Flavin adenine dinucleotide
உயிர்வேதியியலில், ஃபிளேவின் அடினைன் டைனியூக்ளியோடைடு (எஃப்ஏடி) என்பது பல்வேறு புரதங்களுடன் தொடர்புடைய ஒரு ரெடாக்ஸ்-ஆக்டிவ் கோஎன்சைம் ஆகும், இது வளர்சிதை மாற்றத்தில் பல நொதி எதிர்வினைகளுடன் தொடர்புடையது. ஃபிளேவோபுரோட்டீன் என்பது ஃபிளேவின் குழுவைக் கொண்ட ஒரு புரதமாகும், இது எஃப்ஏடி அல்லது ஃபிளேவின் மோனோநியூக்ளியோடைடு (எஃப்எம்என்) வடிவத்தில் இருக்கலாம். பல ஃபிளாவோபிரோடைன்கள் அறியப்படுகின்றனஃ சக்சினேட் டீஹைட்ரஜனேஸ் காம்ப்ளக்ஸ் கூறுகள், α-கெட்டோகுளுட்டரேட் டீஹைட்ரஜனேஸ் மற்றும் பைருவேட் டீஹைட்ரஜனேஸ் காம்ப்ளக்ஸ் ஒரு கூறு. ஃபிளேவின்-என் (5)-ஆக்சைடு, குயினோன், செமிக்வினோன் மற்றும் ஹைட்ரோகுயினோன் ஆகிய நான்கு ரெடாக்ஸ் நிலைகளில் எஃப்ஏடி இருக்கலாம். எலக்ட்ரான்களை ஏற்றுக்கொள்வதன் மூலமோ அல்லது தானம் செய்வதன் மூலமோ இந்த நிலைகளுக்கு இடையில் எஃப்ஏடி மாற்றப்படுகிறது. FAD, அதன் முழு ஆக்சிஜனேற்றப்பட்ட வடிவத்தில், அல்லது குயினோன் வடிவத்தில், இரண்டு எலக்ட்ரான்கள் மற்றும் இரண்டு புரோட்டான்களை FADH2 (ஹைட்ரோகுயினோன் வடிவம்) ஆக ஏற்றுக்கொள்கிறது. செமிக்வினோன் (FADH·) முறையே ஒரு எலக்ட்ரான் மற்றும் ஒரு புரோட்டனை ஏற்றுக்கொள்வதன் மூலம் அல்லது தானம் செய்வதன் மூலம் FAD ஐக் குறைப்பதன் மூலமோ அல்லது FADH2 ஐ ஆக்சிஜனேற்றம் செய்வதன் மூலமோ உருவாகலாம். இருப்பினும், சில புரதங்கள் ஃபிளேவின்-என் (5)-ஆக்சைடு என்ற ஃபிளேவின் கோஃபாக்டரின் சூப்பர் ஆக்சிஜனேற்றப்பட்ட வடிவத்தை உருவாக்கி பராமரிக்கின்றன. 1879 ஆம் ஆண்டில் பசுவின் பாலின் கூறுகளை பிரிப்பதன் மூலம் ஃபிளேவோபுரோட்டின்கள் முதன்முதலில் கண்டுபிடிக்கப்பட்டன. அவற்றின் பால் தோற்றம் மற்றும் மஞ்சள் நிறமி காரணமாக அவை ஆரம்பத்தில் லாக்டோக்ரோம் என்று அழைக்கப்பட்டன. மஞ்சள் நிறமிக்கு காரணமான மூலக்கூறுகளை அடையாளம் காண்பதில் எந்தவொரு கணிசமான முன்னேற்றத்தையும் செய்ய விஞ்ஞான சமூகத்திற்கு 50 ஆண்டுகள் பிடித்தன. 1930 களில் பல ஃபிளேவின் மற்றும் நிகோடினமைடு வழித்தோன்றல் கட்டமைப்புகளின் வெளியீடு மற்றும் ரெடாக்ஸ் வினையூக்கத்தில் அவற்றின் கட்டாய பாத்திரங்கள் ஆகியவற்றுடன் கோஎன்சைம் ஆராய்ச்சித் துறையைத் தொடங்கியது. ஜெர்மன் விஞ்ஞானிகள் ஓட்டோ வார்பர்க் மற்றும் வால்டர் கிறிஸ்டியன் ஆகியோர் 1932 ஆம் ஆண்டில் செல்லுலார் சுவாசத்திற்குத் தேவையான ஈஸ்ட் பெறப்பட்ட மஞ்சள் புரதத்தைக் கண்டுபிடித்தனர். அவர்களின் சக ஊழியரான ஹ்யூகோ தியோரெல் இந்த மஞ்சள் நொதியை அப்போயென்சைம் மற்றும் மஞ்சள் நிறமியாகப் பிரித்தார், மேலும் நொதியோ நிறமியோ தானாகவே NADH ஐ ஆக்சிஜனேற்றம் செய்யும் திறன் கொண்டவை அல்ல என்பதைக் காட்டினார், ஆனால் அவற்றை ஒன்றாக கலப்பது செயல்பாட்டை மீட்டெடுக்கும். இந்த நிறமி ரைபோஃப்ளேவின் பாஸ்பேட் எஸ்டர், ஃப்ளேவின் மோனோநியூக்ளியோடைடு (எஃப். எம். என்) என்று 1937 ஆம் ஆண்டில் தியோரெல் உறுதிப்படுத்தினார், இது நொதி கோஃபாக்டர்களுக்கான முதல் நேரடி சான்றாகும். வார்பர்க் மற்றும் கிறிஸ்டியன் ஆகியோர் 1938 ஆம் ஆண்டில் இதேபோன்ற சோதனைகள் மூலம் டி-அமினோ அமில ஆக்சிடேஸின் கோஃபாக்டராக எஃப்ஏடி இருப்பதைக் கண்டறிந்தனர். நிகோடினமைடை ஹைட்ரைடு இடமாற்றங்களுடன் இணைப்பதில் வார்பர்க்கின் பணி மற்றும் ஃபிளேவின்களின் கண்டுபிடிப்பு 40 மற்றும் 50 களில் பல விஞ்ஞானிகளுக்கு ஏராளமான ரெடாக்ஸ் உயிர்வேதியியலைக் கண்டறியவும், சிட்ரிக் அமில சுழற்சி மற்றும் ஏடிபி தொகுப்பு போன்ற பாதைகளில் அவற்றை ஒன்றாக இணைக்கவும் வழி வகுத்தது. ஃபிளேவின் அடினைன் டைனியூக்ளியோடைடு இரண்டு பகுதிகளைக் கொண்டுள்ளதுஃ அடினைன் நியூக்ளியோடைடு (அடினோசின் மோனோபாஸ்பேட்) மற்றும் ஃபிளேவின் மோனோநியூக்ளியோடைடு (எஃப்எம்என்) ஆகியவை