Gene
Sickle cell anemia, a common form of sickle cell disease, is caused by a particular mutation in the HBB gene. This mutation results in the production of an abnormal version of beta-globin called hemoglobin S or HbS. In this condition, hemoglobin S replaces both beta-globin subunits in hemoglobin. In adults, hemoglobin normally consists of four protein subunits: two subunits of beta-globin and two subunits of another protein called alpha-globin, which is produced from another gene called HBA. Each erythrocyte contains 200 to 300 molecules of hemoglobin, each molecule of hemoglobin contains four groups of heme, and each group of heme can carry one molecule of oxygen. A hemoglobin molecule contains four globin polypeptide chains composed of amino acids. Each polypeptide chain is composed of 141 to 146 amino acids. The absence, replacement, or addition of only one amino acid modifies the properties of the hemoglobin. The iron is transported to the bone marrow to be incorporated in the hemoglobin of newly formed erythrocytes. The hemoglobin concentration of blood varies with the hematocrit. The normal values for the blood hemoglobin concentration are 13.5 to 18.0 g/100 ml in males and 12.0 to 16.0 g/100 ml in females. It is 146 amino acids long and has a molecular weight of 15,867 Da. Normal adult human HbA is a heterotetramer consisting of two alpha chains and two beta chains. HBB is encoded by the HBB gene on human chromosome 11. For other uses, see HBB (disambiguation) . Beta globin (also referred to as HBB, β-globin, haemoglobin beta, hemoglobin beta, or preferably haemoglobin subunit beta) is a globin protein, which along with alpha globin (HBA), makes up the most common form of haemoglobin in adult humans, the HbA. Hemoglobinopathies are genetic (inherited) disorders of hemoglobin, the oxygen-carrying protein of the red blood cells. The hemoglobin molecule is composed of four separate polypeptide chains of amino acids, two alpha chains and two beta chains, as well as four iron-bearing heme groups that bind oxygen. The sickle cell mutation results in the substitution of the amino acid valine for glutamic acid in the sixth position of the beta polypeptide. In turn, this alters the conformation of the hemoglobin molecule and causes the red blood cells to assume a characteristic sickle shape under certain conditions. Thus, each hemoglobin molecule can bind one molecule of oxygen. The binding of oxygen by one monomer increases the affinity for oxygen of the others in the tetramer. This makes hemoglobin a more efficient transport protein than a monomeric protein such as myoglobin. The iron is transported to the bone marrow to be incorporated in the hemoglobin of newly formed erythrocytes. The hemoglobin concentration of blood varies with the hematocrit. The normal values for the blood hemoglobin concentration are 13.5 to 18.0 g/100 ml in males and 12.0 to 16.0 g/100 ml in females. Description. The hemoglobin molecule is composed of four separate polypeptide chains of amino acids, two alpha chains and two beta chains, as well as four iron-bearing heme groups that bind oxygen. The sickle cell mutation results in the substitution of the amino acid valine for glutamic acid in the sixth position of the beta polypeptide. In turn, this alters the conformation of the hemoglobin molecule and causes the red blood cells to assume a characteristic sickle shape under certain conditions. The HBB gene provides instructions for making a protein called beta-globin. Beta-globin is a component (subunit) of a larger protein called hemoglobin, which is located inside red blood cells. In adults, hemoglobin normally consists of four protein subunits: two subunits of beta-globin and two subunits of another protein called alpha-globin, which is produced from another gene called HBA. This mutation in the beta-hemoglobin gene results in the change of just a single amino acid within the polypeptide encoded by that gene. The sixth amino acid in beta-hemoglobin is normally glutamate, which has an acidic, very polar, “hydrophilic” (water-attracting) side chain. Each red blood cell contains millions of molecules of hemoglobin, the protein that does the work of oxygen transport. The hemoglobin molecule is composed of four polypeptides (chains of amino acids): two alpha (α) chains, each with 141 amino acids, and two beta (β) chains, each with 146 amino acids.
