GroEL
গ্রোয়েল হল একটি প্রোটিন যা আণবিক চ্যাপেরোনের চ্যাপেরোনিন পরিবারের অন্তর্গত এবং অনেক ব্যাকটেরিয়ায় পাওয়া যায়। অনেক প্রোটিনের সঠিক ভাঁজ করার জন্য এটি প্রয়োজন। সঠিকভাবে কাজ করার জন্য, জি. ও. ই. এল-এর প্রয়োজন ঢাকনার মতো কোচেপেরোনিন প্রোটিন কমপ্লেক্স জি. ও. ই. এস। ইউক্যারিওটসে অর্গানেলার প্রোটিন এইচ. এস. পি. 60 এবং এইচ. এস. পি. 10 তাদের এন্ডোসিম্বায়োটিক উৎসের কারণে কাঠামোগতভাবে এবং কার্যকরীভাবে যথাক্রমে গ্রোইএল এবং গ্রোইএস-এর প্রায় অভিন্ন। এইচএসপি60 মাইটোকন্ড্রিয়াল প্রোটিন আমদানি এবং ম্যাক্রোমোলিকুলার সমাবেশে জড়িত। এটি আমদানি করা প্রোটিনগুলির সঠিক ভাঁজকে সহজতর করতে পারে এবং মাইটোকন্ড্রিয়াল ম্যাট্রিক্সে চাপের পরিস্থিতিতে উত্পন্ন অনাবৃত পলিপেপটাইডগুলির ভুল ভাঁজ প্রতিরোধ এবং পুনরায় ভাঁজ এবং সঠিক সমাবেশকে উৎসাহিত করতে পারে। এইচএসপি60 এইচআরএএস এবং এইচবিভি প্রোটিন এক্স এবং এইচটিএলভি-1 প্রোটিন পি40ট্যাক্সের সাথে মিথস্ক্রিয়া করে। এইচএসপি60 চ্যাপেরোনিন (এইচএসপি60) পরিবারের অন্তর্গত। দ্রষ্টব্যঃ এই বিবরণে ইউনিপ্রোটকেবি থেকে তথ্য অন্তর্ভুক্ত থাকতে পারে। বিকল্প নামগুলিঃ 60 কেডিএ চ্যাপেরোনিন, চ্যাপেরোনিন 60, সিপিএন 60, হিট শক প্রোটিন 60, এইচএসপি-60, হুচা 60, মাইটোকন্ড্রিয়াল ম্যাট্রিক্স প্রোটিন পি 1, পি 60 লিম্ফোসাইট প্রোটিন, এইচএসপিডি 1 হিট শক প্রোটিন 60 (এইচএসপি 60) একটি মাইটোকন্ড্রিয়াল চ্যাপেরোনিন যা সাধারণত মাইটোকন্ড্রিয়াল ম্যাট্রিক্সে সাইটোপ্লাজম থেকে প্রোটিনগুলির পরিবহন এবং পুনরায় ভাঁজ করার জন্য দায়ী। হিট শক প্রোটিন হিসাবে এর ভূমিকা ছাড়াও, এইচএসপি 60 একটি চ্যাপেরোনিন হিসাবে কাজ করে যা রৈখিক অ্যামিনো অ্যাসিড চেইনগুলিকে তাদের নিজ নিজ ত্রিমাত্রিক কাঠামোর মধ্যে ভাঁজ করতে সহায়তা করে। এইচ. এস. পি. 60-এর ব্যাকটেরিয়াল হোমোলগ, গ্রোয়েল-এর ব্যাপক অধ্যয়নের মাধ্যমে, এইচ. এস. পি. 60-কে কোষের সাইটোপ্লাজম থেকে মাইটোকন্ড্রিয়াল ম্যাট্রিক্সে প্রয়োজনীয় মাইটোকন্ড্রিয়াল প্রোটিনের সংশ্লেষণ এবং পরিবহনে প্রয়োজনীয় বলে মনে করা হয়েছে। আরও গবেষণায় এইচএসপি60-কে ডায়াবেটিস, স্ট্রেস রেসপন্স, ক্যান্সার এবং নির্দিষ্ট ধরনের ইমিউনোলজিকাল ডিসঅর্ডারের সঙ্গে যুক্ত করা হয়েছে। এইচ. এস. পি 60-এর কার্যকারিতা সম্পর্কে খুব বেশি কিছু জানা যায় না। স্তন্যপায়ী এইচএসপি60 প্রথম মাইটোকন্ড্রিয়াল পি1 প্রোটিন হিসাবে রিপোর্ট করা হয়েছিল। পরবর্তীকালে এটি রাধে গুপ্ত এবং সহকর্মীদের দ্বারা ক্লোন এবং সিকোয়েন্স করা হয়েছিল। অ্যামিনো অ্যাসিড সিকোয়েন্স গ্রোয়েলের একটি শক্তিশালী সমরূপতা দেখিয়েছে। প্রাথমিকভাবে বিশ্বাস করা হয়েছিল যে এইচএসপি60 শুধুমাত্র মাইটোকন্ড্রিয়ায় কাজ করে এবং সাইটোপ্লাজমে কোনও সমতুল্য প্রোটিন অবস্থিত ছিল না। সাম্প্রতিক আবিষ্কারগুলি এই দাবিকে অস্বীকার করেছে এবং পরামর্শ দিয়েছে যে মাইটোকন্ড্রিয়া এবং সাইটোপ্লাজমে এইচএসপি 60-এর মধ্যে একটি স্বীকৃত পার্থক্য রয়েছে। নির্দিষ্ট কিছু উদ্ভিদের ক্লোরোপ্লাস্টে একই ধরনের প্রোটিন কাঠামো বিদ্যমান। এই প্রোটিনের উপস্থিতি এন্ডোসিম্বায়োসিসের মাধ্যমে মাইটোকন্ড্রিয়া এবং ক্লোরোপ্লাস্টের বিকাশের বিবর্তনীয় সম্পর্কের প্রমাণ প্রদান করে। সাধারণ শারীরবৃত্তীয় অবস্থার অধীনে, এইচএসপি 60 একটি 60 কিলোডাল্টন অলিগোমার যা মনোমার দ্বারা গঠিত যা দুটি স্ট্যাকড হেপ্টামেরিক