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カスパーゼ-3
カスパーゼ-3（）は、カスパーゼ-8、カスパーゼ-9と相互作用するカスパーゼであり、ヒトでは"CASP3"遺伝子にコードされる。"CASP3"のオルソログは、全ゲノムデータが利用可能な哺乳類の多数で同定されている。オルソログは、鳥類、爬虫類、両生類、真骨類にも存在している。
CASP3タンパク質は、カスパーゼ（cysteine-aspartic acid protease）ファミリーのメンバーである。カスパーゼの連続的な活性化は、アポトーシスの実行期（execution phase）に中心的な役割を果たす。カスパーゼ-3は不活性な酵素前駆体として存在し、保存されたアスパラギン酸残基でタンパク質分解によるプロセシングが行われることで大小2つのサブユニットが生じ、それらが二量体化して活性型酵素が形成される。カスパーゼ-3はアミロイドβ(A4)前駆体タンパク質の切断に関与する主要なカスパーゼで、アルツハイマー病における神経細胞死と関係している。この遺伝子の選択的スプライシングによって2種類の転写産物が生成されるが、コードされるタンパク質は同じである。
カスパーゼ-3は、既知のすべてのカスパーゼに共通した典型的な特徴の多くを備えている。例えば、その活性部位にはシステイン残基（Cys163）とヒスチジン残基（His121）が存在し、特定の4アミノ酸配列中のアスパラギン酸のC末端側でのペプチド結合の切断が安定化される。この特異性によってカスパーゼの選択性はかなり高くなり、グルタミン酸と比較してアスパラギン酸に対する選択性は20,000倍となる。細胞内のカスパーゼ-3の重要な特徴は、プロカスパーゼと呼ばれる酵素前駆体として存在していることであり、生化学的な変化によって活性化が引き起こされるまでは不活性な状態である。