No
Alanine is a hydrophobic molecule. It is ambivalent, meaning that it can be inside or outside of the protein molecule. The α carbon of alanine is optically active; in proteins, only the L-isomer is found. Note that alanine is the α-amino acid analog of the α-keto acid pyruvate, an intermediate in sugar metabolism. Six amino acids have side chains that are polar but not charged. These are serine (Ser), threonine (Thr), cysteine (Cys), asparagine (Asn), glutamine (Gln), and tyrosine (Tyr). These amino acids are usually found at the surface of proteins, as discussed in the Proteins 2 module. No. Glycine has only a hydrogen as a side chain, so it is not hydrophobic. Less hydrophobic amino acids, or indifferent amino acids: Amino acids that are part hydrophobic (i.e. the part of the side-chain nearest to the protein main-chain): Hydrophobic amino acids are those with side-chains that do not like to reside in an aqueous (i.e. water) environment. Although these amino acids prefer to remain inside protein molecules, alanine and glycine are ambivalent, meaning that they can be inside or outside the protein molecule. Glycine has such a small side chain that it does not have much effect on the hydrophobic interactions. The hydrophobicity index is a measure of the relative hydrophobicity, or how soluble an amino acid is in water. In a protein, hydrophobic amino acids are likely to be found in the interior, whereas hydrophilic amino acids are likely to be in contact with the aqueous environment. While hydrophobic amino acid residues build up the core, polar and charged amino acids preferentially cover the surface of the molecule and are in contact with solvent due to their ability to form hydrogen bonds (by donating or accepting a proton from an electronegative atom). Amino acids are grouped according to what their side chains are like. The nine amino acids that have hydrophobic side chains are glycine (Gly), alanine (Ala), valine (Val), leucine (Leu), isoleucine (Ile), proline (Pro), phenylalanine (Phe), methionine (Met), and tryptophan (Trp). The amino acids are put together into a polypeptide chain on the ribosome during protein synthesis. In this process the peptide bond, the covalent bond between two amino acid residues, is formed. There are 20 different amino acids most commonly occurring in nature.
http://www.biology.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/aa/alanine.html http://www.chem.wisc.edu/deptfiles/genchem/netorial/modules/biomolecules/modules/protein1/prot13.htm http://www.answers.com/Q/Is_glycine_a_hydrophobic_amino_acid http://www.russelllab.org/aas/hydrophobic.html http://www.biology.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/aa/Aliphatic.html http://www.sigmaaldrich.com/life-science/metabolomics/learning-center/amino-acid-reference-chart.html http://proteinstructures.com/Structure/Structure/amino-acids.html http://www.chem.wisc.edu/deptfiles/genchem/netorial/modules/biomolecules/modules/protein1/prot13.htm http://proteinstructures.com/Structure/Structure/amino-acids.html
is glycine hydrophobic
ग्लाइसिन हाइड्रोफोबिक है
नहीं
एलानिन एक हाइड्रोफोबिक अणु है। यह अस्पष्ट है, जिसका अर्थ है कि यह प्रोटीन अणु के अंदर या बाहर हो सकता है। एलानिन का α कार्बन वैकल्पिक रूप से सक्रिय है; प्रोटीन में, केवल एल-आइसोमर पाया जाता है। ध्यान दें कि एलानिन α-कीटो एसिड पाइरूवेट का α-एमिनो एसिड एनालॉग है, जो चीनी चयापचय में एक मध्यवर्ती है। छह अमीनो एसिड में साइड चेन होते हैं जो ध्रुवीय होते हैं लेकिन चार्ज नहीं होते हैं। ये सेरीन (सेर), थ्रेओनीन (थ्र), सिस्टीन (Cys), शतावरी (Asn), ग्लूटामाइन (Gln), और टायरोसिन (Tyr) हैं। ये अमीनो एसिड आमतौर पर प्रोटीन की सतह पर पाए जाते हैं, जैसा कि प्रोटीन 2 मॉड्यूल में चर्चा की गई है। नहीं। ग्लाइसिन में साइड चेन के रूप में केवल एक हाइड्रोजन होता है, इसलिए यह हाइड्रोफोबिक नहीं है। कम