ラクトフェリン
ラクトフェリン（別名：ラクトトランスフェリン）は、母乳・涙・汗・唾液などの外分泌液中に含まれる鉄結合性の糖タンパク質である。1939年に牛乳中に含まれる「赤色タンパク質 （レッド・プロテイン）」として初めて報告された。その後、1960年にヒトとウシの乳より精製され、アミノ酸配列が決定された。ウシの場合689アミノ酸、ヒトの場合692アミノ酸から成っており、Nローブ・Cローブと呼ばれる球状のドメインが一本のポリペプチドで連結された構造を持つ[1]。各ローブは1個の鉄イオンと強力に結合する。ラクトフェリンの粉末が赤色を帯びているのは、結合している鉄のためである。この2つのローブから成るラクトフェリンの立体構造は、血漿中の鉄輸送タンパク質であるトランスフェリンや、卵白の鉄結合タンパク質であるオボトランスフェリン（コンアルブミン）と共通であるが、ラクトフェリンの鉄イオンに対する親和性はこれらのタンパク質より100倍以上高い。つまり、ラクトフェリンは、生体内で鉄輸送タンパク質というよりも、鉄を捕捉し周囲の環境から取り除くことで、その機能を発揮する場合が多い。
ロバート・メリフィールド
カリフォルニア大学ロサンゼルス校へ戻り、生化学のM.S.ダン教授の下でピリミジンの定量法について研究を行った。1949年7月19日に結婚。その後ニューヨークのロックフェラー医学研究所で勤務する。さらにその後ロックフェラー大学へ移って研究を続けた。1959年に固相を用いたペプチド合成法を思いつき、研究を行って1963年にジャーナル･オブ･アメリカン・ケミカル・ソサエティーに発表。その後は研究室でペプチドの合成を行い、ブラジキニンやアンギオテンシン、インスリン等を世界で初めて作り出すことに成功した。これは医学、薬学並びに生化学に大きな影響を与え、酵素やホルモンなどを合成することができるようになった。1993年に自伝を発表した。ニュージャージー州クレスキルで没。