রিং হিসাবে সাজানো একটি জটিল গঠন করে। এই দ্বৈত বলয়ের কাঠামো একটি বড় কেন্দ্রীয় গহ্বর গঠন করে যেখানে উন্মুক্ত প্রোটিন হাইড্রোফোবিক মিথস্ক্রিয়ার মাধ্যমে আবদ্ধ হয়। এই কাঠামোটি সাধারণত এর প্রতিটি পৃথক উপাদানের সাথে সামঞ্জস্যপূর্ণঃ মনোমার, হেপ্টামার এবং টেট্রাড্যামার। সাম্প্রতিক গবেষণাগুলি পরামর্শ দিতে শুরু করেছে যে মাইটোকন্ড্রিয়ায় এর সাধারণ অবস্থান ছাড়াও, এইচএসপি 60 সাধারণ শারীরবৃত্তীয় অবস্থার অধীনে সাইটোপ্লাজমেও পাওয়া যেতে পারে। এইচএসপি60-এর প্রতিটি সাবইউনিটের তিনটি ডোমেন রয়েছেঃ অ্যাপিকাল ডোমেন, নিরক্ষীয় ডোমেন এবং মধ্যবর্তী ডোমেন। নিরক্ষীয় অঞ্চলে এটিপি এবং অন্যান্য হেপ্টামেরিক বলয়ের জন্য বাঁধাই স্থান রয়েছে। মধ্যবর্তী ডোমেন নিরক্ষীয় ডোমেন এবং অ্যাপিকাল ডোমেনকে একত্রে আবদ্ধ করে। মধ্যবর্তী ক্ষেত্রটি একটি গঠনমূলক পরিবর্তনকে প্ররোচিত করে যখন এটিপি হাইড্রোফিলিক এবং হাইড্রোফোবিক সাবস্ট্রেট বাঁধাই সাইটগুলির মধ্যে একটি বিকল্পের অনুমতি দেয়। নিষ্ক্রিয় অবস্থায়, প্রোটিনটি হাইড্রোফোবিক অবস্থায় থাকে। এটিপি দ্বারা সক্রিয় হলে, মধ্যবর্তী ক্ষেত্রটি একটি গঠনমূলক পরিবর্তনের মধ্য দিয়ে যায় যা হাইড্রোফিলিক অঞ্চলটিকে উন্মুক্ত করে। এটি প্রোটিন বন্ধনে বিশ্বস্ততা নিশ্চিত করে। চ্যাপেরোনিন 10 এইচএসপি 60-এর এটিপি সক্রিয় আকারে গম্বুজের মতো আবরণ হিসাবে কাজ করে এইচএসপি 60-কে ভাঁজ করতে সহায়তা করে। এর ফলে কেন্দ্রীয় গহ্বরটি বড় হয় এবং প্রোটিন ভাঁজ করতে সহায়তা করে। কাঠামো সম্পর্কে আরও বিস্তারিত জানতে উপরের চিত্রটি দেখুন। মাইটোকন্ড্রিয়াল এইচএসপি 60 ক্রমটিতে সি-টার্মিনালে জি পুনরাবৃত্তির একটি সিরিজ রয়েছে। এই ক্রমের গঠন ও কার্যকারিতা সম্পর্কে খুব বেশি জানা যায় না। এন-টার্মিনালে হাইড্রক্সিলেটেড অ্যামিনো অ্যাসিডের একটি প্রাক-ক্রম রয়েছে, যেমন আর্জিনিন, লাইসিন, সেরিন এবং থ্রেওনিন, যা মাইটোকন্ড্রিয়ায় প্রোটিন আমদানির জন্য পরিচালক হিসাবে কাজ করে। এইচএসপি60-এর পূর্বাভাসকৃত কাঠামোর মধ্যে রয়েছে বেশ কয়েকটি উল্লম্ব সাইন তরঙ্গ, আলফা হেলিস, বিটা শীট এবং 90 ডিগ্রি বাঁক। হাইড্রোফোবিসিটির এমন কিছু অঞ্চল রয়েছে যেখানে প্রোটিন সম্ভবত ঝিল্লি জুড়ে বিস্তৃত। 104, 230, 436 অবস্থানে তিনটি এন-সংযুক্ত গ্লাইকোসাইলেশন সাইট রয়েছে। মাইটোকন্ড্রিয়াল প্রোটিনের ক্রম এবং গৌণ কাঠামো প্রোটিন ডেটা ব্যাংক থেকে প্রাপ্ত উপরের ছবিতে চিত্রিত করা হয়েছে। নতুন তথ্য থেকে বোঝা যায় যে মাইটোকন্ড্রিয়ায় পাওয়া এইচএসপি 60 সাইটোপ্লাজমের থেকে আলাদা। অ্যামিনো অ্যাসিড সিকোয়েন্সের ক্ষেত্রে, সাইটোপ্লাজমিক এইচএসপি 60-এর একটি এন-টার্মিনাল সিকোয়েন্স থাকে যা মাইটোকন্ড্রিয়াল প্রোটিনে পাওয়া যায় না। জেল ইলেক্ট্রোফোরেসিস বিশ্লেষণে, সাইটোপ্লাজমিক এবং মাইটোকন্ড্রিয়াল এইচএসপি 60-এর স্থানান্তরের ক্ষেত্রে উল্লেখযোগ্য পার্থক্য পাওয়া গেছে। সাইটোপ্লাজমিক এইচএসপি60-তে এন টার্মিনাস-এ 26টি অ্যামিনো অ্যাসিডের একটি সংকেত ক্রম রয়েছে। এই ক্রমটি অত্যন্ত অধঃপতিত এবং অ্যাম্ফিফিলিক হেলিক্সে ভাঁজ করতে সক্ষম। এইচএসপি60-এর বিরুদ্ধে অ্যান্টিবডিগুলি মাইটোকন্ড্রিয়াল এবং সাইটোপ্লাজমিক উভয় রূপকেই লক্ষ্য করে। তা সত্ত্বেও, সংকেত ক্রমের বিরুদ্ধে অ্যান্টিবডিগুলি শুধুমাত্র সাইটোপ্লাজমিক রূপকে লক্ষ্য করে। স্বাভাবিক শারীরবৃত্তীয় অবস্থায়, উভয়ই তুলনামূলকভাবে সমান ঘনত্বে পাওয়া যায়। সাইটোপ্লাজম বা মাইটোকন্ড্রিয়ায় এইচএসপি 60-এর চাপ বা উচ্চ প্রয়োজনের সময়ে, কোষটি একটি বগিতে এইচএসপি 60-এর উপস্থিতি বৃদ্ধি করে এবং বিপরীত বগিতে তার ঘনত্ব হ্রাস করে ক্ষতিপূরণ করতে সক্ষম। ফাংশন কমন হিট শক প্রোটিনগুলি বিবর্তনীয়ভাবে সংরক্ষিত প্রোটিনের মধ্যে সবচেয়ে বেশি। এইচ. এস. পি. 