हाइड्रोफोबिक अमीनो एसिड, या उदासीन अमीनो एसिड: अमीनो एसिड जो हाइड्रोफोबिक (यानी प्रोटीन मुख्य-श्रृंखला के निकटतम साइड-चेन का हिस्सा) का हिस्सा हैं: हाइड्रोफोबिक अमीनो एसिड साइड-चेन वाले होते हैं जो जलीय (यानी पानी) वातावरण में रहना पसंद नहीं करते हैं। यद्यपि ये अमीनो एसिड प्रोटीन अणुओं के अंदर रहना पसंद करते हैं, एलानिन और ग्लाइसिन अस्पष्ट हैं, जिसका अर्थ है कि वे प्रोटीन अणु के अंदर या बाहर हो सकते हैं। ग्लाइसिन की इतनी छोटी साइड चेन होती है कि हाइड्रोफोबिक इंटरैक्शन पर इसका ज्यादा असर नहीं पड़ता है। हाइड्रोफोबिसिटी इंडेक्स सापेक्ष हाइड्रोफोबिसिटी का एक उपाय है, या पानी में अमीनो एसिड कितना घुलनशील है। एक प्रोटीन में, हाइड्रोफोबिक अमीनो एसिड इंटीरियर में पाए जाने की संभावना है, जबकि हाइड्रोफिलिक अमीनो एसिड जलीय वातावरण के संपर्क में होने की संभावना है। जबकि हाइड्रोफोबिक अमीनो एसिड अवशेष कोर, ध्रुवीय और आवेशित अमीनो एसिड अधिमानतः अणु की सतह को कवर करते हैं और हाइड्रोजन बांड बनाने की उनकी क्षमता के कारण विलायक के संपर्क में होते हैं (एक इलेक्ट्रोनगेटिव परमाणु से प्रोटॉन दान या स्वीकार करके)। अमीनो एसिड को उनके साइड चेन के अनुसार समूहीकृत किया जाता है। हाइड्रोफोबिक साइड चेन वाले नौ अमीनो एसिड ग्लाइसिन (ग्लाइ), एलानिन (अला), वेलिन (वैल), ल्यूसीन (लियू), आइसोलेकिन (इले), प्रोलाइन (प्रो), फेनिलएलनिन (पीएचई), मेथियोनीन (मेट), और ट्रिप्टोफैन (टीआरपी)। अमीनो एसिड को प्रोटीन संश्लेषण के दौरान राइबोसोम पर एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में एक साथ रखा जाता है। इस प्रक्रिया में पेप्टाइड बंधन, दो अमीनो एसिड अवशेषों के बीच सहसंयोजक बंधन बनता है। प्रकृति में सबसे अधिक 20 अलग-अलग अमीनो एसिड होते हैं।
ग्लाइसिन हायड्रोफोबिक आहे
अॅलॅनिन हा एक हायड्रोफोबिक रेणू आहे. हे द्विधा आहे, याचा अर्थ असा आहे की ते प्रथिने रेणूच्या आत किंवा बाहेर असू शकते. अॅलॅनिनचा α कार्बन प्रकाशीयदृष्ट्या सक्रिय असतो; प्रथिनांमध्ये, केवळ एल-आयसोमर आढळतो. लक्षात घ्या की अॅलॅनिन हे α-केटो अॅसिड पायरुवेटचे α-अमिनो अॅसिड अॅनालॉग आहे, जे साखर चयापचयमध्ये मध्यवर्ती आहे. सहा अमिनो आम्लांमध्ये साइड चेन असतात ज्या ध्रुवीय असतात परंतु चार्ज नसतात. यामध्ये सेरीन (सेर), थ्रेओनिन (टीएचआर), सिस्टीन (सायस), शतावरी (एसएन), ग्लूटामाइन (जीएलएन) आणि टायरोसिन (टायर) यांचा समावेश आहे. प्रथिने 2 मॉड्यूलमध्ये चर्चा केल्याप्रमाणे हे अमिनो आम्ल सहसा प्रथिनांच्या पृष्ठभागावर आढळतात. नाही। ग्लाइसिनमध्ये साइड चेन म्हणून फक्त हायड्रोजन असते, म्हणून ते हायड्रोफोबिक नसते. कमी हायड्रोफोबिक अमिनो आम्ल, किंवा उदासीन अमिनो आम्ल: अमिनो आम्ल जे भाग हायड्रोफोबिक असतात (म्हणजे प्रथिने मुख्य-साखळीच्या जवळील बाजू-साखळीचा भाग): हायड्रोफोबिक अमिनो आम्ल हे साइड-चेन असलेले असतात ज्यांना जलीय (म्हणजे पाणी) वातावरणात राहणे आवडत नाही. जरी हे अमिनो आम्ल प्रथिने रेणूंच्या आत राहणे पसंत करतात, परंतु अॅलॅनिन आणि ग्लाइसिन द्विधा असतात, याचा अर्थ असा की ते प्रथिने रेणूच्या आत किंवा बाहेर असू शकतात. ग्लाइसिनची इतकी छोटी साइड चेन असते की त्याचा हायड्रोफोबिक परस्परसंवादांवर फारसा परिणाम होत नाही. हायड्रोफोबिसिटी इंडेक्स हे सापेक्ष हायड्रोफोबिसिटी किंवा अमिनो आम्ल पाण्यात किती विरघळते याचे मोजमाप आहे. प्रथिनेमध्ये, हायड्रोफोबिक अमिनो आम्ल आतील भागात आढळण्याची शक्यता असते, तर हायड्रोफिलिक अमिनो आम्ले जलीय वातावरणाच्या संपर्कात असण्याची शक्यता असते. हायड्रोफोबिक अमिनो आम्लाचे अवशेष गाभा तयार करतात, ध्रुवीय आणि आवेशित अमिनो आम्ल प्राधान्याने रेणूचा पृष्ठभाग व्यापतात आणि हायड्रोजन बंध तयार करण्याच्या क्षमतेमुळे (इलेक्ट्रोनिगेटिव्ह अणूपासून प्रोटॉन दान करून किंवा स्वीकारून) विद्रावकाच्या संपर्कात असतात. अमिनो आम्लांची साइड चेन कशी आहे त्यानुसार त्यांचे वर्गीकरण केले जाते. हायड्रोफोबिक साइड चेन असलेल्या नऊ अमिनो आम्लांमध्ये ग्लाइसिन (ग्लाई), अॅलॅनिन (अला), व्हॅलिन (व्हॅल), ल्युसीन (ल्यू), आयसोल्युसीन (आयले), प्रोलिन (प्रो), फेनिलएलनिन (पीएचई), मेथिओनिन (मेट) आणि ट्रिप्टोफेन (टीआरपी) यांचा समावेश आहे. प्रथिने संश्लेषण दरम्यान अमीनो आम्ल राइबोसोमवरील पॉलीपेप्टाइड साखळीमध्ये एकत्र ठेवले जातात. या प्रक्रियेत पेप्टाइड बंध, दोन अमिनो आम्ल अवशेषांमधील सहसंयोजक बंध तयार होतो. निसर्गात 20 भिन्न अमिनो आम्ल सामान्यत: आढळतात.
नाही