재조합 CGTase의 효소반응의 최적활성은 \( \mathrm { pH } \mathrm { 6.0 } \)이고, 잔존활성을 측정한 결과, \( \mathrm { pH } 4.0 \sim 7.0 \) 범위는 \( 80 \% \) 이상이나, \( \mathrm { pH } 7.5 \) 이상은 \( 10 \% \)였으며, 재조합 CGTase의 효소반응 최적 온도는 \( { 50 } ^ {\circ } \mathrm { C } \)이다.
<h1>결과 및 고찰</h1> <h2>반응 최적 \( \mathrm { pH } \) 및 \( \mathrm { pH } \) 안정성</h2> <p>S. cerevisiae에서 발현된 재조합 CGTase의 효소반응의 최적 \( \mathrm { pH } \)를 \( \mathrm { pH } 4.0 \) \( \sim 8.0 \)의 범위에서 측정한 결과, Fig. \(1 \)에서 보는 바와 같이 \( \mathrm { pH } \mathrm { 6.0 } \) 에서 최적활성을 보였다.</p> <p>\( \mathrm { pH } \) 안정성을 조사하기 위해 효소를 각 \( \mathrm { pH } \) 에서 반응시켜 시간에 따른 잔존활성을 측정하였다. \( \mathrm { pH } 4.0 \sim 7.0 \) 범위에서는 72시간 후에도 거의 실활되지 않고 \( 80 \% \) 이상의 잔존활성을 나타내었으며, \( \mathrm { pH } 7.5 \) 이상에서는 효소활성이 급격히 감소하여 72 시간 후에는 \( 10 \% \) 정도의 잔존활성을 나타내었다.</p> <p>격히 감소하여 72 시간 후에는 \( 10 \% \) 정도의 잔존활성을 나타내었다.</p> <p>B. macerans 야생형 CGTase의 최적 \( \mathrm { pH } \) 는 \( 6.0 \) 이고 \( \mathrm { pH } \) 안정성은 \(4.0 \)- \(7.0 \)의 범위에서 약 \( 50 \% \) 의 잔존 활성을 가지는 데 비해 재조합 효소는 산성에서의 효소 안정성이 크게 증가되었다. 이것은 CGTase가 효모 S. cerevisiae에서 번역 후 수식과정을 거치면서 당쇄가 부가되고, 이러한 당쇄 부가가 재조합 효소의 산 안정성을 크게 증가시킨 것으로 사료되어진다.</p> <h2>반응 최적온도 및 열안정성</h2> <p>재조합 CGTase의 효소반응 최적온도틀 \( \mathrm { pH } 6.0 \), \( 35 \sim 65 ^ {\circ } \mathrm { C } \)) 의 범위에서 측정한 결과, Fig. \(3 \)에서 보는바와 같이 \( { 50 } ^ {\circ } \mathrm { C } \) 에서 최적활성을 보였다. 열안정성에 있어서도 \( 45 \sim 55 ^ {\circ } \mathrm { C } \)에서는 \(48 \)시간 열처리한 후에도 \( 80 \% \) 이상의 잔존활성을 나타내었으며, \( 55 ^ {\circ } \mathrm { C } \) 에서는 \(60 \)시간 열처리 후에도 약 \( 50 \% \)의 잔존활성을 나타내어 \( 55 ^ {\circ } \mathrm { C } \) 에서의 반감기가 약 \(60 \)시간이었다.</p>