ラクトフェリン
ラクトフェリン（別名：ラクトトランスフェリン）は、母乳・涙・汗・唾液などの外分泌液中に含まれる鉄結合性の糖タンパク質である。1939年に牛乳中に含まれる「赤色タンパク質 （レッド・プロテイン）」として初めて報告された。その後、1960年にヒトとウシの乳より精製され、アミノ酸配列が決定された。ウシの場合689アミノ酸、ヒトの場合692アミノ酸から成っており、Nローブ・Cローブと呼ばれる球状のドメインが一本のポリペプチドで連結された構造を持つ[1]。各ローブは1個の鉄イオンと強力に結合する。ラクトフェリンの粉末が赤色を帯びているのは、結合している鉄のためである。この2つのローブから成るラクトフェリンの立体構造は、血漿中の鉄輸送タンパク質であるトランスフェリンや、卵白の鉄結合タンパク質であるオボトランスフェリン（コンアルブミン）と共通であるが、ラクトフェリンの鉄イオンに対する親和性はこれらのタンパク質より100倍以上高い。つまり、ラクトフェリンは、生体内で鉄輸送タンパク質というよりも、鉄を捕捉し周囲の環境から取り除くことで、その機能を発揮する場合が多い。
ロドセン
有機金属化学の歴史において、19世紀のツァイゼ塩の発見とルードウィッヒ・モンドによるテトラカルボニルニッケルの発見は、当時理解されていた化学結合モデルへの修正を迫った。ロドセンの鉄のアナログで初めてのメタロセンとなるフェロセンが発見されると、このモデルはさらに修正を迫られた。ロドセンの1価の陽イオンであるロドセニウムやそのコバルトやイリジウムのアナログ等のアナログ化合物と同様に、フェロセンは化学的に異常に安定であることが発見された。このような有機金属化学種の研究によって、これらの形成と安定性の両方を説明できる新しい結合モデルが発展した。ロドセニウム/ロドセン系を含むサンドイッチ化合物の研究により、ジェフリー・ウィルキンソンとエルンスト・フィッシャーは、1973年のノーベル化学賞を受賞した。