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安定で有毒なタウ/リン脂質オリゴマー複合体の発見と特性評価
微小管結合タンパク質タウ(Tau)は、アルツハイマー病の発症に中心的な役割を果たす。Tauと膜との相互作用は、その生理機能の一部とその凝集特性に影響すると考えられているが、そのような相互作用に重要な配列と、相互作用が構造および機能に及ぼす影響はよくわかっていない。ここで我々は、Tauと小胞との相互作用の結果、非常に安定なタンパク質/リン脂質複合体が形成されることを報告する。これらの複合体は、初代海馬培養物に対して有毒であり、病原性Tauコンフォメーションを認識する抗体であるMC-1によって検出される。これらの複合体のコアは、PHF6*とPHF6ヘキサペプチドモチーフで構成されており、後者はβストランドのコンフォメーションをとっている。Tau由来ペプチドを用いた研究により、Tauの線維形成能を妨げることなくTauとリン脂質との相互作用を破壊する変異体を設計することが可能になった。その結果、これらのプロセスを切り離して、Tauの機能、凝集、および毒性の調節における膜相互作用の役割を調べるための強力なツールが得られた。