\displaystyle d{\[}ES{\]}/{dt}\\;{\\overset {!}{=}}\\;0}![{\displaystyle d{[}ES{]}/{dt}\;{\overset {!}{=}}\;0}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/1b3e6895e4506bf8353d75418cf27091eb1ef57e). İkinci varsayım ise, toplam enzim konsantrayonunun zaman içinde değişmediği, yani \[E\]tot=\[E\]+\[ES\]=!const{\\displaystyle {\[}E{\]}\_{\\text{tot}}={\[}E{\]}+{\[}ES{\]}\\;{\\overset {!}{=}}\\;{\\text{const}}}![{\displaystyle {[}E{]}_{\text{tot}}={[}E{]}+{[}ES{]}\;{\overset {!}{=}}\;{\text{const}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/6c707c57d7e6848dab387ad6ae0e985b847b6187). Bu denklemlerin türetilmesinin ayrıntıları [burada](/wiki/Michaelis%E2%80%93Menten_kineti%C4%9Fi#Denklem "Michaelis–Menten kinetiği") bulunabilir.

Michaelis sabiti _K_ M'nin deneysel tanımı, enzim reaksiyon hızının _V_ max'ın yarısı olduğu substrat konsantrasyonudur. Michaelis–Menten denkleminde \[S\] = _K_ m substitusyonu yapılarak bu tanım doğrulanabilir, ayrıca grafik olarak da gösterilebilir. Eğer hız belirleyici enzimatik adım, substrat ayrışma hızına (k2≪k−1{\\displaystyle k\_{2}\\ll k\_{-1}}![{\displaystyle k_{2}\ll k_{-1}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/1d9d943519e45cd086baea0024f3ef86b905dc95)) kıyasla yavaş ise, Michaelis sabiti _K_ M kabaca ES kompleksinin ayrışma katsayısı _K_ D'ye eşittir.

Eğer \[S\]{\\displaystyle \[S\]}![{\displaystyle [S]}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/292bbb82029aa583c5d2ac5fa1d7e4fedf537d8b), KM{\\displaystyle K\_{M}}![{\displaystyle K_{M}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/14296e7a6cf6d829e6dd8bbb40421855edc4de67)'ye kıyasla küçükse, \[S\]/(KM+\[S\])≈\[S\]/KM{\\displaystyle \[S\]/(K\_{M}+\[S\])\\approx \[S\]/K\_{M}}![{\displaystyle [S]/(K_{M}+[S])\approx [S]/K_{M}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/6824a6225dc4d79d295bbdb8f0517c0dd1f1f1c4) ve çok az ES kompleksi oluşur, yani \[E\]0≈\[E\]{\\displaystyle \[E\]\_{0}\\approx \[E\]}![{\displaystyle [E]_{0}\approx [E]}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/39febc25791edf75ee15e9d6b31e4e869bf46f9a). Dolayısıyla, ürün oluşma hızı

v0≈kcatKM\[E\]\[S\]eger \[S\]≪KM{\\displaystyle v\_{0}\\approx {\\frac {k\_{cat}}{K\_{M}}}\[E\]\[S\]\\qquad \\qquad {\\text{eger }}\[S\]\\ll K\_{M}}![{\displaystyle v_{0}\approx {\frac {k_{cat}}{K_{M}}}[E][S]\qquad \qquad {\text{eger }}[S]\ll K_{M}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/b05613072c38d95b2c732735b3391504d59d2e7d)

Yani, ürün oluşma hızı hem enzim konsantrasyonuna, hem de substrat konsantrasyonuna bağlıdır; psödo-ikinci derece hız sabiti k2/KM{\\displaystyle k\_{2}/K\_{M}}![{\displaystyle k_{2}/K_{M}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/5fbb1e6cbe74a78948d774119cead039ca23d146) olan iki moleküllü reaksiyonunun denklemine benzer bu denklem. Bu sabit, katalitik verimliliğin bir ölçütüdür. En verimli enzimler 108 \- 1010 [M](/w/index.php?title=Concentration&action=edit&redlink=1 "Concentration (sayfa mevcut değil)") −1 [s](/w/index.php?title=Second&action=edit&redlink=1 "Second (sayfa mevcut değil)") −1 aralığında k2/KM{\\displaystyle k\_{2}/K\_{M}}![{\displaystyle k_{2}/K_{M}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/5fbb1e6cbe74a78948d774119cead039ca23d146) değerlerine sahiptir. Bu enzimler o kadar verimlidir ki, bir substat molekülüne her rastladıklarında bir reaksiyon katalizlerler ve dolayısıyla verimliliğin teorik üst sınırına (difüzyon sınırına) ulaşmışlardır. Bu enzimler çoğu zaman _mükemmel enzim_ olarak adlandırılır.[\[10\]](#cite_note-10)

### Michaelis-Menten denkleminin zaman bağımlı kinetik analizi için kullanımı

\[ [değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&veaction=edit&section=5 "Değiştirilen bölüm: Michaelis-Menten denkleminin zaman bağımlı kinetik analizi için kullanımı") \| [kaynağı değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=edit&section=5 "Bölümün kaynak kodunu değiştir: Michaelis-Menten denkleminin zaman bağımlı kinetik analizi için kullanımı")\]

Ayrıca bakınız: [Hız denklemi](/w/index.php?title=H%C4%B1z_denklemi&action=edit&redlink=1 "Hız denklemi (sayfa mevcut değil)")

Michaelis-menten denklemi tarafından öngörülen reaksiyon hızlarından yararlanılarak zaman bağımlı substrat yokoluşu ve ürün oluşumu doğrudan modellenebilir. Bunu yapmak için birinci derece kimyasal kinetik denklemi içine Michaelis-Menten denklemi dahil edilir. Birinci derece kimayasal kinetiğin tarifinde [Euler sayısının](/wiki/Euler_say%C4%B1s%C4%B1 "Euler sayısı") kullanımı ile ilgili problemin farkına varmak gerekir, yani _e_- _k_ hesaplamalara sistematik bir hata sokan bir ayrık katsayıdır. Bu, tek bir katsayı kullanılarak yeniden yazılabilir, bu yeni katsayı her zaman aralığından sonraki kalan substrat miktarına karşılık gelir.[\[11\]](#cite_note-11)\[S\]=\[S\]0(1−k)t{\\displaystyle \[S\]=\[S\]\_{0}(1-k)^{t}\\,}![{\displaystyle [S]=[S]_{0}(1-k)^{t}\,}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/93211e467eb88a4ed3ce4b1b8a64f3645c540709)

\[S\]=\[S\]0(1−v/\[S\]0)t{\\displaystyle \[S\]=\[S\]\_{0}(1-v/\[S\]\_{0})^{t}\\,}![{\displaystyle [S]=[S]_{0}(1-v/[S]_{0})^{t}\,}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/fc767ed4ec3fb17dbb2b342b438ca22f3a0c5e15)\[S\]=\[S\]0(1−(Vmax\[S\]0/(KM+\[S\]0)/\[S\]0))t{\\displaystyle \[S\]=\[S\]\_{0}(1-(V\_{\\max\[}S\]\_{0}/(K\_{M}+\[S\]\_{0})/\[S\]\_{0}))^{t}\\,}![{\displaystyle [S]=[S]_{0}(1-(V_{\max[}S]_{0}/(K_{M}+[S]_{0})/[S]_{0}))^{t}\,}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/d29e711bf38226423c5d45b6d47738477796d98f)

### Michaelis–Menten denklemi için doğrusal grafikler

\[ [değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&veaction=edit&section=6 "Değiştirilen bölüm: Michaelis–Menten denklemi için doğrusal grafikler") \| [kaynağı değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=edit&section=6 "Bölümün kaynak kodunu değiştir: Michaelis–Menten denklemi için doğrusal grafikler")\]

Ayrıca bakınız: [Lineweaver–Burk grafiği](/w/index.php?title=Lineweaver%E2%80%93Burk_grafi%C4%9Fi&action=edit&redlink=1 "Lineweaver–Burk grafiği (sayfa mevcut değil)") ve [Eadie-Hofstee çizimi](/w/index.php?title=Eadie-Hofstee_%C3%A7izimi&action=edit&redlink=1 "Eadie-Hofstee çizimi (sayfa mevcut değil)")

[![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/70/Lineweaver-Burke_plot.svg/350px-Lineweaver-Burke_plot.svg.png)](/wiki/Dosya:Lineweaver-Burke_plot.svg) Kinetik veri için Lineweaver–Burk veya çifte- _reciprocal_ grafiği, eksen kesim noktalarının ve eğimin anlamları gösterilmiştir.

Yukarıda gösterilen, \[S\]'ye bağlı _v_ grafiği doğrusal değildir; grafik, düşük \[S\] için başlangıçta doğrusal olsa dahi, yüksek \[S\]'de eğilerek doyuma ulaşır. Bu konuda yapılan ilk çalışmalarda, bu nonlineerlik _K_ M ve _V_ max'ın hatasız olarak kestirilmesini zor kılmaktaydı. Bu yüzden, bazı araştırmacılar Michaelis-Menten denkleminin lineerleştiren grafik yöntemler geliştirdiler: [Lineweaver–Burk grafiği](/w/index.php?title=Lineweaver%E2%80%93Burk_grafi%C4%9Fi&action=edit&redlink=1 "Lineweaver–Burk grafiği (sayfa mevcut değil)"), [Eadie–Hofstee çizimi](/w/index.php?title=Eadie%E2%80%93Hofstee_%C3%A7izimi&action=edit&redlink=1 "Eadie–Hofstee çizimi (sayfa mevcut değil)") ve [Hanes–Woolf grafiği](/w/index.php?title=Hanes%E2%80%93Woolf_grafi%C4%9Fi&action=edit&redlink=1 "Hanes–Woolf grafiği (sayfa mevcut değil)") gibi. Bu lineer gösterimlerin hepsi verinin görüntülenmesi için yararlıdır, ama kinetik parametrelerinin belirlenmesi için günümüzde bilgisayar yazılımları mevcuttur ve nonlineer regresyon yöntemleri kullanarak daha hatasız sonuçlar elde edilmesi mümkündür.[\[12\]](#cite_note-12)

[Lineweaver-Burk grafiği](/w/index.php?title=Lineweaver-Burk_grafi%C4%9Fi&action=edit&redlink=1 "Lineweaver-Burk grafiği (sayfa mevcut değil)") veya çifte evrik (İng. _reciprocal_) grafiği kinetik veriyi görüntülemek için yaygın kullanılır. Bunu elde etemk için Michaelis-Menten denkleminin iki tarafının [evrik](/w/index.php?title=%C3%87arp%C4%B1msal_evrik&action=edit&redlink=1 "Çarpımsal evrik (sayfa mevcut değil)") yapılır. Sağda gösterildiği gibi, bu, Michaelis-Menten denkleminin doğrusal bir biçimidir ve _y_ = m _x_ \+ c denklemli bir doğru üretir, _y_ ekseni kesişim noktası 1/ _V_ max'ye _x_ eksen kesişimi -1/ _K_ M'ye karşılık gelir.