60 এবং এর প্রোক্যারিওটিক হোমোলগ, জি. ও. ই. এল-এর মধ্যে উল্লেখযোগ্য কার্যকারিতা, কাঠামোগত এবং ক্রমিক সমসংস্থান সংরক্ষণের এই স্তরটি প্রদর্শন করে। উপরন্তু, এইচ. এস. পি. 60-এর অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম উদ্ভিদ, ব্যাকটেরিয়া এবং মানুষের মধ্যে এর সমরূপতার সাথে সাদৃশ্য বহন করে। হিট শক প্রোটিনগুলি মূলত পরিবেশগত পরিবর্তনের প্রতিক্রিয়ায় সেলুলার প্রোটিনের অখণ্ডতা বজায় রাখার জন্য দায়ী। তাপমাত্রা, ঘনত্বের ভারসাম্যহীনতা, পিএইচ পরিবর্তন এবং বিষাক্ত পদার্থের মতো চাপগুলি কোষের প্রোটিনের গঠন বজায় রাখতে তাপ শক প্রোটিনকে প্ররোচিত করতে পারে। এইচএসপি60 সমস্ত কোষীয় প্রোটিনের প্রায় 15-30%-এর ভাঁজ এবং গঠন রক্ষণাবেক্ষণে সহায়তা করে। হিট শক প্রোটিন হিসাবে এইচএসপি 60-এর সাধারণ ভূমিকা ছাড়াও, গবেষণায় দেখা গেছে যে এইচএসপি 60 মাইটোকন্ড্রিয়াল প্রোটিনের পরিবহন ও রক্ষণাবেক্ষণের পাশাপাশি মাইটোকন্ড্রিয়াল ডিএনএ সংক্রমণ ও প্রতিলিপিতে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। মাইটোকন্ড্রিয়াল প্রোটিন পরিবহনের ক্ষেত্রে মাইটোকন্ড্রিয়াল প্রোটিন পরিবহনের ক্ষেত্রে এইচএসপি60-এর দুটি প্রধান দায়িত্ব রয়েছে। এটি ম্যাট্রিক্সের জন্য নির্ধারিত প্রোটিনের ভাঁজকে অনুঘটক করতে কাজ করে এবং মাইটোকন্ড্রিয়ার অভ্যন্তরীণ ঝিল্লি জুড়ে পরিবহনের জন্য একটি অনাবৃত অবস্থায় প্রোটিন বজায় রাখে। অনেক প্রোটিন মাইটোকন্ড্রিয়ার ম্যাট্রিক্সে প্রক্রিয়াকরণের জন্য লক্ষ্য করা হয় কিন্তু তারপর দ্রুত কোষের অন্যান্য অংশে রপ্তানি করা হয়। হাইড্রোফোবিক অংশ এইচএসপি 60 ট্রান্সমেম্ব্রেন পরিবহনের জন্য প্রোটিনের উন্মুক্ত গঠন বজায় রাখার জন্য দায়ী। গবেষণায় দেখা গেছে যে এইচএসপি 60 কীভাবে আগত প্রোটিনের সাথে আবদ্ধ হয় এবং গঠনমূলক এবং কাঠামোগত পরিবর্তনকে প্ররোচিত করে। এটিপি ঘনত্বের পরবর্তী পরিবর্তনগুলি প্রোটিন এবং এইচএসপি 60-এর মধ্যে বন্ধনকে হাইড্রোলাইজ করে যা প্রোটিনকে মাইটোকন্ড্রিয়া থেকে বেরিয়ে আসার সংকেত দেয়। এইচএসপি60 15-20 অবশিষ্টাংশের একটি অ্যাম্ফিফিলিক আলফা-হেলিক্স খুঁজতে গিয়ে রপ্তানির জন্য মনোনীত প্রোটিন এবং মাইটোকন্ড্রিয়াল ম্যাট্রিক্সে থাকার জন্য নির্ধারিত প্রোটিনের মধ্যে পার্থক্য করতে সক্ষম। এই ক্রমের অস্তিত্ব ইঙ্গিত দেয় যে প্রোটিনটি রপ্তানি করতে হবে এবং অনুপস্থিতি সংকেত দেয় যে প্রোটিনটি মাইটোকন্ড্রিয়ায় থাকবে। সুনির্দিষ্ট প্রক্রিয়াটি এখনও পুরোপুরি বোঝা যায়নি। ডিএনএ বিপাক প্রোটিন ভাঁজ করার ক্ষেত্রে এর গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা ছাড়াও, এইচএসপি60 মাইটোকন্ড্রিয়াল ডিএনএর প্রতিলিপি এবং সংক্রমণে জড়িত। স্যাকারোমাইসেস সেরেভিসিয়ায় এইচএসপি 60 ক্রিয়াকলাপের বিস্তৃত গবেষণায় বিজ্ঞানীরা প্রস্তাব করেছেন যে এইচএসপি 60 জটিলের মতো টেট্রাডেক্যামারে একক আটকে থাকা টেম্পলেট ডিএনএ স্ট্র্যান্ডের সাথে অগ্রাধিকারের সাথে আবদ্ধ হয় এই টেট্রাডেক্যামার কমপ্লেক্সটি মাইটোকন্ড্রিয়াল ডিএনএর প্রতিলিপি