論文のアブストラクトからタイトルを作ってください。
ラパマイシン（TOR）キナーゼの標的は、真核生物の進化全体にわたって保存されている2種類の異なる多タンパク質複合体を形成する。TOR複合体1（TORC1）とは対照的に、TORC2キナーゼ活性は、マクロライドであるラパマイシンによって阻害されない。ここで我々は、クライオ電子顕微鏡法によって決定された、Saccharomyces cerevisiaeのTORC2の構造を提示する。TORC2は、6つのサブユニットからなる1.4MDaの菱面体晶である。Tor2とLst8は、両TOR複合体の共通コアを形成する。Avo3/RictorはTORC2固有だが、哺乳類TORC1のKog1/Raptorが参加させる、Tor2の同じHEATリピートと相互作用し、このことはこれら2つのタンパク質が相互に排他性である理由を説明する。我々がAvo3と結論した密度は、Tor2のFRBドメインのFKBP12－ラパマイシン結合部位を塞いでおり、TORC2をラパマイシン不応性にし、キナーゼ活性部位を見えづらくする。Avo1/hSin1は、可動ではあるが、そのconserved-region-in-the-middle（中間保存領域; CRIM）ドメインがTORC2活性部位溝の端に沿って配置されているので、活性部位へのアクセスをさらに制限しており、このことはCRIMが基質動員に果たす役割と整合している。
Saccharomyces cerevisiae標的、ラパマイシン複合体2のクライオEM構造