1v=KMVmax\[S\]+1Vmax{\\displaystyle {\\frac {1}{v}}={\\frac {K\_{M}}{V\_{\\max\[}{\\mbox{S}}\]}}+{\\frac {1}{V\_{\\max }}}}![{\displaystyle {\frac {1}{v}}={\frac {K_{M}}{V_{\max[}{\mbox{S}}]}}+{\frac {1}{V_{\max }}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/3dc9af4681099fefe2aa5a0bf39e9f837bb894d4)

Tabii ki, negatif 1/\[S\] değerleri için deneysel değerler elde edilemez; 1/\[S\] = 0 alt sınırı ( _y_ kesişimi) sonsuz substrat konsantrasyonuna karşılık gelir, orada _1/v=1/Vmax_'dır, sağda gösterildiği gibi. Dolayısıyla _x_-kesişimi pozitif konsantrasyonlarda elde edilen deneysel verilerin bir [ekstrapolasyonudur](/wiki/Ekstrapolasyon "Ekstrapolasyon"). Daha genel olarak, Lineweaver–Burk grafiği düşük konsantrasyonlarda elde edilen ölçümlerin önemini çarpıtır ve dolayısıyla _V_ max ve _K_ M'nin hatalı kestirilmesine yol açabilir.[\[13\]](#cite_note-Tseng-13) Daha hatasız bir lineer grafikleme yöntemi [Eadie-Hofstee grafiğidir](/w/index.php?title=Eadie-Hofstee_%C3%A7izimi&action=edit&redlink=1 "Eadie-Hofstee çizimi (sayfa mevcut değil)"). Bu durumda _v_, _v_/\[S\]'ye bağlı olarak grafiklenir. Yaygın kullanılan yöntemlerden üçüncüsü olan [Hanes-Woolf grafiğinde](/w/index.php?title=Hanes-Woolf_grafi%C4%9Finde&action=edit&redlink=1 "Hanes-Woolf grafiğinde (sayfa mevcut değil)"), \[S\]/ _v_, \[S\]'ye bağlı olarak grafiklenir. Genelde, data normalizasyonu deneysel iş miktarını azaltmaya yarar, sonucun güvenilirliğini artırabilir ve hem grafik hem de sayısal analiz için uygundur.[\[14\]](#cite_note-14)

### Kinetik sabitlerin pratik anlamı

\[ [değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&veaction=edit&section=7 "Değiştirilen bölüm: Kinetik sabitlerin pratik anlamı") \| [kaynağı değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=edit&section=7 "Bölümün kaynak kodunu değiştir: Kinetik sabitlerin pratik anlamı")\]

Enizm kinetiğinin araştırılması iki temel nedenden dolayı önemlidir. Birincisi, enzimlerin nasıl çalıştığının anlaşılmasını sağlar, ikincisi, enzimlerin organizmalarda nasıl davrandığını öngörmeye yardımcı olur. Yukarıda tanımlanan kinetik katsayılar _K_ M ve _V_ max, metabolima kontrolünde enzimlerin nasıl çalıştığının anlaşılmasında önemli rol oynar.

Bu öngörülerin yapılması sıradan değildir, basit sistemler için dahi. Örneğin, [oksaloasetat](/w/index.php?title=Oksaloasetat&action=edit&redlink=1 "Oksaloasetat (sayfa mevcut değil)"), [mitokondride](/wiki/Mitokondri "Mitokondri") bulunan [malat dehidrojenaz](/w/index.php?title=Malat_dehidrojenaz&action=edit&redlink=1 "Malat dehidrojenaz (sayfa mevcut değil)") tarafından meydana gelir. Oksaloasetat sonra [sitrat sentaz](/w/index.php?title=Sitrat_sentaz&action=edit&redlink=1 "Sitrat sentaz (sayfa mevcut değil)"), [fosfoenolpirüvat karboksikinaz](/w/index.php?title=Fosfoenolpir%C3%BCvat_karboksikinaz&action=edit&redlink=1 "Fosfoenolpirüvat karboksikinaz (sayfa mevcut değil)") veya [aspartat aminotransferaz](/w/index.php?title=Aspartat_aminotransferaz&action=edit&redlink=1 "Aspartat aminotransferaz (sayfa mevcut değil)") tarafından tüketilebilir ve, sırasıyla, [sitrik asit döngüsü](/wiki/Sitrik_asit_d%C3%B6ng%C3%BCs%C3%BC "Sitrik asit döngüsü"), [glükoneojenez](/w/index.php?title=Gl%C3%BCkoneojenez&action=edit&redlink=1 "Glükoneojenez (sayfa mevcut değil)") veya [aspartik asit](/wiki/Aspartik_asit "Aspartik asit") biyosentezini besleyebilir. Bu [yolaklardan](/wiki/Metabolik_yolak "Metabolik yolak") her birine ne kadar oksaloasetat gittiğini öngörmek için oksaolasetat konsantrasyonunu bilmek, ayrıca bu enzimlerin konsantrasyon ve kinetik özelliklerini bilmek gerekir. Metabolik yolakların davranışlarını öngörüsünün en karmaşık kısmı, tüm bir organizmaya ait matematiksel modellerin içine girmesi gereken kinetik ve [gen ifadesi](/wiki/Gen_ifadesi "Gen ifadesi") verilerinin sentezini yapılmasındadır. Buna alternatif olarak, kinetik metabolizma probleminin faydalı bir sadeleştirmesi, enzim kinetiklerini dikkate almayıp sadece reaksiyon ağının stokyometresi hakkındaki bilgileri dayanmaktır, bu yöntem [akı denge analizi](/w/index.php?title=Ak%C4%B1_denge_analizi&action=edit&redlink=1 "Akı denge analizi (sayfa mevcut değil)") olarak adlandırılır.[\[15\]](#cite_note-15)[\[16\]](#cite_note-16)

### Ararürünlü Micahelis-Menten kinetiği

\[ [değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&veaction=edit&section=8 "Değiştirilen bölüm: Ararürünlü Micahelis-Menten kinetiği") \| [kaynağı değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=edit&section=8 "Bölümün kaynak kodunu değiştir: Ararürünlü Micahelis-Menten kinetiği")\]

Basit olan şu durum ile başlayalım:

E+S⟶⟵k1k−1ES⟶k2EI⟶k3E+P{\\displaystyle {\\begin{aligned}E+S{\\underset {k\_{-1}}{\\overset {k\_{1}}{\\begin{smallmatrix}\\displaystyle \\longrightarrow \\\\\displaystyle \\longleftarrow \\end{smallmatrix}}}}ES{\\overset {k\_{2}}{\\longrightarrow }}EI{\\overset {k\_{3}}{\\longrightarrow }}E+P\\end{aligned}}}![{\displaystyle {\begin{aligned}E+S{\underset {k_{-1}}{\overset {k_{1}}{\begin{smallmatrix}\displaystyle \longrightarrow \\\displaystyle \longleftarrow \end{smallmatrix}}}}ES{\overset {k_{2}}{\longrightarrow }}EI{\overset {k_{3}}{\longrightarrow }}E+P\end{aligned}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/f2fd9ce09a7df4b2ca48dd2d09a72996c8d375f9)

burada bir enzim ve araürün mevcuttur, araürün ikinci adımda ürüne dönüşür. Bu durumda çok benzer bir denklem ortaya çıkar.[\[17\]](#cite_note-17)v0=kcat\[S\]\[E\]0KM′+\[S\]{\\displaystyle {\\begin{aligned}v\_{0}&=k\_{cat}{\\frac {{\[}S{\]}{\[}E{\]}\_{0}}{K\_{M}^{\\prime }+{\[}S{\]}}}\\end{aligned}}}![{\displaystyle {\begin{aligned}v_{0}&=k_{cat}{\frac {{[}S{]}{[}E{]}_{0}}{K_{M}^{\prime }+{[}S{]}}}\end{aligned}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/8d9f41e22b3bc50a588ef17c9fdd38434bb18c2e)
ama sabitler farklıdır

KM′=defk3k2+k3KM=k3k2+k3⋅k2+k−1k1kcat=defk3k2k2+k3{\\displaystyle {\\begin{aligned}K\_{M}^{\\prime }\ &{\\stackrel {\\mathrm {def} }{=}}\ {\\frac {k\_{3}}{k\_{2}+k\_{3}}}K\_{M}={\\frac {k\_{3}}{k\_{2}+k\_{3}}}\\cdot {\\frac {k\_{2}+k\_{-1}}{k\_{1}}}\\\k\_{cat}\ &{\\stackrel {\\mathrm {def} }{=}}\ {\\dfrac {k\_{3}k\_{2}}{k\_{2}+k\_{3}}}\\end{aligned}}}![{\displaystyle {\begin{aligned}K_{M}^{\prime }\ &{\stackrel {\mathrm {def} }{=}}\ {\frac {k_{3}}{k_{2}+k_{3}}}K_{M}={\frac {k_{3}}{k_{2}+k_{3}}}\cdot {\frac {k_{2}+k_{-1}}{k_{1}}}\\k_{cat}\ &{\stackrel {\mathrm {def} }{=}}\ {\dfrac {k_{3}k_{2}}{k_{2}+k_{3}}}\end{aligned}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/1a408a6b97544b6a8c95d3ec9974976cacee9cba)

Sınırlayıcı durum olan k3≫k2{\\displaystyle k\_{3}\\gg k\_{2}}![{\displaystyle k_{3}\gg k_{2}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/f482bbb82bd526720c99efea00baa289fdf96187) için, yani _EI_ 'den _E_ \+ _P_'ye olan adım bir evvelki adımdan çok daha hızlı olunca, ilk denklemi elde edilir. Matematik olarak, KM′≈KM{\\displaystyle K\_{M}^{\\prime }\\approx K\_{M}}![{\displaystyle K_{M}^{\prime }\approx K_{M}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/866ad8e62e297abcbd3ec5f95d64ac79e66f71eb) ve kcat≈k2{\\displaystyle k\_{cat}\\approx k\_{2}}![{\displaystyle k_{cat}\approx k_{2}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/3ca27e348f3ae09fc272705a48cdd71d52f72b4e).

## Çok-substratlı reaksiyonlar

\[ [değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&veaction=edit&section=9 "Değiştirilen bölüm: Çok-substratlı reaksiyonlar") \| [kaynağı değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=edit&section=9 "Bölümün kaynak kodunu değiştir: Çok-substratlı reaksiyonlar")\]

Çok substratlı reaksiyonlarda subsratların nasıl bağlandığını ve hangi sırayla bağlandığını belirten karmaşık hız denklemleri vardır. Eğer A substratının konsantrasyonu sabit tutulur ve B substratınınki değiştirilirse, bu reaksiyonların analizi çok basitleşir. Bu şartlar altında, enzim tek substratlı bir enzim gibi davranış gösterir, _v_'yi \[S\]'ye bağlı olarak grafiklendiğinde, B substatı için görünür _K_ M ve _V_ max sabitleri elde edilir. Eğer bu ölçümler A'nın farklı sabit konsantrasyonları için yapılırsa, bu veriler kullanılarak reaksiyonun mekanizması anlaşılabilir. İki substrat A ve B'yi alıp bunları iki ürün P ve Q'ya dönüştüren bir enzim için iki tip mekanizma vardır, üçlü kompleks veya pinpon.

### Üçlü kompleks mekanizmaları

\[ [değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&veaction=edit&section=10 "Değiştirilen bölüm: Üçlü kompleks mekanizmaları") \| [kaynağı değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=edit&section=10 "Bölümün kaynak kodunu değiştir: Üçlü kompleks mekanizmaları")\]

[![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/1/14/Random_order_ternary_mechanism.png/310px-Random_order_ternary_mechanism.png)](/wiki/Dosya:Random_order_ternary_mechanism.png) Bir enzim reaksiyonu için rastgele sıralı üçlü kompleks mekanizması. Reaksiyon bir çizgi şeklinde gösterilmiştir, substratlar A ve B veya ürünler P ve Q'yu içeren enzim araürünleri çizginin altına yazılmıştır.