এবং সংক্রমণের জন্য একটি নিয়ন্ত্রক প্রক্রিয়া হিসাবে কাজ করার জন্য অন্যান্য প্রতিলিপি উপাদানগুলির সাথে যোগাযোগ করে। মিউটেজেনিক গবেষণাগুলি এইচএসপি60-তে মাইটোকন্ড্রিয়াল DNA.Mutations-এর প্রতিলিপি এবং সংক্রমণে এইচএসপি60 নিয়ন্ত্রক সম্পৃক্ততাকে আরও সমর্থন করেছে মাইটোকন্ড্রিয়াল ডিএনএর মাত্রা বৃদ্ধি করে এবং পরবর্তী সংক্রমণ ত্রুটির ফলস্বরূপ। সাইটোপ্লাজমিক বনাম মাইটোকন্ড্রিয়াল এইচএসপি 60 সাইটোপ্লাজমিক এবং মাইটোকন্ড্রিয়াল এইচএসপি 60-এর মধ্যে ইতিমধ্যে চিত্রিত কাঠামোগত পার্থক্য ছাড়াও, উল্লেখযোগ্য কার্যকরী পার্থক্য রয়েছে। গবেষণায় দেখা গেছে যে এইচএসপি 60 সাইটোপ্লাজমে অ্যাপোপটোসিস প্রতিরোধে মূল ভূমিকা পালন করে। সাইটোপ্লাজমিক এইচএসপি60 অ্যাপোপটোসিসের জন্য দায়ী প্রোটিনগুলির সাথে একটি জটিল গঠন করে এবং এই প্রোটিনগুলির ক্রিয়াকলাপ নিয়ন্ত্রণ করে। সাইটোপ্লাজমিক সংস্করণ ইমিউন প্রতিক্রিয়া এবং ক্যান্সারের সাথেও জড়িত। এই দুটি দিক পরে বিস্তারিতভাবে ব্যাখ্যা করা হবে। অত্যন্ত সাম্প্রতিক তদন্তগুলি এইচএসপি 60 এবং গ্লাইকোলিক এনজাইম, 6-ফসফোফ্রুক্টোকিনেজ-1-এর মধ্যে একটি নিয়ন্ত্রক সম্পর্ক নির্দেশ করতে শুরু করেছে। যদিও খুব বেশি তথ্য পাওয়া যায় না, সাইটোপ্লাজমিক এইচএসপি 60 ঘনত্ব গ্লাইকোলাইসিসে 6-ফসফোফ্রুক্টোকিনেজের অভিব্যক্তি প্রভাবিত করেছে। সাইটোপ্লাজমিক এবং মাইটোকন্ড্রিয়াল ফর্মের মধ্যে এই উল্লেখযোগ্য পার্থক্য থাকা সত্ত্বেও, পরীক্ষামূলক বিশ্লেষণে দেখা গেছে যে যদি পরিবেশগত পরিস্থিতি মাইটোকন্ড্রিয়াল এইচএসপি 60-এর উচ্চতর উপস্থিতির দাবি করে তবে কোষটি মাইটোকন্ড্রিয়ায় সাইটোপ্লাজমিক এইচএসপি 60 স্থানান্তর করতে দ্রুত সক্ষম। সংশ্লেষণ এবং সমাবেশ এইচএসপি 60 সাধারণত মাইটোকন্ড্রিয়ায় পাওয়া যায় এবং এন্ডোসিম্বায়োটিক উত্সের অর্গানেলগুলিতে পাওয়া গেছে। এইচএসপি60 মনোমার দুটি হেপ্টামেরিক বলয় গঠন করে যা রৈখিক প্রোটিনের পৃষ্ঠের সাথে আবদ্ধ হয় এবং এটিপি নির্ভর প্রক্রিয়ায় তাদের ভাঁজকে অনুঘটক করে। এইচএসপি60 সাবইউনিটগুলি পারমাণবিক জিন দ্বারা এনকোড করা হয় এবং সাইটোসোলে রূপান্তরিত হয়। এই সাবইউনিটগুলি তারপর মাইটোকন্ড্রিয়ায় চলে যায় যেখানে এগুলি অন্যান্য এইচএসপি 60 অণু দ্বারা প্রক্রিয়াজাত করা হয়। বেশ কয়েকটি গবেষণায় দেখা গেছে যে অতিরিক্ত এইচএসপি 60 উপাদানগুলির সংশ্লেষণ এবং সমাবেশের জন্য মাইটোকন্ড্রিয়ায় এইচএসপি 60 প্রোটিন অবশ্যই উপস্থিত থাকতে হবে। মাইটোকন্ড্রিয়ায় এইচএসপি60 প্রোটিনের উপস্থিতি এবং অতিরিক্ত এইচএসপি60 প্রোটিন কমপ্লেক্স উৎপাদনের মধ্যে একটি সরাসরি ইতিবাচক সম্পর্ক রয়েছে। 2-হেপ্টামেরিক বলয়ে এইচ. এস. পি. 60 উপ-ইউনিটের সমাবেশের গতিবিদ্যা দুই মিনিট সময় নেয়। পরবর্তী প্রোটিয়াস-প্রতিরোধী এইচএসপি60 5-10 মিনিটের অর্ধেক সময়ের মধ্যে গঠিত হয়। এই দ্রুত সংশ্লেষণ ইঙ্গিত দেয় যে একটি এটিপি-নির্ভর মিথস্ক্রিয়া রয়েছে যেখানে গঠিত এইচএসপি 60 জটিল এইচএসপি 60 সমাবেশ কমপ্লেক্সের মধ্যবর্তীকে স্থিতিশীল করে, কার্যকরভাবে অনুঘটক হিসাবে কাজ করে। অতিরিক্ত এইচ. এস. পি. 60 অণু সংশ্লেষ করার জন্য পূর্ববর্তী এইচ. এস. পি. 