MBL은 mannan-coated 적혈구를 보체가 용혈시키는데 필요한 것으로 발견됐고, 초기 연구결과로 MBL과 보체와 밀접한 관계가 있다는 것을 알 수 있었다. 현재까지 3종류의 MASP가 발견되었고, MASP-1은 C2를 MASP-2처럼 절단할 수 있으나, MASP-2와는 달리 C4를 절단할 수 없어 C4b2a 복합체를 형성시키지 못하기 때문에 MBL이 보체를 활성화시 키기 위해서는 MASP-2와 결합을 해야 하며, 그 결합 비율은 MASP-2 dimer가 2 개의 MBL trimer와 결합을 해야 하는 것으로 보고되어 있다.
<h2>\( \mathrm { MBL } \) 의 보체 활성 기능</h2> <p>보체(complement system)는 선천성 면역을 담당하는 중요한 일련의 생화학적 반응으로 병원성 인자를 제거하는데 아주 중요한 역할을 한다. C1에서 C9로 구성된 단백질로 혈액 내에서 불활성화 상태로 존재하다가 여러 요인에 의해 활 성화가 개시되면, 각 구성 단백질의 연속적인 활성화가 이루어져 표적 세포막을 파괴하게 된다[14]. 활성화 경로는 clas-sical pathway, alternative pathway, lectin (MBL) pathway 세 가지가 있으나 여기서는 MBL과 관련된 경로에 대해 서술하도록 하겠다.</p> <p>MBL은 mannan-coated 적혈구를 보체가 용혈시키는데 필요한 것으로 발견되었고[20], 초기 연구결과는 이 과정에 C4가 필요하며 MBL과 보체와 밀접한 관계가 있다는 것을 보여 주었다[13]. 보다 명확한 MBL의 보체활성 메카니즘 분석은 mannose-associated serine protease (MASP)라는 새로운 단백질 분해효소가 발견된 이후이다. 생쥐의 MASP는 \( \mathrm { C1r } \) 과 C1s와 38-39 \%의 상동성을 가지고 있다. 이들 세 단백질은 C-말단에 serine protease domain을 가지고 있으며, \( \mathrm { N } \)-말단에는 epidermal growth factor (EGF)-like domain을 가지고 있다. 기능적으로 MSAP 는 활성화된 \( \mathrm { Cls } \) 와 같이 C4와 C2을 절단할수 있어 C3 convertase 활성을 가지는 C4b2a 복합체를 형성한다. 이 과정은 항체와 \( \mathrm { Clq } \) 과 관여하지 않는 보체활성 경로이다. 현재까지 세 종류의 MASP (MASP-1, MASP-2, MSAP-3)가 발견되어 있으며, MASP-1과 MASP-2는 서로 다른 유전자에 의해 만들어 지고, MASP-3은 MASP-1의 alternative splic-ing에 의해 만들어지며 C-말단의 serine protease 부분이 MASP-1과는 다르다. MASP-2 유전자의 경우도 alternative splicing에 의한 단백질이 생산되나 serine protease 부분이 전혀 존재하지 않는 단백질로서 MAp19라고 명명된다[2,23].그러나, 현재까지 알려진 바로는 MBL이 보체를 활성화시 키기 위해서는 MASP-2와 결합을 해야 하며, 그 결합 비율은 MASP-2 dimer가 2 개의 MBL trimer와 결합을 해야 하는 것으로 보고되어 있다. 또한 흥미로운 것은 MASP-2만이 lectin complement pathway를 개시 할 수 있으며, MASP-1과 MASP-3는 이 기능을 수행하지 못한다. 왜냐하면 MASP-1은 C2를 MASP-2처럼 절단할 수 있으나, MASP-2와는 달리 C4를 절단할 수 없어 C4b2a 복합체를 형성시키지 못하기 때문이다 \( [1,31] \)</p>