அவற்றின் பாஸ்பேட் குழுக்கள் மூலம் ஒன்றாக இணைக்கப்பட்டுள்ளன. அடினைன் 1 'கார்பனில் ஒரு சுழற்சி ரைபோஸுடன் பிணைக்கப்பட்டுள்ளது, அதே நேரத்தில் பாஸ்பேட் 5' கார்பனில் ரைபோஸுடன் பிணைக்கப்பட்டு அடினைன் நியூக்ளடோடைடு உருவாகிறது. ஐசோஅல்லோக்சாசின் மற்றும் ரிபிட்டோலுக்கு இடையிலான கார்பன்-நைட்ரஜன் (சி-என்) பிணைப்பால் ரைபோஃப்ளேவின் உருவாகிறது. பாஸ்பேட் குழு பின்னர் முனைய ரைபோஸ் கார்பனுடன் பிணைக்கப்பட்டு, ஒரு FMN ஐ உருவாக்குகிறது. ஐசோலோக்சாசின் மற்றும் ரிபிட்டோலுக்கு இடையிலான பிணைப்பு ஒரு கிளைகோசிடிக் பிணைப்பாக கருதப்படாததால், ஃபிளேவின் மோனோநியூக்ளியோடைடு உண்மையில் ஒரு நியூக்ளியோடைடு அல்ல. இது டைனியூக்ளியோடைடு பெயரை தவறாக வழிநடத்துகிறது; இருப்பினும், ஃபிளேவின் மோனோநியூக்ளியோடைடு குழு அதன் கட்டமைப்பு மற்றும் வேதியியல் பண்புகளில் ஒரு நியூக்ளியோடைடுக்கு மிகவும் நெருக்கமாக உள்ளது. 2 H + மற்றும் 2 e− ஐச் சேர்ப்பதன் மூலம் FAD ஐ FADH2 ஆகக் குறைக்கலாம். 1 H + மற்றும் 1 e− இழப்பு மூலம் FADH2 ஐ ஆக்சிஜனேற்றம் செய்து FADH ஐ உருவாக்கலாம். மேலும் 1 H + மற்றும் 1 e− இழப்பின் மூலம் FAD வடிவத்தை மீண்டும் உருவாக்க முடியும். ஃபிளேவின்-என் (5)-ஆக்சைடு குறைப்பு மற்றும் நீரிழப்பு மூலம் எஃப்ஏடி உருவாக்கம் ஏற்படலாம். ஆக்சிஜனேற்ற நிலையின் அடிப்படையில், ஃபிளேவின்கள் நீரிய கரைசலில் இருக்கும்போது குறிப்பிட்ட வண்ணங்களை எடுக்கின்றன. ஃபிளேவின்-என் (5)-ஆக்சைடு (சூப்பர் ஆக்சிடைஸ் செய்யப்பட்ட) மஞ்சள்-ஆரஞ்சு, எஃப். ஏ. டி (முழுமையாக ஆக்சிஜனேற்றப்பட்ட) மஞ்சள், எஃப். ஏ. டி. எச் (பாதி குறைக்கப்பட்ட) பி. எச் அடிப்படையில் நீலம் அல்லது சிவப்பு, மற்றும் முழுமையாக குறைக்கப்பட்ட வடிவம் நிறமற்றது. வடிவத்தை மாற்றுவது மற்ற இரசாயன பண்புகளில் பெரிய தாக்கத்தை ஏற்படுத்தும். எடுத்துக்காட்டாக, FAD, முழுமையாக ஆக்சிஜனேற்றப்பட்ட வடிவம் நியூக்ளியோஃபிலிக் தாக்குதலுக்கு உட்பட்டது, முழுமையாகக் குறைக்கப்பட்ட வடிவம், FADH2 அதிக துருவமுனைப்பைக் கொண்டுள்ளது, அதே நேரத்தில் பாதி குறைக்கப்பட்ட வடிவம் நீரிய கரைசலில் நிலையற்றது. FAD என்பது ஒரு நறுமண வளைய அமைப்பு, அதேசமயம் FADH2 இல்லை. இதன் பொருள் என்னவென்றால், நறுமண அமைப்பு வழங்கும் அதிர்வு மூலம் உறுதிப்படுத்தல் இல்லாமல், FADH2 ஆற்றலில் கணிசமாக அதிகமாக உள்ளது. FADH2 என்பது ஆற்றலைச் சுமந்து செல்லும் மூலக்கூறு ஆகும், ஏனெனில், ஆக்சிஜனேற்றப்பட்டவுடன் அது நறுமணத்தை மீண்டும் பெறுகிறது மற்றும் இந்த உறுதிப்படுத்தலால் குறிக்கப்படும் ஆற்றலை வெளியிடுகிறது. எஃப்ஏடி மற்றும் அதன் வகைகளின் ஸ்பெக்ட்ரோஸ்கோபிக் பண்புகள் புற ஊதா-விஐஎஸ் உறிஞ்சுதல் மற்றும் ஃப்ளோரசன்ஸ் ஸ்பெக்ட்ரோஸ்கோபிகளைப் பயன்படுத்துவதன் மூலம் எதிர்வினை கண்காணிப்பை அனுமதிக்கின்றன. FAD இன் ஒவ்வொரு வடிவமும் தனித்துவமான உறிஞ்சுதல் நிறமாலையைக் கொண்டுள்ளது, இது ஆக்சிஜனேற்ற நிலையில் ஏற்படும் மாற்றங்களை எளிதாக கவனிக்க உதவுகிறது. FAD க்கான ஒரு பெரிய உள்ளூர் உறிஞ்சுதல் அதிகபட்சம் 450 nm இல் காணப்படுகிறது, அழிவு குணகம் 11,300 M−1 cm−1 ஆகும். ஃபிளேவின்கள் பொதுவாக ஃப்ளோரசன்ட் செயல்பாட்டைக் கொண்டுள்ளன (ஃபிளேவின் நியூக்ளிக் அமில வழித்தோன்றல்களுடன் பிணைக்கப்பட்ட புரதங்கள் ஃபிளேவோபுரோட்டீன்கள் என்று அழைக்கப்படுகின்றன). புரத பிணைப்பை ஆய்வு செய்யும் போது இந்த பண்பு பயன்படுத்தப்படலாம், பிணைக்கப்பட்ட நிலையில் வைக்கப்படும்போது ஃப்ளோரசன்ட் செயல்பாட்டின் இழப்பைக் கவனிக்கலாம். ஆக்சிஜனேற்றப்பட்ட ஃபிளேவின்கள் சுமார் 450 என்எம் அதிக உறிஞ்சுதல்களைக் கொண்டுள்ளன, மேலும் சுமார் 515-520 என்எம் இல் ஃப்ளோரஸ்ஸைக் கொண்டுள்ளன. வேதியியல் நிலைகள் உயிரியல் அமைப்புகளில், FAD