Bu enzimlerde, her iki substrat enzime aynı anda bağlanıp bir EAB üçlü kompleksi meydana getirir. Bağlanma sırası rastgele olabilir (rastgele mekanizmada) veya substratların belli bir sıra sıra ile bağlanması gerekebilir (sıralı mekanizmada). Üçlü kompleks mekanizmalı bir enzim için bir _v_-\[S\] eğriler kümesi (sabit A, değişen B) bir Lineweaver-Burk grafiğinde çizilirse, doğrular bir noktada kesişir.

Üçlü kompleks mekanizmalı enzimler arasında [glutatyon _S_-transferaz](/w/index.php?title=Glutatyon_S-transferaz&action=edit&redlink=1 "Glutatyon S-transferaz (sayfa mevcut değil)"),[\[18\]](#cite_note-18) [dihidrofolat reductaz](/w/index.php?title=Dihidrofolat_reductaz&action=edit&redlink=1 "Dihidrofolat reductaz (sayfa mevcut değil)")[\[19\]](#cite_note-19) and [DNA polymeraz](/w/index.php?title=DNA_polymeraz&action=edit&redlink=1 "DNA polymeraz (sayfa mevcut değil)") sayılabilir.[\[20\]](#cite_note-20) Dihidrofoloat redüktaz ve DNA polimeraz için üçlü-kompleks mekanizmalarını gösteren kısa animasyonlar şu bağlantıda izlenebilir.{{Ref\_label\|B\|β\|none}[\[γ\]](#endnote_Cnone)

### Pinpon mekanizması

\[ [değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&veaction=edit&section=11 "Değiştirilen bölüm: Pinpon mekanizması") \| [kaynağı değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=edit&section=11 "Bölümün kaynak kodunu değiştir: Pinpon mekanizması")\]

[![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/0/07/Ping_pong.png/310px-Ping_pong.png)](/wiki/Dosya:Ping_pong.png) Bir enzim reaksiyonu için pinpon mekanizması. Araürünler A ve B substratları veya P ve Q ürünlerini içerir.

Sağda gösterildiği gibi, pinpon mekanizmalı enzimler iki durumda bulunabilir: asıl hâlleri olan E ve kimyasal olarak modifiye bir hâl olan E\*. Enzimin bu modifiye olmuş hâli " [reaktif araürün](/w/index.php?title=Reaktif_ara%C3%BCr%C3%BCn&action=edit&redlink=1 "Reaktif araürün (sayfa mevcut değil)")" olarak adlandırılır. Bu mekanizmada, substrat A enzime bağlanır, aktif bölgeye bir kimyasal grup aktararak, enzimi E\*'a dönüştürür ve sonra enzimden salınır. İlk substrat salındıktan sonra ancak substrat B bağlanabilir ve modifiye olmuş enzimle reaksiyona girip modifiye olmamış E biçimini yeniden oluşturur. Pinpon mekanizmalı bir enzim için bir _v_-\[S\] eğriler kümesi (sabit A, değişen B), Lineweaver-Burk grafiğinde çizilirse, doğrular bir noktada kesişir. Bu grafik, [ikincil grafik](/w/index.php?title=%C4%B0kincil_grafik_(kinetik)&action=edit&redlink=1 "İkincil grafik (kinetik) (sayfa mevcut değil)") olarak adlandırılır.

Pinpon mekanizmalı enzimler arasında bazı oksidoredüktazlar ( [tiyoredoksin peroksidaz](/wiki/Peroksidaz "Peroksidaz")[\[21\]](#cite_note-21) gibi), [transferazlar](/w/index.php?title=Transferazlar&action=edit&redlink=1 "Transferazlar (sayfa mevcut değil)") (asilnöraminat citidililtransferaz[\[22\]](#cite_note-22) gibi) ve [serin proteazlar](/w/index.php?title=Serin_proteaz&action=edit&redlink=1 "Serin proteaz (sayfa mevcut değil)") ( [tripsin](/wiki/Tripsin "Tripsin") ve [kimotripsin](/w/index.php?title=Kimotripsin&action=edit&redlink=1 "Kimotripsin (sayfa mevcut değil)") gibi[\[23\]](#cite_note-23)) sayılabilir. Serin proteazlar yaygın ve çeşitli üyelere sahib bir enzim ailesidir, aralarında [sindirici](/wiki/Sindirim "Sindirim") enzimler (tripsin, kimotripsin ve elastaz), [kan pıhtılaşma kaskadının](/wiki/P%C4%B1ht%C4%B1la%C5%9Fma "Pıhtılaşma") bazı enzimleri ve diğerleri sayılabilir. Serin proteazlarda, E\* araürünü bir [asil](/wiki/Asil "Asil")-enzim türüdür, aktif bölge serin kalınıtısının bir protein substratının [peptit bağına](/wiki/Peptit_ba%C4%9F%C4%B1 "Peptit bağı") saldırısı sonucu meydana gelir. Kemotripsin mekanizmasını gösteren bir kısa animasyona bir bağlantı şurada verilmiştir[\[δ\]](#endnote_Dnone)

## Michaelis–Menten dışı kinetikler

\[ [değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&veaction=edit&section=12 "Değiştirilen bölüm: Michaelis–Menten dışı kinetikler") \| [kaynağı değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=edit&section=12 "Bölümün kaynak kodunu değiştir: Michaelis–Menten dışı kinetikler")\]

Ana madde: [Alosterik düzenleme](/w/index.php?title=Alosterik_d%C3%BCzenleme&action=edit&redlink=1 "Alosterik düzenleme (sayfa mevcut değil)")

[![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/4/44/Allosteric_v_by_S_curve.svg/300px-Allosteric_v_by_S_curve.svg.png)](/wiki/Dosya:Allosteric_v_by_S_curve.svg) Sigmoid kinetik bgösteren bir enzim reaksiyonu için doyum eğrisi.

Bazı enzimlerin _v_ \- \[S\] grafiği [sigmoid](/w/index.php?title=Sigmoid_fonksiyon&action=edit&redlink=1 "Sigmoid fonksiyon (sayfa mevcut değil)") şeklindedir, bu şekilli grafik, substratın aktif bölgeye bağlanmasında [kooperatif bağlanma](/w/index.php?title=Kooperatif_ba%C4%9Flanma&action=edit&redlink=1 "Kooperatif bağlanma (sayfa mevcut değil)") olduğunun belirtisidir. Bu demektir ki, bir substratın bağlanması sonraki substrat moleküllerinin bağlanmasına etki eder. Bu davranış, birbiriyle etkleşen birkaç aktif bölgenin olduğu [mültimerik](/wiki/Protein_yap%C4%B1s%C4%B1 "Protein yapısı") proteinlerde yaygındır.[\[24\]](#cite_note-24) Kooperasyon mekanizması, hemoglobinde görülen bağlanma sürecine benzer, bir substratın aktif bölgeye bağlanması, diğer aktif bölgelerin substrat moleküllere olan afinitesini değiştirir. Pozitif kooperatiflik durumunda, ilk substratın bağlanması sonucu diğer substratlarına olan afinite (ilgi) artar. Negatif kooperatiflikte ise, ilk substratın bağlanması, diğer substratlara olan afinitenin azalmasına neden olur.

Allosterik enzimlere örnek olarak memeli tirozil tRNA-sentetaz (negatif kooperatiflik gösterir),[\[25\]](#cite_note-25) bakteryel [aspartat transkarbamoylaz](/w/index.php?title=Aspartat_transkarbamoylaz&action=edit&redlink=1 "Aspartat transkarbamoylaz (sayfa mevcut değil)")[\[26\]](#cite_note-26) ve [fosfofructokinaz](/w/index.php?title=Fosfofructokinaz&action=edit&redlink=1 "Fosfofructokinaz (sayfa mevcut değil)") (pozitif kooperatiflik gösterir)[\[27\]](#cite_note-27) sayılabilir.

Kooperatiflik oldukça yaygındır ve substrat konsantrasyonundaki değişikliğe bağlı olarak enzimlerin tepkilerinin düzenlemeye yarar. Pozitif kooperatiflik enzimleri \[S\]'ye daha duyarlı kılar ve dar bir konsantrasyon aralığında enzim aktivitesinin büyük değişklik göstermesini sağlar. Buna karşın, negatif kooperatiflik enzimleri \[S\]'de küçük değişkliklere az duyarlı kılar.

[Hill denklemi](/w/index.php?title=Hill_denklemi&action=edit&redlink=1 "Hill denklemi (sayfa mevcut değil)")[\[28\]](#cite_note-28) Michaelis-Menten kinetiğine uymayan sistemlerdeki kooperatiflik derecesini nicel olarak betimlemek için kullanılır. Türetilmiş Hill katsayısı _n_ substratın bir aktif bölgeye bağlanmasının substratın diğer aktif bölgelere bağlanmasının ne kadar etkilediğinin ölçütüdür. Hill kasayısı <1 olması negatik kooperatiflik, Hill katsayısı >1 olması pozitif [kooperatifliği](/w/index.php?title=Kooperatiflik&action=edit&redlink=1 "Kooperatiflik (sayfa mevcut değil)") belirtir.

## Sabit hâl öncesi kinetik

\[ [değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&veaction=edit&section=13 "Değiştirilen bölüm: Sabit hâl öncesi kinetik") \| [kaynağı değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=edit&section=13 "Bölümün kaynak kodunu değiştir: Sabit hâl öncesi kinetik")\]

[![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/ab/Burst_phase.svg/300px-Burst_phase.svg.png)](/wiki/Dosya:Burst_phase.svg) Sabit hâl öncesi ilerleme eğrisi, bir enzim reaksiyonundaki çoğuşma evresini (İng. _burst phase_) göstermektedir.

Bir enzim substratı ile karıştırlmasından sonraki ilk anda henüz bir ürün oluşmamış ve [araürün](/w/index.php?title=Reaktif_ara%C3%BCr%C3%BCn&action=edit&redlink=1 "Reaktif araürün (sayfa mevcut değil)") yoktur. Bunu takip eden milisaniylerin araştırması sabit hâl öncesi kinetik veya çoğuşma kinetiği (İngilizce _Burst kinetics_) olarak adlandırılır. Dolayısıyla, sabit hâl öncesi kinetiği, [sabit hâl konsantrasyolarına](/w/index.php?title=Sabit_h%C3%A2l_(kimya)&action=edit&redlink=1 "Sabit hâl (kimya) (sayfa mevcut değil)") ulaşılana dek enzim substrat araürünlerinin (ES veya E\* gibi) oluşumu ve tükenişi ile ilgilidir.

Bu yaklaşım ilk defa [kimotripsin](/w/index.php?title=Kimotripsin&action=edit&redlink=1 "Kimotripsin (sayfa mevcut değil)") tarafından katalizlenen hidroliz reaksiyonuna uygulanmıştır.[\[29\]](#cite_note-29) Genelde, bir araürünün tespiti, bir enzimin takip ettiği mekanizmayı araştırmada çok önemli bir delildir. Örneğin, yukarıda gbelirtilen pinpon mekanizmasında, hızlı kinetik ölçümler bir P ürününün enzimden salınmasını ve değişime uğramış bir E\* enzim araürününün oluşumu izlenebilir.[\[30\]](#cite_note-Fersht-30) Kimotripsin durumunda, aktif bölgedeki nükleofilik serin substrata saldırarak bir asil-enzim araürünü meydana gelir.

