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アスパラギン酸プロテアーゼ
アスパラギン酸プロテアーゼ（、）またはアスパラギン酸エンドペプチダーゼ（）は、1つまたはそれ以上のアスパラギン酸残基に結合した活性化水分子を利用して、ペプチド基質の切断を触媒するプロテアーゼである。一般的に、アスパラギン酸プロテアーゼの活性部位には高度に保存された2つのアスパラギン酸残基が存在し、酸性のpHに至適活性を有する。既知のアスパラギン酸プロテアーゼのほぼすべてがによって阻害される。
脊椎動物、菌類、レトロウイルスのアスパラギン酸プロテアーゼが特徴づけられている。近年、細菌ではIV型ピリン前駆体のプロセシングと関係した、古細菌ではフラジェリン前駆体のプロセシングと関係したといったアスパラギン酸プロテアーゼが記載されている。
真核生物のアスパラギン酸プロテアーゼには、ペプシン、、レニンなどがある。これらは、祖先での重複の結果生じた2つのドメインからなる構造を持つ。レトロウイルスやレトロトランスポゾンのプロテアーゼはずっと小さく、真核生物のアスパラギン酸プロテアーゼの単一ドメインと相同のようである。双方のドメインのアスパラギン酸残基が触媒に関与し、活性部位は2つのドメインの間の溝に位置する。一方のドメインは、もう一方のドメインから太古の遺伝子重複によって進化したものである可能性が高い。現代の酵素では、立体構造は極めて類似しているものの、アミノ酸配列はずっと多様化している。しかしながら、触媒部位のモチーフは非常に保存されている。ジスルフィド結合の存在とその位置は、アスパラギン酸プロテアーゼで保存されている他の特徴の1つである。