அதன் முழு ஆக்சிஜனேற்ற வடிவத்தில் H + மற்றும் e-ஐ ஏற்றுபவராகவும், FADH வடிவத்தில் ஏற்றுக்கொள்ளுபவராகவும் அல்லது நன்கொடையாளராகவும், குறைக்கப்பட்ட FADH2 வடிவத்தில் நன்கொடையாளராகவும் செயல்படுகிறது. கீழேயுள்ள வரைபடம் அது மேற்கொள்ளக்கூடிய சாத்தியமான மாற்றங்களை சுருக்கமாகக் கூறுகிறது. மேலே காணப்பட்டவற்றுடன், எஃப். ஏ. டி இன் பிற எதிர்வினை வடிவங்களையும் உருவாக்கி உட்கொள்ளலாம். இந்த எதிர்வினைகள் எலக்ட்ரான்களின் பரிமாற்றம் மற்றும் இரசாயன பிணைப்புகளை உருவாக்குதல்/உடைத்தல் ஆகியவற்றை உள்ளடக்கியது. எதிர்வினை வழிமுறைகள் மூலம், உயிரியல் அமைப்புகளுக்குள் இரசாயன நடவடிக்கைகளுக்கு எஃப்ஏடி பங்களிக்க முடியும். பின்வரும் படங்கள் எஃப்ஏடி ஈடுபடுத்தக்கூடிய சில செயல்களின் பொதுவான வடிவங்களை சித்தரிக்கின்றன. பொறிமுறைகள் 1 மற்றும் 2 ஹைட்ரைடு ஆதாயத்தைக் குறிக்கின்றன, இதில் மூலக்கூறு ஒரு ஹைட்ரைடு அயனியாக இருக்கும் அளவைப் பெறுகிறது. பொறிமுறைகள் 3 மற்றும் 4 தீவிர உருவாக்கம் மற்றும் ஹைட்ரைடு இழப்பு. ரேடிக்கல் இனங்கள் இணைக்கப்படாத எலக்ட்ரான் அணுக்களைக் கொண்டுள்ளன மற்றும் வேதியியல் ரீதியாக மிகவும் சுறுசுறுப்பாக உள்ளன. ஹைட்ரைடு இழப்பு என்பது முன்பு காணப்பட்ட ஹைட்ரைடு ஆதாயத்தின் தலைகீழ் செயல்முறையாகும். இறுதி இரண்டு வழிமுறைகள் நியூக்ளியோஃபிலிக் கூட்டல் மற்றும் கார்பன் ரேடிக்கலைப் பயன்படுத்தி ஒரு எதிர்வினையைக் காட்டுகின்றன. ரைபோஃப்ளேவினில் இருந்து உருவாகும் மற்றொரு மூலக்கூறான ஃபிளேவின் மோனோநியூக்ளியோடைடுடன் ஒரு நொதி கோஃபாக்டராக உயிர்ச்சேர்க்கை எஃப்ஏடி முக்கிய பங்கு வகிக்கிறது. பாக்டீரியா, பூஞ்சை மற்றும் தாவரங்கள் ரைபோஃப்ளேவினை உற்பத்தி செய்ய முடியும், ஆனால் மனிதர்கள் போன்ற பிற யூகாரியோட்டுகள் அதை உருவாக்கும் திறனை இழந்துவிட்டன. எனவே, மனிதர்கள் உணவு மூலங்களிலிருந்து வைட்டமின் பி 2 என்றும் அழைக்கப்படும் ரைபோஃப்ளேவின் பெற வேண்டும். ரைபோஃப்ளேவின் பொதுவாக சிறுகுடலில் உட்கொள்ளப்பட்டு பின்னர் கேரியர் புரதங்கள் வழியாக உயிரணுக்களுக்கு கொண்டு செல்லப்படுகிறது. ரைபோஃப்ளேவின் கைனேஸ் (ஈசி 2.7.1.26) ஃபிளேவின் மோனோநியூக்ளியோடைடை உற்பத்தி செய்ய ரைபோஃப்ளேவினுடன் ஒரு பாஸ்பேட் குழுவைச் சேர்க்கிறது, பின்னர் எஃப்ஏடி சிந்த்டேஸ் ஒரு அடினைன் நியூக்ளியோடைடை இணைக்கிறது; இரண்டு படிகளுக்கும் ஏடிபி தேவைப்படுகிறது. பாக்டீரியாக்கள் பொதுவாக ஒரு இரு செயல்பாட்டு நொதியைக் கொண்டுள்ளன, ஆனால் ஆர்க்கியா மற்றும் யூகாரியோட்டுகள் பொதுவாக இரண்டு தனித்துவமான நொதிகளைப் பயன்படுத்துகின்றன. சைட்டோசோல் மற்றும் மைட்டோகாண்ட்ரியாவில் தனித்துவமான ஐசோஃபார்ம்கள் உள்ளன என்பதை தற்போதைய ஆராய்ச்சி சுட்டிக்காட்டுகிறது. எஃப்ஏடி இரு இடங்களிலும் ஒருங்கிணைக்கப்பட்டு, தேவைப்படும் இடங்களில் கொண்டு செல்லப்படலாம் என்று தெரிகிறது. ஃபங்ஷன் ஃபிளேவோபுரோட்டின்கள் கடினமான ரெடாக்ஸ் எதிர்வினைகளை ஊக்குவிக்க ஃபிளேவின் நோய்களின் தனித்துவமான மற்றும் பல்துறை கட்டமைப்பைப் பயன்படுத்துகின்றன. ஃபிளேவின்கள் பல ரெடாக்ஸ் நிலைகளைக் கொண்டிருப்பதால், அவை ஒன்று அல்லது இரண்டு எலக்ட்ரான்கள், ஹைட்ரஜன் அணுக்கள் அல்லது ஹைட்ரோனியம் அயனிகளின் பரிமாற்றத்தை உள்ளடக்கிய செயல்முறைகளில் பங்கேற்கலாம். முழுமையாக ஆக்சிஜனேற்றப்பட்ட ஃப்ளேவின் வளையத்தின் N5 மற்றும் C4a ஆகியவை நியூக்ளியோஃபிலிக் தாக்குதலுக்கு ஆளாகின்றன. ஐசோஅல்லோக்சாசின் வளைய அமைப்பு மற்றும் ஃபிளேவின் அடினைன் டைனியூக்ளியோடைடு (எஃப்ஏடி) உள்ளிட்ட பிணைப்பின் போது ஃபிளேவின்களின் இயக்க அளவுருக்களை கடுமையாகத் தொந்தரவு செய்யும் ஃபிளேவோபுரோட்டின்களின் திறன் ஆகியவை இந்த பரந்த அளவிலான அயனியாக்கம் மற்றும் ஃபிளேவின் பகுதியின் மாற்றத்திற்கு