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脱ユビキチン化酵素
脱ユビキチン化酵素（だつユビキチンかこうそ、、略称: DUB）は、タンパク質からユビキチンを切断除去するプロテアーゼのグループである。他にdeubiquitinating peptidase、deubiquitinating isopeptidase、deubiquitinase、ubiquitin protease、ubiquitin hydrolase、ubiquitin isopeptidaseなどとも呼ばれる。ユビキチンは、プロテアソームとリソソームを介したタンパク質分解の調節や、タンパク質の細胞内局在の調整、タンパク質の活性化や不活性化、タンパク質間相互作用の調節のためにタンパク質に付加される。DUBはユビキチンと基質の間のペプチド結合またはを切断することで、ユビキチン化による効果を逆転させる。ヒトには約100種類のDUBの遺伝子が存在し、システインプロテアーゼとメタロプロテアーゼという2つの主要なクラスに分類される。システインプロテアーゼグループのDUBは、USP（ubiquitin-specific protease）、UCH（ubiquitin C-terminal hydrolase）、MJD（Machado-Josephin domain protease）、OTU（ovarian tumour protease）ファミリーなどからなる。メタロプロテアーゼグループのDUBは、JAMM（Jab1/Mov34/Mpr1 Pad1 N-terminal+）ドメインプロテアーゼのみが含まれる。