カルパイン
カルパインの歴史は1964年、中性条件下でのカルシウム依存的タンパク質分解活性がラットの脳に発見されたことに始まる[1][2]。この活性は細胞内のシステインプロテアーゼによるものであるが、リソソームに関連せず、中性のpHに至適活性があるという点で、カテプシンファミリーのプロテアーゼからは明確に区別される。カルシウム依存的な活性、細胞内の局在、限定的・特異的なタンパク質分解といった点は、カルパインが消化のためではなく調節のためのプロテアーゼであることを浮き彫りにしている。「カルパイン」という名称は、カルシウムを意味する接頭辞cal-とシステインプロテアーゼの接尾辞-painからの造語であり[3]、配列決定によって、カルシウム依存的なシグナリングタンパク質であるカルモジュリンと、パパイアのシステインプロテアーゼであるパパインに類似したモジュールを併せ持つ酵素であることが明らかにされた[4]。そのすぐ後に、カルパインには μ-calpain と m-calpain （もしくはcalpain I 、II）という2つの主要なアイソフォームがあることが判明した。両者の主要な差は活性化に必要なカルシウムの濃度であり、細胞内でそれぞれ μM、mM の濃度のカルシウムイオンによって活性化されることが名前の由来となっている[2]。
セファロスポリンC
セファロスポリンCは、1948年にサルデーニャ島の下水道に生息していた真菌（カビ）から発見された。しかし、発見当時は分子構造などは不明で、1961年になって真菌のアクレモニウム属の真菌（カビ）から単離され、ドロシー・ホジキンが行ったX線構造解析によって分子構造が明らかにされた。なお、セファロスポリンC自体はそれほど強い抗菌活性を示さない。しかしながら、このセファロスポリンCのアミドを加水分解すると得られる7-アミノセファロスポラン酸を出発物質として化学修飾されたものがセフェム系抗菌薬として初めて市販された医薬品となった。なお、化学修飾（化学構造の変更）を行った場所としては、主にセフェム環の7位の炭素に付いているアミノ基の先の部分と、セフェム環の3位の炭素（セフェム環内の硫黄原子と窒素原子とが含まれる6員環の中で、唯一、窒素とも硫黄とも隣り合っていない炭素）の先の部分が挙げられる。