காரணமாக இருக்கலாம். மரபணுவில் (ஃபிளாவோபிரோடியம்) ஃபிளாவின் சார்ந்த புரதக் குறியீட்டு மரபணுக்களின் எண்ணிக்கை இனங்களைப் பொறுத்தது மற்றும் 0.1%-3.5% வரை இருக்கலாம், மனிதர்கள் 90 ஃபிளாவோபிரோடைன் குறியீட்டு மரபணுக்களைக் கொண்டுள்ளனர். எஃப்ஏடி என்பது ஃப்ளேவினின் மிகவும் சிக்கலான மற்றும் ஏராளமான வடிவமாகும், மேலும் இது மொத்த ஃப்ளேவோபுரோட்டோமில் 75 சதவீதம் மற்றும் மனித குறியிடப்பட்ட ஃப்ளேவோபுரோட்டின்களில் 84 சதவீதம் ஆகியவற்றுடன் பிணைக்கப்படுவதாக கூறப்படுகிறது. எஃப்ஏடி (2.2-17.0 அமோல்/செல்) மற்றும் எஃப்எம்என் (0.46-3.4 அமோல்/செல்) ஆகியவற்றிற்கு பல்வேறு வளர்க்கப்பட்ட பாலூட்டி செல் கோடுகளில் இலவச அல்லது சகப்பிணைப்பு அல்லாத ஃபிளேவின்களின் செல்லுலார் செறிவுகள் பதிவாகியுள்ளன. என்ஏடி + ஐ விட எஃப்ஏடி அதிக நேர்மறையான குறைப்பு திறனைக் கொண்டுள்ளது மற்றும் இது மிகவும் வலுவான ஆக்ஸிஜனேற்ற முகவர் ஆகும். ஒரு ஆல்கீனுடன் ஒரு சி-சி பிணைப்பின் டீஹைட்ரஜனேற்றம் போன்ற பல ஆற்றல்மிக்க கடினமான ஆக்சிஜனேற்ற எதிர்வினைகளில் செல் இதைப் பயன்படுத்துகிறது. எலக்ட்ரான் போக்குவரத்து, டிஎன்ஏ பழுதுபார்ப்பு, நியூக்ளியோடைடு உயிரியக்கவியல், கொழுப்பு அமிலங்களின் பீட்டா-ஆக்சிஜனேற்றம், அமினோ அமில கேடபாலிசம் மற்றும் சிஓஏ, கோக்யூ மற்றும் ஹீம் குழுக்கள் போன்ற பிற இணை காரணிகளின் தொகுப்பு உள்ளிட்ட பல்வேறு வகையான வளர்சிதை மாற்ற பாதைகளில் எஃப்ஏடி-சார்ந்த புரதங்கள் செயல்படுகின்றன. ஒரு நன்கு அறியப்பட்ட எதிர்வினை சிட்ரிக் அமில சுழற்சியின் ஒரு பகுதியாகும் (டி. சி. ஏ அல்லது கிரெப்ஸ் சுழற்சி என்றும் அழைக்கப்படுகிறது); சக்சினேட் டீஹைட்ரஜனேஸ் (எலக்ட்ரான் போக்குவரத்து சங்கிலியில் காம்ப்ளக்ஸ் II) சக்சினேட்டின் ஆக்சிஜனேற்றத்தை ஃப்யூமரேட்டிற்கு ஊக்குவிக்க சகப்பிணைப்பு எஃப்ஏடி தேவைப்படுகிறது. இந்த ஆக்சிஜனேற்றத்திலிருந்து உயர் ஆற்றல் எலக்ட்ரான்கள் FAD ஐ FADH2 ஆகக் குறைப்பதன் மூலம் தற்காலிகமாக சேமிக்கப்படுகின்றன. FADH2 பின்னர் FAD க்குத் திரும்புகிறது, அதன் இரண்டு உயர் ஆற்றல் எலக்ட்ரான்களை எலக்ட்ரான் போக்குவரத்து சங்கிலி வழியாக அனுப்புகிறது; FADH2 இல் உள்ள ஆற்றல் ஆக்சிஜனேற்ற பாஸ்போரிலேஷன் மூலம் ATP க்கு சமமான 1.5 ஐ உற்பத்தி செய்ய போதுமானது. கொழுப்பு அமிலங்களின் பீட்டா-ஆக்சிஜனேற்றம் மற்றும் லியூசின் (ஐசோவலெரில்-கோஏ டீஹைட்ரஜனேஸ்), ஐசோலூசின், (குறுகிய/கிளை-சங்கிலி அசைல்-கோஏ டீஹைட்ரஜனேஸ்), வாலின் (ஐசோபியூட்ரில்-கோஏ டீஹைட்ரஜனேஸ்) மற்றும் லைசின் (குளூட்டரில்-கோஏ டீஹைட்ரஜனேஸ்) போன்ற அமினோ அமிலங்களின் கேடபாலிசத்தில் ஈடுபடும் அசிடைல்-கோஏ-டீஹைட்ரஜனேஸ்கள் போன்ற சில ரெடாக்ஸ் ஃபிளாவோபிரோடைன்கள் சகப்பிணைப்பு இல்லாமல் எஃப்ஏடியுடன் பிணைக்கப்படுகின்றன. கிளைசரால்-3-பாஸ்பேட் டீஹைட்ரஜனேஸ் (ட்ரைகிளிசரைடு தொகுப்பு) மற்றும் பியூரின் நியூக்ளியோடைடு கேடபாலிஸத்தில் ஈடுபடும் சான்டைன் ஆக்சிடேஸ் ஆகியவை வளர்சிதை மாற்றத்தை கட்டுப்படுத்தும் எஃப்ஏடி-சார்ந்த என்சைம்களின் கூடுதல் எடுத்துக்காட்டுகளாகும். ஃபிளாவோபிரோடைன்களில் எஃப்ஏடி வகிக்கக்கூடிய வினையூக்கி அல்லாத செயல்பாடுகள் கட்டமைப்பு பாத்திரங்களாகவோ அல்லது உயிரியல் கடிகாரங்கள் மற்றும் வளர்ச்சியை ஒழுங்குபடுத்தும் நீல-உணர்திறன் ஒளி ஒளி ஏற்பிகளில் ஈடுபட்டுள்ளன, பயோலுமினென்சென்ட் பாக்டீரியாவில் ஒளியை உருவாக்குகின்றன. ஃபிளேவோபுரோட்டின்கள் ஒரு எஃப்எம்என் அல்லது எஃப்ஏடி மூலக்கூறை ஒரு செயற்கை குழுவாகக் கொண்டுள்ளன, இந்த செயற்கை குழுவை இறுக்கமாக பிணைக்கலாம் அல்லது சகப்பிணைப்புடன் இணைக்கலாம். சுமார் 5-10% ஃபிளேவோபுரோட்டின்கள் மட்டுமே சகப்பிணைப்புடன் இணைக்கப்பட்ட FAD ஐக் கொண்டுள்ளன, ஆனால் இந்த