Sağdaki resimde, reaksiyonun ilk birkaç saniyesi sırasında enzim hızla E\* oluşturur. Sonra, sabit hâle yaklaştıkça reaksiyon yavaşlar. Reaksiyonun bu hızlı "çoğuşma" evresi, enzimdeki tek bir devinime karşılık gelir. Dolayısıyla, bu patlama sırasında salınan ürün miktarı (grafikte _y_ eksenindeki kesim noktasına karşılık gelir), aynı zamanda reaksiyondaki fonksiyonel enzim miktarına eşittir.[\[31\]](#cite_note-31)

## Kimyasal mekanizma

\[ [değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&veaction=edit&section=14 "Değiştirilen bölüm: Kimyasal mekanizma") \| [kaynağı değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=edit&section=14 "Bölümün kaynak kodunu değiştir: Kimyasal mekanizma")\]

Enzim kinetiğinin ölçümünde önemli bir amaç, enzim reaksiyonunun kimyasal mekanizmasının, yani substratın ürüne dönüştürülmesindeki kimyasal adımlar dizisinin belirlenmesidir. Yukarıda anlatılan bu kinetik yaklaşım ile araürünlerin ne hızla oluştuğu ve birbirine dönüştüğünü gösterir ama bu ara ürünlerin tam olarak ne olduğunu tespit edemez.

Farklı çözelti şartlarında yapılan veya biraz modifiye edilmiş enzim veya substratlar üzerinde yapılan kinetik ölçümler çoğu zaman bu kimyasal mekanizmanın anlaşılmasına yardımcı olur, çünkü hız belirleyici adım veya reaksiyon araürünlerini ortaya çıkarır. Örneğin, bir hidrojen atomuna olan bir [kovalent bağın](/wiki/Kovalent_ba%C4%9F "Kovalent bağ") kırılması sık görülen bir hız belirleyici adımdır. Olasıl hidrojen transferlerinden hangisinin hız belirleyici olduğu, her bir hidrojeni (onun kararlı izotopu olan) [döteryum](/wiki/D%C3%B6teryum "Döteryum") ile değiştirmenin kinetik etkilerini ölçülerek gösterilebilir. [Kinetik izotop etkisinden](/w/index.php?title=Kinetik_izotop_etkisi&action=edit&redlink=1 "Kinetik izotop etkisi (sayfa mevcut değil)") dolayı döteryum bağlarının kırılması hidrojene olan kovalent bağların kırılmasından daha zordur, bu yüzden kritik hidrojen değiştirildiğinde reaksiyon hızı değişir.[\[32\]](#cite_note-32) Başka izotop substitusyonları ile de (13C/12C ve 18O/16O) benzer etkilerin ölçülmesi mümkündür, ama bu etkiler aynı derecede bariz değildir.[\[33\]](#cite_note-33)

İzotoplar substrat molekülünün farklı kısımlarının kaderini ortaya çıkarmak için de kullanılabilir. Örneğin, bazen nihai üründeki bir oksijenin kaynağını ayırt etmek zor olabilir, çünkü bu atom sudan veya substrattan geliyor olabilir. Hangisi olduğunu belirlemek için, reaksiyona katılan çeşitli moleküllere oksijenin kararlı izotopu olan 18O sistematik olarak substitüe edilir ve üründe bu izotopun varlığına bakılır.[\[34\]](#cite_note-34) Kimyasal mekanizmanın anlaşılması için kullanılabilen diğer yöntemler, kinetik ve izotop etkileri farklı pH şartlarında,[\[35\]](#cite_note-35) enzime bağlanan metal iyonları veya diğer [kofaktörleri](/wiki/Kofakt%C3%B6r_(biyokimya) "Kofaktör (biyokimya)") değiştirerek,[\[36\]](#cite_note-36) korunmuş amino asit kalıntılarının [mutagenezi](/w/index.php?title=Konuma_y%C3%B6nlendirilmi%C5%9F_mutagenez&action=edit&redlink=1 "Konuma yönlendirilmiş mutagenez (sayfa mevcut değil)") ile veya substrat analoglarının varlığında enzimin davranışını incelemektir.[\[37\]](#cite_note-37)

## Enzim inhibisyonu ve aktivasyonu

\[ [değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&veaction=edit&section=15 "Değiştirilen bölüm: Enzim inhibisyonu ve aktivasyonu") \| [kaynağı değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=edit&section=15 "Bölümün kaynak kodunu değiştir: Enzim inhibisyonu ve aktivasyonu")\]

Ana madde: [Enzim inhibitörü](/wiki/Enzim_inhibit%C3%B6r%C3%BC "Enzim inhibitörü")

[![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/f3/Reversible_inhibition.svg/300px-Reversible_inhibition.svg.png)](/wiki/Dosya:Reversible_inhibition.svg) Tersinir enzim inhibitörleri için kinetik şema.

Enzim inhibitörleri enzim aktivitesini azaltan veya ortadan kaldıran mpoleküllerdir, buna karşın enzim aktivatörleri enzimlerin katalitik aktivitesini artıran moleküllerdir. Bu etkileşimler ya _tersinir_ (yani, inhibitörünün giderilmesi enzim aktivitesini geri getirir) veya _tersinmez_ olabilir (yani inhibitör temelli olarak enzimi inaktive eder).

### Tersinir inhibitörler

\[ [değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&veaction=edit&section=16 "Değiştirilen bölüm: Tersinir inhibitörler") \| [kaynağı değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=edit&section=16 "Bölümün kaynak kodunu değiştir: Tersinir inhibitörler")\]

Geleneksel olarak, tersinir enzim inhibitörleri _K_ m ve _V_ max üzerindeki etkilerine bağlı olarak yarışmalı (İngilizce _competitive_), sınırlı yarışmalı ( _non-competitive_), yarışmasız ( _uncompetitive_) veya karışık inhibisyon olarak sınıflandırılmışlardır. Bu farklı etkiler inhibitörün ya E enzimine, ya ES enzim-substrat kompleksine ya da her ikisine birden bağlanmasının sonucudur, sağdaki şekil ve aşağıdaki tabloda gösterildiği üzere. İnhibitörün tipine ayırt etmek için, inhibitör konsantrasyonuna bağlı olarak enzim kinetiği incelenir. Bu dört tip inhibitör, inhibitör konsantrasyonuna bağlı olarak farklı [Lineweaver–Burke](/w/index.php?title=Lineweaver%E2%80%93Burk_grafi%C4%9Fi&action=edit&redlink=1 "Lineweaver–Burk grafiği (sayfa mevcut değil)") ve [Eadie–Hofstee](/w/index.php?title=Eadie-Hofstee_diagram&action=edit&redlink=1 "Eadie-Hofstee diagram (sayfa mevcut değil)") grafikleri oluşturur.[\[13\]](#cite_note-Tseng-13) Sadelik için ilgili denklemlerde şu iki sembol kullanılır:

α=1+\[I\]Ki{\\displaystyle \\alpha =1+{\\frac {\[{\\mbox{I}}\]}{K\_{i}}}}![{\displaystyle \alpha =1+{\frac {[{\mbox{I}}]}{K_{i}}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/7d05bffbc19ef9047581c87887ae0eea5c11e7fe)      and      α′=1+\[I\]Ki′{\\displaystyle \\alpha ^{\\prime }=1+{\\frac {\[{\\mbox{I}}\]}{K\_{i}^{\\prime }}}}![{\displaystyle \alpha ^{\prime }=1+{\frac {[{\mbox{I}}]}{K_{i}^{\prime }}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/e8b2033b5725a8b85d7425d409192cf11885c199)

Burada _K_ i ve _K'_ i, sırasıyla, enzime ve enzim-substrat kompleksinin ayrışma sabitleridir. Tersinir bir inhibitörün varlığında aşağıdaki tipik durumlar için gösterildiği üzere enzimin görünen _K_ m ve _V_ max değerleri, sırasıyla, (α/α') _K_ m ve (1/α') _V_ max olur.

**İnhibisyon tipi****Görünür _K_ m****Görünür _V_ max**_K_ i sadece
(α′=1{\\displaystyle \\alpha ^{\\prime }=1}![{\displaystyle \alpha ^{\prime }=1}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/fe4e3bf4afd5dcc43127ea51394306e3701846b7))
yarışmalı
Kmα{\\displaystyle K\_{m}\\alpha ~}![{\displaystyle K_{m}\alpha ~}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/6bfdebf1ad1313883262149a32a67fa2408b58e7)Vmax{\\displaystyle ~V\_{\\max }~}![{\displaystyle ~V_{\max }~}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/a2d4e33ab0995f428634475b8b540baf8b8c3131)_K_ i' sadece
(α=1{\\displaystyle \\alpha =1~}![{\displaystyle \alpha =1~}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/ce0b3c05283b3daa3b892a19649ac4611db68e7d))
yarışmasız
Kmα′{\\displaystyle {\\frac {K\_{m}}{\\alpha ^{\\prime }}}}![{\displaystyle {\frac {K_{m}}{\alpha ^{\prime }}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/4ed669aa8751a8945a5f3064d58148e849c17fb6)Vmaxα′{\\displaystyle {\\frac {V\_{\\max }}{\\alpha ^{\\prime }}}}![{\displaystyle {\frac {V_{\max }}{\alpha ^{\prime }}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/262f73004ca2e9b01c98ef18a2485d11b362bb6a)_K_ i = _K_ i'
(α=α′{\\displaystyle \\alpha =\\alpha ^{\\prime }}![{\displaystyle \alpha =\alpha ^{\prime }}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/0a15cd3c5cfc3e211f09e133a7d7f74767d60d49))
sınırlı yarışmalı
Km{\\displaystyle ~K\_{m}~}![{\displaystyle ~K_{m}~}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/74fd40612fecafdd4d40d63fe52df5f7be6702d9)Vmaxα′{\\displaystyle {\\frac {V\_{\\max }}{\\alpha ^{\\prime }}}}![{\displaystyle {\frac {V_{\max }}{\alpha ^{\prime }}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/262f73004ca2e9b01c98ef18a2485d11b362bb6a)_K_ i ≠ _K_ i'
(α≠α′{\\displaystyle \\alpha \\neq \\alpha ^{\\prime }}![{\displaystyle \alpha \neq \alpha ^{\prime }}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/bcf861e4739b23a07f284bd5c91d3ebbdf5b24e5))
karışık
Kmαα′{\\displaystyle {\\frac {K\_{m}\\alpha }{\\alpha ^{\\prime }}}}![{\displaystyle {\frac {K_{m}\alpha }{\alpha ^{\prime }}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/e13bddf4440a9c7e4d9c2898addac9233f5f4979)Vmaxα′{\\displaystyle {\\frac {V\_{\\max }}{\\alpha ^{\\prime }}}}![{\displaystyle {\frac {V_{\max }}{\alpha ^{\prime }}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/262f73004ca2e9b01c98ef18a2485d11b362bb6a)

[non-lineer regresyon](/w/index.php?title=Non-lineer_regresyon&action=edit&redlink=1 "Non-lineer regresyon (sayfa mevcut değil)") ile enzim kinetik verilerini hız denklemlerine uydurunca[\[38\]](#cite_note-38) ayrışma katsayıları _K_ i ve _K'_ i için yüksek doğruluklu olarak kestirmek mümkün olur.