60-এর প্রয়োজনীয়তা মাইটোকন্ড্রিয়ার উৎপত্তির এন্ডোসিম্বায়োটিক তত্ত্বকে সমর্থন করে। অবশ্যই একটি প্রাথমিক প্রোক্যারিওটিক সমজাতীয় প্রোটিন ছিল যা অনুরূপ স্ব-সমাবেশ করতে সক্ষম ছিল। ইমিউনোলজিক্যাল ভূমিকা যেমন উপরে আলোচনা করা হয়েছে, এইচএসপি 60 সাধারণত চ্যাপেরোনিন হিসাবে পরিচিত যা মাইটোকন্ড্রিয়ায় প্রোটিন ভাঁজ করতে সহায়তা করে। যাইহোক, কিছু নতুন গবেষণা ইঙ্গিত দিয়েছে যে এইচএসপি 60 সম্ভবত একটি "বিপদ সংকেত ক্যাসকেড" ইমিউন প্রতিক্রিয়ায় ভূমিকা পালন করে। এছাড়াও প্রচুর প্রমাণ রয়েছে যে এটি অটোইমিউন রোগে ভূমিকা পালন করে। সংক্রমণ এবং রোগ কোষের উপর অত্যন্ত চাপ সৃষ্টি করে। যখন কোনও কোষ চাপের মধ্যে থাকে, তখন এটি স্বাভাবিকভাবেই এইচএসপি 60-এর মতো হিট শক প্রোটিন সহ স্ট্রেস প্রোটিনের উৎপাদন বৃদ্ধি করে। এইচএসপি 60 একটি সংকেত হিসাবে কাজ করার জন্য এটি অবশ্যই বহির্মুখী পরিবেশে উপস্থিত থাকতে হবে। সাম্প্রতিক গবেষণায় "এটি আবির্ভূত হয়েছে that.chaperonin 60 বিভিন্ন প্রোক্যারিওটিক এবং ইউক্যারিওটিক কোষের পৃষ্ঠে পাওয়া যায়, এবং এমনকি কোষ থেকে মুক্তিও পাওয়া যায়।" সাম্প্রতিক গবেষণা অনুসারে, ইমিউন রেসপন্স সিগন্যালিং-এ বিভিন্ন ধরনের হিট শক প্রোটিন ব্যবহার করা হয়, তবে দেখা যায় যে বিভিন্ন প্রোটিন অন্যান্য সিগন্যালিং অণুতে ভিন্নভাবে কাজ করে এবং প্রতিক্রিয়া জানায়। এইচ. এস. পি. 60 পেরিফেরাল ব্লাড মনোনিউক্লিয়ার সেল (পি. বি. এম. সি)-এর মতো নির্দিষ্ট কোষ থেকে মুক্ত হতে দেখা গেছে যখন লিপোপলিস্যাকারাইড (এল. পি. এস) বা জি. ও. ই. এল উপস্থিত থাকে। এর থেকে বোঝা যায় যে মানব এবং ব্যাকটেরিয়ার এইচএসপি 60-এর প্রতি কোষের বিভিন্ন রিসেপ্টর এবং প্রতিক্রিয়া রয়েছে। উপরন্তু, এটি দেখানো হয়েছে যে এইচএসপি 60-এর "মনোসাইট, ম্যাক্রোফেজ এবং ডেনড্রাইটিক সক্রিয় করার ক্ষমতা রয়েছে যা সাইটোকাইনের বিস্তৃত পরিসরের নিঃসরণকে প্ররোচিত করে।" এইচএসপি 60 এলপিএস বা গ্রোইএল-এর মতো অন্যান্য সংকেত অণুতে সাড়া দেয় এবং নির্দিষ্ট ধরনের কোষ সক্রিয় করার ক্ষমতা রাখে এই ধারণাকে সমর্থন করে যে এইচএসপি 60 একটি বিপদ সংকেত ক্যাসকেডের অংশ যা একটি ইমিউন প্রতিক্রিয়া সক্রিয় করার সাথে জড়িত। তবে, এইচ. এস. পি. 60-এর ইমিউনোলজিক্যাল ভূমিকায় একটি মোড় রয়েছে। উপরে উল্লিখিত হিসাবে, দুটি ভিন্ন ধরনের এইচএসপি 60 প্রোটিন রয়েছে, ব্যাকটেরিয়ার পাশাপাশি স্তন্যপায়ী প্রাণী। যেহেতু এগুলি ক্রমানুসারে খুব অনুরূপ, তাই ব্যাকটেরিয়াল এইচএসপি 60 মানুষের মধ্যে একটি বড় প্রতিরোধ ক্ষমতা সৃষ্টি করবে বলে আশা করা যায় না। ইমিউন সিস্টেমটি "'স্ব', অর্থাৎ হোস্ট উপাদানগুলিকে উপেক্ষা করার জন্য ডিজাইন করা হয়েছে; তবে, বৈপরীত্যপূর্ণভাবে, চ্যাপেরোনিনের ক্ষেত্রে এটি হয় না"। দেখা গেছে যে অনেক অ্যান্টি-চ্যাপেরোনিন অ্যান্টিবডি বিদ্যমান এবং অনেক অটোইমিউন রোগের সাথে যুক্ত। র্যানফোর্ড এবং অন্যান্যদের মতে। পরীক্ষাগুলি করা হয়েছে যা দেখিয়েছে যে অ্যান্টিবডিগুলি যা "ব্যাকটেরিয়াল চ্যাপেরোনিন 60 প্রোটিনের সংস্পর্শে আসার পরে একটি মানব হোস্ট দ্বারা উত্পন্ন হয়" মানব চ্যাপেরোনিন 60 প্রোটিনের সাথে ক্রস-প্রতিক্রিয়া করতে পারে। ব্যাকটেরিয়াল এইচএসপি 60 ইমিউন সিস্টেমকে অ্যান্টি-চ্যাপেরোনিন অ্যান্টিবডি তৈরি করতে বাধ্য করছে, যদিও ব্যাকটেরিয়া এবং মানুষের এইচএসপি 60-এর একই প্রোটিন ক্রম রয়েছে। এই নতুন অ্যান্টিবডিগুলি তখন মানুষের এইচএসপি 60 শনাক্ত করে এবং আক্রমণ করে যা একটি অটোইমিউন রোগের কারণ হয়। এর থেকে বোঝা যায় যে এইচএসপি60 স্বপ্রতিরক্ষায় ভূমিকা রাখতে পারে, তবে এই রোগে এর ভূমিকা আরও সম্পূর্ণরূপে আবিষ্কার করার জন্য আরও গবেষণা করা দরকার। মাইটোকন্ড্রিয়াল প্রোটিন হিসাবে স্ট্রেস রেসপন্স এইচএসপি60 স্ট্রেস রেসপন্সের সাথেও জড়িত বলে প্রমাণিত হয়েছে। হিট শক প্রতিক্রিয়া একটি হোমিওস্ট্যাটিক প্রক্রিয়া যা এইচএসপি 60-এর জন্য কোড করা জিনের অভিব্যক্তি নিয়ন্ত্রণ করে একটি কোষকে ক্ষতি থেকে রক্ষা করে। এইচ. এস. পি. 