நொதிகள் வலுவான ரெடாக்ஸ் சக்தியைக் கொண்டுள்ளன. சில சந்தர்ப்பங்களில், எஃப்ஏடி செயலில் உள்ள தளங்களுக்கு கட்டமைப்பு ஆதரவை வழங்கலாம் அல்லது வினையூக்கத்தின் போது இடைநிலைகளின் உறுதிப்படுத்தலை வழங்கலாம். கிடைக்கக்கூடிய கட்டமைப்புத் தரவுகளின் அடிப்படையில், அறியப்பட்ட FAD-பிணைப்பு தளங்களை 200 க்கும் மேற்பட்ட வகைகளாகப் பிரிக்கலாம். மனித மரபணுவில் 90 ஃபிளாவோபிரோடைன்கள் குறியிடப்பட்டுள்ளன; சுமார் 84 சதவீதம் பேருக்கு எஃப்ஏடி தேவைப்படுகிறது, மேலும் சுமார் 16 சதவீதம் பேருக்கு எஃப்எம்என் தேவைப்படுகிறது, அதே நேரத்தில் 5 புரதங்கள் இரண்டும் இருக்க வேண்டும். ஃபிளேவோபுரோட்டின்கள் அவற்றின் ரெடாக்ஸ் சக்தி காரணமாக முக்கியமாக மைட்டோகாண்ட்ரியாவில் அமைந்துள்ளன. அனைத்து ஃபிளேவோபுரோட்டின்களிலும், 90 சதவீதம் ரெடாக்ஸ் எதிர்வினைகளைச் செய்கின்றன, மற்ற 10 சதவீதம் டிரான்ஸ்பரேஸ்கள், லைஸ்கள், ஐசோமரேஸ்கள், லிகேஸ்கள் ஆகும். கார்பன்-ஹீட்டோரோஆட்டம் பிணைப்புகளின் ஆக்சிஜனேற்றம் கார்பன்-நைட்ரஜன் மோனோஅமைன் ஆக்சிடேஸ் (எம். ஏ. ஓ) என்பது நோர்பைன்ஃப்ரின், செரோடோனின் மற்றும் டோபமைனின் கேடபாலிசத்துடன் அதன் உயிரியல் முக்கியத்துவம் காரணமாக விரிவாக ஆய்வு செய்யப்பட்ட ஃபிளாவோஎன்சைம் ஆகும். எம். ஏ. ஓ முதன்மை, இரண்டாம் நிலை மற்றும் மூன்றாம் நிலை அமின்களை ஆக்சிஜனேற்றுகிறது, அவை அமினில் இருந்து ஆல்டிஹைட் அல்லது கீட்டோனுக்கு நொதி இல்லாமல் நீராற்பகுப்பு செய்கின்றன. இந்த வகை நொதி விரிவாக ஆய்வு செய்யப்பட்டிருந்தாலும், அதன் செயல்பாட்டு வழிமுறை இன்னும் விவாதிக்கப்பட்டு வருகிறது. இரண்டு வழிமுறைகள் முன்மொழியப்பட்டுள்ளனஃ ஒரு தீவிர பொறிமுறை மற்றும் ஒரு நியூக்ளியோஃபிலிக் பொறிமுறை. ரேடிக்கல் பொறிமுறை பொதுவாக ஏற்றுக்கொள்ளப்படவில்லை, ஏனெனில் ஒரு ரேடிக்கல் இடைநிலை இருப்பதற்கு நிறமாலை அல்லது எலக்ட்ரான் பாரா காந்த அதிர்வு சான்றுகள் எதுவும் இல்லை. நியூக்ளியோஃபிலிக் பொறிமுறை மிகவும் விரும்பப்படுகிறது, ஏனெனில் இது தள-இயக்க முடஜெனெசிஸ் ஆய்வுகளால் ஆதரிக்கப்படுகிறது, இது இரண்டு டைரோசின் எச்சங்களை மாற்றியமைத்தது, அவை அடி மூலக்கூறுகளின் நியூக்ளியோஃபிலிசிட்டியை அதிகரிக்கும் என்று எதிர்பார்க்கப்பட்டது. கார்பன்-ஆக்ஸிஜன் குளுக்கோஸ் ஆக்சிடேஸ் (ஜி. ஓ. எக்ஸ்) β-D-குளுக்கோஸின் ஆக்சிஜனேற்றத்தை டி-குளுக்கோனோ-δ-லாக்டோனாக வினையூக்குகிறது, அதே நேரத்தில் நொதி-பிணைக்கப்பட்ட ஃப்ளேவின் குறைக்கப்படுகிறது. கோக்ஸ் ஒரு ஹோமோடைமராக உள்ளது, ஒவ்வொரு துணை அலகு ஒரு எஃப்ஏடி மூலக்கூறை பிணைக்கிறது. டைமர் இடைமுகத்திற்கு அருகிலுள்ள நொதியின் ஆழமான பாக்கெட்டில் எஃப்ஏடி பிணைக்கிறது என்பதை படிக கட்டமைப்புகள் காட்டுகின்றன. 8-ஹைட்ராக்ஸி-5-கார்பா-5-டீசா எஃப்ஏடி உடன் எஃப்ஏடி மாற்றப்பட்டவுடன், ஃபிளேவின் மறுபக்கத்துடன் வினைபுரிவதன் மூலம் எதிர்வினையின் ஸ்டீரியோ கெமிஸ்ட்ரி தீர்மானிக்கப்பட்டது என்று ஆய்வுகள் காட்டுகின்றன. விற்றுமுதல் போது, நடுநிலை மற்றும் எதிர்மின் அயனி செமிக்வினோன்கள் காணப்படுகின்றன, இது ஒரு தீவிர பொறிமுறையைக் குறிக்கிறது. கார்பன்-சல்பர் பிரெனில்சிஸ்டைன் லைஸ் (பி. சி. எல். ஏ. எஸ்) பிரெனில்சிஸ்டைனின் பிளவுகளை (ஒரு புரத மாற்றம்) ஊக்குவித்து ஒரு ஐசோப்ரெனாய்டு ஆல்டிஹைட் மற்றும் புரத இலக்கில் விடுவிக்கப்பட்ட சிஸ்டைன் எச்சத்தை உருவாக்குகிறது. எஃப்ஏடி பிசிஎல்ஸுடன் சகப்பிணைப்பு இல்லாமல் பிணைக்கப்பட்டுள்ளது. ஃப்ளேவினின் எதிர்வினைகளைப் பார்த்து பல இயந்திரவியல் ஆய்வுகள் செய்யப்படவில்லை, ஆனால் முன்மொழியப்பட்ட வழிமுறை கீழே காட்டப்பட்டுள்ளது. ப்ரீனைல் பகுதியின் C1 இலிருந்து FAD க்கு ஒரு ஹைட்ரைடு பரிமாற்றம் முன்மொழியப்பட்டுள்ளது, இதன் விளைவாக ஃபிளேவின் FADH2 