Denklemlerin basit bir düzenlemesi inhibitör bağlanması ve maksimum hız arasındaki ilişkiyi ortaya koyar.

Vmax1+\[I\]Ki{\\displaystyle {\\cfrac {V\_{\\max }}{1+{\\cfrac {\[I\]}{K\_{i}}}}}}![{\displaystyle {\cfrac {V_{\max }}{1+{\cfrac {[I]}{K_{i}}}}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/77b235af32e059b205f8205c562158c86988b340)Vmax\[I\]+KiKi{\\displaystyle {\\cfrac {V\_{\\max }}{\\cfrac {\[I\]+K\_{i}}{K\_{i}}}}}![{\displaystyle {\cfrac {V_{\max }}{\cfrac {[I]+K_{i}}{K_{i}}}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/033f13695d07302c106ac09cbafc690d81f5a5b6)

Aşağıya sıfır ekleyince (\[I\]-\[I\])

Vmax\[I\]+Ki\[I\]+Ki−\[I\]{\\displaystyle {\\cfrac {V\_{\\max }}{\\cfrac {\[I\]+K\_{i}}{\[I\]+K\_{i}-\[I\]}}}}![{\displaystyle {\cfrac {V_{\max }}{\cfrac {[I]+K_{i}}{[I]+K_{i}-[I]}}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/42e34b0927bf9484b8a664e022d3fd6ba0ad2326)

\[I\]+Ki ile bölünce

Vmax11−\[I\]\[I\]+Ki{\\displaystyle {\\cfrac {V\_{\\max }}{\\cfrac {1}{1-{\\cfrac {\[I\]}{\[I\]+K\_{i}}}}}}}![{\displaystyle {\cfrac {V_{\max }}{\cfrac {1}{1-{\cfrac {[I]}{[I]+K_{i}}}}}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/b3c1e590a1ee697acaebbee65eea01ff1acdc12f)Vmax−Vmax\[I\]\[I\]+Ki{\\displaystyle V\_{\\max }-V\_{\\max }{\\cfrac {\[I\]}{\[I\]+K\_{i}}}}![{\displaystyle V_{\max }-V_{\max }{\cfrac {[I]}{[I]+K_{i}}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/8c279152b9fce0341d0b79b769c617c038da50c5)

Yani, reaksiyon hızının substrat ile etkileşen enzim oranına bağlı olduğu Michaelis–Menten denklemine benzer şekilde,

substrata bağlı enzim oranı

\[S\]\[S\]+Km{\\displaystyle {\\cfrac {\[S\]}{\[S\]+K\_{m}}}}![{\displaystyle {\cfrac {[S]}{[S]+K_{m}}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/d4864d15c155b606d4e3c9e6318eda5ba0e38b38)

inhibitöre bağlı enzim oranı

\[I\]\[I\]+Ki{\\displaystyle {\\cfrac {\[I\]}{\[I\]+K\_{i}}}}![{\displaystyle {\cfrac {[I]}{[I]+K_{i}}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/a1c9c3a9de93daeb179488d6523b7ea9a96e8cba)

İnhibitörün etkisi, inhibitörle etkileşen enzim popülasyonunun yüzdesinin bir sonucudur. Bu denklemle ilgili tek sorun, inhbitör bağlanması ile enzimin mutlak olarak inhibe olduğunu varsaymasıdır, oysa bu etki substrat kullanımının %100 ila %1'in biraz fazlası arasında değişebilir. Değişken dereceli inhibisyonu hesaba katmak için denkleme bir delta _V_ max terimi eklenir.

Vmax−ΔVmax\[I\]\[I\]+Ki{\\displaystyle V\_{\\max }-\\Delta V\_{\\max }{\\cfrac {\[I\]}{\[I\]+K\_{i}}}}![{\displaystyle V_{\max }-\Delta V_{\max }{\cfrac {[I]}{[I]+K_{i}}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/90f5601fefd8114c165ac3dfb739e0642e62610c)

veya

Vmax1−(Vmax1−Vmax2)\[I\]\[I\]+Ki{\\displaystyle V\_{\\max }1-(V\_{\\max }1-V\_{\\max }2){\\cfrac {\[I\]}{\[I\]+K\_{i}}}}![{\displaystyle V_{\max }1-(V_{\max }1-V_{\max }2){\cfrac {[I]}{[I]+K_{i}}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/eebe96aec4c5c5472dde69ce46cf75ed805676fb)

Bu terim sayesinde, inhibitör popülasyondaki enzim molekülleri ile etkileşirken kalan enzim aktivitesi tanımlananbilir. Ayrıca, bu terimin denkleme dahil edilmesinin bir avantajı, ikincil _V_ max terimi ilk terimden daha büyük olması halinde aktivasyon olasılığının da hesaplanmasını mümkün kılmasıdır. Aktivasyon olasılığını hesaba katmak için, İnhibitör için kullanılan "I" harfi yerine, aşağıda "X" olarak gösterilen bir _modifikatör_ kavramına geçilebilir.

Vmax1−(Vmax1−Vmax2)\[X\]\[X\]+Kx{\\displaystyle V\_{\\max }1-(V\_{\\max }1-V\_{\\max }2){\\cfrac {\[X\]}{\[X\]+K\_{x}}}}![{\displaystyle V_{\max }1-(V_{\max }1-V_{\max }2){\cfrac {[X]}{[X]+K_{x}}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/9d29eb761d8d80d1b27749d77cc921c022ce1fa7)

Bu terminoloji Michaelis-Menten denklemineki maksimal hız ile ilşkili kinetik etkileri daha basit bir şekilde ele almaya sağlamasına karşın, _K_ m ile ilişkili etkileri tarif etmekte ortaya çıkabilen potansiyel problemleri de ortaya çıkarır. Enzimin substratına afinitesi ile ilgili olan _K_ m, çoğu durumda enzim-inhbitör etkileşiminin sonucu olarak enzimin bağlanma yerindeki potansiyel değişikliklerle ilişkili olmalıdır. Bu yüzden, _V_ max'yi modüle eden, yukarıdaki benzer bir terim olması çoğu durum için uygun olurdu:[\[39\]](#cite_note-39)Km1−(Km1−Km2)\[X\]\[X\]+Kx{\\displaystyle K\_{m}1-(K\_{m}1-K\_{m}2){\\cfrac {\[X\]}{\[X\]+K\_{x}}}}![{\displaystyle K_{m}1-(K_{m}1-K_{m}2){\cfrac {[X]}{[X]+K_{x}}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/02d4b89078d0ef0508d2a49553de50dac82e43fe)

### Tersinmez inhibitörler

\[ [değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&veaction=edit&section=17 "Değiştirilen bölüm: Tersinmez inhibitörler") \| [kaynağı değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=edit&section=17 "Bölümün kaynak kodunu değiştir: Tersinmez inhibitörler")\]

Enzim inhibitörleri enzimleri tersinmez olarak da inaktive edebilirler, genelde aktif bölgedeki amino asit kalıntısını değişime uğratarak. Kendilerini de yok ettikeri için "intihar substratı" olarak düşünülebilecek olan bu inhibitörler, reaksiyon sırasında üssel bir azalma gösterirler ve konsantrasyona bağlı olarak enzime olan etkileri genelde doyum özelliği gösterir. Doyum noktasının altında bu reaksiyonlar inhibitör için [birinci derece](/wiki/Reaksiyon_h%C4%B1z%C4%B1 "Reaksiyon hızı") reaksiyon kinetiği gösterirler.

## Kataliz mekanizması

\[ [değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&veaction=edit&section=18 "Değiştirilen bölüm: Kataliz mekanizması") \| [kaynağı değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=edit&section=18 "Bölümün kaynak kodunu değiştir: Kataliz mekanizması")\]

Ana madde: [Enzim katalizi](/wiki/Enzim_katalizi "Enzim katalizi")

[![](//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/e3/Activation2_updated.svg/300px-Activation2_updated.svg.png)](/wiki/Dosya:Activation2_updated.svg) Reaksiyon koordinatına göre enerji değişimi, geçiş hâlinin bir enzim tarafından stabilize edilmesini gösterir.

Enzim-substrat etkileşimi ile ilgili favori model, indüklenmiş uyum modelidir.[\[40\]](#cite_note-40) Bu modele göre, enzim ile substrat arasındaki ilk etkileşimin zayıftır, ancak bu zayıf etkileşimler enzimde konformasyonel değişiklikler doğurur (indükler) ve bunun sonucu olarak bağlanma güçlenir. Bu [konformasyonel](/wiki/%C3%9C%C3%A7%C3%BCnc%C3%BCl_yap%C4%B1 "Üçüncül yapı") değişiklikler ayrıca aktif bölgedeki katalitik amino asit kalıntılarını, substratta reaksiyon sonucu değişecek kimyasal bağların yakınına getirir.[\[41\]](#cite_note-41) Konformasyonel değişimler [dairesel dikroizm](/w/index.php?title=Dairesel_dikroizm&action=edit&redlink=1 "Dairesel dikroizm (sayfa mevcut değil)") veya [eşlek polarizasyon enterformetrisi](/w/index.php?title=E%C5%9Flek_polarizasyon_enterformetrisi&action=edit&redlink=1 "Eşlek polarizasyon enterformetrisi (sayfa mevcut değil)") (İng. _dual polarisation interferometry_) ile ölçülebilir. Bağlanma olduktan sonra, kataliz mekanizmaları sayesinde, reaksiyon için alternatif kimyasal yolaklar sağlanarak reaksiyonun geçiş halinin enerjisi alçalır. Bunun olmasını sağlayan kataliz mekanizmaları arasında: bağ gerginliği yoluyla kataliz; yakınlık ve doğrultu ile kataliz; aktif bölge proton vericileri veya alıcıları ile kataliz; kovalent kataliz; ve kuvantum tünellemesi sayılabilir.[\[30\]](#cite_note-Fersht-30)[\[42\]](#cite_note-42)

Enzim kinetiği ölçümleri bir enzim tarafından hangi kataliz yolunun kullanıldığını kanıtlayamaz. Ancak, bazı kinetik veriler, başka yöntemlerle doğrulanabilecek olasılıkları öne sürebilir. Örneğin, sabit-hâl öncesi çoğuşmalı pinpon kinetiği gösteren bir reaksiyon, kovalent katalizin bu enzim reaksiyonunda önemli olabileceğini ima eder. Alternatif olarak, _V_ max üzerinde kuvvetli bir pH etkisi olması ama _K_ m üzerinde bir pH etksisi olmaması, katalizin olabilmesi için aktif bölgedeki bir amino asit kalıntısının belli bir iyonizasyon hâlinde olması gerektiğine işaret edebilir.

