Protein
struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Frederick Sanger merupakan ilmuwan yang berjasa dengan temuan metode penentuan deret asam amino pada protein, dengan penggunaan beberapa enzim protease yang mengiris ikatan antara asam amino tertentu, menjadi fragmen peptida yang lebih pendek untuk dipisahkan lebih lanjut dengan bantuan kertas kromatografik. Urutan asam amino menentukan fungsi protein, pada tahun 1957, Vernon Ingram menemukan bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein, dan lebih lanjut memicu mutasi genetik. struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut: alpha helix (α-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti spiral; beta-sheet (β-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H); beta-turn, (β-turn, "lekukan-beta"); dan gamma-turn, (γ-turn, "lekukan-gamma").[5] struktur tersier yang merupakan gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener. contoh struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin.
Reseptor terhubung protein G
Efektor dari jalur Gαs dan Gαi/o adalah siklik-adenosin monofosfat (cAMP) yang menghasilkan enzim adenilil siklase. Walaupun ada sepuluh produk gen adenilil siklase berbeda pada mamalia, masing-masing dengan perbedaan tipis dalam distribusi atau fungsi jaringan, semuanya mengkatalisasi konversi sitosol adenosin trifosfat (ATP) menjadi cAMP, dan semuanya secara langsung distimulasi oleh protein G dari kelas Gα. Sebaliknya, interaksi dengan subunit Gα dari tipe Gαi/o menghambat AC dari menghasilkan cAMP. Dengan demikian, GPCR yang digabungkan ke Gα melawan aksi GPCR yang digabungkan ke Gαi/o, dan sebaliknya. Tingkat cAMP sitosolik kemudian dapat menentukan aktivitas berbagai kanal ion serta anggotaprotein kinase A spesifik ser/Thr (PKA). Dengan demikian cAMP dianggap sebagai pembawa pesan kedua dan PKA sebagai efektor sekunder. Efektor dari jalur Gαq/11 adalah fosfolipase C-β (PLCβ), yang mengkatalisis pembelahan membran fosfatidlinositol 4,5-bifosfat (PIP2) yang terikat membran ke dalam pembawa pesan kedua inositol (1,4,5) trifosfat (IP3) ) dan diasilgliserol (DAG). IP3 bekerja pada reseptor IP3 yang ditemukan dalam membran retikulum endoplasma (ER) untuk memperoleh pelepasan Ca2+ dari ER, sementara DAG berdifusi di sepanjang membran plasma di mana ia dapat mengaktifkan segala bentuk terlokalisasi dari ser/thr kinase kedua yang disebut protein kinase C (PKC). Karena banyak isoform dari PKC juga diaktifkan oleh peningkatan Ca2+ intraseluler, kedua jalur ini juga dapat bertemu satu sama lain untuk memberi sinyal melalui efektor sekunder yang sama. Ca2+ intraseluler yang meningkat juga mengikat dan secara allosteris mengaktifkan protein yang disebut calmodulin, yang selanjutnya mengikat dan mengaktifkan enzim secara allosterik seperti Ca2+/kinase yang bergantung pada calmodulin (CAMK). Efektor dari jalur Gα12/13 adalah tiga RhoGEF (p115-RhoGEF, PDZ-RhoGEF, dan LARG), yang ketika terikat dengan Gα12/13 secara alosterik mengaktifkan GTPase kecil sitosolik, Rho. Setelah terikat dengan GTP, Rho kemudian dapat mengaktifkan berbagai protein yang bertanggung jawab untuk regulasi sitoskeleton seperti Rho-kinase (ROCK). Sebagian besar GPCR yang berpasangan dengan Gα12/13 juga berpasangan dengan subkelas lainnya, seringkali Gαq/11.