ラクトフェリン
ラクトフェリン（別名：ラクトトランスフェリン）は、母乳・涙・汗・唾液などの外分泌液中に含まれる鉄結合性の糖タンパク質である。1939年に牛乳中に含まれる「赤色タンパク質 （レッド・プロテイン）」として初めて報告された。その後、1960年にヒトとウシの乳より精製され、アミノ酸配列が決定された。ウシの場合689アミノ酸、ヒトの場合692アミノ酸から成っており、Nローブ・Cローブと呼ばれる球状のドメインが一本のポリペプチドで連結された構造を持つ[1]。各ローブは1個の鉄イオンと強力に結合する。ラクトフェリンの粉末が赤色を帯びているのは、結合している鉄のためである。この2つのローブから成るラクトフェリンの立体構造は、血漿中の鉄輸送タンパク質であるトランスフェリンや、卵白の鉄結合タンパク質であるオボトランスフェリン（コンアルブミン）と共通であるが、ラクトフェリンの鉄イオンに対する親和性はこれらのタンパク質より100倍以上高い。つまり、ラクトフェリンは、生体内で鉄輸送タンパク質というよりも、鉄を捕捉し周囲の環境から取り除くことで、その機能を発揮する場合が多い。
梅毒の歴史
1905年に、とは梅毒の患者の組織に梅毒トレポネーマ "Treponema pallidum" を発見した。その1年後、梅毒のための最初の効率的な試験法である、ワッセルマン反応がアウグスト・フォン・ワッセルマンによって開発された。この反応は偽陽性の問題があったが、梅毒の検出と予防の面では大きな進展であった。病気の急性症状が現れる前に試験を行うことで、感染した本人を治療することはできないものの、梅毒の他人への感染が防がれた。1930年代には、によって Hinton test が開発された。これは凝集反応に基づくもので、ワッセルマン反応よりも偽陽性が少なかった。これらの初期の試験法は、現在ではより新しい分析法によって置き換えられている。また、は、一滴の乾いた血液で判別可能な簡便な試験法を開発し、第二次世界大戦後の東欧でのアウトブレイク時に200万人以上の試験に用いられた。