ラクトフェリン
ラクトフェリン（別名：ラクトトランスフェリン）は、母乳・涙・汗・唾液などの外分泌液中に含まれる鉄結合性の糖タンパク質である。1939年に牛乳中に含まれる「赤色タンパク質 （レッド・プロテイン）」として初めて報告された。その後、1960年にヒトとウシの乳より精製され、アミノ酸配列が決定された。ウシの場合689アミノ酸、ヒトの場合692アミノ酸から成っており、Nローブ・Cローブと呼ばれる球状のドメインが一本のポリペプチドで連結された構造を持つ[1]。各ローブは1個の鉄イオンと強力に結合する。ラクトフェリンの粉末が赤色を帯びているのは、結合している鉄のためである。この2つのローブから成るラクトフェリンの立体構造は、血漿中の鉄輸送タンパク質であるトランスフェリンや、卵白の鉄結合タンパク質であるオボトランスフェリン（コンアルブミン）と共通であるが、ラクトフェリンの鉄イオンに対する親和性はこれらのタンパク質より100倍以上高い。つまり、ラクトフェリンは、生体内で鉄輸送タンパク質というよりも、鉄を捕捉し周囲の環境から取り除くことで、その機能を発揮する場合が多い。
ラクトースオペロン
ジャコブとモノーの先駆的な研究ののち、1960年代にウォルター・ギルバート Walter Gilbert とBenno Muller-Hillは"lac" リプレッサーの部分的な精製に成功した。当時、遺伝子クローニングはまだ開発されておらず、最も感受性の強いバイオアッセイは特異的に結合するイソプロピルチオガラクトシド isopropylthiogalactoside:IPTG だった。しかし、そのままでは細胞をすり潰して得る粗抽出液の"lac" リプレッサー濃度は低すぎて検出できない。そこで、通常よりもIPTGに強く結合する変異 "lacI" を持つ大腸菌を使用した。