ஆக குறைகிறது. கோஃபார்ம்ட் என்பது அண்டை கந்தக அணுவால் உறுதிப்படுத்தப்படும் ஒரு கார்போகேஷன் ஆகும். FADH2 பின்னர் மூலக்கூறு ஆக்ஸிஜனுடன் வினைபுரிந்து ஆக்சிஜனேற்றப்பட்ட நொதியை மீட்டெடுக்கிறது. கார்பன்-கார்பன் யுடிபி-என்-அசிடைலெனோல்பிரூவில்க்ளூகோசமைன் ரிடக்டேஸ் (எம்ஆர்பி) என்பது எனோல்பிரூவில்-யுடிபி-என்-அசிடைல்க்ளூகோசமைன் (அடி மூலக்கூறு) இன் என்ஏடிபிஹெச்-சார்ந்த குறைப்பை தொடர்புடைய டி-லாக்டைல் சேர்மமான யுடிபி-என்-அசிடைல்முரமிக் அமிலத்திற்கு (தயாரிப்பு) ஊக்குவிக்கும் ஒரு நொதியாகும். முர்பி ஒரு மோனோமர் மற்றும் ஒரு எஃப்ஏடி மூலக்கூறைக் கொண்டுள்ளது. அடி மூலக்கூறை தயாரிப்பாக மாற்றுவதற்கு முன்பு, NADPH முதலில் FAD ஐ குறைக்க வேண்டும். என். ஏ. டி. பி + பிரிந்தவுடன், அடி மூலக்கூறு பிணைக்க முடியும் மற்றும் குறைக்கப்பட்ட ஃப்ளேவின் உற்பத்தியைக் குறைக்கும். தியோல்/டைசல்பைடு வேதியியல் குளுதாதயோன் ரிடக்டேஸ் (ஜி. ஆர்.) குளுதாதயோன் டைசல்பைடை (ஜி. எஸ். எஸ். ஜி) குளுதாதயோனாக (ஜி. எஸ். எச்) குறைப்பதை ஊக்குவிக்கிறது. இந்த எதிர்வினையை எளிதாக்க GR க்கு FAD மற்றும் NADPH தேவைப்படுகிறது; முதலில் ஒரு ஹைட்ரைடு NADPH இலிருந்து FAD க்கு மாற்றப்பட வேண்டும். குறைக்கப்பட்ட ஃபிளேவின் பின்னர் டைசல்பைடைத் தாக்க ஒரு நியூக்ளியோஃபைலாக செயல்பட முடியும், இது சி 4 ஏ-சிஸ்டைன் அடக்டை உருவாக்குகிறது. இந்த அடக்டை அகற்றுவதன் விளைவாக ஃபிளேவின்-தியோலெட் சார்ஜ்-டிரான்ஸ்ஃபர் காம்ப்ளக்ஸ் உருவாகிறது. மோனோ ஆக்சிஜனேஸ் (ஹைட்ராக்சிலேஷன்) எதிர்வினைகளை ஊக்குவிக்கும் சைட்டோக்ரோம் P450 வகை என்சைம்கள் எலக்ட்ரான் பரிமாற்ற எதிர்வினைகள் FAD இலிருந்து P450 க்கு இரண்டு எலக்ட்ரான்களின் பரிமாற்றத்தைப் பொறுத்தது. யூகாரியோட்டுகளில் இரண்டு வகையான P450 அமைப்புகள் காணப்படுகின்றன. எண்டோபிளாஸ்மிக் ரெட்டிகுலத்தில் அமைந்துள்ள P450 அமைப்புகள் ஒரு சைட்டோக்ரோம் P-450 ரிடக்டேஸை (CPR) சார்ந்துள்ளன, அவை ஒரு FAD மற்றும் ஒரு FMN இரண்டையும் கொண்டுள்ளன. குறைக்கப்பட்ட FAD (FADH2) இல் உள்ள இரண்டு எலக்ட்ரான்கள் ஒரு நேரத்தில் FMN க்கு மாற்றப்படுகின்றன, பின்னர் ஒரு எலக்ட்ரான் FMN இலிருந்து P450 இன் ஹீமுக்கு அனுப்பப்படுகிறது. மைட்டோகாண்ட்ரியாவில் அமைந்துள்ள P450 அமைப்புகள் இரண்டு எலக்ட்ரான் பரிமாற்ற புரதங்களை சார்ந்துள்ளனஃ அட்ரினோடாக்ஸின் ரிடக்டேஸ் (ஏஆர்) கொண்ட ஒரு எஃப்ஏடி மற்றும் அட்ரினோடாக்ஸின் என்ற புரதத்தைக் கொண்ட ஒரு சிறிய இரும்பு-கந்தக குழு. ஏஆர் இன் எஃப்ஏடி-பிணைப்பு களத்தில் எஃப்ஏடி உட்பொதிக்கப்பட்டுள்ளது. ஏஆர் இன் என்ஏடிபி-பிணைப்பு களத்தில் பிணைக்கும் என்ஏடிபிஹெச் இலிருந்து இரண்டு எலக்ட்ரான்களை மாற்றுவதன் மூலம் ஏஆர் இன் எஃப்ஏடி எஃப்ஏடிஹெச் 2 ஆக குறைக்கப்படுகிறது. திறமையான எலக்ட்ரான் பரிமாற்றத்திற்காக எலக்ட்ரான் நன்கொடையாளர் என். ஏ. டி. பி. எச் மற்றும் ஏற்பி எஃப். ஏ. டி ஆகியவற்றின் சீரமைப்பை துல்லியமாக பராமரிக்க இந்த நொதியின் அமைப்பு மிகவும் பாதுகாக்கப்படுகிறது. குறைக்கப்பட்ட FAD இல் உள்ள இரண்டு எலக்ட்ரான்கள் ஒரு முறை அட்ரினோடாக்ஸினுக்கு மாற்றப்படுகின்றன, இது ஒற்றை எலக்ட்ரானை மைட்டோகாண்ட்ரியல் P450 இன் ஹீம் குழுவிற்கு நன்கொடையாக அளிக்கிறது. மைட்டோகாண்ட்ரியல் பி 450 அமைப்புகளின் மைக்ரோசோமல் மற்றும் ரிடக்டேஸின் ரிடக்டேஸின் கட்டமைப்புகள் முற்றிலும் வேறுபட்டவை மற்றும் எந்த ஒத்த தன்மையையும் காட்டவில்லை. ரெடாக்ஸ் பி-ஹைட்ராக்ஸிபென்சோயேட் ஹைட்ராக்சிலேஸ் (பி. எச். பி. எச்) பி-ஹைட்ராக்ஸிபென்சோயேட்டின் (பி. ஓ. எச். பி) ஆக்ஸிஜனேற்றத்தை 3,4-டைஹைராக்ஸிபென்சோயேட் (3,4-டையோ. எச். பி) ஆக ஊக்குவிக்கிறது; இந்த எதிர்வினைக்கு