http://ghr.nlm.nih.gov/gene/HBB http://medical-dictionary.thefreedictionary.com/hemoglobin https://en.wikipedia.org/wiki/HBB http://medical-dictionary.thefreedictionary.com/Hemoglobinopathies http://medical-dictionary.thefreedictionary.com/hemoglobin http://medical-dictionary.thefreedictionary.com/Hemoglobinopathies http://ghr.nlm.nih.gov/gene/HBB https://gerdapeacheysviews.wordpress.com/sickle-cell-anemia/
where are hemoglobin polypeptides encoded
हीमोग्लोबिन पॉलीपेप्टाइड्स एन्कोडेड कहाँ हैं
जीन
सिकल सेल एनीमिया, सिकल सेल रोग का एक सामान्य रूप, एचबीबी जीन में एक विशेष उत्परिवर्तन के कारण होता है। इस उत्परिवर्तन के परिणामस्वरूप हीमोग्लोबिन एस या एचबीएस नामक बीटा-ग्लोबिन के असामान्य संस्करण का उत्पादन होता है। इस स्थिति में, हीमोग्लोबिन एस हीमोग्लोबिन में बीटा-ग्लोबिन सबयूनिट्स दोनों को बदल देता है। वयस्कों में, हीमोग्लोबिन में आम तौर पर चार प्रोटीन सबयूनिट होते हैं: बीटा-ग्लोबिन के दो सबयूनिट और अल्फा-ग्लोबिन नामक एक अन्य प्रोटीन के दो सबयूनिट, जो एचबीए नामक एक अन्य जीन से उत्पन्न होता है। प्रत्येक एरिथ्रोसाइट में हीमोग्लोबिन के 200 से 300 अणु होते हैं, हीमोग्लोबिन के प्रत्येक अणु में हीम के चार समूह होते हैं, और हीम का प्रत्येक समूह ऑक्सीजन के एक अणु को ले जा सकता है। एक हीमोग्लोबिन अणु में अमीनो एसिड से बनी चार ग्लोबिन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं। प्रत्येक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला 141 से 146 अमीनो एसिड से बनी होती है। केवल एक अमीनो एसिड की अनुपस्थिति, प्रतिस्थापन या जोड़ हीमोग्लोबिन के गुणों को संशोधित करता है। लोहे को नवगठित एरिथ्रोसाइट्स के हीमोग्लोबिन में शामिल करने के लिए अस्थि मज्जा में ले जाया जाता है। रक्त की हीमोग्लोबिन एकाग्रता हेमटोक्रिट के साथ भिन्न होती है। रक्त हीमोग्लोबिन एकाग्रता के लिए सामान्य मूल्य पुरुषों में 13.5 से 18.0 ग्राम / 100 मिलीलीटर और महिलाओं में 12.0 से 16.0 ग्राम / 100 मिलीलीटर हैं। यह 146 अमीनो एसिड लंबा है और इसका आणविक भार 15,867 दा है। सामान्य वयस्क मानव एचबीए एक हेटरोटेट्रामर है जिसमें दो अल्फा चेन और दो बीटा चेन होते हैं। HBB को मानव गुणसूत्र 11 पर HBB जीन द्वारा एन्कोड किया गया है। अन्य प्रयोग हेतु, HBB (बहुविकल्पी) देखें। बीटा ग्लोबिन (जिसे एचबीबी, β-ग्लोबिन, हीमोग्लोबिन बीटा, हीमोग्लोबिन बीटा या अधिमानतः हीमोग्लोबिन सबयूनिट बीटा भी कहा जाता है) एक ग्लोबिन प्रोटीन है, जो अल्फा ग्लोबिन (एचबीए) के साथ, वयस्क मनुष्यों में हीमोग्लोबिन का सबसे आम रूप बनाता है, एचबीए। हीमोग्लोबिनोपैथी