## Ayrıca bakınız

\[ [değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&veaction=edit&section=19 "Değiştirilen bölüm: Ayrıca bakınız") \| [kaynağı değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=edit&section=19 "Bölümün kaynak kodunu değiştir: Ayrıca bakınız")\]

- [Protein dinamikleri](/w/index.php?title=Protein_dinamikleri&action=edit&redlink=1 "Protein dinamikleri (sayfa mevcut değil)")

## Dipnotlar

\[ [değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&veaction=edit&section=20 "Değiştirilen bölüm: Dipnotlar") \| [kaynağı değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=edit&section=20 "Bölümün kaynak kodunu değiştir: Dipnotlar")\]

**α.** [**^**](#ref_Anone) [Interaktif Michaelis–Menten kinetiği eğitseli (Java gereklidir)](https://web.archive.org/web/20070308150244/http://cti.itc.virginia.edu/~cmg/Demo/scriptFrame.html)

**β.** [**^**](#ref_Bnone) [dihidrofolat redüktaz mekanizması (Gif)](https://web.archive.org/web/20060820062258/http://chem-faculty.ucsd.edu/kraut/dhfr.html)

**γ.** [**^**](#ref_Cnone) [DNA polimeraz mekanizması (Gif)](https://web.archive.org/web/20060514070741/http://chem-faculty.ucsd.edu/kraut/dNTP.html)

**δ.** [**^**](#ref_Dnone) [Şimotripsin mekanziması (Flash gereklidir)](https://web.archive.org/web/20070319235224/http://courses.cm.utexas.edu/jrobertus/ch339k/overheads-2/06_21_chymotrypsin.html)

## Kaynakça

\[ [değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&veaction=edit&section=21 "Değiştirilen bölüm: Kaynakça") \| [kaynağı değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=edit&section=21 "Bölümün kaynak kodunu değiştir: Kaynakça")\]

