ラクトフェリン
ラクトフェリン（別名：ラクトトランスフェリン）は、母乳・涙・汗・唾液などの外分泌液中に含まれる鉄結合性の糖タンパク質である。1939年に牛乳中に含まれる「赤色タンパク質 （レッド・プロテイン）」として初めて報告された。その後、1960年にヒトとウシの乳より精製され、アミノ酸配列が決定された。ウシの場合689アミノ酸、ヒトの場合692アミノ酸から成っており、Nローブ・Cローブと呼ばれる球状のドメインが一本のポリペプチドで連結された構造を持つ[1]。各ローブは1個の鉄イオンと強力に結合する。ラクトフェリンの粉末が赤色を帯びているのは、結合している鉄のためである。この2つのローブから成るラクトフェリンの立体構造は、血漿中の鉄輸送タンパク質であるトランスフェリンや、卵白の鉄結合タンパク質であるオボトランスフェリン（コンアルブミン）と共通であるが、ラクトフェリンの鉄イオンに対する親和性はこれらのタンパク質より100倍以上高い。つまり、ラクトフェリンは、生体内で鉄輸送タンパク質というよりも、鉄を捕捉し周囲の環境から取り除くことで、その機能を発揮する場合が多い。
古武弥四郎
キヌレニンはトリプトファンを構成するインドール環が開環した構造をもっているが、この構造に行き着くまでの葛藤は容易に想像できる。なぜなら当時の生化学の常識からすれば酵素がこのような過激な開環反応をおこなうということは考えられないことであったからである。最初発表されたキヌレニンの構造には誤りがあり、これは結晶水を見落としたためといわれている。のちになってドイツ・テュービンゲン大学、マックスプランク研究所のノーベル化学賞受賞者（1935年、受賞辞退）アドルフ・ブーテナントはキヌレニンが昆虫の眼の色素の前駆体であることを発見し、来日の折には和歌山医科大学まで出向いて弥四郎に敬意を表した。ブーテナントはフェロモンのような微量生理活性物質研究の巨星であり、実験手法は弥四郎と共通するものがあった。つまり、大量の尿や昆虫から微量のホルモンを単離するというような仕事である。