हीमोग्लोबिन के आनुवंशिक (विरासत में) विकार हैं, लाल रक्त कोशिकाओं के ऑक्सीजन-वाहक प्रोटीन। हीमोग्लोबिन अणु अमीनो एसिड की चार अलग-अलग पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं, दो अल्फा चेन और दो बीटा चेन के साथ-साथ चार लौह-असर वाले हीम समूहों से बना होता है जो ऑक्सीजन को बांधते हैं। सिकल सेल उत्परिवर्तन के परिणामस्वरूप बीटा पॉलीपेप्टाइड की छठी स्थिति में ग्लूटामिक एसिड के लिए अमीनो एसिड वेलिन का प्रतिस्थापन होता है। बदले में, यह हीमोग्लोबिन अणु की रचना को बदल देता है और लाल रक्त कोशिकाओं को कुछ शर्तों के तहत एक विशिष्ट सिकल आकार ग्रहण करने का कारण बनता है। इस प्रकार, प्रत्येक हीमोग्लोबिन अणु ऑक्सीजन के एक अणु को बांध सकता है। एक मोनोमर द्वारा ऑक्सीजन का बंधन टेट्रामर में दूसरों की ऑक्सीजन के लिए आत्मीयता को बढ़ाता है। यह हीमोग्लोबिन को मायोग्लोबिन जैसे मोनोमेरिक प्रोटीन की तुलना में अधिक कुशल परिवहन प्रोटीन बनाता है। लोहे को नवगठित एरिथ्रोसाइट्स के हीमोग्लोबिन में शामिल करने के लिए अस्थि मज्जा में ले जाया जाता है। रक्त की हीमोग्लोबिन एकाग्रता हेमटोक्रिट के साथ भिन्न होती है। रक्त हीमोग्लोबिन एकाग्रता के लिए सामान्य मूल्य पुरुषों में 13.5 से 18.0 ग्राम / 100 मिलीलीटर और महिलाओं में 12.0 से 16.0 ग्राम / 100 मिलीलीटर हैं। विवरण: __________। हीमोग्लोबिन अणु अमीनो एसिड की चार अलग-अलग पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं, दो अल्फा चेन और दो बीटा चेन के साथ-साथ चार लौह-असर वाले हीम समूहों से बना होता है जो ऑक्सीजन को बांधते हैं। सिकल सेल उत्परिवर्तन के परिणामस्वरूप बीटा पॉलीपेप्टाइड की छठी स्थिति में ग्लूटामिक एसिड के लिए अमीनो एसिड वेलिन का प्रतिस्थापन होता है। बदले में, यह हीमोग्लोबिन अणु की रचना को बदल देता है और लाल रक्त कोशिकाओं को कुछ शर्तों के तहत एक विशिष्ट सिकल आकार ग्रहण करने का कारण बनता है। एचबीबी जीन बीटा-ग्लोबिन नामक प्रोटीन बनाने के लिए निर्देश प्रदान करता है। बीटा-ग्लोबिन हीमोग्लोबिन नामक एक बड़े प्रोटीन का एक घटक (सबयूनिट) है, जो लाल रक्त कोशिकाओं के अंदर स्थित है। वयस्कों में, हीमोग्लोबिन में आम तौर पर चार प्रोटीन सबयूनिट होते हैं: बीटा-ग्लोबिन के दो सबयूनिट और अल्फा-ग्लोबिन नामक एक अन्य प्रोटीन के दो सबयूनिट, जो एचबीए नामक एक अन्य जीन से उत्पन्न होता है। बीटा-हीमोग्लोबिन जीन में इस उत्परिवर्तन के परिणामस्वरूप उस जीन द्वारा एन्कोड किए गए पॉलीपेप्टाइड के भीतर केवल एक अमीनो एसिड का परिवर्तन होता है। बीटा-हीमोग्लोबिन में छठा अमीनो एसिड सामान्य रूप से ग्लूटामेट होता है, जिसमें एक अम्लीय, बहुत ध्रुवीय, "हाइड्रोफिलिक" (पानी को आकर्षित करने वाला) साइड चेन होता है। प्रत्येक लाल रक्त कोशिका में हीमोग्लोबिन के लाखों अणु होते हैं, प्रोटीन जो ऑक्सीजन परिवहन का काम करता है। हीमोग्लोबिन अणु चार पॉलीपेप्टाइड्स (अमीनो एसिड की श्रृंखला) से बना है: दो अल्फा (α) श्रृंखलाएं, प्रत्येक में 141 अमीनो एसिड और दो बीटा (β) श्रृंखलाएं, प्रत्येक में 146 अमीनो एसिड होते हैं।