01. **[^](#cite_ref-1)**{{Kitap kaynağı\|yazar=Wrighton, Mark S.; Ebbing, Darrell D. \|başlık=General chemistry \|yayıncı=Houghton Mifflin \|yer=Boston \|yıl=1993 \|isbn=0-395-63696-5 \|basım=4.4
02. **[^](#cite_ref-2)** Danson, Michael; Eisenthal, Robert (2002). _Enzyme assays: a practical approach_. Oxford \[Oxfordshire\]: Oxford University Press. [ISBN](/wiki/Uluslararas%C4%B1_Standart_Kitap_Numaras%C4%B1 "Uluslararası Standart Kitap Numarası") [0-19-963820-9](/wiki/%C3%96zel:KitapKaynaklar%C4%B1/0-19-963820-9 "Özel:KitapKaynakları/0-19-963820-9").KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi ( [link](/wiki/Kategori:KB1_bak%C4%B1m:_Birden_fazla_ad:_yazar_listesi "Kategori:KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi"))
03. **[^](#cite_ref-3)** Xie XS, Lu HP (Haziran 1999). ["Single-molecule enzymology"](https://web.archive.org/web/20090531155830/http://www.jbc.org/cgi/content/full/274/23/15967). _J. Biol. Chem_. **274** (23). ss. 15967-70. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1074/jbc.274.23.15967](https://doi.org/10.1074/jbc.274.23.15967). [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [10347141](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10347141). 31 Mayıs 2009 tarihinde [kaynağından](http://www.jbc.org/cgi/content/full/274/23/15967) arşivlendi. Erişim tarihi: 13 Temmuz 2011.
04. **[^](#cite_ref-4)** Lu H (2004). "Single-molecule spectroscopy studies of conformational change dynamics in enzymatic reactions". _Current pharmaceutical biotechnology_. **5** (3). ss. 261-9. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.2174/1389201043376887](https://doi.org/10.2174/1389201043376887). [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [15180547](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15180547).
05. **[^](#cite_ref-5)** Schnell J, Dyson H, Wright P (2004). "Structure, dynamics, and catalytic function of dihydrofolate reductase". _Annual review of biophysics and biomolecular structure_. Cilt 33. ss. 119-40. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1146/annurev.biophys.33.110502.133613](https://doi.org/10.1146/annurev.biophys.33.110502.133613). [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [15139807](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15139807).KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi ( [link](/wiki/Kategori:KB1_bak%C4%B1m:_Birden_fazla_ad:_yazar_listesi "Kategori:KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi"))
06. **[^](#cite_ref-6)** Gibson QH (1969). "Rapid mixing: Stopped flow". _Methods Enzymol_. Cilt 16. ss. 187-228. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1016/S0076-6879(69)16009-7](https://doi.org/10.1016/S0076-6879%2869%2916009-7).
07. **[^](#cite_ref-7)** Duggleby RG (1995). "Analysis of enzyme progress curves by non-linear regression". _Methods Enzymol_. Cilt 249. ss. 61-90. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1016/0076-6879(95)49031-0](https://doi.org/10.1016/0076-6879%2895%2949031-0). [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [7791628](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7791628).
08. **[^](#cite_ref-8)** Murray JB, Dunham CM, Scott WG (Ocak 2002). "A pH-dependent conformational change, rather than the chemical step, appears to be rate-limiting in the hammerhead ribozyme cleavage reaction". _J. Mol. Biol_. **315** (2). ss. 121-30. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1006/jmbi.2001.5145](https://doi.org/10.1006/jmbi.2001.5145). [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [11779233](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11779233).KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi ( [link](/wiki/Kategori:KB1_bak%C4%B1m:_Birden_fazla_ad:_yazar_listesi "Kategori:KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi"))
09. **[^](#cite_ref-9)** Michaelis L. and Menten M.L. _Kinetik der Invertinwirkung_ Biochem. Z. 1913; 49:333–369 [İngilizce çevirisi](http://web.lemoyne.edu/~giunta/menten.html) 9 Mayıs 2008 tarihinde [Wayback Machine](/wiki/Wayback_Machine "Wayback Machine") sitesinde [arşivlendi](https://web.archive.org/web/20080509152745/http://web.lemoyne.edu/~giunta/menten.html). Accessed 6 April 2007
10. **[^](#cite_ref-10)** Stroppolo ME, Falconi M, Caccuri AM, Desideri A (2001). "Superefficient enzymes". _Cell. Mol. Life Sci_. **58** (10). ss. 1451-60. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1007/PL00000788](https://doi.org/10.1007/PL00000788). [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [11693526](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11693526).KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi ( [link](/wiki/Kategori:KB1_bak%C4%B1m:_Birden_fazla_ad:_yazar_listesi "Kategori:KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi"))
11. **[^](#cite_ref-11)** Walsh R, Martin E, Darvesh S. A method to describe enzyme-catalyzed reactions by combining steady state and time course enzyme kinetic parameters. Biochim Biophys Acta. 2010 Jan;1800:1-5
12. **[^](#cite_ref-12)** Jones ME (1 Ocak 1992). "Analysis of algebraic weighted least-squares estimators for enzyme parameters". _Biochem. J_. **288** (Pt 2). ss. 533-8. [PMC](/wiki/PubMed_Central#PMCID "PubMed Central") [1132043](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1132043) $2. [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [1463456](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1463456).
13. **^** [_**a**_](#cite_ref-Tseng_13-0) [_**b**_](#cite_ref-Tseng_13-1) Tseng SJ, Hsu JP (Ağustos 1990). "A comparison of the parameter estimating procedures for the Michaelis-Menten model". _J. Theor. Biol_. **145** (4). ss. 457-64. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1016/S0022-5193(05)80481-3](https://doi.org/10.1016/S0022-5193%2805%2980481-3). [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [2246896](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2246896).
14. **[^](#cite_ref-14)** Bravo IG, Busto F, De Arriaga D; ve diğerleri. (Eylül 2001). ["A normalized plot as a novel and time-saving tool in complex enzyme kinetic analysis"](http://www.biochemj.org/bj/358/0573/bj3580573.htm). _Biochem. J_. **358** (Pt 3). ss. 573-83. [PMC](/wiki/PubMed_Central#PMCID "PubMed Central") [1222113](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1222113) $2. [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [11577687](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11577687).KB1 bakım: Diğerlerinin yanlış kullanımı ( [link](/wiki/Kategori:KB1_bak%C4%B1m:_Di%C4%9Ferlerinin_yanl%C4%B1%C5%9F_kullan%C4%B1m%C4%B1 "Kategori:KB1 bakım: Diğerlerinin yanlış kullanımı")) KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi ( [link](/wiki/Kategori:KB1_bak%C4%B1m:_Birden_fazla_ad:_yazar_listesi "Kategori:KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi"))
15. **[^](#cite_ref-15)** Almaas E, Kovács B, Vicsek T, Oltvai ZN, Barabási AL (Şubat 2004). "Global organization of metabolic fluxes in the bacterium Escherichia coli". _Nature_. **427** (6977). ss. 839-43. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1038/nature02289](https://doi.org/10.1038/nature02289). [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [14985762](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14985762).KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi ( [link](/wiki/Kategori:KB1_bak%C4%B1m:_Birden_fazla_ad:_yazar_listesi "Kategori:KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi"))
16. **[^](#cite_ref-16)** Reed JL, Vo TD, Schilling CH, Palsson BO (2003). "An expanded genome-scale model of Escherichia coli K-12 (iJR904 GSM/GPR)". _[Genome Biology](/wiki/Genome_Biology "Genome Biology")_. **4** (9). ss. R54. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1186/gb-2003-4-9-r54](https://doi.org/10.1186/gb-2003-4-9-r54). [PMC](/wiki/PubMed_Central#PMCID "PubMed Central") [193654](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC193654) $2. [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [12952533](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12952533).KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi ( [link](/wiki/Kategori:KB1_bak%C4%B1m:_Birden_fazla_ad:_yazar_listesi "Kategori:KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi"))
17. **[^](#cite_ref-17)** Denklemin türetilmesi için bakınız: [here](https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Enzyme_Kinetics.pdf "commons:File:Enzyme Kinetics.pdf")
18. **[^](#cite_ref-18)** Dirr H, Reinemer P, Huber R (Mart 1994). "X-ray crystal structures of cytosolic glutathione S-transferases. Implications for protein architecture, substrate recognition and catalytic function". _Eur. J. Biochem_. **220** (3). ss. 645-61. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1111/j.1432-1033.1994.tb18666.x](https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1994.tb18666.x). [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [8143720](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8143720).KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi ( [link](/wiki/Kategori:KB1_bak%C4%B1m:_Birden_fazla_ad:_yazar_listesi "Kategori:KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi"))
19. **[^](#cite_ref-19)** Stone SR, Morrison JF (Temmuz 1988). "Dihydrofolate reductase from Escherichia coli: the kinetic mechanism with NADPH and reduced acetylpyridine adenine dinucleotide phosphate as substrates". _Biochemistry_. **27** (15). ss. 5493-9. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1021/bi00415a016](https://doi.org/10.1021/bi00415a016). [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [3052577](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3052577).
20. **[^](#cite_ref-20)** Fisher PA (1994). "Enzymologic mechanism of replicative DNA polymerases in higher eukaryotes". _Prog. Nucleic Acid Res. Mol. Biol_. Cilt 47. ss. 371-97. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1016/S0079-6603(08)60257-3](https://doi.org/10.1016/S0079-6603%2808%2960257-3). [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [8016325](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8016325).
21. **[^](#cite_ref-21)** Akerman SE, Müller S (Ağustos 2003). ["2-Cys peroxiredoxin PfTrx-Px1 is involved in the antioxidant defence of _Plasmodium falciparum_"](http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6T29-49321S6-2&_coverDate=08%2F31%2F2003&_alid=466052639&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=4913&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=965e18a4c2ad0af711ba05d1a46dc855). _Mol. Biochem. Parasitol_. **130** (2). ss. 75-81. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1016/S0166-6851(03)00161-0](https://doi.org/10.1016/S0166-6851%2803%2900161-0). [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [12946843](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12946843). 20 Şubat 2008 tarihinde kaynağından [arşivlendi](https://web.archive.org/web/20080220083727/http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6T29-49321S6-2&_coverDate=08%2F31%2F2003&_alid=466052639&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=4913&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=965e18a4c2ad0af711ba05d1a46dc855). Erişim tarihi: 13 Temmuz 2011.
22. **[^](#cite_ref-22)** Bravo IG, Barrallo S, Ferrero MA, Rodríguez-Aparicio LB, Martínez-Blanco H, Reglero A (Eylül 2001). ["Kinetic properties of the acylneuraminate cytidylyltransferase from Pasteurella haemolytica A2"](http://www.biochemj.org/bj/358/0585/bj3580585.htm). _Biochem. J_. **358** (Pt 3). ss. 585-98. [PMC](/wiki/PubMed_Central#PMCID "PubMed Central") [1222114](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1222114) $2. [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [11577688](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11577688).KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi ( [link](/wiki/Kategori:KB1_bak%C4%B1m:_Birden_fazla_ad:_yazar_listesi "Kategori:KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi"))
23. **[^](#cite_ref-23)** Kraut J (1977). ["Serine proteases: structure and mechanism of catalysis"](http://arjournals.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev.bi.46.070177.001555?url_ver=Z39.88-2003&rfr_id=ori:rid:crossref.org&rfr_dat=cr_pub%3dncbi.nlm.nih.gov). _Annu. Rev. Biochem_. Cilt 46. ss. 331-58. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1146/annurev.bi.46.070177.001555](https://doi.org/10.1146/annurev.bi.46.070177.001555). [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [332063](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/332063).\[ _[ölü/kırık bağlantı](/wiki/Vikipedi:D%C4%B1%C5%9F_ba%C4%9Flant%C4%B1lar#Ölü_dış_bağlantılar_için_ne_yapılabilir? "Vikipedi:Dış bağlantılar")_\]
24. **[^](#cite_ref-24)** Ricard J, Cornish-Bowden A (Temmuz 1987). "Co-operative and allosteric enzymes: 20 years on". _Eur. J. Biochem_. **166** (2). ss. 255-72. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1111/j.1432-1033.1987.tb13510.x](https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1987.tb13510.x). [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [3301336](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3301336).
25. **[^](#cite_ref-25)** Ward WH, Fersht AR (Temmuz 1988). "Tyrosyl-tRNA synthetase acts as an asymmetric dimer in charging tRNA. A rationale for half-of-the-sites activity". _Biochemistry_. **27** (15). ss. 5525-30. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1021/bi00415a021](https://doi.org/10.1021/bi00415a021). [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [3179266](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3179266).
26. **[^](#cite_ref-26)** Helmstaedt K, Krappmann S, Braus GH (Eylül 2001). ["Allosteric regulation of catalytic activity: Escherichia coli aspartate transcarbamoylase versus yeast chorismate mutase"](http://mmbr.asm.org/cgi/content/full/65/3/404). _Microbiol. Mol. Biol. Rev_. **65** (3). ss. 404-21, table of contents. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1128/MMBR.65.3.404-421.2001](https://doi.org/10.1128/MMBR.65.3.404-421.2001). [PMC](/wiki/PubMed_Central#PMCID "PubMed Central") [99034](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC99034) $2. [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [11528003](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11528003). 11 Haziran 2011 tarihinde kaynağından [arşivlendi](https://web.archive.org/web/20110611200228/http://mmbr.asm.org/cgi/content/full/65/3/404). Erişim tarihi: 13 Temmuz 2011.KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi ( [link](/wiki/Kategori:KB1_bak%C4%B1m:_Birden_fazla_ad:_yazar_listesi "Kategori:KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi"))
27. **[^](#cite_ref-27)** Schirmer T, Evans PR (Ocak 1990). "Structural basis of the allosteric behaviour of phosphofructokinase". _Nature_. **343** (6254). ss. 140-5. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1038/343140a0](https://doi.org/10.1038/343140a0). [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [2136935](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2136935).
28. **[^](#cite_ref-28)** Hill, A. V. The possible effects of the aggregation of the molecules of haemoglobin on its dissociation curves. _J. Physiol. (Lond.)_, 1910 40, iv-vii.
29. **[^](#cite_ref-29)** Hartley BS, Kilby BA (Şubat 1954). ["The reaction of p-nitrophenyl esters with chymotrypsin and insulin"](https://archive.org/details/sim_biochemical-journal_1954-02_56_2/page/288). _Biochem. J_. **56** (2). ss. 288-97. [PMC](/wiki/PubMed_Central#PMCID "PubMed Central") [1269615](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1269615) $2. [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [13140189](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/13140189).
30. **^** [_**a**_](#cite_ref-Fersht_30-0) [_**b**_](#cite_ref-Fersht_30-1) Fersht, Alan (1999). _Structure and mechanism in protein science: a guide to enzyme catalysis and protein folding_. San Francisco: W.H. Freeman. [ISBN](/wiki/Uluslararas%C4%B1_Standart_Kitap_Numaras%C4%B1 "Uluslararası Standart Kitap Numarası") [0-7167-3268-8](/wiki/%C3%96zel:KitapKaynaklar%C4%B1/0-7167-3268-8 "Özel:KitapKaynakları/0-7167-3268-8").
31. **[^](#cite_ref-31)** Bender ML, Begué-Cantón ML, Blakeley RL; ve diğerleri. (Aralık 1966). "The determination of the concentration of hydrolytic enzyme solutions: alpha-chymotrypsin, trypsin, papain, elastase, subtilisin, and acetylcholinesterase". _J. Am. Chem. Soc_. **88** (24). ss. 5890-913. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1021/ja00976a034](https://doi.org/10.1021/ja00976a034). [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [5980876](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/5980876).KB1 bakım: Diğerlerinin yanlış kullanımı ( [link](/wiki/Kategori:KB1_bak%C4%B1m:_Di%C4%9Ferlerinin_yanl%C4%B1%C5%9F_kullan%C4%B1m%C4%B1 "Kategori:KB1 bakım: Diğerlerinin yanlış kullanımı")) KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi ( [link](/wiki/Kategori:KB1_bak%C4%B1m:_Birden_fazla_ad:_yazar_listesi "Kategori:KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi"))
32. **[^](#cite_ref-32)** Cleland WW (Ocak 2005). ["The use of isotope effects to determine enzyme mechanisms"](http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6WB5-4DD8DXJ-8&_coverDate=01%2F01%2F2005&_alid=466049795&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6701&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=cf322c4a1c7db6b9f89551a8469a1a2d). _Arch. Biochem. Biophys_. **433** (1). ss. 2-12. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1016/j.abb.2004.08.027](https://doi.org/10.1016/j.abb.2004.08.027). [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [15581561](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15581561). 20 Şubat 2008 tarihinde kaynağından [arşivlendi](https://web.archive.org/web/20080220083920/http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6WB5-4DD8DXJ-8&_coverDate=01%2F01%2F2005&_alid=466049795&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6701&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=cf322c4a1c7db6b9f89551a8469a1a2d). Erişim tarihi: 5 Eylül 2008.
33. **[^](#cite_ref-33)** Northrop D (1981). ["The expression of isotope effects on enzyme-catalyzed reactions"](https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_1981_50_annual/page/103). _Annu. Rev. Biochem_. Cilt 50. ss. 103-31. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1146/annurev.bi.50.070181.000535](https://doi.org/10.1146/annurev.bi.50.070181.000535). [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [7023356](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7023356).
34. **[^](#cite_ref-34)** Baillie T, Rettenmeier A (1986). "Drug biotransformation: mechanistic studies with stable isotopes". _Journal of clinical pharmacology_. **26** (6). ss. 448-51. [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [3734135](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/3734135).
35. **[^](#cite_ref-35)** Cleland WW (1982). "Use of isotope effects to elucidate enzyme mechanisms". _CRC Crit. Rev. Biochem_. **13** (4). ss. 385-428. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.3109/10409238209108715](https://doi.org/10.3109/10409238209108715). [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [6759038](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/6759038).
36. **[^](#cite_ref-36)** Christianson DW, Cox JD (1999). ["Catalysis by metal-activated hydroxide in zinc and manganese metalloenzymes"](https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_1999_68/page/33). _Annu. Rev. Biochem_. Cilt 68. ss. 33-57. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1146/annurev.biochem.68.1.33](https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.68.1.33). [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [10872443](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10872443).
37. **[^](#cite_ref-37)** Kraut D, Carroll K, Herschlag D (2003). ["Challenges in enzyme mechanism and energetics"](https://archive.org/details/sim_annual-review-of-biochemistry_2003_72/page/517). _Annu. Rev. Biochem_. Cilt 72. ss. 517-71. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1146/annurev.biochem.72.121801.161617](https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.72.121801.161617). [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [12704087](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12704087).KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi ( [link](/wiki/Kategori:KB1_bak%C4%B1m:_Birden_fazla_ad:_yazar_listesi "Kategori:KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi"))
38. **[^](#cite_ref-38)** Leatherbarrow RJ (Aralık 1990). "Using linear and non-linear regression to fit biochemical data". _Trends Biochem. Sci_. **15** (12). ss. 455-8. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1016/0968-0004(90)90295-M](https://doi.org/10.1016/0968-0004%2890%2990295-M). [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [2077683](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2077683).
39. **[^](#cite_ref-39)** Walsh R, Martin E, Darvesh S. A versatile equation to describe reversible enzyme inhibition and activation kinetics: modeling beta-galactosidase and butyrylcholinesterase. Biochim Biophys Acta. 2007 1770:733-46.
40. **[^](#cite_ref-40)** Koshland DE (Şubat 1958). "Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis". _Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A_. **44** (2). ss. 98-104. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1073/pnas.44.2.98](https://doi.org/10.1073/pnas.44.2.98). [PMC](/wiki/PubMed_Central#PMCID "PubMed Central") [335371](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC335371) $2. [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [16590179](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16590179).
41. **[^](#cite_ref-41)** Hammes G (2002). "Multiple conformational changes in enzyme catalysis". _Biochemistry_. **41** (26). ss. 8221-8. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1021/bi0260839](https://doi.org/10.1021/bi0260839). [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [12081470](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12081470).
42. **[^](#cite_ref-42)** Sutcliffe M, Scrutton N (2002). ["A new conceptual framework for enzyme catalysis. Hydrogen tunnelling coupled to enzyme dynamics in flavoprotein and quinoprotein enzymes"](http://content.febsjournal.org/cgi/content/full/269/13/3096). _Eur. J. Biochem_. **269** (13). ss. 3096-102. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1046/j.1432-1033.2002.03020.x](https://doi.org/10.1046/j.1432-1033.2002.03020.x). [PMID](/wiki/PubMed#PubMed_tanımlayıcısı "PubMed") [12084049](//www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12084049). 8 Kasım 2006 tarihinde kaynağından [arşivlendi](https://web.archive.org/web/20061108005356/http://content.febsjournal.org/cgi/content/full/269/13/3096). Erişim tarihi: 13 Temmuz 2011.

