이 논문은 단백질의 광학 활성 물질인 키랄성을 아미노산 구성원에 의해 설명하였다. 특히, 온도에 따른 야생형 및 돌연변이 \( \mathrm { CRP } \) 단백질의 구조를 관찰하기 위해 \( 190 \mathrm { nm } \)에서 \( 330 \mathrm { nm } \) 사이의 파장 범위에서 측정하였다. 본 연구는 CAMP에 결합하는 CRP의 주요 아미노산인 83번 및 128번을 치환한 돌연변이 CRP들을 활용하였다.
<p>Circular dichroism(CD)에 의한 구조 관찰</p> <p>단백질은 이를 구성하는 다양한 아미노산들에 의헤 키랄성을 갖는 광학 활성 물질이다. 그래서 일반적으로 단백질은 2차 구조를 나타내는 \( \alpha \)-helix, \( \beta \)-form, random coil 등의 특정한 구조에 해당하는 CD spectra를 갖는다.</p> <p>온도 차이에 따른 야생형과 돌연변이 \( \mathrm { CRP } \) 의 구조를 관찰하기 위해 파장 \( 190 \mathrm { n } \) 묘 \( 330 \mathrm { ~nm } \) 의 범위에서 측정했다. 그림 3-(A), (B), 그리고 \(( \mathrm { C } ) \) 는 \( 25 ^ {\circ } \mathrm { C } \) 와 \( 55 ^ {\circ } \mathrm { C } \) 에서 각가 야생형, \( \mathrm { S83G } \) 그리고 \( 5128 \mathrm { ~A } \) CRP의 \( \mathrm { CD } \) spectra를 나타낸다. \( 25 ^ {\circ } \mathrm { C } \)에시 \( \mathrm { S83G } \) 와 S128A의 \( \mathrm { CD } \) 스펙트럼은 야생혐 \( \mathrm { CRP } \) 와 비숫한 경향을 보인다. 그러나 \( 5 ^ {\circ } \mathrm { C } \) 에서 야생형 \( \mathrm { CRP } \) 와 \( \mathrm { S128A } \) \( \mathrm { CRP } \) 는 약간의 번성된 구조를 보이지만 \( 583 G \) 에서 큰 변화를 나타낸다. 192nm에서 나타나는 \( \alpha \)-helix peak화 199nm에서 보여지는 random coil 구조를 볼 때 \( S 128 \mathrm { ~A } \) CRP가 야생형 CRP와 유사한 반면, \( S 83 \mathrm { G } \) 는 \( \alpha \)-helix peak가 감소함에 따라 random coil의 증가를 나타낸다.</p> <h1>고 찰</h1> <p>본 연구는 CAMP 결합에 관여하는 CRP의 중요한 아미노산인 83 번과 128 번이 치환된 돌연변이 CRP들과 야생형 \( \mathrm { CRP } \) 단백질을 이용하였다. cAMP에 의한 CRP 단백질의 구조적인 변화와 열적인 안정성에 관한 자료는 단백질 구조와 기능 및 단백질의 구조와 안정성에 관한 관계를 이해하는데 도움을 줄 것이다.</p>