हिमोग्लोबिन पॉलीपेप्टाइड्स कोठे एन्कोडेड आहेत
सिकल सेल अशक्तपणा, सिकल सेल रोगाचा एक सामान्य प्रकार, एचबीबी जनुकातील विशिष्ट उत्परिवर्तनामुळे होतो. या उत्परिवर्तनामुळे हिमोग्लोबिन एस किंवा एचबीएस नावाच्या बीटा-ग्लोबिनची असामान्य आवृत्ती तयार होते. या स्थितीत, हिमोग्लोबिन एस हिमोग्लोबिनमधील बीटा-ग्लोबिन सबयुनिट्स दोन्हीची जागा घेतो. प्रौढांमध्ये, हिमोग्लोबिनमध्ये सामान्यत: चार प्रथिने सबयुनिट्स असतात: बीटा-ग्लोबिनचे दोन सबयुनिट्स आणि अल्फा-ग्लोबिन नावाच्या दुसर्या प्रथिनेचे दोन सबयुनिट्स, जे एचबीए नावाच्या दुसर्या जनुकापासून तयार होते. प्रत्येक एरिथ्रोसाइटमध्ये हिमोग्लोबिनचे 200 ते 300 रेणू असतात, हिमोग्लोबिनच्या प्रत्येक रेणूमध्ये हेमचे चार गट असतात आणि हेमचा प्रत्येक गट ऑक्सिजनचा एक रेणू वाहून नेऊ शकतो. हिमोग्लोबिनरेणूमध्ये अमिनो आम्लापासून बनलेल्या चार ग्लोबिन पॉलीपेप्टाइड साखळ्या असतात. प्रत्येक पॉलीपेप्टाइड साखळी 141 ते 146 अमिनो आम्लांनी बनलेली असते. केवळ एका अमिनो आम्लाची अनुपस्थिती, प्रतिस्थापन किंवा जोड हिमोग्लोबिनचे गुणधर्म बदलते. नव्याने तयार झालेल्या एरिथ्रोसाइट्सच्या हिमोग्लोबिनमध्ये समाविष्ट करण्यासाठी लोह अस्थिमज्जामध्ये नेले जाते. रक्तातील हिमोग्लोबिनची एकाग्रता हेमॅटोक्रिटसह बदलते. रक्तातील हिमोग्लोबिनएकाग्रतेसाठी सामान्य मूल्ये पुरुषांमध्ये 13.5 ते 18.0 ग्रॅम / 100 मिली आणि स्त्रियांमध्ये 12.0 ते 16.0 ग्रॅम / 100 मिली आहेत. याची लांबी १४६ अमिनो आम्ल असून त्याचे आण्विक वजन १५,८६७ डीए आहे.सामान्य प्रौढ मानवी एचबीए एक हेटरोटेट्रामर आहे ज्यात दोन अल्फा साखळी आणि दोन बीटा साखळ्या असतात. एचबीबी मानवी गुणसूत्र 11 वरील एचबीबी जनुकाद्वारे एन्कोडेड केले जाते. इतर उपयोगांसाठी, एचबीबी (विसंगती) पहा. बीटा ग्लोबिन (एचबीबी, β-ग्लोबिन, हिमोग्लोबिन बीटा, हिमोग्लोबिन बीटा किंवा शक्यतो हिमोग्लोबिन सबयुनिट बीटा म्हणून देखील ओळखले जाते) हे एक ग्लोबिन प्रथिने आहे, जे अल्फा ग्लोबिन (एचबीए) सह प्रौढ मानवांमध्ये हिमोग्लोबिनचा सर्वात सामान्य प्रकार बनवते, एचबीए. हिमोग्लोबिनोपॅथी हे लाल रक्तपेशींचे ऑक्सिजन वाहून नेणारे प्रथिने हिमोग्लोबिनचे अनुवांशिक (वारसा) विकार आहेत. हिमोग्लोबिनरेणू अमिनो आम्लांच्या चार स्वतंत्र पॉलीपेप्टाइड साखळ्या, दोन अल्फा साखळी आणि दोन बीटा