60 উৎপাদনের নিয়ন্ত্রণ কোষের মধ্যে ঘটে যাওয়া অন্যান্য কোষীয় প্রক্রিয়াগুলির রক্ষণাবেক্ষণের অনুমতি দেয়, বিশেষ করে চাপের সময়ে। একটি পরীক্ষায়, তদন্তকারীরা এল-ডোপা দিয়ে বিভিন্ন ইঁদুরের চিকিৎসা করেন এবং মাইটোকন্ড্রিয়ায় এইচএসপি 60 এক্সপ্রেশন এবং সাইটোপ্লাজমে এইচএসপি 70 এক্সপ্রেশনের উল্লেখযোগ্য নিয়ন্ত্রণ আবিষ্কার করেন। গবেষকরা উপসংহারে পৌঁছেছেন যে হিট শক সিগন্যাল পাথওয়ে "বার্ধক্য এবং নিউরোডিজেনারেটিভ ব্যাধিতে উত্পাদিত ফ্রি র্যাডিকেল অক্সিজেন এবং নাইট্রোজেন প্রজাতি দ্বারা উদ্ভূত নিউরোটক্সিসিটির বিরুদ্ধে প্রতিরক্ষার মৌলিক প্রক্রিয়া" হিসাবে কাজ করে। বেশ কয়েকটি গবেষণায় দেখা গেছে যে এইচএসপি 60 এবং অন্যান্য হিট শক প্রোটিন বিষাক্ত বা চাপপূর্ণ পরিস্থিতিতে কোষের বেঁচে থাকার জন্য প্রয়োজনীয়। ক্যান্সারের সাথে সম্পর্ক হিউম্যান এইচএসপি 60, এইচএসপিডি 1 জিনের পণ্য, একটি গ্রুপ আই মাইটোকন্ড্রিয়াল চ্যাপেরোনিন, যা ব্যাকটেরিয়াল গ্রোয়েলের সাথে ফাইলোজেনেটিকভাবে সম্পর্কিত। সম্প্রতি, মাইটোকন্ড্রিয়ার বাইরে এবং কোষের বাইরে এইচএসপি 60-এর উপস্থিতি, যেমন। রক্ত সঞ্চালনে, রিপোর্ট করা হয়েছে [1], [2]। যদিও এটি অনুমান করা হয় যে এইচএসপি60 অতিরিক্ত-মাইটোকন্ড্রিয়াল অণু মাইটোকন্ড্রিয়াল অণুর অনুরূপ, তবে এটি এখনও সম্পূর্ণরূপে ব্যাখ্যা করা হয়নি। কোষের বাইরে এইচএসপি 60 দেখানো পরীক্ষামূলক প্রমাণের ক্রমবর্ধমান পরিমাণ সত্ত্বেও, এই প্রক্রিয়াটি কতটা সাধারণ এবং কোষের বাইরে এইচএসপি 60 স্থানান্তরের জন্য দায়ী প্রক্রিয়াগুলি কী তা এখনও স্পষ্ট নয়। এই প্রশ্নগুলির কোনওটিরই সুনির্দিষ্ট উত্তর দেওয়া হয়নি, যেখানে এক্সট্রাসেলুলার এইচএসপি 70 সম্পর্কিত কিছু তথ্য রয়েছে। এই চ্যাপেরোনকে ধ্রুপদীভাবে এইচএসপি 60-এর মতো একটি আন্তঃকোষীয় প্রোটিন হিসাবেও বিবেচনা করা হত, তবে গত কয়েক বছরে যথেষ্ট প্রমাণ দেখিয়েছে যে এর পেরিসেলুলার এবং এক্সট্রাসেলুলার রেসিডেন্স এইচএসপি 60 টিউমার কোষে অ্যাপোপটোসিসকে প্রভাবিত করতে দেখা গেছে যা এক্সপ্রেশন স্তরের পরিবর্তনের সাথে যুক্ত বলে মনে হয়। কিছু অসঙ্গতি রয়েছে যে কিছু গবেষণা একটি ইতিবাচক অভিব্যক্তি দেখায় যেখানে অন্যান্য গবেষণা একটি নেতিবাচক অভিব্যক্তি দেখায় এবং এটি ক্যান্সারের প্রকারের উপর নির্ভর করে বলে মনে হয়। ইতিবাচক বনাম নেতিবাচক অভিব্যক্তির প্রভাবগুলি ব্যাখ্যা করার জন্য বিভিন্ন অনুমান রয়েছে। ইতিবাচক অভিব্যক্তি "অ্যাপোপটোটিক এবং নেক্রোটিক কোষের মৃত্যুকে" বাধা দেয় বলে মনে হয়, অন্যদিকে নেতিবাচক অভিব্যক্তি "অ্যাপোপটোসিসের সক্রিয়করণে" একটি ভূমিকা পালন করে বলে মনে করা হয়। অ্যাপোপটোসিসকে প্রভাবিত করার পাশাপাশি, অভিব্যক্তি স্তরে এইচএসপি 60 পরিবর্তনগুলি "ডায়াগনস্টিক এবং ভবিষ্যদ্বাণীমূলক উদ্দেশ্যে দরকারী নতুন বায়োমার্কার" হিসাবে দেখানো হয়েছে। লেব্রেট এবং অন্যান্যদের মতে, এইচএসপি 60 অভিব্যক্তি হ্রাস "একটি দুর্বল পূর্বাভাস এবং টিউমার অনুপ্রবেশের ঝুঁকি নির্দেশ করে" বিশেষত মূত্রাশয়ের