야생형 CRP는 CAMP와 결합 후, 이를 통한 구조 변화가 hingeregion을 거치고 이어서 helix-turn-helix (HTH) 에 전달되어 DNA와 특정 결합을 이룬다. 분광 광도계 실험에서는 CAMP 존재하에 야생형 CRP의 열적 안정성이 돌연변이형 CRP보다 높게 나타났다. 특히, 야생형 CRP는 583G와 5128A에 비해 열에 더욱 안정한 구조를 보였다. 추가로, CRP 단백질의 변성에 관한 연구를 통해, 128 번 아미노산이 단백질의 4차 구조에 상호작용을 가하며 영향을 주는 것으로 확인되었다.
<p>야생형 CRP는 CAMP binding pocket에 CAMP의 결합으로 이루어진 구조 변화가 긴 C-helix를 통하여 hingeregion에 구조변화를 거쳐 \( \mathrm { HTH } \) (helix-turn-helix)에 전달됨으로 DNA에 specific binding을 한다. 그래서 cAMP binding pocket에 위치한 아미노산의 치환은 cAMP의 결합이 정상적으로 이루어지지 않는다. 그래서 결국 정상적인 구조변화가 이루어지지 않기 때문에 DNA 결합에 영향을 주어 전사과정의 조절에 작용하지 못한다.</p> <p>분광 광도계 실험에서 \( \mathrm { CAMP } \) 가 존재할 때 \( \mathrm { CRP } \)의 열적 안정성이 야쟁형인 경우에 크게 향상되었지만 다른 돌연변이 CRP들의 경우는 거의 변화가 없었다. 이것은 돌면변이 CRP에서 CAMP의 약한 결합으로 인하여 야챙형처럼 구조 변화가 이루어지지 않았음을 알 수 있다. 전체적으로 야생형 \( \mathrm { CRP } \) 는 \( 583 \mathrm { G } \) 와 \( 5128 \mathrm { ~A } \) 보다 열에 더 안정한 구조를 취하고 있음을 알 수 있었다. Guanidine \( \mathrm { HCl } \) 을 이용한 CRP 단백질의 변성에 관한 연구에 의하면 128 번 아미노산이 subunt 간의 상호작묭 즉 단백질의 4 차 구조에 영향을 주는 것으로 확인되었다.</p> <p>낮은 온도 \( \left (25 ^ {\circ } \mathrm { C } \right . \)와 \( \left .37 ^ {\circ } \mathrm { C } \right ) \)에서 CAMP가 존재할 때 야생형, \( 583 \mathrm { G } \), 그리고 \( 5128 \mathrm { ~A } \mathrm { CRP } \) 순으로 subtilisin에 저항성을 보였다. 이것은 CRP의 CAMP 결합부위에 아미노산의 치환, 즉 \( \mathrm { Ser } \rightarrow \mathrm { Gly } ( \mathrm { S83G } ) \) 그리고 \( \mathrm { Ser } \rightarrow \mathrm { Ala } ( \mathrm { S128A } ) \) 으로 \( \mathrm { cAMP } \) 분자와 상호 작용력의 감소에 의한 결합력의 감소 때문이다. 그리고 특히 \( 5128 \mathrm { ~A } \) CRP의 경우에 subtilisin에 거의 절단되지 않은 것은 serine 128 번 아미노산이 cAMP-induced allosteric conformational change에 중효한 역할을 하는 것으로 여겨진다. 그러나 cAMP가 존재하지 않을 때, \( \mathrm { CRP } \)의 구조적인 차이는 알 수 없지만 \( \mathrm { CD } \) 스펙트럼에 의하면 2차 구조이서 큰 차이가 없음을 알 수 있다.</p>