論文のアブストラクトからタイトルを作ってください。
ラパマイシン標的タンパク質（TOR）キナーゼは会合して、真核生物の進化の過程を通して保存されている明確に異なる2種類の多タンパク質複合体を形成する。TOR複合体1（TORC1）とは異なり、TORC2キナーゼの活性はマクロライド系のラパマイシンでは阻害されない。著者らは今回、クライオ電子顕微鏡法で決定したSaccharomyces cerevisiaeのTORC2の構造を紹介する。TORC2は、会合により1.4 MDaの菱面体を形成する6つのサブユニットを有する。Tor2とLst8は両方のTOR複合体に共通の核を形成する。Avo3/RictorはTORC2のみに認められるが、哺乳類TORC1のKog1/Raptorによって連結しているものと同じTor2のHEATリピートと相互作用することから、これらの2つのタンパク質の相互排他性を説明することができる。密度（著者らはAvo3であると結論）はTor2のFRBドメインのFKBP12ラパマイシン結合部位を塞ぎ、TORC2ラパマイシンを非感受性にして、キナーゼ活性部位にくぼみを形成する。Avo1/hSin1は、移動能を有するが、そのconserved-region-in-the-middle（CRIM）ドメインがTORC2のactive-site-cleftの縁に沿って位置している（基質動員におけるCRIMの役割と一致）ために活性部位への接近を制限する。
Saccharomyces cerevisiaeのラパマイシン標的タンパク質複合体2のクライオ電子顕微鏡構造