எஃப். ஏ. டி, என். ஏ. டி. பி. எச் மற்றும் மூலக்கூறு ஆக்ஸிஜன் அனைத்தும் தேவைப்படுகின்றன. NADPH முதலில் FAD க்கு சமமான ஒரு ஹைட்ரைடை மாற்றுகிறது, இது FADH− ஐ உருவாக்குகிறது, பின்னர் NADP + நொதியிலிருந்து பிரிகிறது. குறைக்கப்பட்ட PHBH பின்னர் மூலக்கூறு ஆக்ஸிஜனுடன் வினைபுரிந்து ஃபிளேவின்-சி (4a)-ஹைட்ரோபெராக்சைடை உருவாக்குகிறது. ஃபிளேவின் ஹைட்ரோபெராக்சைடு விரைவாக பிஓஹெச்பியை ஹைட்ராக்சிலேட் செய்கிறது, பின்னர் ஆக்ஸிஜனேற்றப்பட்ட ஃபிளேவினை மீண்டும் உருவாக்க தண்ணீரை நீக்குகிறது. ஒரு மாற்று ஃபிளேவின்-மத்தியஸ்த ஆக்ஸிஜனேற்ற பொறிமுறை ஃபிளேவின்-சி (4ஏ)-(ஹைட்ரோ) பெராக்சைடை விட ஃபிளேவின்-என் (5)-ஆக்சைடைப் பயன்படுத்துவதை உள்ளடக்கியது. நான்ரெடாக்ஸ் கோரிஸ்மேட் சிந்தேஸ் (சிஎஸ்) ஷிகிமேட் பாதையின் கடைசி கட்டத்தை ஊக்குவிக்கிறது-கோரிஸ்மேட் உருவாக்கம். சிஎஸ்-இன் இரண்டு வகுப்புகள் அறியப்படுகின்றன, இவை இரண்டிற்கும் எஃப்எம்என் தேவைப்படுகிறது, ஆனால் ஒரு குறைப்பு முகவராக என்ஏடிபிஹெச்-இன் தேவை குறித்து அவை வேறுபடுகின்றன. சிஎஸ்-க்கான முன்மொழியப்பட்ட பொறிமுறை தீவிர இனங்களை உள்ளடக்கியது. ரேடிக்கல் ஃபிளேவின் இனங்கள் ஒரு அடி மூலக்கூறு அனலாக்கைப் பயன்படுத்தாமல் ஸ்பெக்ட்ரோஸ்கோபிக் முறையில் கண்டறியப்படவில்லை, இது குறுகிய காலம் மட்டுமே நீடிக்கும் என்று கூறுகிறது. இருப்பினும், ஒரு ஃப்ளோரினேட்டட் அடி மூலக்கூறைப் பயன்படுத்தும் போது, ஒரு நடுநிலை ஃபிளேவின் செமிக்வினோன் கண்டறியப்பட்டது. சிக்கலான ஃபிளாவோஎன்சைம்கள் குளுட்டமேட் சிந்தேஸ் 2-ஆக்சோகுளுட்டரேட்டை எல்-குளுட்டமேட்டாக மாற்றுவதை வினையூக்குகிறது, எல்-குளுட்டமைன் எதிர்வினைக்கு நைட்ரஜன் ஆதாரமாக செயல்படுகிறது. அனைத்து குளுட்டமேட் தொகுப்புகளும் இரும்பு-கந்தக கொத்து மற்றும் எஃப்எம்என் கொண்ட இரும்பு-கந்தக ஃபிளாவோபுரோட்டீன்கள் ஆகும். குளுட்டமேட் தொகுப்புகளின் மூன்று வகுப்புகள் அவற்றின் வரிசைகள் மற்றும் உயிர்வேதியியல் பண்புகளின் அடிப்படையில் வகைப்படுத்தப்படுகின்றன. இந்த நொதியில் மூன்று வகுப்புகள் இருந்தாலும், அவை அனைத்தும் ஒரே பொறிமுறையின் மூலம் செயல்படுகின்றன என்று நம்பப்படுகிறது, இது முதலில் எஃப். எம். என்-ஐ குறைப்பதைக் காட்டிலும் வேறுபடுகிறது. இந்த நொதி இரண்டு குளுட்டமேட் மூலக்கூறுகளை உருவாக்குகிறதுஃ ஒன்று குளுட்டமைனின் நீராற்பகுப்பு மூலம் (குளுட்டமேட் மற்றும் அம்மோனியாவை உருவாக்குகிறது), இரண்டாவது 2-ஆக்சோகுளுட்டரேட்டைத் தாக்கும் முதல் எதிர்வினையிலிருந்து உற்பத்தி செய்யப்படும் அம்மோனியாவால், இது எஃப். எம். என் மூலம் குளுட்டமேட்டாக குறைக்கப்படுகிறது. மருத்துவ முக்கியத்துவம் ஃபிளேவோபுரோட்டீன் தொடர்பான நோய்கள் ஃபிளேவோபுரோட்டீன்களின் முக்கியத்துவம் காரணமாக, மனித ஃபிளேவோபுரோட்டீன்களில் சுமார் 60 சதவீதம் பிறழ்வாகும் போது மனித நோயை ஏற்படுத்துகின்றன என்பது ஆச்சரியமல்ல. சில சந்தர்ப்பங்களில், இது எஃப்ஏடி அல்லது எஃப்எம்என் மீதான நெருக்கம் குறைந்து வருவதால், அதிகப்படியான ரைபோஃப்ளேவின் உட்கொள்ளல் பல அசைல்-கோஏ டீஹைட்ரஜனேஸ் குறைபாடு போன்ற நோய் அறிகுறிகளைக் குறைக்கலாம். கூடுதலாக, ரைபோஃப்ளேவின் குறைபாடு (இதன் விளைவாக எஃப்ஏடி மற்றும் எஃப்எம்என் இல்லாதது) சுகாதார பிரச்சினைகளை ஏற்படுத்தும். எடுத்துக்காட்டாக, ஏஎல்எஸ் நோயாளிகளில், எஃப்ஏடி தொகுப்பின் அளவு குறைகிறது. இந்த இரண்டு பாதைகளும் வளர்ச்சி அல்லது இரைப்பை குடல் அசாதாரணங்கள், தவறான கொழுப்பு உடைப்பு, இரத்த சோகை, நரம்பியல் பிரச்சினைகள், புற்றுநோய் அல்லது இதய நோய், ஒற்றைத் தலைவலி, மோசமான பார்வை மற்றும் தோல் புண்கள் உள்ளிட்ட பல்வேறு அறிகுறிகளை ஏற்படுத்தும். எனவே மருந்துத் தொழில் சில சந்தர்ப்பங்களில் உணவுக்கு துணைபுரிய ரைபோஃப்ளேவினை உற்பத்தி செய்கிறது. 