젖산탈수소효소(LDH)는 무산소성 해당계에 의해 ATP를 생성하는 필수 효소이며, 젓산과 피루브산의 상호전환 반응을 촉매하는 효소로 알려져 있다. LDH는 운동시 인체 내의 변화를 관찰할 수 있는 것으로 보고되고 있으며, 무산소성 및 유산소성 운동에 의해 활성도가 증가하는 것으로 알려져 있다. 최근에는 골격근에서의 젖산형성과 \( \mathrm { LDH } \) 동위효소의 조직내 분포양상이 운동과 관련되어 활발하게 연구되고 있다.
<p>젖산탈수소효소(EC 1.1.1.27, lactate dehydrogenase; LDH)는 무산소성 해당계에 의해 ATP를 생성하는 필수 효소이며 젓산과 피루브산의 상호전환 반응을 촉매 하는 효소로서 분자량 140,000 정도의 사량체이다[18]. Ldh-A 및 \( L d h-B \) 두 유전자에 의해 합성된 하부단위체 \( \mathrm { A } \) 와 \( \mathrm { B } \) 는 사차 구조의 \( \mathrm { A } _ { 4 } , \mathrm { ~A } _ { 3 } \mathrm { ~B } \), \( \mathrm { A } _ { 2 } \mathrm { ~B } _ { 2 } \mathrm { AB } _ { 3 } \), 및 \( \mathrm { B } _ { 4 } \) 동위효소를 만들고 이들의 전기영동상은 무산소성 조직에서는 \( \mathrm { A } _ { 4 } \) 동위효소가, 유산소성 조직에서는 \( \mathrm { B } _ { 4 } \) 동위효소가 상대적으로 많이 존재하는 뚜렷한 조직특이성울 나타내고 있다.</p> <p>운동시 인체에서 변화하는 다양한 요소 중 LDH는 인체의심근 및 골격근 대사산물로서 인체 내의 변화를 관찰할 수있는 것으로 보고 되고 있다. 장기간 지구성 운동의 경우에는 LDH 효소의 활성도를 크게 증가시키는 것으로 보고 되고 있으며, 특히 무산소성 운동뿐 아니라 유산소성 운동에 의해서도 증가하고, 훈련정도에 따라서도 활성도에 영향을 받는 것으로 알려져 있다. Ohkuwa 등은 \( \mathrm { CK } \) (creatine kinase)와 더불어 비 혈장특이성 호소들이 무산소성 대사과정의 활성도를 알 수 있는 지표로 이용된다고 보고하였으며 Guezennec 등과 Roit 등은 운동시에 나타나는 LDH의 변화로 체력을 평가하는 생화학적인 지표로 제안하였다. 반면, Sander 등은 이들 LDH가 운동시 인체에 가해지는 스트레스를 평가할 수 있는 지포라고 주장하였으며, Itoh 동은 \( \mathrm { LDH } \) 의 혈중 활성도 증가는 곧 조직의 손상됨을 추축할 수 있다고 제시했다.</p> <p>최근에 골격든에서의 젖산형성과 \( \mathrm { LDH } \) 동위효소의 조직내분포양상이 운동과 관련되어 활발하게 연구되고 있으며 세포내에서 젖산의 역할에 대하여 새로운 이론이 제기되고 있다.</p> <p>젖산으로부터 피루브산의 형성은 근형질에 다량으로 존재하는 \( \mathrm { LDH } \) 에 의해서 촉매 되지만, 일부 \( \mathrm { LDH } \) 의 경우에는 근조직 추출물에서 언은 미토콘드리아 분획에 존재한다고 보고 되었다.</p>