Chronophin의 닫힌 형태구조는 disulfide bond의 유무와 산화 환원된 상태에서도 기질이 결합되었을 때와 같은 닫힌 형태를 계속 유지한다. 따라서 이것이 세포 안에서 환원된 상태에 있을 때에도 높은 특이성을 알 수 있을 것이라 판단된다.
<p>즉, chronophin은 disulfide bond가 있을 때와 없을 때 모두 닫힌 형태의 구조를 형성한다. 이는 chronophin이 기질이 없을 때도 닫힌 형태를 유지하는 것이 결정구조를 규명하는 과정에 발생한 단백질의 산화에 의한 C91과 C211간의 disulfide bond에 의한 것이 아님을 의미한다. 산화된 구조와 환원된 구조를 비교하였을 때 전체적인 형태는 산화된 상태에 비해 환원된 상태가 동일하였으나 두 cysteine, C91과 C211 간의 disulfide bond가 끊어짐으로서 두 유황원자 사이의 거리가 멀어졌을 뿐만 아니라 두 아미노산 잔기사이의 거리도 멀어셨다. C91과 C211의 두 \( \mathrm{C} a \) 원자 사이의 거리는 \( 6.05 \mathring{A} \)으로 산화된 형태에서 보여주는 거리, \( 5.96 \mathring{A} \) 또는 \( 5.93 \mathring{A} \) 보다 멀다. 이는 di-sulfide bond의 형성을 위하여 cysteine의 유황원자를 함유한 side chain의 방향이 움직였을 뿐만 아니라 cysteine의 Ca원자를 포함하는 main chain도 움직였음을 의미한다. 주목할 점은 disulfide bond를 형성하기 위해 두 cysteine 중 C211만 움직였으며 이로 인해 C221이 위치한 \( \alpha 8 \) helix가 a4 helix가 있는 cap 도메인 쪽으로 이동하였다. 그러나 a8 helix의 움직임이 전체 core 도메인의 이동을 유발하지는 않았다. 즉, 전체 core 도메인의 위치는 변하지 않았지만 국부적인 a8의 움직임으로 disulfide bond의 형성에 의한 변화를 수용하였다. Cap 도메인 쪽의 구조도 변하지 않았으며 따라서 전체적인 구조도 유지되었다.</p> <p>Chronophin은 산화된 상태뿐만 아니라 환원된 상태에서도 cap 도메인이 core 도메인의 활성부위롤 덮고 있는 닫힌 형태이며 기질이 없을 때에도 chronophin는 기질이 결합되었을 때와 같은 닫힌 형태를 계속 유지한다. 따라서 chro-nophin은 cap 도메인을 갖는 다른 HAD family phosphatase와는 달리 닫힌 형태에서 기질이 결합할 것으로 여겨진다. Chronophin이 기질이 없을 때에 열린 형테로 전환되기 못하는 이유는 C91과 C221간의 disulfide bond기 형성될 수 있기 때문인 것보다는 cap 도메인과 core 도메인을 연결하는 두개의 연결부위가 상당이 짧음으로 cap 도메인의 움직임이 자유스럽지 못하고 고정된 형태를 유지하기 때문인 것으로 추측된다. Chronophin에 대한 연구에서 밝혀진 톡징 중 하나는 이 효소가 아주 좁은 범위의 기질특이성을 갖는 것인데 이는 cap 도메인이 젓혀져 활성부위가 노출되는 구조인 열린 형태로의 전환이 되지 않기에 나양한 모양의 기질이 활성부위로 접근하는 것이 용이하지 않기 때문일 것이다. 따라서 chronophin이 세포 내에서 환원된 상태가 유지되는 부위에 존재할 때에도 기질에 대한 높은 툭이성을 보여줄 것으로 추측된다.</p>