2008 ஆம் ஆண்டில், 10,000 டன் உற்பத்தி திறன் கொண்ட ரைபோஃப்ளேவின் உலகளாவிய தேவை ஆண்டுக்கு 6,000 டன்களாக இருந்தது. இந்த 150 முதல் 500 மில்லியன் டாலர் சந்தை மருத்துவ பயன்பாடுகளுக்கு மட்டுமல்ல, விவசாயத் தொழிலில் விலங்கு உணவுக்கான துணைப்பொருளாகவும், உணவு வண்ணமாகவும் பயன்படுத்தப்படுகிறது. மருந்து வடிவமைப்பு பாக்டீரியா எதிர்ப்பு மருந்துகளின் புதிய வடிவமைப்பு அறிவியல் ஆராய்ச்சியில் தொடர்ந்து முக்கியத்துவம் வாய்ந்தது, ஏனெனில் பொதுவான நுண்ணுயிர் எதிர்ப்பிகளுக்கு பாக்டீரியா ஆண்டிபயாடிக் எதிர்ப்பு அதிகரிக்கிறது. எஃப்ஏடி (காம்ப்ளக்ஸ் II) ஐப் பயன்படுத்தும் ஒரு குறிப்பிட்ட வளர்சிதை மாற்ற புரதம் பாக்டீரியா வைரலன்ஸுக்கு இன்றியமையாதது, எனவே எஃப்ஏடி தொகுப்பை இலக்காகக் கொள்வது அல்லது எஃப்ஏடி ஒப்புமைகளை உருவாக்குவது ஒரு பயனுள்ள ஆய்வுப் பகுதியாக இருக்கலாம். ஏற்கனவே, விஞ்ஞானிகள் எஃப்ஏடி வழக்கமாக ஒரு முறை பிணைக்கப்பட்ட இரண்டு கட்டமைப்புகளை தீர்மானித்துள்ளனர்ஃ ஒரு நீட்டிக்கப்பட்ட அல்லது பட்டாம்பூச்சி இணக்கம், இதில் மூலக்கூறு அடிப்படையில் பாதியாக மடிக்கிறது, இதன் விளைவாக அடினைன் மற்றும் ஐசோலாக்சாசின் வளையங்கள் அடுக்கி வைக்கப்படுகின்றன. இதேபோன்ற முறையில் பிணைக்கக்கூடிய ஆனால் புரத செயல்பாட்டை அனுமதிக்காத எஃப்ஏடி பின்பற்றுபவர்கள் பாக்டீரியா நோய்த்தொற்றைத் தடுப்பதற்கான பயனுள்ள வழிமுறைகளாக இருக்கலாம். மாற்றாக, எஃப்ஏடி தொகுப்பைத் தடுக்கும் மருந்துகள் அதே இலக்கை அடைய முடியும்; இது குறிப்பாக சுவாரஸ்யமானது, ஏனெனில் மனித மற்றும் பாக்டீரியா எஃப்ஏடி தொகுப்பு மிகவும் மாறுபட்ட என்சைம்களை நம்பியுள்ளது, அதாவது பாக்டீரியா எஃப்ஏடி சின்தேஸை குறிவைக்க தயாரிக்கப்பட்ட ஒரு மருந்து மனித எஃப்ஏடி சின்தேஸ் என்சைம்களில் தலையிட வாய்ப்பில்லை. ஆப்டோஜெனெடிக்ஸ் ஆப்டோஜெனெடிக்ஸ் உயிரியல் நிகழ்வுகளை ஒரு ஆக்கிரமிப்பு அல்லாத முறையில் கட்டுப்படுத்த அனுமதிக்கிறது. நீல-ஒளி-பயன்பாட்டு FAD களங்கள் (BLUF) போன்ற ஒளி உணர்திறனைத் தூண்டுவது உட்பட பல புதிய கருவிகளுடன் இந்தத் துறை சமீபத்திய ஆண்டுகளில் முன்னேறியுள்ளது. தாவரங்கள் மற்றும் பாக்டீரியாவில் உள்ள ஃபோட்டோரிஸெப்டர்களிலிருந்து பெறப்பட்ட 100 முதல் 140 அமினோ அமில வரிசையை BLUF கள் குறியாக்கம் செய்கின்றன. மற்ற ஒளி ஏற்பிகளைப் போலவே, ஒளி BLUF களத்தில் கட்டமைப்பு மாற்றங்களை ஏற்படுத்துகிறது, இதன் விளைவாக கீழ்நிலை தொடர்புகள் சீர்குலைகின்றன. தற்போதைய ஆராய்ச்சி இணைக்கப்பட்ட BLUF களத்துடன் புரதங்களை ஆராய்கிறது மற்றும் வெவ்வேறு வெளிப்புற காரணிகள் புரதங்களை எவ்வாறு பாதிக்கலாம். சிகிச்சை கண்காணிப்பு டிரிப்டோபான், கொலாஜன், எஃப்ஏடி, என்ஏடிஹெச் மற்றும் போர்பிரின்கள் உள்ளிட்ட சொந்த ஃப்ளோரசன்ஸைக் கொண்ட பல மூலக்கூறுகள் உடலில் உள்ளன. நோய் முன்னேற்றம் அல்லது சிகிச்சையின் செயல்திறனைக் கண்காணிக்க அல்லது நோயறிதலுக்கு உதவுவதன் மூலம் விஞ்ஞானிகள் இதைப் பயன்படுத்திக் கொண்டுள்ளனர். உதாரணமாக, ஒரு FAD மற்றும் NADH இன் பூர்வீக ஃப்ளோரசன்ஸ் சாதாரண திசு மற்றும் வாய்வழி சப்மூகஸ் ஃபைப்ரோஸிஸ் ஆகியவற்றில் வேறுபடுகிறது, இது ஆக்கிரமிப்பு வாய்வழி புற்றுநோயின் ஆரம்ப அறிகுறியாகும். எனவே மருத்துவர்கள் நிலையான பயாப்ஸிக்கு மாறாக நோயறிதல் மற்றும் சிகிச்சையை கண்காணிக்க உதவ ஃப்ளோரசன்ஸைப் பயன்படுத்தி வருகின்றனர். கூடுதல் படங்களையும் பார்க்கவும் எஃப்எம்என் எஃப்எம்ஓ, ஃபிளேவின் கொண்ட மோனோஆக்சிஜனேஸ் என்ஏடி குறிப்புகள் வெளிப்புற இணைப்புகள் எஃப்ஏடி என்ஐஎச் வேதியியல் தரவுத்தளத்தில் பிடிபி எஃப்ஏடி உள்ளீட்டில் புரதங்களுடன் பிணைக்கப்பட்டுள்ளது நியூக்ளியோடைடுகள் கோஃபாக்டர்கள் ஃப்ளேவின்ஸ்