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インテグリン結合キナーゼ
インテグリン結合キナーゼまたはインテグリン連結キナーゼ（インテグリンけつごう/れんけつキナーゼ、、略称: ILK）は、ヒトでは"ILK"遺伝子にコードされるタンパク質であり、インテグリンを介したシグナル伝達に関与している。"ILK"遺伝子の変異は、心筋症と関係している。59 kDaのタンパク質であり、インテグリンβ1をベイトタンパク質とした酵母ツーハイブリッド法によって同定された。ILKは、細胞遊走、増殖、接着など複数の細胞機能と関係していることが知られている。
ILKはRaf様キナーゼのサブファミリーである。ILKの構造は、N末端の5つのアンキリンリピート、ホスホイノシチド結合モチーフ、C末端の触媒ドメインという3つの構造的特徴を持つ。インテグリンは酵素活性を欠いており、タンパク質へのシグナル伝達はアダプタータンパク質に依存している。ILKはβ1、β3インテグリンの細胞質ドメインに結合する。ILKはセリン/スレオニンキナーゼであることが記載されているものの、キナーゼ活性に重要なモチーフは未同定である。ILKは発生の調節や組織の恒常性に関与していると考えられているが、ハエ、線虫、マウスではILKのキナーゼ活性はこれらの過程に必要ではない。
動物のILKは筋肉の発達を制御するPINCH-parvin複合体に結合している。ILKを欠失したマウスは組織的な筋細胞の発生が行われないため胚性致死となる。哺乳類ではILKは触媒活性を欠くが、の足場タンパク質の機能をサポートする。動物とは異なり、植物には複数のILKの遺伝子が存在する。ILKは発がん性を有することが知られており、セリン/スレオニンホスファターゼの活性を制御する。