論文のアブストラクトからタイトルを作ってください。
Mechanistic target of rapamycin complex 1（mTORC1）は、細胞内の栄養状態に応じて細胞の成長と代謝を調節する上で中心的な役割を果たす。mTORC1の活性はRag GTPaseによって制御されている。Rag GTPaseは、Ragulator（膜結合型p18/LAMTORIと2つのRoadblockヘテロダイマーからなる五量体タンパク質複合体）を介してリソソームに結合している。著者らは今回、RagA-CのRoadblockドメインと複合体を形成するRagulatorの結晶構造について報告する。これはRag GTPaseの調節の分子基盤の解明に役立つであろう。その構造においては、p18が3対のRoadblockヘテロダイマーの周囲に巻き付き、これらのヘテロダイマーをリソソーム上に直列様式で会合させる。細胞解析とin vitro解析の結果では、Ragulator-Rag GTPaseの会合とアミノ酸依存性のmTORC1活性化にはp18が必要であることも明らかになった。以上の結果より、p18がRagulator-Rag GTPase複合体の重要な足場となり、これがリソソーム上での栄養感知の土台となる可能性があることが明らかになった。
Ragulator-Rag GTPase複合体の会合の構造基盤