কার্সিনোমার ক্ষেত্রে, তবে এটি অন্যান্য ধরণের ক্যান্সারের ক্ষেত্রে অগত্যা সত্য নয়। উদাহরণস্বরূপ, ডিম্বাশয়ের টিউমার গবেষণায় দেখা গেছে যে অতিরিক্ত অভিব্যক্তি একটি ভাল পূর্বাভাসের সাথে সম্পর্কযুক্ত এবং হ্রাসপ্রাপ্ত অভিব্যক্তি একটি আক্রমণাত্মক টিউমারের সাথে সম্পর্কযুক্ত। এই সমস্ত গবেষণা ইঙ্গিত দেয় যে এইচএসপি 60 অভিব্যক্তিটি নির্দিষ্ট ধরনের ক্যান্সারের বেঁচে থাকার পূর্বাভাস দেওয়ার জন্য ব্যবহার করা সম্ভব হতে পারে এবং তাই নির্দিষ্ট চিকিৎসা থেকে উপকৃত হতে পারে এমন রোগীদের সনাক্ত করতে সক্ষম হতে পারে। কোষের মধ্যে, জি. ও. ই. এল/ই. এস মধ্যস্থ প্রোটিন ভাঁজ করার প্রক্রিয়ায় একাধিক দফা বাঁধাই, ক্যাপসুলেশন এবং সাবস্ট্রেট প্রোটিন মুক্ত করা জড়িত। আনফোল্ডেড সাবস্ট্রেট প্রোটিনগুলি গ্রোইএল-এর খোলা গহ্বরের অভ্যন্তরীণ প্রান্তে একটি হাইড্রোফোবিক বাঁধাই প্যাচ-এর সাথে আবদ্ধ হয়, যা চ্যাপেরোনিনের সাথে একটি বাইনারি কমপ্লেক্স গঠন করে। এই পদ্ধতিতে সাবস্ট্রেট প্রোটিনের বন্ধন, এটিপি-র বন্ধন ছাড়াও, একটি গঠনমূলক পরিবর্তনকে প্ররোচিত করে যা বাইনারি কমপ্লেক্সকে একটি পৃথক ঢাকনা কাঠামো, গ্রোইএস-এর সাথে সংযুক্ত করার অনুমতি দেয়। চ্যাপেরোনিনের খোলা গহ্বরের সাথে গ্রোইএস-এর বন্ধন চ্যাপেরোনিনের পৃথক উপ-ইউনিটগুলিকে এমনভাবে ঘোরাতে প্ররোচিত করে যে হাইড্রোফোবিক সাবস্ট্রেট বাঁধাই সাইটটি গহ্বরের অভ্যন্তর থেকে সরানো হয়, যার ফলে সাবস্ট্রেট প্রোটিনটি রিম থেকে এখন মূলত হাইড্রোফিলিক চেম্বারে নির্গত হয়। চেম্বারের হাইড্রোফিলিক পরিবেশ সাবস্ট্রেটের হাইড্রোফোবিক অবশিষ্টাংশের কবর দেওয়ার পক্ষে, যা সাবস্ট্রেট ভাঁজকে প্ররোচিত করে। এটিপি-র হাইড্রোলাইসিস এবং বিপরীত গহ্বরে একটি নতুন সাবস্ট্রেট প্রোটিনের বন্ধন একটি অ্যালোস্টেরিক সংকেত পাঠায় যার ফলে গ্রোইএস এবং এনক্যাপসুলেটেড প্রোটিন সাইটোসোলে মুক্তি পায়। একটি প্রদত্ত প্রোটিন একাধিক দফা ভাঁজ হয়ে যাবে, যতক্ষণ না স্থানীয় গঠন বা স্থানীয় অবস্থায় পৌঁছানোর জন্য প্রতিশ্রুতিবদ্ধ একটি মধ্যবর্তী কাঠামো অর্জন করা হয়, ততক্ষণ পর্যন্ত প্রতিবার তার মূল অনাবৃত অবস্থায় ফিরে আসবে। বিকল্পভাবে, স্তরটি একটি প্রতিযোগিতামূলক প্রতিক্রিয়ার কাছে নতিস্বীকার করতে পারে, যেমন ভুল ভাঁজ করা এবং অন্যান্য ভুল ভাঁজ করা প্রোটিনের সাথে একত্রীকরণ। তাপগতিবিদ্যা আণবিক কমপ্লেক্সের অভ্যন্তরের সংকুচিত প্রকৃতি সাবস্ট্রেট প্রোটিনের কম্প্যাক্ট আণবিক গঠনকে দৃঢ়ভাবে সমর্থন করে। দ্রবণে মুক্ত, দীর্ঘ-পরিসীমা, অ-মেরু মিথস্ক্রিয়া শুধুমাত্র এনট্রপিতে উচ্চ মূল্যে ঘটতে পারে। গ্রোয়েল কমপ্লেক্সের নিকটবর্তী অংশে, এনট্রপির আপেক্ষিক ক্ষতি অনেক কম। ক্যাপচার পদ্ধতিটি মেরু সাইটগুলি থেকে আলাদাভাবে অ-মেরু বাঁধাই সাইটগুলিকে কেন্দ্রীভূত করার প্রবণতাও দেখায়। যখন গ্রোয়েল অ-মেরু পৃষ্ঠগুলি সরানো হয়, তখন যে কোনও অ-মেরু গোষ্ঠীর একটি অ-মেরু আন্তঃআণবিক স্থানের মুখোমুখি হওয়ার সম্ভাবনা বাল্ক দ্রবণের তুলনায় অনেক বেশি হয়। বাইরের দিকে যে হাইড্রোফোবিক সাইটগুলি ছিল সেগুলি সিস ডোমেনের শীর্ষে একত্রিত হয় এবং একে অপরকে আবদ্ধ করে। জি. ও. ই. এল-এর জ্যামিতির জন্য মেরু কাঠামোগুলির নেতৃত্বের প্রয়োজন হয় এবং ট্রান্স সাইড থেকে বেরিয়ে আসার সাথে সাথে তারা অ-মেরু কেন্দ্রকে আবৃত করে। কাঠামো কাঠামোগতভাবে, গ্রোয়েল একটি দ্বৈত-রিংযুক্ত টেট্রাডেক্যামার, যার সিস এবং