カルパイン
カルパインの歴史は1964年、中性条件下でのカルシウム依存的タンパク質分解活性がラットの脳に発見されたことに始まる[1][2]。この活性は細胞内のシステインプロテアーゼによるものであるが、リソソームに関連せず、中性のpHに至適活性があるという点で、カテプシンファミリーのプロテアーゼからは明確に区別される。カルシウム依存的な活性、細胞内の局在、限定的・特異的なタンパク質分解といった点は、カルパインが消化のためではなく調節のためのプロテアーゼであることを浮き彫りにしている。「カルパイン」という名称は、カルシウムを意味する接頭辞cal-とシステインプロテアーゼの接尾辞-painからの造語であり[3]、配列決定によって、カルシウム依存的なシグナリングタンパク質であるカルモジュリンと、パパイアのシステインプロテアーゼであるパパインに類似したモジュールを併せ持つ酵素であることが明らかにされた[4]。そのすぐ後に、カルパインには μ-calpain と m-calpain （もしくはcalpain I 、II）という2つの主要なアイソフォームがあることが判明した。両者の主要な差は活性化に必要なカルシウムの濃度であり、細胞内でそれぞれ μM、mM の濃度のカルシウムイオンによって活性化されることが名前の由来となっている[2]。
カルベン錯体
このような錯体は1964年にエルンスト・フィッシャーによって発見された。フィッシャーはクロムのカルボニル錯体にアルキルリチウムを作用させた。アルキルリチウムはカルボニル配位子の炭素原子に付加して、カルベン錯体が生成する。フィッシャーはこれをアルキル化剤でトラップすることにより、安定な錯体としてはじめてカルベン錯体を単離することに成功した。他の金属のカルボニル錯体でも同様にしてカルベン錯体が得られる。そのため、このような合成法で得られる錯体を総称してフィッシャー型カルベン錯体という。フィッシャー型カルベン錯体はカルボニル配位子の強い逆供与によって金属が電子不足状態となるため、それに結合しているカルベン炭素も同様に電子不足となり求電子性を持つ。フィッシャー型カルベン錯体は18電子則を満たす。