COMPOSITIONS AND METHODS COMPRISING A XYLANASE ENZYME VARIANTThe present invention provides hemicellulytic enzyme variants. Specifically, the present invention provides xylanase variants having one or more modifications as compared to a parent xylanase enzyme resulting in at least one improved property. In addition, the present invention provides compositions comprising a xylanase variant of the invention. The present invention also provides methods of degrading hemicellulotic material, including arabino-xylan using compositions comprising a xylanase variant of the invention.A xylanase polypeptide variant which comprises a substitution at a productive amino acid position compared to a parent GH10 xylanase, wherein said substitution increases the thermostability of the polypeptide without significantly reducing the specific activity, pepsin resistance and expression of the polypeptide, and wherein at least 2 out of 20 possible amino acid substitutions at the productive position makes the xylanase variant able to meet at least one of the following criteria:a. Relative performance (Performance Index, PI) for specific activity in at least one of the two activity assays I and II is greater than 0.8, PI for pepsin resistance is greater than 0.9, PI for expression (unstressed activity assay 1) is greater than 0.057, and PI for thermostability assay 1 is greater than 1.2 or PI for thermostability assay 2 is greater than 1.5;b. Relative performance (Performance Index, PI) for specific activity in at least one of the two activity assays I and II is greater than 0.5, PI for pepsin resistance is greater than 0.8, PI for expression (unstressed activity assay 1) is greater than 0.057, and PI forThermostability assay 1 is greater than 1.2 or PI for thermostability assay 2 is greater than 1.3; orc. Relative performance (Performance Index, PI) for specific activity in at least one of the two activity assays I and II is greater than 0.9, PI for pepsin resistance is greater than 0.9, PI for expression (unstressed activity assay 1) is greater than 0.057, and PI forThermostability assay 1 is greater than 1.0 or PI for thermostability assay 2 is greater than 1.0;wherein the productive position is selected from the group consisting of 135, 28, 57, 62, 70, 79, 89, 102, 105, 118, 151, 153, 160, 181 , 184, 200, 220, 232, 262, 298, 4, 21 , 25, 30, 56, 59, 64, 65, 71 , 74, 77, 98, 99, 100, 103, 104, 106, 113, 115, 117, 120, 134, 141 , 142, 148, 150, 152, 156, 161 , 163, 167, 176, 180, 193, 198, 199, 201 , 202, 215, 217, 227, 229, 230, 233, 3, 6, 7, 11 , 12, 16, 18, 29, 32, 33, 37, 38, 52, 53, 58, 67, 72, 75, 92, 93, 94, 96, 97, 107, 109, 110, 112, 114, 1 6, 125, 129, 132, 133, 136, 138, 139, 146, 147, 149, 155, 159, 162, 164, 168, 169, 182, 183, 188, 190, 191, 194, 196, 206, 209, 211 , 219, 221 , 231 , 235, 236, 238, 244, 249, 260, 266, 268, 269, 274, 296, 300, 302 and 304, and wherein the polypeptide set forth in SEQ ID NO:2 is used for numbering.
자일라나제 효소 변이체를 포함하는 조성물 및 방법본 발명은 헤미셀룰로스 분해 효소(hemicellulytic enzyme) 변이체를 제공한다. 구체적으로는, 본 발명은 모(parent) 자일라나제 효소와 비교하여 하나 이상의 변형을 가져서 적어도 하나의 개선된 특성을 가져오는 자일라나제 변이체를 제공한다. 게다가, 본 발명은 본 발명의 자일라나제 변이체를 포함하는 조성물을 제공한다. 본 발명은 또한 본 발명의 자일라나제 변이체를 포함하는 조성물을 사용하여, 아라비노-자일란을 포함한 헤미셀룰로스성 물질을 분해시키는 방법을 제공한다.자일라나제 폴리펩티드 변이체로서, 모(parent) GH10 자일라나제와 비교하여, 생산적 아미노산 위치에서의 치환을 포함하고, 상기 치환은 상기 폴리펩티드의 비활성(specific activity), 펩신 저항성 및 발현을 유의하게 감소시킴 없이 상기 폴리펩티드의 열안정성을 증가시키고, 상기 생산적 위치에서 20개의 가능한 아미노산 치환 중 적어도 2개는 상기 자일라나제 변이체가 하기 기준들 중 적어도 하나를 만족할 수 있게 하는, 자일라나제 폴리펩티드 변이체:a. 2가지 활성 검정 I 및 II 중 적어도 하나에서 비활성에 대한 상대적 성능 (성능 지수, PI)이 0.8 초과, 펩신 저항성에 대한 PI가 0.9 초과, 발현 (비압박(unstressed) 활성 검정 1)에 대한 PI가 0.057 초과, 및 열안정성 검정 1에 대한 PI가 1.2 초과 또는 열안정성 검정 2에 대한 PI가 1.5 초과;b. 2가지 활성 검정 I 및 II 중 적어도 하나에서 비활성에 대한 상대적 성능 (성능 지수, PI)이 0.5 초과, 펩신 저항성에 대한 PI가 0.8 초과, 발현 (비압박 활성 검정 1)에 대한 PI가 0.057 초과, 및 열안정성 검정 1에 대한 PI가 1.2 초과 또는 열안정성 검정 2에 대한 PI가 1.3 초과; 또는c. 2가지 활성 검정 I 및 II 중 적어도 하나에서 비활성에 대한 상대적 성능 (성능 지수, PI)이 0.9 초과, 펩신 저항성에 대한 PI가 0.9 초과, 발현 (비압박 활성 검정 1)에 대한 PI가 0.057 초과, 및 열안정성 검정 1에 대한 PI가 1.0 초과 또는 열안정성 검정 2에 대한 PI가 1.0 초과;여기서 상기 생산적 위치는 135, 28, 57, 62, 70, 79, 89, 102, 105, 118, 151, 153, 160, 181, 184, 200, 220, 232, 262, 298, 4, 21, 25, 30, 56, 59, 64, 65, 71, 74, 77, 98, 99, 100, 103, 104, 106, 113, 115, 117, 120, 134, 141, 142, 148, 150, 152, 156, 161, 163, 167, 176, 180, 193, 198, 199, 201, 202, 215, 217, 227, 229, 230, 233, 3, 6, 7, 11, 12, 16, 18, 29, 32, 33, 37, 38, 52, 53, 58, 67, 72, 75, 92, 93, 94, 96, 97, 107, 109, 110, 112, 114, 116, 125, 129, 132, 133, 136, 138, 139, 146, 147, 149, 155, 159, 162, 164, 168, 169, 182, 183, 188, 190, 191, 194, 196, 206, 209, 211, 219, 221, 231, 235, 236, 238, 244, 249, 260, 266, 268, 269, 274, 296, 300, 302 및 304로 이루어진 군으로부터 선택되고, 서열 번호 2에 명시된 상기 폴리펩티드는 넘버링(numbering)에 사용됨.