ATP hydrolysis is the catabolic reaction process by which chemical energy that has been stored in the high-energy phosphoanhydride bonds in adenosine triphosphate (ATP) is released after splitting these bonds, for example in muscles, by producing work in the form of mechanical energy. The product is adenosine diphosphate (ADP) and an inorganic phosphate (Pi). ADP can be further hydrolyzed to give energy, adenosine monophosphate (AMP), and another inorganic phosphate (Pi). ATP hydrolysis is the final link between the energy derived from food or sunlight and useful work such as muscle contraction, the establishment of electrochemical gradients across membranes, and biosynthetic processes necessary to maintain life.

Anhydridic bonds are often labelled as "high-energy bonds". P-O bonds are in fact fairly strong (~30 kJ/mol stronger than C-N bonds) and themselves not particularly easy to break. As noted below, energy is released by the hydrolysis of ATP. However, when the P-O bonds are broken, input of energy is required. It is the formation of new bonds and lower-energy inorganic phosphate with a release of a larger amount of energy that lowers the total energy of the system and makes it more stable.

Hydrolysis of the phosphate groups in ATP is especially exergonic, because the resulting inorganic phosphate molecular ion is greatly stabilized by multiple resonance structures, making the products (ADP and Pi) lower in energy than the reactant (ATP). The high negative charge density associated with the three adjacent phosphate units of ATP also destabilizes the molecule, making it higher in energy. Hydrolysis relieves some of these electrostatic repulsions, liberating useful energy in the process by causing conformational changes in enzyme structure.

In humans, approximately 60 percent of the energy released from the hydrolysis of ATP produces metabolic heat rather than fuel the actual reactions taking place.
Due to the acid-base properties of ATP, ADP, and inorganic phosphate, the hydrolysis of ATP has the effect of lowering the pH of the reaction medium. Under certain conditions, high levels of ATP hydrolysis can contribute to lactic acidosis.

Amount of energy produced

Hydrolysis of the terminal phosphoanhydridic bond is a highly exergonic process. The amount of released energy depends on the conditions in a particular cell. Specifically, the energy released is dependent on concentrations of ATP, ADP and Pi.  As the concentrations of these molecules deviate from values at equilibrium, the value of Gibbs free energy change (ΔG) will be increasingly different. In standard conditions (ATP, ADP and Pi  concentrations are equal to 1M, water concentration is equal to 55 M) the value of ΔG is between -28 and -34 kJ/mol.

The range of the ΔG value exists because this reaction is dependent on the concentration of Mg2+ cations, which stabilize the ATP molecule. The cellular environment also contributes to differences in the ΔG value since ATP hydrolysis is dependent not only on the studied cell, but also on the surrounding tissue and even the compartment within the cell. Variability in the ΔG values is therefore to be expected.

The relationship between the standard Gibbs free energy change ΔrGo and chemical equilibrium is revealing. This relationship is defined by the equation ΔrGo = -RT ln(K), where K is the equilibrium constant, which is equal to the reaction quotient Q in equilibrium. The standard value of ΔG for this reaction is, as mentioned, between -28 and -34 kJ/mol; however, experimentally determined concentrations of the involved molecules reveal that the reaction is not at equilibrium. Given this fact, a comparison between the equilibrium constant, K, and the reaction quotient, Q, provides insight. K takes into consideration reactions taking place in standard conditions, but in the cellular environment the concentrations of the involved molecules (namely, ATP, ADP, and Pi) are far from the standard 1 M. In fact, the concentrations are more appropriately measured in mM, which is smaller than M by three orders of magnitude. Using these nonstandard concentrations, the calculated value of Q is much less than one. By relating Q to ΔG using the equation ΔG = ΔrGo + RT ln(Q), where ΔrGo is the standard change in Gibbs free energy for the hydrolysis of ATP, it is found that the magnitude of ΔG is much greater than the standard value. The nonstandard conditions of the cell actually result in a more favorable reaction.

In one particular study, to determine ΔG in vivo in humans, the concentration of ATP, ADP, and Pi was measured using nuclear magnetic resonance. In human muscle cells at rest, the concentration of ATP was found to be around 4 mM and the concentration of ADP was around 9 μM. Inputing these values into the above equations yields ΔG = -64 kJ/mol. After ischemia, when the muscle is recovering from exercise, the concentration of ATP is as low as 1 mM and the concentration of ADP is around 7 μM. Therefore, the absolute ΔG would be as high as -69 kJ/mol.

By comparing the standard value of ΔG and the experimental value of ΔG, one can see that the energy released from the hydrolysis of ATP, as measured in humans, is almost twice as much as the energy produced under standard conditions.

See also
Dephosphorylation

References

Further reading 

Cellular respiration
Exercise physiology
ATP 가수분해() 또는 아데노신 삼인산 가수분해()는 아데노신 삼인산(ATP)의 고에너지 인산 결합이 분해될 때 저장된 화학 에너지가 방출되는 이화 과정이다. 예를 들어 ATP가 가수분해될 때 방출되는 에너지를 이용해서 근육에서 역학적 에너지 형태의 일을 할 수 있다. ATP 가수분해의 생성물은 아데노신 이인산(ADP)와 무기 인산(Pi)이다. ADP는 더 가수분해되어 에너지, 아데노신 일인산(AMP), 다른 무기 인산(Pi)을 생성할 수 있다. ATP 가수분해는 음식물이나 햇빛으로부터 유래된 에너지를 근육 수축, 막을 경계로 전기화학적 기울기의 형성, 생명 유지에 필요한 생합성 과정과 같은 유용한 생물학적 일들과 최종적으로 연결한다.