## Konuyla ilgili yayınlar

\[ [değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&veaction=edit&section=22 "Değiştirilen bölüm: Konuyla ilgili yayınlar") \| [kaynağı değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=edit&section=22 "Bölümün kaynak kodunu değiştir: Konuyla ilgili yayınlar")\]

**Giriş düzeyi**

- {{Kitap kaynağı\|yazar=Cornish-Bowden, Athel \|başlık=Fundamentals of enzyme kinetics \|yayıncı=Portland Press \|yer=Londra\|yıl=2004 \|isbn=1-85578-158-1 \|basım=3.3 (İngilizce)
- Stevens, Lewis; Price, Nicholas C. (1999). _Fundamentals of enzymology: the cell and molecular biology of catalytic proteins_. Oxford \[Oxfordshire\]: Oxford University Press. [ISBN](/wiki/Uluslararas%C4%B1_Standart_Kitap_Numaras%C4%B1 "Uluslararası Standart Kitap Numarası") [0-19-850229-X](/wiki/%C3%96zel:KitapKaynaklar%C4%B1/0-19-850229-X "Özel:KitapKaynakları/0-19-850229-X").KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi ( [link](/wiki/Kategori:KB1_bak%C4%B1m:_Birden_fazla_ad:_yazar_listesi "Kategori:KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi")) (İngilizce)
- Bugg, Tim (2004). _Introduction to Enzyme and Coenzyme Chemistry_. Cambridge, MA: Blackwell Publishers. [ISBN](/wiki/Uluslararas%C4%B1_Standart_Kitap_Numaras%C4%B1 "Uluslararası Standart Kitap Numarası") [1-4051-1452-5](/wiki/%C3%96zel:KitapKaynaklar%C4%B1/1-4051-1452-5 "Özel:KitapKaynakları/1-4051-1452-5").(İngilizce)

**İleri düzey**

- Segel, Irwin H. (1993). _Enzyme kinetics: behavior and analysis of rapid equilibrium and steady state enzyme systems_ (New bas.). New York: Wiley. [ISBN](/wiki/Uluslararas%C4%B1_Standart_Kitap_Numaras%C4%B1 "Uluslararası Standart Kitap Numarası") [0-471-30309-7](/wiki/%C3%96zel:KitapKaynaklar%C4%B1/0-471-30309-7 "Özel:KitapKaynakları/0-471-30309-7").(İngilizce)
- Fersht, Alan (1999). _Structure and mechanism in protein science: a guide to enzyme catalysis and protein folding_. San Francisco: W.H. Freeman. [ISBN](/wiki/Uluslararas%C4%B1_Standart_Kitap_Numaras%C4%B1 "Uluslararası Standart Kitap Numarası") [0-7167-3268-8](/wiki/%C3%96zel:KitapKaynaklar%C4%B1/0-7167-3268-8 "Özel:KitapKaynakları/0-7167-3268-8").(İngilizce)
- Santiago Schnell, Philip K. Maini (2004). ["A century of enzyme kinetics: Reliability of the KM and vmax estimates"](https://web.archive.org/web/20060221045110/http://www.informatics.indiana.edu/schnell/papers/ctb8_169.pdf)(PDF). _Comments on Theoretical Biology_. Cilt 8. ss. 169-87. [doi](/wiki/Say%C4%B1sal_nesne_tan%C4%B1mlay%C4%B1c%C4%B1s%C4%B1 "Sayısal nesne tanımlayıcısı"): [10.1080/08948550302453](https://doi.org/10.1080/08948550302453). 21 Şubat 2006 tarihinde [kaynağından](http://www.informatics.indiana.edu/schnell/papers/ctb8_169.pdf)(PDF) arşivlendi. Erişim tarihi: 13 Temmuz 2011.(İngilizce)
- Walsh, Christopher (1979). _Enzymatic reaction mechanisms_. San Francisco: W. H. Freeman. [ISBN](/wiki/Uluslararas%C4%B1_Standart_Kitap_Numaras%C4%B1 "Uluslararası Standart Kitap Numarası") [0-7167-0070-0](/wiki/%C3%96zel:KitapKaynaklar%C4%B1/0-7167-0070-0 "Özel:KitapKaynakları/0-7167-0070-0").(İngilizce)
- Cleland, William Wallace; Cook, Paul (2007). [_Enzyme kinetics and mechanism_](https://archive.org/details/enzymekineticsme0000cook). New York: Garland Science. [ISBN](/wiki/Uluslararas%C4%B1_Standart_Kitap_Numaras%C4%B1 "Uluslararası Standart Kitap Numarası") [0-8153-4140-7](/wiki/%C3%96zel:KitapKaynaklar%C4%B1/0-8153-4140-7 "Özel:KitapKaynakları/0-8153-4140-7").KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi ( [link](/wiki/Kategori:KB1_bak%C4%B1m:_Birden_fazla_ad:_yazar_listesi "Kategori:KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi")) (İngilizce)

## Dış bağlantılar

\[ [değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&veaction=edit&section=23 "Değiştirilen bölüm: Dış bağlantılar") \| [kaynağı değiştir](/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&action=edit&section=23 "Bölümün kaynak kodunu değiştir: Dış bağlantılar")\]

- [Bir enzim ölçümünün animasyonu](http://www.kscience.co.uk/animations/model.swf) 6 Ekim 2011 tarihinde [Wayback Machine](/wiki/Wayback_Machine "Wayback Machine") sitesinde [arşivlendi](https://web.archive.org/web/20111006004731/http://www.kscience.co.uk/animations/model.swf). — Shows effects of manipulating assay conditions.
- [MACiE](http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/MACiE/) 8 Ağustos 2011 tarihinde [Wayback Machine](/wiki/Wayback_Machine "Wayback Machine") sitesinde [arşivlendi](https://web.archive.org/web/20110808063407/http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/MACiE/). — Enzim mekanizmaları veritabanı.
- [ENZYME](http://us.expasy.org/enzyme/) 6 Ekim 2006 tarihinde [Wayback Machine](/wiki/Wayback_Machine "Wayback Machine") sitesinde [arşivlendi](https://web.archive.org/web/20061006064937/http://us.expasy.org/enzyme/). — Expasy enzim adlandırma sistemi veritabanı.
- [ExCatDB](https://web.archive.org/web/20071013172707/http://mbs.cbrc.jp/EzCatDB/) — Enzim katalitik mekanizmaları veritabanı.
- [BRENDA](http://www.brenda-enzymes.info/) 4 Kasım 2011 tarihinde [Wayback Machine](/wiki/Wayback_Machine "Wayback Machine") sitesinde [arşivlendi](https://web.archive.org/web/20111104081354/http://www.brenda-enzymes.info/). — Kapsamlı bir enzim veritabanı, substratlar, inhibitörler ve reaksiyon çizimleri bulunmaktadır.
- [SABIO-RK](https://web.archive.org/web/20061117195025/http://sabio.villa-bosch.de/SABIORK/) — Reaksiyon kinetkileri veritabanı.
- [Joseph Kraut Araştırma Grubu, University of California San Diego](https://web.archive.org/web/20060820062258/http://chem-faculty.ucsd.edu/kraut/dhfr.html) — Birkaç enzim reaksiyonun mekanizmasının animasyonu.
- [Enzim kinetiğinde sembolizm ve terminoloji](https://web.archive.org/web/20060712051732/http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/kinetics/) — Enzim kinetiğindeki kavramlar ve terminolojinin kapsamlı bir açıklaması.
- [Enzim kinetiğine bir giriş](https://web.archive.org/web/20040612065857/http://orion1.paisley.ac.uk/kinetics/contents.html) — Enzim kinetiği hakkında çevrimiçi, kolay anlaşılır bir eğitsel.
- [Enzim kinetiği animasyonlu eğitsel](http://www.wiley.com/college/pratt/0471393878/student/animations/enzyme_kinetics/index.html) 24 Temmuz 2011 tarihinde [Wayback Machine](/wiki/Wayback_Machine "Wayback Machine") sitesinde [arşivlendi](https://web.archive.org/web/20110724014641/http://www.wiley.com/college/pratt/0471393878/student/animations/enzyme_kinetics/index.html).

" [https://tr.wikipedia.org/w/index.php?title=Enzim\_kinetiği&oldid=33075033](https://tr.wikipedia.org/w/index.php?title=Enzim_kinetiği&oldid=33075033)" sayfasından alınmıştır

[Kategori](/wiki/%C3%96zel:Kategoriler "Özel:Kategoriler"):

- [Enzim kinetiği](/wiki/Kategori:Enzim_kineti%C4%9Fi "Kategori:Enzim kinetiği")

Gizli kategoriler:

- [KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi](/wiki/Kategori:KB1_bak%C4%B1m:_Birden_fazla_ad:_yazar_listesi "Kategori:KB1 bakım: Birden fazla ad: yazar listesi")
- [Webarşiv şablonu wayback bağlantıları](/wiki/Kategori:Webar%C5%9Fiv_%C5%9Fablonu_wayback_ba%C4%9Flant%C4%B1lar%C4%B1 "Kategori:Webarşiv şablonu wayback bağlantıları")
- [KB1 bakım: Diğerlerinin yanlış kullanımı](/wiki/Kategori:KB1_bak%C4%B1m:_Di%C4%9Ferlerinin_yanl%C4%B1%C5%9F_kullan%C4%B1m%C4%B1 "Kategori:KB1 bakım: Diğerlerinin yanlış kullanımı")
- [Ölü dış bağlantıları olan maddeler](/wiki/Kategori:%C3%96l%C3%BC_d%C4%B1%C5%9F_ba%C4%9Flant%C4%B1lar%C4%B1_olan_maddeler "Kategori:Ölü dış bağlantıları olan maddeler")
- [Kırmızı bağlantıya sahip ana madde şablonu içeren maddeler](/wiki/Kategori:K%C4%B1rm%C4%B1z%C4%B1_ba%C4%9Flant%C4%B1ya_sahip_ana_madde_%C5%9Fablonu_i%C3%A7eren_maddeler "Kategori:Kırmızı bağlantıya sahip ana madde şablonu içeren maddeler")

- Sayfa en son 19.24, 9 Haziran 2024 tarihinde değiştirildi.
- Metin [Creative Commons Atıf-BenzerPaylaşım Lisansı](//creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0/deed.tr) altındadır ve ek koşullar uygulanabilir. Bu siteyi kullanarak [Kullanım Şartlarını](//foundation.wikimedia.org/wiki/Special:MyLanguage/Policy:Terms_of_Use/tr) ve [Gizlilik Politikasını](//foundation.wikimedia.org/wiki/Special:MyLanguage/Policy:Privacy_policy/tr) kabul etmiş olursunuz.

Vikipedi® (ve Wikipedia®) kâr amacı gütmeyen kuruluş olan [Wikimedia Foundation, Inc.](//www.wikimediafoundation.org/) tescilli markasıdır.


- [Gizlilik politikası](https://foundation.wikimedia.org/wiki/Special:MyLanguage/Policy:Privacy_policy)
- [Vikipedi hakkında](/wiki/Vikipedi:Hakk%C4%B1nda)
- [Sorumluluk reddi](/wiki/Vikipedi:Genel_sorumluluk_reddi)
- [Davranış Kuralları](https://foundation.wikimedia.org/wiki/Special:MyLanguage/Policy:Universal_Code_of_Conduct)
- [Geliştiriciler](https://developer.wikimedia.org)
- [İstatistikler](https://stats.wikimedia.org/#/tr.wikipedia.org)
- [Çerez politikası](https://foundation.wikimedia.org/wiki/Special:MyLanguage/Policy:Cookie_statement)
- [Mobil görünüm](//tr.m.wikipedia.org/w/index.php?title=Enzim_kineti%C4%9Fi&mobileaction=toggle_view_mobile)

- [![Wikimedia Foundation](/static/images/footer/wikimedia-button.svg)](https://wikimediafoundation.org/)
- [![Powered by MediaWiki](/w/resources/assets/poweredby_mediawiki.svg)](https://www.mediawiki.org/)