ট্রান্স রিং উভয়ই সাতটি উপ-ইউনিট নিয়ে গঠিত। জি. ও. ই. এল-এর কেন্দ্রীয় গহ্বরের মধ্যে ঘটে যাওয়া গঠনমূলক পরিবর্তনগুলি জি. ও. ই. এল-এর অভ্যন্তরে হাইড্রোফোবিক হওয়ার পরিবর্তে হাইড্রোফিলিক হয়ে যায় এবং সম্ভবত এটিই প্রোটিন ভাঁজকে সহজতর করে। গ্রোএল-এর ক্রিয়াকলাপের মূল চাবিকাঠি হল মনোমারের কাঠামো। এইচএসপি60 মনোমারের তিনটি স্বতন্ত্র বিভাগ রয়েছে যা দুটি কব্জি অঞ্চল দ্বারা পৃথক করা হয়েছে। আপিকাল বিভাগে অনাবৃত প্রোটিন স্তরগুলির জন্য অনেক হাইড্রোফোবিক বাঁধাই সাইট রয়েছে। অনেক গোলাকার প্রোটিন এপিকাল ডোমেনের সাথে আবদ্ধ হবে না কারণ তাদের হাইড্রোফোবিক অংশগুলি জলীয় মাধ্যম থেকে দূরে ভিতরে গুচ্ছবদ্ধ থাকে কারণ এটি তাপগতিবিদ্যার সর্বোত্তম গঠন। সুতরাং, এই "সাবস্ট্রেট সাইটগুলি" শুধুমাত্র প্রোটিনের সাথে আবদ্ধ হবে যা সর্বোত্তমভাবে ভাঁজ করা হয় না। এপিকাল ডোমেনে গ্রোইএস-এর এইচএসপি10 মনোমারগুলির জন্যও বাঁধাই সাইট রয়েছে। নিরক্ষীয় ডোমেনে এটিপি বাঁধাইয়ের জন্য কব্জি বিন্দুর কাছে একটি স্লট রয়েছে, পাশাপাশি গ্রোয়েল অণুর অন্য অর্ধেকের জন্য দুটি সংযুক্তি পয়েন্ট রয়েছে। নিরক্ষীয় অংশের বাকি অংশ মাঝারিভাবে হাইড্রোফিলিক। এটিপি এবং গ্রোইএস যোগ করা সিআইএস ডোমেনের গঠনে মারাত্মক প্রভাব ফেলে। এই প্রভাবটি এইচএসপি60 মনোমারের দুটি কব্জি বিন্দুতে নমনীয়তা এবং ঘূর্ণনের কারণে ঘটে। মধ্যবর্তী ক্ষেত্রটি নীচের কব্জিতে প্রায় 25 ডিগ্রি নীচে এবং ভিতরে ভাঁজ হয়ে যায়। এই প্রভাব, সমস্ত মনোমারের সমবায় নমনীয়তার মাধ্যমে গুণিত হয়, গ্রোএল খাঁচার নিরক্ষীয় ব্যাস বৃদ্ধি করে। তবে আপিকাল ডোমেনটি উপরের কব্জির উপর একটি সম্পূর্ণ 60° উপরে এবং বাইরে ঘোরায় এবং কব্জি অক্ষের চারপাশে 90° ঘোরায়। এই গতি সিস ডোমেনের শীর্ষে খাঁচার খুব ব্যাপকভাবে খোলে, তবে খাঁচার ভিতর থেকে সাবস্ট্রেট বাঁধাই সাইটগুলি সম্পূর্ণরূপে সরিয়ে দেয়। মিথস্ক্রিয়া গ্রোয়েল গ্রোয়েস, এএলডিএইচ2, ক্যাসপেস 3 এবং ডাইহাইড্রোফোলেট রিডাক্টেজের সাথে মিথস্ক্রিয়া করতে দেখা গেছে। ফেজ টি4 মরফোজেনেসিস ব্যাকটেরিওফেজ (ফেজ) টি4-এর জিন যা ফেজ টি4 কাঠামো নির্ধারণে ভূমিকা সহ প্রোটিনগুলিকে এনকোড করে শর্তাধীন মারাত্মক মিউট্যান্ট ব্যবহার করে চিহ্নিত করা হয়েছিল। এই প্রোটিনগুলির বেশিরভাগই সম্পূর্ণ ফেজ কণার বড় বা ছোট কাঠামোগত উপাদান হিসাবে প্রমাণিত হয়েছিল। তবে ফেজ সমাবেশের জন্য প্রয়োজনীয় জিন পণ্যগুলির (জিপিএস) মধ্যে, স্নাস্টাড জিপিএসের একটি গোষ্ঠী চিহ্নিত করেছেন যা ফেজ কাঠামোর মধ্যে নিজেদের অন্তর্ভুক্ত করার পরিবর্তে অনুঘটক হিসাবে কাজ করে। এই অনুঘটক জিপিএসের মধ্যে জিপি31 অন্তর্ভুক্ত ছিল। ব্যাকটেরিয়া ই. কোলাই ফেজ টি4-এর পোষক, এবং ফেজ এনকোডেড জিপি31 প্রোটিন কার্যকরীভাবে ই. কোলাই চ্যাপারোন প্রোটিন গ্রোইএস-এর সমতুল্য বলে মনে হয় এবং সংক্রমণের সময় ফেজ টি4 ভিরিওনের সমাবেশে এটির বিকল্প হতে সক্ষম। ফেজ এনকোডেড জিপি31 প্রোটিনের ভূমিকা ই. কোলাই হোস্ট এনকোডেড গ্রোয়েল প্রোটিনের সাথে মিথস্ক্রিয়া করা বলে মনে হয় যা ফেজ-এর প্রধান ফেজ হেড ক্যাপসিড প্রোটিন, জিপি23-এর সঠিক ভাঁজ এবং সমাবেশে সহায়তা করে। আরও দেখুন চ্যাপেরোনিন হিট শক প্রোটিন রেফারেন্স আরও পড়া বাহ্যিক লিঙ্ক (কোনও অধিকার সংরক্ষিত নেই) ই. এম. ডি. বি-তে জি. ও. ই. এল-এর 3ডি ম্যাক্রোমোলিকুলার কাঠামো চাঁদের আলো প্রোটিন কমপ্লেক্স আণবিক চ্যাপেরোন