साखळ्या, तसेच ऑक्सिजन बांधणारे चार लोह-वाहक हेम गट मिळून बनलेले असतात. सिकल सेल उत्परिवर्तनामुळे बीटा पॉलीपेप्टाइडच्या सहाव्या स्थानावर ग्लूटामिक आम्लासाठी अमिनो आम्ल व्हॅलिनची जागा घेतली जाते. परिणामी, यामुळे हिमोग्लोबिन रेणूची रचना बदलते आणि लाल रक्तपेशी विशिष्ट परिस्थितीत वैशिष्ट्यपूर्ण सिकल आकार धारण करतात. अशा प्रकारे, प्रत्येक हिमोग्लोबिन रेणू ऑक्सिजनच्या एका रेणूला बांधू शकतो. एका मोनोमरने ऑक्सिजनचे बंधन केल्याने टेट्रामरमधील इतरांच्या ऑक्सिजनची आत्मीयता वाढते. हे हिमोग्लोबिनला मायोग्लोबिन सारख्या मोनोमेरिक प्रथिनेपेक्षा अधिक कार्यक्षम वाहतूक प्रथिने बनवते. नव्याने तयार झालेल्या एरिथ्रोसाइट्सच्या हिमोग्लोबिनमध्ये समाविष्ट करण्यासाठी लोह अस्थिमज्जामध्ये नेले जाते. रक्तातील हिमोग्लोबिनची एकाग्रता हेमॅटोक्रिटसह बदलते. रक्तातील हिमोग्लोबिनएकाग्रतेसाठी सामान्य मूल्ये पुरुषांमध्ये 13.5 ते 18.0 ग्रॅम / 100 मिली आणि स्त्रियांमध्ये 12.0 ते 16.0 ग्रॅम / 100 मिली आहेत. वर्णन: __________। हिमोग्लोबिनरेणू अमिनो आम्लांच्या चार स्वतंत्र पॉलीपेप्टाइड साखळ्या, दोन अल्फा साखळी आणि दोन बीटा साखळ्या, तसेच ऑक्सिजन बांधणारे चार लोह-वाहक हेम गट मिळून बनलेले असतात. सिकल सेल उत्परिवर्तनामुळे बीटा पॉलीपेप्टाइडच्या सहाव्या स्थानावर ग्लूटामिक आम्लासाठी अमिनो आम्ल व्हॅलिनची जागा घेतली जाते. परिणामी, यामुळे हिमोग्लोबिन रेणूची रचना बदलते आणि लाल रक्तपेशी विशिष्ट परिस्थितीत वैशिष्ट्यपूर्ण सिकल आकार धारण करतात. एचबीबी जनुक बीटा-ग्लोबिन नावाचे प्रथिने तयार करण्याच्या सूचना प्रदान करते. बीटा-ग्लोबिन हिमोग्लोबिन नावाच्या मोठ्या प्रथिनेचा एक घटक (सबयुनिट) आहे, जो लाल रक्तपेशींमध्ये स्थित असतो. प्रौढांमध्ये, हिमोग्लोबिनमध्ये सामान्यत: चार प्रथिने सबयुनिट्स असतात: बीटा-ग्लोबिनचे दोन सबयुनिट्स आणि अल्फा-ग्लोबिन नावाच्या दुसर्या प्रथिनेचे दोन सबयुनिट्स, जे एचबीए नावाच्या दुसर्या जनुकापासून तयार होते. बीटा-हिमोग्लोबिन जनुकातील या उत्परिवर्तनामुळे त्या जनुकाने एन्कोडेड केलेल्या पॉलीपेप्टाइडमध्ये केवळ एका अमिनो आम्लाचा बदल होतो. बीटा-हिमोग्लोबिनमधील सहावे अमिनो आम्ल सामान्यत: ग्लूटामेट असते, ज्यात आम्लयुक्त, अत्यंत ध्रुवीय, "हायड्रोफिलिक" (पाणी आकर्षित करणारी) साइड चेन असते. प्रत्येक लाल रक्तपेशीमध्ये हिमोग्लोबिनचे लाखो रेणू असतात, प्रथिने जे ऑक्सिजन वाहतुकीचे कार्य करतात. हिमोग्लोबिनरेणू चार पॉलीपेप्टाइड्स (अमिनो आम्लांच्या साखळ्या) पासून बनलेला असतो: दोन अल्फा (α) साखळ्या, प्रत्येकी 141 अमिनो आम्ल आणि दोन बीटा (β) साखळ्या, प्रत्येकी 146 अमिनो आम्ल असतात.
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