ラクトフェリン
ラクトフェリン（別名：ラクトトランスフェリン）は、母乳・涙・汗・唾液などの外分泌液中に含まれる鉄結合性の糖タンパク質である。1939年に牛乳中に含まれる「赤色タンパク質 （レッド・プロテイン）」として初めて報告された。その後、1960年にヒトとウシの乳より精製され、アミノ酸配列が決定された。ウシの場合689アミノ酸、ヒトの場合692アミノ酸から成っており、Nローブ・Cローブと呼ばれる球状のドメインが一本のポリペプチドで連結された構造を持つ[1]。各ローブは1個の鉄イオンと強力に結合する。ラクトフェリンの粉末が赤色を帯びているのは、結合している鉄のためである。この2つのローブから成るラクトフェリンの立体構造は、血漿中の鉄輸送タンパク質であるトランスフェリンや、卵白の鉄結合タンパク質であるオボトランスフェリン（コンアルブミン）と共通であるが、ラクトフェリンの鉄イオンに対する親和性はこれらのタンパク質より100倍以上高い。つまり、ラクトフェリンは、生体内で鉄輸送タンパク質というよりも、鉄を捕捉し周囲の環境から取り除くことで、その機能を発揮する場合が多い。
柳沢正史
1987年、それまで従事していた筋肉の収縮タンパク質の分子生物学とは別に、自身のアイデアで血管内皮由来の血管収縮物質を探索するプロジェクトを立ち上げた。その成果を、内皮由来血管収縮因子エンドセリンとして1988年にNature誌に報告。この論文は現在までに1万回以上引用されている。1988年筑波大学大学院修了、医学博士。博士論文は「エンドセリンの発見」。この発見により多くの製薬会社がエンドセリン受容体拮抗薬の開発に着手。2001年にはアメリカで、2005年には日本でエンドセリン受容体拮抗薬ボセンタンが肺動脈性高血圧症の治療薬として承認されている。また同種の治療薬としてアンブリセンタン(承認日：米国2007年、日本2010年)やマシテンタン(承認日：米国2013年、日本2015年)も承認されている。