설명 및 일반적인 교과서에는 무수 결합을 "고에너지 결합(high-energy bond)"으로 표현하고 있다.  P-O 결합은 실제로 상당히 강한 결합(C-N 결합보다 약 30 kJ/mol 정도 더 강함) 특히 자체적으로 끊어지가가 쉽지 않다. 아래에 언급된 바와 같이 에너지는 ATP의 가수분해에 의해 방출된다. 그러나 P-O 결합이 끊어지면 에너지의 투입이 필요하다. ATP의 가수분해로 인해 시스템의 전체 에너지를 낮출 수 있고 시스템을 더 안정적으로 만드는 더 많은 양의 에너지 방출과 함께 새로운 결합과 더 낮은 에너지의 무기 인산이 형성된다.

ATP에서 인산기의 가수분해는 특히 에너지 방출적이다. 이는 생성된 무기 인산 분자 이온이 다중 공명 구조에 의해 크게 안정화되어 생성물(ADP 및 Pi)이 반응물(ATP)보다 에너지가 낮기 때문이다. ATP의 인접한 3개의 인산염 단위와 관련된 높은 음전하 밀도는 분자를 불안정하게 하여 에너지를 더 높게 만든다. 가수분해는 이러한 정전기적 반발의 일부를 완화하여 효소 구조의 입체형태적 변화를 일으키면서 이 과정에서 유용한 에너지를 방출한다.

사람의 경우 ATP의 가수분해로부터 방출되는 에너지의 약 60%는 열에너지로 방출된다. ATP, ADP, 무기 인산의 산-염기 특성으로 인해 ATP의 가수분해는 반응 매질의 pH를 낮추는 효과가 있다. 특정 조건에서 높은 수준의 ATP 가수분해는 젖산산증에 기여할 수 있다.

생산된 에너지의 양 
ATP의 말단 인산 무수 결합의 가수분해는 매우 에너지 방출적인 과정이다. 방출되는 에너지의 양은 특정 세포의 조건에 따라 다르다. 특히 방출되는 에너지는 ATP, ADP 및 Pi의 농도에 따라 달라진다. 이러한 분자의 농도가 평형값에서 벗어나면 깁스 자유 에너지 변화 값(ΔG)이 점점 달라진다. 표준 조건(ATP, ADP 및 Pi의 농도는 1 M, 물의 농도는 55 M)에서 ΔG 값은 -28 ~ -34 kJ/mol이다.

ΔG 값의 범위가 존재하는 이유는 이 반응이 ATP 분자를 안정화시키는 Mg2+ 양이온의 농도에 의존하기 때문이다. ATP 가수분해는 연구된 세포뿐만 아니라 주변 조직 및 세포 내 구획에도 의존하기 때문에 세포 환경도 ΔG 값의 차이에 기여한다. 따라서 ΔG 값의 변동성이 예상된다.

표준 깁스 자유 에너지 변화 ΔrGo와 화학 평형 간의 관계가 밝혀졌다. 이 관계는 방정식 ΔrGo = -RT ln(K)에 의해 정의되며, 여기서 K는 평형 상수이며, 이는 평형에서 반응 지수 Q와 같다. 이 반응에 대한 ΔG의 표준값은 언급된 바와 같이 -28 ~ -34 kJ/mol이다. 그러나 실험적으로 결정된 관련 분자들의 농도는 반응이 평형 상태가 아님을 나타낸다. 이러한 사실을 감안할 때 평형 상수 K와 반응 지수 Q를 비교하면 통찰력을 얻을 수 있다. 평형 상수 K는 표준 조건에서 일어나는 반응을 고려하지만, 세포 환경에서 관련된 분자들(즉, ATP, ADP, 및 Pi)의 농도는 표준 조건인 1 M과 동떨어져 있다. 사실 농도는 M보다 1,000배 작은 mM 단위로 더 적절하게 측정된다. 이러한 비표준 농도를 사용하여 계산된 Q 값은 1보다 훨씬 작다. ΔG = ΔrGo + RT ln(Q) 방정식을 사용하여 Q를 ΔG에 관련시킴으로써 ΔrGo는 ATP 가수분해에 대한 깁스 자유 에너지의 표준 변화이며, ΔG의 크기가 표준값보다 훨씬 더 크다는 것을 알 수 있다. 세포의 비표준 조건들은 실제로 더 유리한 반응을 초래한다.

한 특정 연구에서 사람의 생체 내 ΔG를 결정하기 위해 핵자기 공명을 사용하여 ATP, ADP 및 Pi의 농도를 측정했다. 휴식 상태에서 사람의 근육 세포에서 ATP의 농도는 약 4 mM이고 ADP의 농도는 약 9 μM인 것으로 나타났다. 이 값을 위의 방정식에 입력하면 ΔG = -64 kJ/mol이 된다. 허혈 후 근육이 운동에서 회복될 때 ATP의 농도는 1 mM 정도로 낮고 ADP의 농도는 약 7 μM이다. 따라서 절대 ΔG는 -69 kJ/mol 만큼 높다.

ΔG 의 표준값과 ΔG의 실험값을 비교하면 사람에서 측정했을 때 ATP의 가수분해에서 방출되는 에너지가 표준 조건에서 생성된 에너지의 거의 2배임을 알 수 있다.

같이 보기 
 ATP
 가수분해
 ATP가수분해효소 (ATPase)
 인산화
 탈인산화

각주

더 읽을거리 
 
 
 
 
 

세포 호흡
운동생리학